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idrofiliche della K-caseina e dalla pepsina che agisce sugli AA acidi

e idrofobici,quindi la K-caseina si associa idrofobicamente con altre

micelle e mi si forma un coagulo che ingloba la componente

lipidica.La rennina è una proteasi che è formata da chimosina

agisce selettivamente per il residuo 105-106 MET-PHE della K-

caseina e da pepsina che agisce su AA idrofobici e AA acidi.

Ottengo il formaggio.

Posso formare un gel di caseina anche acidificando,in questo modo

cambio le interazioni elettrostatiche e il calcio si lega di meno,la

struttura precipita ed ottengo lo yogurt.

Oppure posso usare agenti di fusione che chelano il calcio

rendendolo meno disponibile all’interno della micella,alla fine

ottengo un formaggio fuso.Uso come agente di fusione il citrato.

31)Che interazioni stabilizzano un gel di caseina?

Ho 4 famiglie di caseine :alpha-s1,alpha-s2,beta,K.Per raggiungere

la stabilità le caseine si associano a formare una struttura

quaternaria chiamata micella di caseina.

Le micella di caseina è fatta da submicelle che si associano con

legami idrofobici ed elettrostatici tra fosfati carichi e calcio che fa da

ponte tra 2 residui di serina o tra fostato e serina.

Se voglio fare un coagulo,ho la micella di caseina,aggiugo la

rennina che è composta dalla chimosina che toglie le parti

idrofiliche della K-caseina e dalla pepsina che agisce sugli AA acidi

e idrofobici,quindi la K-caseina si associa idrofobicamente con altre

micelle e mi si forma un coagulo che ingloba la componente

lipidica.La rennina è una proteasi che è formata da chimosina

agisce selettivamente per il residuo 105-106 MET-PHE della K-

caseina e da pepsina che agisce su AA idrofobici e AA acidi.

Posso formare un gel di caseina anche acidificando,in questo modo

cambio le interazioni elettrostatiche e il calcio si lega di meno,la

struttura precipita ed ottengo lo yogurt.

Oppure posso usare agenti di fusione che chelano il calcio

rendendolo meno disponibile all’interno della micella,alla fine

ottengo un formaggio fuso.Uso come agente di fusione il citrato.

32)Cosa fa la chimosina?

Se voglio fare un coagulo di latte per via enzimatica,ho la micella di

caseina,aggiugo rennina composta dalla chimosina che toglie le

parti idrofiliche della K-caseina e dalla pepsina che agisce sugli AA

acidi e idrofobici e quindi si associa idrofobicamente con altre

micelle e mi si forma un coagulo che ingloba la componente

lipidica. La chimosina è una proteasi che costituisce(insieme alla

pepsina)la rennina.

33)Quali parametri si devono considerare per la messa a

punto di un saggio per la valutazione dell’attività

enzimatica?

Si deve consumare una specie facilmente rilevabile,si deve formare

un composto con una specifica assorbanza.Devo calibrare la mia

reazione in modo tale che l’equilibrio sia spostato verso destra, la

reazione A-B deve avere un tempo veloce.

34) Descrivere una reazione accoppiata.

Un esempio di reazione accoppiata è quella del glucosio.

Il glucosio viene trasformato da un esochinasi con l’utilizzo di atp in

glucosio-6-forsfato. Poi utilizzo un secondo enzima la glucosio-6-

fosfatodeidrogenasi,utilizzo il nad+, e mi si forma

6fosfogluconato.La quantità di nadh che si forma è uguale alla

quantità di glucosio.

35)Cosa è una denaturazione interfacciale?

Una proteina denaturata permette di far interagire 2 fasi

incompatibili.

Abbiamo una fase continua a maggior concentrazione e una

dispersa a minor concentrazione.

Abbiamo 3 categorie di interazioni interfacciali: sol(1 fase continua

liquida e 1 fase dispersa solida;ad es il latte), emulsioni(2 fase

liquide, 1 idrofilica e 1 idrofolica; ad esempio la panna e la

maionese ), le schiume(fase continua liquida,fase dispersa

gassosa, ad esemio la meringa).

36)Con quali componenti possono interagire le proteine in

un alimento?

Le interazioni che possono fare le proteine sono: proteina-

ambiente, proteina-proteina(per esempio in un impasto), proteina-

lipidi(ad esempio nel burro), proteina-amido(ad esempio nella

pasta).

37)Cosa stabilizza una schiuma?

La schiuma è composta da una fase continua liquida e da una fase

dispersa gassosa.

