Concetti Chiave
- Le proteine sono polimeri costituiti da amminoacidi che formano catene polipeptidiche, la cui sequenza determina le proprietà e le funzioni proteiche.
- Le proteine svolgono diverse funzioni, tra cui catalizzare reazioni (enzimi), fornire struttura (proteine strutturali), difendere l'organismo (proteine di difesa), e trasportare sostanze (proteine di trasporto).
- Gli amminoacidi, componenti fondamentali delle proteine, contengono gruppi amminico e carbossilico, con proprietà chimiche determinate dalla catena laterale R.
- Le proteine possiedono quattro livelli strutturali: primaria (sequenza di amminoacidi), secondaria (alpha-elica e foglietto beta), terziaria (ripiegamenti tridimensionali), e quaternaria (assemblaggio multiproteico).
- La struttura secondaria delle proteine si basa su legami a idrogeno, con l'alpha-elica e il foglietto beta che si adattano alle caratteristiche idrofile o idrofobiche dei gruppi R degli amminoacidi.
Le proteine sono polimeri* formati da monomeri detti amminoacidi, uniti a formare lunghe catene chiamate catene polipeptidiche.
Ogni proteina può essere formata da una o più catene polipeptidiche che si ripiegano su se stesse assumendo una precisa forma tridimensionale.
Le proprietà e le funzioni di una proteina dipendono soprattutto dalla sequenza specifica che hanno gli amminoacidi nella catena.
Indice
Tipi di proteine e funzioni
Vi sono diversi tipi di proteine, ognuno delle quali possiede una specifica funzione.
-Enzimi: accelerano le reazioni cellulari;
-Proteine strutturali: formano la struttura delle cellule;
-Proteine di difesa: riconoscono ed eliminano i patogeni;
-Proteine di segnalazione: controllano i processi cellulari (ormoni);
-Proteine recettore: Ricevono e trasmettono i segnali cellulari;
-Proteine di trasporto: Legano e trasportano sostanze all'interno dell'organismo;
-Trasportatori di membrana: Regolano il passaggio di sostanze attraverso le membrane cellulari.
Struttura degli amminoacidi
Gli amminoacidi sono composti organici che presentano due gruppi funzionali: il gruppo amminico (H3N+) e il gruppo carbossilico (COO-); essi si legano entrambi ad un atomo di carbonio C (detto carbonio alpha) insieme ad un atomo di idrogeno (H) e ad una catena laterale, detta gruppo radicale (R)
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I gruppi R sono diversi in ogni amminoacido e contengono gruppi funzionali dai quali dipendono le proprietà chimiche e la struttura dell'intera molecola.
Classificazione degli amminoacidi
Vi sono 20 tipi di amminoacidi:
-5 hanno catena laterale idrofilica* e dotata di carica elettrica (3 hanno carica positiva e due carica negativa);
-5 con catena polare ma priva di carica elettrica (sempre idrofilici);
-7 con catena apolare e idrofobica*, i quali si raggruppano il più lontano possibile dall'acqua;
-3 casi speciali:
1.
Glicina: la quale ha la catena laterale formata da un unico atomo di idrogeno (H);
2. Cisteina: la quale contiene nella catena laterale un gruppo terminale -SH che può reagire con la catena di un'altra cisteina, formando un legame covalente tra i due atomi di zolfo (S) detto ponte disolfuro (-S-S-);
3. Prolina: la quale contiene nella catena un gruppo amminico senza un atomo di idrogeno (H), che forma invece un legame con un carbonio (C) generando una struttura ad anello.
Strutture delle proteine
Le proteine possono avere quattro strutture:
-Struttura primaria: è la struttura base, corrisponde cioè alla sequenze degli amminoacidi lungo la catena polipeptidica, la quale si forma attraverso reazioni di condensazione* tra gli amminoacidi;
-Struttura secondaria: dovuta a ripiegamenti regolari della catena polipeptidica, tenuti in sede da legami a idrogeno. Esistono due tipi di struttura secondaria: l'alpha-elica e il foglietto beta.
Struttura secondaria delle proteine
Nella struttura ad alpha-elica la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale destrogira. L'avvolgimento è il risultato di legami a idrogeno tra l'atomo di ossigeno(O)del gruppo COO- di un amminoacido e quello di idrogeno del gruppo N-H di un altro amminoacido non contiguo.
Il foglietto beta si forma a partire da due o più catene polipeptidiche distese che si affiancano parallelamente l'una all'altra. Il foglietto è tenuto insieme da legami a idrogeno tra i gruppi N-H di una catena e i gruppi C=O dell'altra.
La struttura ad alpha-elica è tipica delle proteine formate da amminoacidi con catena laterale idrofilica, poichè in essa i gruppi R sono rivolti verso l'esterno.
La struttura a foglietto beta, invece, è tipica di proteine con amminoacidi aventi gruppi R idrofobici, essi infatti tendono ad allontanarsi dall'acqua e in questa struttura rimangono all'interno della proteina;
-Struttura terziaria: rappresentata dal modo in cui i segmenti della proteina con diverse strutture secondaria (alpha-elica, foglietto beta, spigoli e gomiti) si ripiegano su sè stessi nello spazio;
-Struttura quaternaria: più proteine legate tra loro.
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*polimeri: macromolecola formata dalla ripetizione di subunità simili tra loro (monomeri).
*idrofilica: affini all'acqua
*idrofobica: non affini all'acqua
*reazioni di condensazione (tra gli amminoacidi): due amminoacidi si legano attraverso la liberazione di una molecola di acqua (il legame avviene tra un ossigeno(O) del gruppo carbossilico e tra l'azoto (N) del gruppo amminico.
Domande da interrogazione
- Qual è la struttura di base delle proteine?
- Quali sono le funzioni principali delle proteine?
- Come si differenziano gli amminoacidi tra loro?
- Quali sono le strutture secondarie delle proteine e come si formano?
- Cosa caratterizza la struttura terziaria e quaternaria delle proteine?
La struttura di base delle proteine è la struttura primaria, che corrisponde alla sequenza degli amminoacidi lungo la catena polipeptidica, formata attraverso reazioni di condensazione tra gli amminoacidi.
Le proteine svolgono diverse funzioni, tra cui: accelerare le reazioni cellulari (enzimi), formare la struttura delle cellule (proteine strutturali), riconoscere ed eliminare i patogeni (proteine di difesa), controllare i processi cellulari (proteine di segnalazione), ricevere e trasmettere segnali cellulari (proteine recettore), e trasportare sostanze all'interno dell'organismo (proteine di trasporto).
Gli amminoacidi si differenziano per i loro gruppi laterali (R), che determinano le proprietà chimiche e la struttura dell'intera molecola. Esistono 20 tipi di amminoacidi, con catene laterali idrofiliche, polari, apolari, e tre casi speciali: glicina, cisteina e prolina.
Le strutture secondarie delle proteine sono l'alpha-elica e il foglietto beta. L'alpha-elica si forma attraverso legami a idrogeno tra atomi di ossigeno e idrogeno di amminoacidi non contigui, mentre il foglietto beta si forma da catene polipeptidiche parallele tenute insieme da legami a idrogeno.
La struttura terziaria è rappresentata dal modo in cui i segmenti della proteina con diverse strutture secondarie si ripiegano su sé stessi nello spazio. La struttura quaternaria si forma quando più proteine si legano tra loro.
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