Concetti Chiave
- La glicina è l'unico amminoacido achirale con una catena laterale costituita da un solo atomo di idrogeno, permettendo una flessibilità unica nelle proteine fibrose.
- Alanina rappresenta la base strutturale per altri amminoacidi, mentre valina, leucina e isoleucina sono caratterizzati da catene laterali idrocarburiche ramificate.
- Metionina, pur essendo considerata non polare, possiede un legame tioetere; è spesso il primo amminoacido nelle proteine ma può essere classificato diversamente in alcuni testi.
- Gli amminoacidi polari con carica positiva, come arginina, lisina e istidina, contengono gruppi amminici che conferiscono proprietà specifiche alle loro strutture.
- Otto amminoacidi essenziali devono essere assunti con la dieta; il triptofano è particolarmente importante, mentre la prolina ha una struttura ciclica unica che limita la sua flessibilità.
• glicina*: la catena laterale è semplicemente H, è l’unico amminoacido achirale, ha 2 sostituenti uguali (H) (in alcuni libri polare neutro)
• alanina*: gruppo metilico, base delle strutture degli altri
• valina, leucina e isoleucina: contengono delle combinazioni idrocarburiche con ramificazioni (per questo sono chiamati aminoacidi ramificati, dati con diete che consentono di ottenere buon rendimento energetico)
• metionina: viene considerato un aminoacido non polare, presenta un legame tioetere, S tra due gruppi alchilici; è generalmente il primo aminoacido di ogni proteina; ci sono remore a considerarlo non polare perchè l'S è accettore di legami H, quindi in certi testi è tra i polari neutri (zolfo)
Amminoacidi polari carichi positivi
Polari carichi positivi, hanno gruppi amminici carichi positivamente
• arginina: ha un gruppo guanidinico
• lisina*: 4 gruppi metilici con gruppo amminico alla fine
• istidina*: alanina con un anello imidazolico al posto di un H, potrebbe essere protonato sull'N a destra, ma visto che ha pKa di circa 6 a pH fisiologico si presenta deprotonato, anche se si può trovare anche protonata, è uno scambiatore di protoni molto presente nei siti attivi delle proteine
Amminoacidi essenziali e loro importanza
8 amminoacidi sono essenziali: devono essere introdotti con la dieta dato che non siamo in grado di sintetizzarli; il più importante è il triptofano; la glicina, non avendo catene laterali ingombrati, può assumere posizioni negate agli altri aminoacidi: è abbondante nelle proteine fibrose poiché per le sua ridotte dimensioni fanno si che i polipeptidi adiacenti si attacchino molto (cfr.
collagene); la prolina ha forma ciclica, quindi non ha H liberi, pur avendone uno che è però impiegato nel ciclo.Domande da interrogazione
- Quali sono le caratteristiche distintive della glicina e dell'alanina?
- Perché la metionina è considerata un amminoacido non polare, e quali sono le sue particolarità?
- Qual è il ruolo della glicina nelle proteine fibrose e perché è importante?
La glicina è l'unico amminoacido achirale con una catena laterale costituita semplicemente da un atomo di idrogeno, mentre l'alanina ha un gruppo metilico ed è considerata la base delle strutture degli altri amminoacidi.
La metionina è considerata non polare perché presenta un legame tioetere tra due gruppi alchilici, ma ci sono remore a considerarla tale poiché lo zolfo può accettare legami idrogeno, quindi in alcuni testi è classificata tra i polari neutri.
La glicina, grazie alle sue ridotte dimensioni e alla mancanza di catene laterali ingombranti, è abbondante nelle proteine fibrose come il collagene, poiché permette ai polipeptidi adiacenti di attaccarsi strettamente.
Accedi a tutti gli appunti
Tutor AI: studia meglio e in meno tempo
