Domande biochimica alimentare con risposte- Prof. Iametti

Domande biochimica alimentare

1. Quali tipi di legame nelle proteine sono piu “sensibili” ad un trattamento meccanico?

- I trattamenti meccanici sono rappresentati dagli sforzi di taglio. Si vanno ad intaccare le interazioni di tipo

non covalente con unica eccezione degli scambi di disolfuro e la modificazione che avviene può essere di

natura reversibile o irreversibile. Questa tipologia di trattamento si effettua su impasto, emulsionamento,

filatura a caldo ed estrusione. Nell’impasto andiamo ad interagire sulle proteine di riserva che

costituiscono il glutine che sono gliadine e glutenine —> la reazione principale che avviene son gli

scambi disolfuro. Nell’emulsionamento le proteine coinvolte sono le albumine le quali subiscono un

esposizione delle regioni idrofobiche. Nella filatura a caldo si fa una banale azione di tipo meccanico sulla

caseina. Nel processo di estrusione l’azione meccanica è rappresentata dalla pressione che da una struttura

proteica particolare.

2. Quali modificazioni strutturali si verificano nella membrana del globulo di grasso in seguito ad un

trattamento di omogeneizzazione?

- Il globulo di grasso è caratterizzato da una membrana che si pone ad interfaccia e permette alla fase

idrofobica di essere emulsionata nella fase idrofilica. Nel trattamento di omogeneizzazione il globulo di

grasso viene rotto e aumenta quindi la superficie idrofobica esposta verso la fase idrofilica. La membrana

delle goccioline di grasso che si vengono a creare si definisce membrana mista. La membrana mista va a

ricoprire la porzione lipidica formata da pezzi della vecchia membrana e dalle caseine.

3. Quali sono le modificazioni che si verificano durante l’azione meccanica che caratterizza la

produzione del burro?

- L’azione meccanica che viene applicata alla materia prima per la produzione del burro è uno sforzo di

taglio a temperatura minore di quella ambiente ed a pressione ambiente. Il globulo di grasso viene

frammentato in tante goccioline differenti che vanno ad esporre le loro zone idrofobiche. Il sistema

raggiunge una stabilita termodinamica tendendo ad associare fra loro le zone idrofobiche esposte. Si

forma cosi un associazione di globuli di grasso associati idrofobicamente, la parte idrofilica viene ad

essere confinata e si crea una micella inversa.

4. Perche un latte omogeneizzato presenta una scarsa attitudine alla caseificazione?

- In seguito al processo di omogeneizzazione nel latte si verifica che parte delle caseine vanno a comporre

la membrana mista del globulo di grasso e cosi le micelle caseiniche rimanenti assumono dimensioni

ridotte e frazionate. Questo minor numero di micelle pregiudica la capacita di formare una rete ben

strutturata e dunque la formazione del coagulo.

5. Quali legami che caratterizzano la struttura tridimensionale di una proteina vengono modificati da

un trattamento termico?

- Un trattamento termico va ad agire sulle interazioni di tipo non covalente e modifica prevalentemente la

geometria del solvente, modificando l’ambiente in cui si trova la proteina di conseguenza si modifica la

struttura della proteina stessa. Le interazioni interessate sono i legami di tipo idrogeno, con conseguente

esposizione delle regioni idrofobiche, e gli scambi di disolfuro esponendo i siti SH che passano ad essere

da intra catena ad inter catena.

6. Perche il triptofano può rappresentare un “reporter” delle modificazioni strutturali indotte da un

trattamento termico?

- Tre residui amminoacidici quali tritptofano, fenilalaina e tirosina hanno la proprietà di assorbire una

determinata lunghezza d’onda e ri-emettere una quantità di energia. La rilevazione della quantità di

energia che viene emessa si elabora in un grafico definito spettro di emissione di fluorescenza. L’energia

che il residuo emette è legata a come è disposto nella struttura della proteina. La fluorescenza dipende

dalla posizione del residuo ( interno del core idrofobico o piu esposto) e dai residui che ha vicino

(quenchanti, auto-assorbenti che assorbono la luce emessa dal triptofano come cisteina e arginina).

7. Perche si formano specie proteiche polimeriche dopo un trattamento termico?

- Un trattamento termico comporta modificazioni della struttura quaternaria e puo comportare la formazione

di specie polimeriche. Le specie proteiche che si formano hanno una diversa solubilità e pertanto possono

formare aggregati e precipitare. Le interazioni che stabilizzano la formazione di polimeri sono interazioni

idrofobiche e interazioni covalenti (disolfuro). La rottura dei legami SH intra catena comporta scambi di

disolfuro che generano formazione di legami SH intera catena e l’aggregazione di diverse proteine. Anche

l’associazione di diverse regioni idrofobiche comporta la formazione di specie polimeriche.

8. Cosa si interne per strutture transienti di una proteina?

- In seguito ad un trattamento di tipo termico una proteina si trova immersa in un solvente con il quale sono

cambiate le interazioni per le modificazioni che subisce. Questo significa che durante un trattamento

termico la struttura di una proteina cambia sempre e si dice che assuma una struttura transiente. Al termine

del trattamento la proteina assume una struttura che puo essere reversibile o irreversibile. La struttura

transiente è diversa da quella nativa e da quella assunta dalla proteina al termine del trattamento.