Un esempio di schiuma è la meringa che è fatta partendo da

albume che è costituito da acqua e ovoalbumina che con un azione

meccanica viene denaturata finchè non ingloba il gas.Mi si forma

una schiuma e avrò il gas(idrofobico) con intorno la fase

continua.La stabilità è data dalle proteine espongono le loro zone

idrofobiche verso la fase gassosa e le loro zone idrofilice sono

all’interno della fase continua acquosa, facendo legami idrofobici e

legami a idrogeno;la cottura stabilizza questa struttura,denaturo il

sistema ed elimino il gas.

38)In quali reazioni si sfrutta l’interazione proteine-

polifenoli?

L’interazione proteine polifenoli è importante nella chiarifica del

vino,che ha 4 obbiettivi: eliminare alcuni polifenoli con sapore

astringente,eliminare alcuni polifenoli che causano difetti nel vino

bianco,facilitare la filtrazione sfruttando questa

associazione,stabilizzare il vino.Le proteine che legano bene i

polifenoli sono quelle del pisella,anche la lenticchia li lega bene ma

lascia un retrogusto di fagiolo; l’alternativa al pisello è il glutine che

però è un allergene.

39)Quali legami della struttura 3D delle proteine vengono

modificati dai trattamenti termici?

Coinvolge i legami H, si modificano anche le zone idrofobiche,poi

avvengono scambi disolfuro, tutto questo causa perdita di solubilità

e con formazione di polimeri aggregati solubili o insolubili oppure si

può formare un gel.

40)Perchè si formano proteine polimeriche dopo un

trattamento termico?

Un trattamento termico rompe i legami H, si modificano anche le

zone idrofobiche che vengono esposte e quindi le proteine per

ridurre la superfice esposta fanno legami idrofobici,poi vengono

coinvolti i legami disolfuro, tutto questo causa perdita di solubilità e

con formazione di polimeri aggregati solubili o insolubili oppure si

può formare un gel.

41)Cosa sono gli intermedi transienti?

Sono le modificazioni che avvengono durante il trattamento che

condizioneranno le modificazioni dopo il trattamento, la

denaturazione può essere reversibile o irreversibile.

42)Come si effettuano e che informazioni possono fornire le

analisi di idrofobicità superficiale?

Ci sono 3 metodi di analisi: la che mi rileva se

fluorescenza intrinseca

sono presenti alcuni residui idrofobici che emettono una certa

lunghezza d’onda se colpiti da luce. Il che

metodo sprettrofotometrico

utilizza un residuo marker di cisteina che avendo un ingombro

sterico è in grado di interagire solo con gli SH presenti sul’esterno

della proteina facendo reazioni di scambio disolfuri e diventa giallo,

se sono presenti SH sull’esterno della proteina la proteina è

denaturata. che mi interagisce con regioni idrofobiche

Il marker idrofobico

specifiche a cui è affine e mi da informazioni sull’esposizione di

queste regioni idrofobiche.

43)Effetti sulle macromolecole dell’albume con la

pressione?

Trattando l’albume con la pressione ottengo un gel trasparente e se

aggiungo NaCl o zucchero al 10% le proteine non precipitano e mi

rimane completamente liquido, posso avere 2 situazioni diverse: ho

una struttura nativa oppure ho una struttura denaturata ma solubile.

La pressione rompre i legami H dell’albume modificando anche la

sua struttura terziaria.

44) Come solubilizzo le proteine di un gel di albume

termizzato?

Posso usare 3 mezzi per solubilizzare le proteine dell’albume:

il tampone fosfato mi dissocia solo qualche proteina globulare;

l’urea mi dissocia le interazioni idrofobiche;

l’urea + DDT(riducente) solubilizza tutte le proteine perchè l’urea

rompe i legami idrofobici e il riducente rompe i ponti disolfuro.

45) Che ruolo hanno le proteine nella shelf life del pane?

Le proteine sono responsabili del rafferimento del pane durante la

conservazione; anche gli enzimi purificati da termofili che aggiungo

al pane che agiscono su amido e altri polisaccaridi durante la

cottura mi influenzano la shelf life.

Durante il rafferimento l’amido modifica la sua struttura e trattiene

meno acqua e questa acqua migra verso il reticolo proteico e lo

modifica,il pane diventa gommoso, infine quest’acqua evapora e il

pane diventa secco e si sbriciola. Utilizzando olio nel pane(si mette

all’interfaccia tra acqua e proteine) o utilizzando farine + ricche di

fibra che trattengono più acqua, per rallentare il rafferimento.

46) Perchè un latte omogeneizzato ha scarsa attitudine alla

caseificazione?

Perchè il globulo di grasso e le micelle di caseina sono +piccole e

sono diverse, quando faccio la coagulazione non riesco a formare

un gel, a causa della membrana mista,la rennina non riesce ad

agire sulle proteine.

47) Quali enzimi caratterizzano la maturazione del

formaggio?

La maturazione è dovuta ad una idrolisi che può essere lipolitica o

proteolitica.

