Aspetti generali

I protidi o proteine sono i costituenti principali delle cellule; sono sempre presenti in tutte le strutture cellulari degli esseri viventi, come i “mattoncini” di una casa. Le proteine sono dunque biomolecole fondamentali con compiti strutturali.
Le proteine svolgono anche altre funzioni: trasportano sostanze nel sangue, costituiscono organi di difesa in alcuni animali, proteggono l'organismo umano dagli agenti estranei. Le loro strutture sono molto complesse e da ciò deriva la molteplicità di funzioni che svolgono negli esseri viventi.
Nel corpo umano costituiscono circa il 18% del peso: dopo l'acqua, quindi, sono i nutrienti presenti in maggiore quantità.
Dal punto di vista chimico le proteine sono dei composti quaternari, ossia sono formate da quattro elementi chimici: carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto, ma in esse possono essere presenti altri elementi come lo zolfo e il fosforo.

Le proteine sono macromolecole formate dall'unione di molte unità elementari dette amminoacidi.

Gli amminoacidi

Come suggerisce il nome, gli amminoacidi sono formati da un gruppo amminico e da un gruppo carbossilico; contengono inoltre una parte variabile specifica di ogni amminoacido.
Negli organismi viventi esistono diverse decine di tipi di amminoacidi, ma soltanto venti di essi sono i costituenti delle proteine.
Gli amminoacidi, come le lettere dell'alfabeto, possono combinarsi per formare milioni di “parole” diverse, questo spiega la grande varietà di proteine esistenti.
Degli amminoacidi che compongono le proteine, il nostro organismo è capace di sintetizzarne alcuni, che sono detti “non essenziali”; gli altri, “essenziali”, deve invece assumerli con gli alimenti onde evitare gravi carenze nutrizionali.
Il numero degli amminoacidi essenziali è dieci nei primissimi anni di vita e otto nell'adulto.
La percentuale dei vari amminoacidi richiesti nell'infanzia corrisponde a quella presente nel latte materno, tanto che questo è ora considerato il riferimento standard per valutare il valore proteicco di altri alimenti.

Il legame peptidico

Gli amminoacidi si legano tra loro tramite reazioni di condensazione dando origine a lunghe catene. Il legame tra due amminoacidi è di tipo covalente e si forma mediante l'unione di un gruppo carbossilico e un gruppo amminico di due amminoacidi consecutivi; per ogni legame si libera una molecola di acqua. Questo tipo di legame è chiamato legame peptidico.
La reazione inversa, ossia la rottura del legame peptidico con la conseguente liberazione degli amminoacidi, avviene necessariamente in presenza di acqua; tale reazione chimica si denomina proteolisi.

L'unione di due amminoacidi forma un dipeptide, quella di tre forma un tripeptide, e così via. In generale l'unione di un numero ridotto di amminoacidi forma un oligopeptide, di molti amminoacidi forma un polipeptide, e di un numero di amminoacidi superiore a 50 forma una vera e propria proteina.
Le proteine contenute negli alimenti, nel corso dei processi digestivi vengono idrolizzate fino a liberare gli amminoacidi costituenti, in modo tale che il nostro organismo possa poi riutilizzare gli amminoacidi per sintetizzare nuove proteine.

Struttura delle proteine

Le proteine sono strutture molecolari complesse, che svolgono nelle cellule molte funzioni. Queste ultime dipendono in gran parte dalla forma che le proteine assumono nello spazio. Quindi, per conoscere una singola proteina e comprendere la sua attività biologica, è indispensabile conoscere la sua organizzazione strutturale, cioè la conformazione spaziale.
La conformazione spaziale è la forma tridimensionale della proteina, la quale è stabilizzata da legami per la maggior parte di tipo secondario che si instaurano tra diversi punti della molecola.
Si possono considerare quattro livelli di organizzazione proteica.
La struttura primaria viene definita dal numero, dal tipo e dalla sequenza degli amminoacidi che costituiscono la catena polipeptidica, con i loro corrispondenti legami peptidici.
La struttura primaria è specifica per ogni proteina; un suo cambiamento, anche piccolo, può causare gravi alterazioni nell'attività biologica della proteina.
E' definita dalla forma che la catena polipeptidica assume nello spazio ripiegandosi su se stessa. Ogni proteina ha una tipica conformazione e corrisponde alla struttura che energeticamente la rende più stabile. Esempi: la miosina presente nei muscoli, la cheratina presente nella pelle e nei capelli.

