Amminoacidi: definizione, classificazione e descrizione

Amminoacidi: cosa sono e quali funzioni hanno

Gli amminoacidi rappresentano l’unità strutturale delle proteine: questi componenti di piccole dimensioni vengono uniti mediante un legame (detto legame peptidico) per formare una lunga catena che dà origine alla proteina.

In particolare, solo 20 degli oltre 500 amminoacidi esistenti sono coinvolti nella sintesi proteica.
La maggioranza di essi viene sintetizzata autonomamente dall’organismo, assumendo il nome di amminoacidi non essenziali. La restante parte, che l’organismo non riesce a produrre, è necessario ottenerla mediante la dieta. Tali amminoacidi sono detti amminoacidi essenziali.
La funzione principale degli amminoacidi è, dunque, rendere possibile la formazione delle proteine, necessarie per la crescita e lo sviluppo dell’organismo umano. Tali molecole possono anche partecipare alla sintesi di composti che ricoprono altre importanti funzioni biologiche. Oltre a ciò, gli amminoacidi possiedono una modesta funzione energetica.
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Struttura e classificazione degli amminoacidi

Gli amminoacidi sono composti organici che possiedono un carbonio centrale (noto come carbonio α) legato a:

• Un gruppo carbossilico (COOH)
• Un gruppo amminico (NH2)
• Una catena laterale (residuo, R)

La natura della catena laterale e le sue dimensioni variano da amminoacido ad amminoacido, definendo le proprietà dello specifico amminoacido. Nell'amminoacido più piccolo, la glicina, R è un idrogeno (H).
In base alle proprietà di tale catena, è possibile classificare gli amminoacidi in quattro gruppi:

• Apolari (idrofobici)
• Polari (idrofilici)
• Acidi
• Basici

Amminoacidi idrofobici: quali sono e che struttura hanno

Esistono ben 9 amminoacidi idrofobici, contenenti catene R apolari (per la presenza di gruppi alchilici o aromatici). Di essi fanno parte:

1. Glicina (Gly)
2. Alanina (Ala)
3. Valina (Val)
4. Leucina (Leu
5. Isoleucina (Ile)
6. Fenilalanina (Phe)
7. Triptofano (Trp)
8. Prolina (Pro)
9. Metionina (Met)

La glicina è il più piccolo e semplice amminoacido, l’unico non chirale per la presenza di due atomi di idrogeno sul carbonio alfa.
L’alanina possiede la più corta catena laterale alchilica, composta da un solo carbonio.
La valina ha un un gruppo isopropilico di forma a V, facile da associare al nome di questo amminoacido.
La leucina e l’isoleucina possiedono complesse catene laterali (rispettivamente un gruppo isobutile e uno secbutile) che le rendono fortemente apolari.
La fenilalanina e il triptofano hanno la catena laterale aromatica. In particolare, la fenilalanina ha un anello benzenico legato alla catena laterale di un’alanina mentre il triptofano presenta un indolo legato alla catena laterale di un’alanina. A partire dal triptofano viene sintetizzata la serotonina, un ormone importante per la regolazione del sonno, dell’umore e della sessualità.
La prolina presenta una catena laterale ad anello (di cinque termini), chiuso sul gruppo amminico in alfa.
La metionina possiede un gruppo CH3S- (metiltio) legato ad una catena di due carboni.
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Amminoacidi idrofilici: quali sono e che struttura hanno

Esistono 6 amminoacidi idrofilici, contenenti catene R polari (generalmente per la presenza del gruppo ossidrilico). Di essi fanno parte:

1. Serina (Ser)
2. Treonina (Thr)
3. Tirosina (Tyr)
4. Cisteina (Cys)
5. Asparagina (Asn)
6. Glutammina (Gln)

La serina ha una catena laterale contenente un metile legato ad un gruppo ossidrilico (OH) terminale. È l’amminoacido alcolico di più piccole dimensioni.
La treonina, rispetto alla serina, ha un carbonio in più nella catena laterale (possiede, quindi, due gruppi alchilici consecutivi e un OH finale). Tale molecola ha un deciso aroma di liquirizia.
La tirosina viene sintetizzata dall’organismo stesso a partire dalla fenilalanina e possiede una catena laterale alcolica aromatica. Dalla tirosina viene prodotta la dopamina, un neurotrasmettitore importante per l’uomo.
La cisteina presenta un metile legato ad un gruppo tioalcolico (SH) terminale. Ha un ruolo fondamentale nelle proteine: i gruppi SH di diverse cisteine contenute nella proteina possono legarsi tra loro creando ponti disolfuro e stabilendo la struttura tridimensionale delle proteine.
L’asparagina e la glutammina derivano rispettivamente dall’acido aspartico e dall’acido glutammico e sono delle ammidi (contengono il gruppo CONH2 terminale).

Amminoacidi acidi: quali sono e che struttura hanno

Gli amminoacidi acidi sono solo due ed entrambi sono caratterizzati da un secondo gruppo carbossilico, posto all’interno della catena laterale. Si tratta di acidi forti, che cedono lo ione idrogreno quando si trovano in soluzioni acquose avanti pH 7. A tale pH, sono presenti dunque sotto forma di sale carbossilato (COO-H+). Fanno parte di questo gruppo:

1. Acido aspartico (Asp)
2. Acido glutammico (Glu)

L’acido aspartico presenta una catena con un gruppo metilico legato a un carbossile (COOH) finale, il quale ha una pKa di 3.9. È il più piccolo amminoacido acido.
L’acido glutammico ha il carbossile terminale (pKa 4,2) legato ad una catena di due carboni. La forma salificata, nota come glutammato, è un importante neurotrasmettitore eccitatorio del SNC.

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Amminoacidi basici: quali sono e che struttura hanno

Gli amminoacidi basici contengono gruppi amminici basici e sono tre:

1. Lisina (Lys
2. Arginina (Arg)
3. Istidina (His)

La lisina possiede un gruppo amminico terminale (pKa 10,8) legato ad una catena di 4 carboni.
L’arginina è il più basico degli amminoacidi: ha un gruppo guanidinico terminale (pKa 12,5) legato ad una catenella di tre carboni.
L’istidina ha un anello imidazolico terminale (pKa 6,1) legato ad una catenella di un solo carbonio.
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