Più è lungo il tempo di maturazione più avvengono eventi

proteolitici, se il formaggio è compatto è meno aggredibile.

Il primo enzima che interviene è la rennina che mi idrolizza la k-

caseina;

poi intervengono i batteri starter che ho inserito al momento della

coagulazione,questi idrolizzano pepetidi ad alto peso molecolare,ho

la liberazioni di piccoli peptidi e AA ad opera di peptidasi e proteasi

batteriche.

48)Cosa si intende per peptidi bioattivi?

Sono peptidi che possono avere le seguenti funzioni: sono degli

immunomodulatori, veicolanti di micronutrienti(permettono di

riutilizzare il calcio),hanno un azione antimicrobica perchè chelano il

ferro che non è + disponibile per i M.O; modulano la risposta

nervosa.Possono anche avere un effetto negativo come causare un

sapore amaro nell’alimento.

I peptidi bioattivi sono piccoli peptidi formati da 4-5AA, devono

essere presenti nella sequenza della proteina,devono essere

accessibili quindi le proteine devono essere denaturate.

Vengono prodotti x azione di proteasi in 3 fasi diverse: il trattamento

attiva le proteasi e vengono prodotti questi peptidi;vengono prodotti

dopo l’aggiunta di un M.O.; vengono prodotti al momento della

digestione.Più è alta la concentrazione di peptidi bioattivi più ho

l’effetto.

I peptidi bioattivi si trovano nelle caseine,nelle sieroproteine e in

minor quantità nel glutine.

49) Caratteristiche che possono potenziare l’azione di un

peptide bioattivo.

La loro concentrazione,+ è alta maggiore è l’effetto.

La presenza di altri peptidi bioattivi può potenziare l’effetto; non

basta la sequenza ma deve avere anche una certa strutturazione.

I peptidi bioattivi si trovano nelle caseine,nelle sieroproteine e in

minor quantità nel glutine.

50)Da dove si originano i fosfopeptidi e quali loro proprietà

sono importanti per veicolare il calcio?

Il calcio nella cellula non è libero perchè è tossico e per ragioni di

solubilità(forma cristalli).Il calcio è coordinato dai fosfopeptidi che

sono peptidi con un gruppo fosfato,sono dei derivati delle caseine.

Esistono 3 tipi di fosfopeptidi e non vengono riconosciuti dalla

cellula nello stesso modo.

51)Origine dell’istamina in un alimeno.

L’istamina è un’ammina biogenica che deriva dalla

decarbossilazione dell’istidina; gli alimenti ricchi di istamina sono i

formaggi a lunga stagionatura.Per chi usa gli antistaminici è

sconsigliato il consumo di questi alimenti se no annullo l’effetto del

farmaco.

52)In quali alimenti si può trovare la tiramina in concentrazioni

elevate e quali processi metabolici può influenzare?

La tiramina deriva dalla tirosina, e la si può trovare in grandi

quantità in: cioccolato,vino rosso,formaggi stagionati,

avocado,caviale,caffè,funghi e lievito. La tiramina aumenta la

pressione arteriosa,per alzare e abbassare la pressione il nostro

organismo usa le MAO.

Le MAO(monoamminossidasi) degradano la tiramina, se una

persona prende un antidepressivo inibisce le MAO e se assume

alimenti ricchi di tiramina rischia la morte, questi alimenti sono

sconsigliati anche per chi soffre di ipertensione.

53) Quali proteine sono coinvolte nel trasporto del ferro?

Il ferro non è mai libero nella cellula perchè in presenza di ossigeno

è tossico perchè fa reazioni di Fenton,si producono specie

radicaliche che vanno a ossidare gli acidi grassi delle membrane

cellulari.

Il ferro lo porto in circolo con la che è una proteina che

transferrina

ha 2 lobi,ogni lobo lega un Fe3+.Questa proteina si trova nel latte

come lattoferrina,quella + nativa lega meglio il ferro rispetto a quella

denaturata e lo cede meglio quando bisogna cederlo.

Il Ferro viene riciclato dal nostro organismo e viene depositato nelle

cellule traimite la che contiene ferro(come Fe3+),il ferro

ferritina

entra ed esce dalla ferritina come Fe2+.

Queste proteine svolgono la funzione di deposito del ferro così è

sempre disponibile.

54)Funzione lattoferrina

Il ferro lo porto in circolo con la transferrina che è una proteina che

ha 2 lobi,ogni lobo lega un Fe3+.Questa proteina si trova nel latte

come lattoferrina,quella + nativa lega meglio il ferro rispetto a quella

denaturata e lo cede meglio quando bisogna cederlo.