Molte proteine si attorcigliano ulteriormente su se stesse e presentano di conseguenza tratti con strutture diverse: lineari, senza apparente struttura. Il risultato di questi ripiegamenti conferisce alla proteina una forma più o meno sferoidale e compatta.
Questa struttura è tipica delle proteine globulari, solubili in acqua e dotate di attività biologica specializzata come enzimi, ormoni, anticorpi.
Alcune proteine sono costituite dall'unione di più catene polipeptidiche uguali o diverse tra loro, unite mediante vari tipi di legami deboli. Tali proteine presentano un livello di organizzazione superiore e svolgono nell'organismo attività biologiche complesse.
Le diverse catene polipeptidiche che costituiscono la proteina sono nominate subunità. Proteine con questo tipo di struttura sono ad esempio l'insulina, l'emoglobina.

Classificazione delle proteine

1. proteine fibrose, che si presentano come lunghe catene di amminoacidi e svolgono una funzione prevalentemente strutturale, o di tipo meccanico. Queste proteine concorrono a formare parte di quei tessuti che richiedono resistenza, come i capelli e le unghie, o elasticità, come i muscoli;
2. proteine globulari, classe che comprende le proteine più o meno sferoidali e compatte. A questa categoria appartengono le proteine di trasporto, che hanno il compito di trasportare sostanze attraverso i fluidi dell'organismo, gli enzimi e alcuni ormoni che intervengono nelle reazioni biochimiche delle cellule e regolano lo svolgimento delle funzioni degli organismi;
3. proteine strutturali, che sono componenti fondamentali della struttura di alcuni organi o tessuti, come il collagene presente nei tendini e nelle cartilagini;

4. proteine di trasporto, come le lipoproteine e l'emoglobina, proteine presenti nel sangue che trasportano rispettivamente lipidi e ossigeno;
5. proteine contrattili, come l'actina e la miosina che permettono la contrazione muscolare;
6. proteine con funzione ormonale ovvero gli ormoni, che controllano i diversi processi metabolici. Si ricordano a proposito l'insulina e il glucagone che regolano il metabolismo glucidico;
7. enzimi, che consentono lo svolgimento delle reazioni biochimiche: la tripsina, l'amilasi salivare;
8. proteine di difesa immunitaria, ossia gli anticorpi o immunoglobuline presenti nel siero, che costituiscono un sistema specifico di difesa dell'organismo;
9. proteine semplici, o omoproteine, se sono costituite da soli amminoacidi. A loro volta possono essere suddivise in albumine, globuline, glutenine, gliadine;
10. proteine coniugate, o eteroproteine, se costituite da una parte proteica e da un gruppo non proteico. Appartengono a questo gruppo: le lipoproteine, costituite da una proteina unita a un lipide; le glicoproteine, proteine legate a un glucide; metalloproteine, proteine con un metallo;
11. proteine ad alto valore biologico, o complete: sono quelle che contengono gli otto amminoacidi essenziali in quantità equilibrata ai fini nutrizionali. Alimenti ricchi di proteine complete sono le uova, la carne, il pesce, il latte e i formaggi;
12. proteine a medio valore biologico, o parzialmente complete: sono quelle che presentano un contenuto in amminoacidi essenziali non ben equilibrato ai fini nutrizionali in quanto scarseggiano uno o più amminoacidi essenziali. Alimenti con proteine a medio valore biologico sono i legumi e il lievito di birra;
13. proteine a basso valore biologico, o incomplete: sono quelle carenti in alcuni amminoacidi essenziali. Le proteine dei cereali sono proteine incomplete perché non contengono lisina.
L'amminoacido presente in misura inferiore in un alimento viene definito amminoacido limitante perché “limita” il normale utilizzo della proteina da parte dell'organismo.
Una proprietà molto importante è la cosiddetta complementarietà delle proteine: proteine incomplete in alcuni amminoacidi essenziali, se abbinate nello stesso pasto con altre proteine carenti in altri amminoacidi essenziali, si possono integrare reciprocamente. Di fatto, ciò che è importante ai fini nutrizionali non è la proteina di origine, ma il pool di amminoacidi. Per questo motivo, combinando in un piatto unico legumi e cereali o altre preparazioni tipiche della cucina mediterranea, si riesce ad apportare la stessa quantità di amminoacidi essenziali che si otterrebbe consumando alimenti con proteine ad alto valore biologico.

