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Concetti Chiave

  • Le proteine sono polimeri costituiti da amminoacidi che formano lunghe catene polipeptidiche, fondamentali per la loro struttura e funzione.
  • Ogni proteina può avere una o più catene polipeptidiche, ripiegandosi in forme tridimensionali che determinano le loro proprietà e funzioni.
  • Le proteine possono essere classificate in diverse categorie, inclusi enzimi, proteine strutturali, di difesa, di segnalazione e di trasporto, ciascuna con ruoli specifici nell'organismo.
  • Esistono quattro livelli di struttura delle proteine: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria, ognuno dei quali contribuisce alla complessità della loro forma.
  • La classificazione degli amminoacidi si basa sulla natura della loro catena laterale, distinguendo tra idrofilici, polari, apolari e casi speciali, che influenzano le proprietà chimiche e la struttura delle proteine.

Le proteine sono polimeri* formati da monomeri detti amminoacidi, uniti a formare lunghe catene chiamate catene polipeptidiche.

Ogni proteina può essere formata da una o più catene polipeptidiche che si ripiegano su se stesse assumendo una precisa forma tridimensionale.

Le proprietà e le funzioni di una proteina dipendono soprattutto dalla sequenza specifica che hanno gli amminoacidi nella catena.

Quali sono i tipi di proteine e le loro funzioni?

Vi sono diversi tipi di proteine, ognuno delle quali possiede una specifica funzione.

-Enzimi: accelerano le reazioni cellulari;

-Proteine strutturali: formano la struttura delle cellule;

-Proteine di difesa: riconoscono ed eliminano i patogeni;

-Proteine di segnalazione: controllano i processi cellulari (ormoni);

-Proteine recettore: Ricevono e trasmettono i segnali cellulari;

-Proteine di trasporto: Legano e trasportano sostanze all'interno dell'organismo;

-Trasportatori di membrana: Regolano il passaggio di sostanze attraverso le membrane cellulari.

Struttura degli amminoacidi

Gli amminoacidi sono composti organici che presentano due gruppi funzionali: il gruppo amminico (H3N+) e il gruppo carbossilico (COO-); essi si legano entrambi ad un atomo di carbonio C (detto carbonio alpha) insieme ad un atomo di idrogeno (H) e ad una catena laterale, detta gruppo radicale (R)

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I gruppi R sono diversi in ogni amminoacido e contengono gruppi funzionali dai quali dipendono le proprietà chimiche e la struttura dell'intera molecola.

Classificazione degli amminoacidi

Vi sono 20 tipi di amminoacidi:

-5 hanno catena laterale idrofilica* e dotata di carica elettrica (3 hanno carica positiva e due carica negativa);

-5 con catena polare ma priva di carica elettrica (sempre idrofilici);

-7 con catena apolare e idrofobica*, i quali si raggruppano il più lontano possibile dall'acqua;

-3 casi speciali:

1. Glicina: la quale ha la catena laterale formata da un unico atomo di idrogeno (H);

2. Cisteina: la quale contiene nella catena laterale un gruppo terminale -SH che può reagire con la catena di un'altra cisteina, formando un legame covalente tra i due atomi di zolfo (S) detto ponte disolfuro (-S-S-);

3. Prolina: la quale contiene nella catena un gruppo amminico senza un atomo di idrogeno (H), che forma invece un legame con un carbonio (C) generando una struttura ad anello.

Strutture delle proteine

Le proteine possono avere quattro strutture:

-Struttura primaria: è la struttura base, corrisponde cioè alla sequenze degli amminoacidi lungo la catena polipeptidica, la quale si forma attraverso reazioni di condensazione* tra gli amminoacidi;

-Struttura secondaria: dovuta a ripiegamenti regolari della catena polipeptidica, tenuti in sede da legami a idrogeno. Esistono due tipi di struttura secondaria: l'alpha-elica e il foglietto beta.

Struttura secondaria delle proteine

Nella struttura ad alpha-elica la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale destrogira. L'avvolgimento è il risultato di legami a idrogeno tra l'atomo di ossigeno(O)del gruppo COO- di un amminoacido e quello di idrogeno del gruppo N-H di un altro amminoacido non contiguo.

Il foglietto beta si forma a partire da due o più catene polipeptidiche distese che si affiancano parallelamente l'una all'altra. Il foglietto è tenuto insieme da legami a idrogeno tra i gruppi N-H di una catena e i gruppi C=O dell'altra.

La struttura ad alpha-elica è tipica delle proteine formate da amminoacidi con catena laterale idrofilica, poichè in essa i gruppi R sono rivolti verso l'esterno.

La struttura a foglietto beta, invece, è tipica di proteine con amminoacidi aventi gruppi R idrofobici, essi infatti tendono ad allontanarsi dall'acqua e in questa struttura rimangono all'interno della proteina;

-Struttura terziaria: rappresentata dal modo in cui i segmenti della proteina con diverse strutture secondaria (alpha-elica, foglietto beta, spigoli e gomiti) si ripiegano su sè stessi nello spazio;

-Struttura quaternaria: più proteine legate tra loro.

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*polimeri: macromolecola formata dalla ripetizione di subunità simili tra loro (monomeri).

*idrofilica: affini all'acqua

*idrofobica: non affini all'acqua

*reazioni di condensazione (tra gli amminoacidi): due amminoacidi si legano attraverso la liberazione di una molecola di acqua (il legame avviene tra un ossigeno(O) del gruppo carbossilico e tra l'azoto (N) del gruppo amminico.

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Domande da interrogazione

  1. Qual è la funzione principale delle proteine nel corpo umano?
  2. Le proteine svolgono diverse funzioni vitali, tra cui l'accelerazione delle reazioni cellulari (enzimi), la formazione della struttura delle cellule (proteine strutturali), e la difesa contro i patogeni (proteine di difesa).

  3. Come sono classificati gli amminoacidi?
  4. Gli amminoacidi sono classificati in base alla loro catena laterale in quattro categorie: idrofilici con carica elettrica, idrofilici senza carica, apolari e idrofobici, e tre casi speciali (glicina, cisteina e prolina).

  5. Quali sono le principali strutture delle proteine?
  6. Le proteine presentano quattro strutture: primaria (sequenza di amminoacidi), secondaria (ripiegamenti regolari come alpha-elica e foglietto beta), terziaria (ripiegamenti nello spazio) e quaternaria (associazione di più proteine).

  7. Cosa caratterizza la struttura secondaria delle proteine?
  8. La struttura secondaria è caratterizzata da ripiegamenti regolari della catena polipeptidica, mantenuti da legami a idrogeno, e include forme come l'alpha-elica e il foglietto beta.

  9. Qual è il ruolo dei gruppi R negli amminoacidi?
  10. I gruppi R determinano le proprietà chimiche e la struttura dell'intera molecola di amminoacido, influenzando così la forma e la funzione delle proteine in cui si trovano.

Domande e risposte

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