La lattoferrina è messa negli alimenti perchè è un ottimo

antimicrobico perchè seleziona i M.O. che hanno un’azione

positiva,è un ottimo modo per veicolare il ferro perchè è una

proteina molto solubile e molto riconoscibile dal nostro organismo,è

un antitumorale e un antinfiammatorio,è usata per fare il latte dei

bambini prematuri.

55)Perchè la niacina del mais non è biodisponibile?

Perchè la niacina è legata a delle proteine che non la rendono

biodisponibile. La carenza di niacina causa il pellagra,soprattutto

nei paesi di sviluppo che si nutrono solo con mais.

Le proteine che legano la niacina non sono termosensibili,quindi

resistono ad alte temperature mentre sono sensibili al pH.

Per rendere i prodotti biodisponibili di niacina si aggiunge

all’alimento la niacina biodisponibile oppure si fa una

nixtamalizzazione per aumentare la biodisponibilità,questo è un

trattamento alcalino e con proteasi per liberare la niacina presente

in queste proteine.

56)Quali sono i sistemi per eliminare un allergene

dall’alimento?

Attraverso l’ingegneria genetica elimino la proteina.

Oppure faccio un trattamento termico per denaturare le proteine e

rendere accessibili gli epitopi alle proteasi, aggiungo le

proteasi,rifaccio un trattamento termico e infine faccio una

microfiltrazione con cui passano le proteine senza epitopi e

rimangono nel filtro quelle più grosse che hanno gli epitopi.

Oppure faccio un trattamento fisico ad esempio gli allergeni della

frutta sono contenuti nella buccia, sbucciandola quindi elimino gli

allergeni.

Per eliminare gli epitopi conformazionali basta un trattamento

termico.

57) Quali metodi vengono impiegati per la determinazione

dell’argenicità di un alimento?

Viene usato il metodo immunologico quantitativo E.L.I.S.A che è

basato sulla reazione tra un anticorpo e una proteina.

Abbiamo una piatra di polistirene fatta da una serie di pozzetti

all’interno dei quali viene attaccato l’anticorpo con interazioni

idrofobiche tra superficie-anticorpo.Poi aggiungo la mia miscela di

alimento e se è presente l’antigene si legherà all’anticorpo.Devo

evidenziare se si è formato il mio complesso antigene anticorpo,

posso farlo in 2 modi: 1) aggiungo un altro anticorpo legato ad un

enzima (metodo SANDWICH non competitivo),se questo anticorpo

si legherà all’altra estremità del mio antigene si formerà il

complesso anticorpo-antigene-anticorpo(Sandwich) e questo

complesso si colorerà di blu,più complesso si formerà più intensa

sarà la colorazione.

2)Un altro modo è quello di usare un anticorpo secondario specie

specifico attaccato ad un enzima,questo anticorpo si legherà

all’anticorpo e riconoscerà l’anticorpo primario legato all’antigene ed

emetterà una colorazione e in base a questa determino

l’allergenicità di un alimento.

Devo usare l’ELISA sandwich se non ho la proteina idrolizzata

oppure

l’ELISA competitivo se ho la proteina idrolizzata.

58) Cosa dà il colore alla carne?

il colore è regolato al 50% da come sono messe le miofibrille nel

muscolo e l’altro 50% dalle proteine mioglobina ed emoglobina e

dal ferro se è in forma 3+ o 2+.

59)Cosa si intende per regioni epitopiche?

Gli epitopi sono le zone dell’antigene che vengono riconosciute

dall’anticorpo, ci sono 2 tipi di epitopi: conformazionali e

sequenziali.

Quelli conformazionali sono riconoscibili dalla loro conformazioni e

per modificarli basta un trattamento termico.Quelli sequenziali sono

riconoscibili da una piccola sequenza di AA e per modificarli devo

fare un trattamento termico+uno enzimatico.

60) Quando uso il saggio diretto e indiretto dell’ELISA?

Devo usare l’ELISA sandwich(diretto) se non ho la proteina

idrolizzata oppure

l’ELISA competitivo(indiretto) se ho la proteina idrolizzata.

61)Quali fattori sono responsabili della celiachia?

L’intolleranza al frumento è alla bae della celiachia ed è causata da

delle sequenze di certe proteine,ho un alto intervento del sistema

immuntario e un minimo intervento del microbioma.

I fattori sono l’esposizione ad alcuni cereali che contengono le

sequenze tossiche(frumento,segale,orzo,kamut) e la

predisposizione genetica, se si hanno delle proteine del tipo DQ2 o

DQ8 sull’intestino l’individuo potrà avere la celiachia.La celiachia


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DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze e tecnologie alimentari
SSD:
Università: Milano - Unimi
A.A.: 2017-2018

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Digitalandrea di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica alimentare e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Milano - Unimi o del prof Iametti Stefania.

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