Denaturazione proteica

Per denaturazione proteica si intende la modificazione che le proteine subiscono per opera di agenti diversi quali:
1. agenti chimici, come acidi o basi, l'alcol etilico, alte concetrazioni saline, per azione enzimatica;
2. agenti fisici, come temperature relativamente alte, azioni meccaniche persistenti.
La denaturazione comporta la modificazione della struttura secondaria, terziaria e quaternaria delle proteine, senza però modificare la struttura primaria, ovvero senza rompere i legami peptidici.
In seguito alla denaturazione le proteine variano le loro caratteristiche fisiche e perdono anche le loro attività biologiche.
La denaturazione, di norma, consente una maggiore digeribilità delle proteine poiché, distendendosi la molecola, i legami peptidici diventano più accessibili all'attacco degli enzimi digestivi.
La denaturazione proteica è, in genere, una reazione irreversibile, come facilmente si può constatare osservando i cambiamenti registrati da un uovo sottoposto agli effetti del calore.

Enzimi

Gli enzimi sono particolari proteine dotate di funzione catalizzatrice, ossia capaci di aumentare la velocità delle reazioni biologiche.
Le cellule animali e vegetali producono tutti gli enzimi necessari per avviare le migliaia di reazioni che in esse si svolgono. Senza gli enzimi le reazioni cellulari sarebbero talmente lente da essere incompatibili con la vita.
Dal punto di vista chimico gli enzimi sono eteroproteine formate da una parte proteica chiamata apoenzima e da una parte non proteica chiamata coenzima; l'insieme delle due parti si denomina oloenzima.
Gli enzimi possiedono un'elevata specificità per quanto riguarda il tipo di molecola trasformata e le sostanze ottenute dopo la reazione. Ad esempio, la lattasi agisce sul lattosio idrolizzandolo in glucosio e galattosio, l'amilasi è attiva sull'amido.
L'attività degli enzimi dipende da diversi fattori come la temperatura, il pH, la concentrazione dei substrati.
La maggior parte degli enzimi sono bloccati alla temperatura di zero gradi e vengono completamente inattivati alla temperatura di circa 80 gradi: questo è uno dei principi sui quali si basano le tecniche di conservazione degli alimenti.
Gli enzimi vengono denominati con il nome del substrato o della reazione catalizzata con il suffisso -asi: per esempio la saccarasi è attiva sul saccarosio, la glicogeno sintetasi catalizza la reazione di sintesi del glicogeno; talvolta però si continuano a usare nomenclature più tradizionali; è il caso, ad esempio, della pepsina, l'enzima presente nel succo gastrico, che è responsabile dell'idrolisi delle proteine contenute nel cibo durante la digestione.

Proprietà nutrizionali delle proteine

Le proteine degli alimenti non sono utili di per sé, ma in quanto forniscono all'organismo gli amminoacidi necessari per sintetizzare tutte le sue proteine specifiche.
Le funzioni più importanti di questi macronutrienti sono le seguenti:
1. funzione plastica o strutturale: le proteine hanno il compito di formare nuovi tessuti e di riparare quelli già esistenti. Sono quindi i principali materiali da costruzione;
2. funzione regolatrice: le proteine regolano il metabolismo corporeo. Basti pensare agli enzimi, con la loro funzione catalizzatrice, o agli ormoni;
3. funzione energetica: le proteine, a differenza dei lipidi e dei glucidi, non si possono accumulare nei tessuti: perciò, se introdotte in eccesso, vengono utilizzate per la produzione di energia o trasformate in grasso di riserva.
Il fabbisogno proteico quotidiano di un individuo adulto sano è di circa 1 grammo per ogni chilogrammo di peso corporeo, ossia il 10-15% circa delle calorie totali giornaliere.
Il fabbisogno proteico aumenta in tutte le situazioni fisiologiche in cui è necessaria la costruzione di nuovi tessuti: la crescita, la gravidanza, l'allattamento, l'intensa attività sportiva. In questi casi si ritiene che l'apporto proteico giornaliero debba essere di circa 1,5 grammi per chilogrammo di peso corporeo.
L'eccesso di proteine è trasformato in grassi e accumulato nel tessuto adiposo, favorendo perciò l'obesità. Inoltre, un abituale iper-consumo di proteine determina un superlavoro per i reni, i quali invecchiano precocemente.
La carenza proteica invece porta al deperimento generale dell'organismo e determina la comparsa di una serie di sintomi, quali crescita ridotta, edemi, caduta dei capelli, maggiore suscettibilità alle malattie infettive.
Nei bambini una grave carenza di proteine porta a una patologia detta kwashiorkor. Nei soggetti che ne sono affetti, lo sviluppo fisico e mentale è gravemente compromesso, tanto da provocare danni permanenti.

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