9. Cosa si intende per peptidi bio-attivi?

- I peptidi bio-attivi sono peptidi che hanno una funzione a livello cellulare e svolgono un attività positiva

nei confronti della cellula. Sono generati dall’azione degli enzimi presenti nel tratto gastrointestinale.

Hanno funzioni immunomodulatorie, neurotrasmettitori, veicolanti di micronutrienti e possono migliorare

l’assorbimento. Svolgono inoltre un azione antimicrobica. Una proteina genera un peptide funzionale

solamente se lo contiene nella sua sequenza proteica. Questi peptidi agiscono solo se vengono liberati per

azione enzimatica. Le categorie di proteine che li contengono sono caseine, sieroproteine e glutine.

10. Da dove originano i fosfopeptidi e quali loro proprietà sono importanti per veicolare il calcio?

- I fosfopeptidi sono dei peptidi fosforilati e hanno dei residui fosforilati (tirosina, serina, treonina). Tali

peptidi hanno proprietà di chelare il calcio. I fosfopeptidi rendono meno insolubile il calcio e aiutano

l’utilizzo da parte dell’osteoblasto. Le proprietà fondamentale nel chelare il calcio sono le loro cariche.

11. Come si può prevenire l’imbrunimento enzimatico in alimenti?

- L’imbrunimento enzimatico è dovuto a tipologie di enzimi quali laccasi, polifenolo-ossidasi, xantina-

ossidasi. Sono tutti metallo-enzimi che necessitano della presenza di metalli come cofattori per funzionare

e di ossigeno come substrato. Possiamo prevenire l’imbrunimento confezionando l’alimento in atmosfera

modificata priva di ossigeno o andando ad acidificare aggiungendo acidi organici. Un enzima utilizzato è

la glucono-ossidasi (VERIFICARE IL NOME) che trasforma il glucosio in glucono-lattone e produce

acqua ossigenata. Si puo aggiungere tale enzima ad alimenti per abbassare la reazione di Maillard.

12. In quali alimenti si riscontra una concentrazione elevata di tiramina e quali processi metabolici

puo influenzare ?

- Alimenti ricchi di tiramina sono per esempio vino rosso, formaggi stagionati, caviale, cioccolato e

avocado. Dal consumo di tali alimenti mi aspetto un aumento della pressione arteriosa in quanto tiramina

e dopamina hanno tale effetto. La tiramina è un simpaticomimetico in grado di stimolare il rilascio di

noradrenalina dalle vescicole neuronali causando vasocostrizione, con aumento dei battiti cardiaci e della

pressione sanguigna. La tiramina è sintetizzata dalle mono-ammino-ossidasi MAO.

13. Quali sono i tipi di interazioni che possono stabilizzare un gel formato da caseine?

- Le caseine sono una famiglia di proteine che comprende beta, alfa s1, alfa s2 e k caseine. Tutte e 4 le

proteine sono abbondanti in residui idrofobici e devono convivere in un ambiente idrofilico. Per

raggiungere una stabilità le 4 caseine si associano tra loro per ottenere un associazione che rappresenta

quella termodinamicamente più stabile in un ambiente acquoso. Micella caseinica. La micella caseinica è

formata da piu sub-micelle che si associano in modo da esporre il meno possibile le zone idrofobiche. La

porzione C-terminale della k caseina è idrofilica e pertanto esposta al solvente. La zona C-terminale

esposta al solvente contiene i legami S—S, residuo glicosilato e nel resto troviamo residui di AA polari e

serina fosforilata. Ci sono quindi zone delle micelle cariche negativamente sulle quali troviamo gruppi

fosfati dissociati. Tali gruppi carichi negativamente fanno un legame elettrostatico con il calcio. Le

interazioni che stabilizzano sono di tipo idrofobico ed elettrostatico. Ogni ione calcio coordina due residui

fosfato.

14. Per quali ragioni molecolari alcuni gel son reversibili ed altri non lo sono?

- I gel reversibili sono stabilizzati da interazioni idrogeno che sono sensibili ai trattamenti termici, unico gel

reversibile trattato è la gelatina. Le interazioni che sono alla base dei gel irreversibili sono di tipo

elettrostatico, idrofobico, disolfuro.

15. Come possiamo solubilizzare le proteine in un uovo sodo?

16. Quali interazioni tra sieroproteine sono alla base della formazione della ricotta?

- Le interazioni alla base sono di tipo idrofobico ed elettrostatico ed idrofilico (legami H). Importanti sono

le interazioni fra le due sieroproteine ovvero alfa-lattoalbumina e beta-lattoglobulina. La beta-

lattoglobulina ha una tasca idrofobica in cui si infila il retinolo, in soluzione è costituita da un dimero

associato idrfobociamente e da una legame elettrostatico fra un residuo basico e uno acido.

17. Descrivere la determinazione di saccarosio e glucosio in un alimento utilizzando un kit enzimatico

18. Quali sono i tipi di interazioni che possono stabilizzare una schiuma?

- Le schiume sono sistemi nei quali troviamo una fase idrofobica che è l’aria immersa nel mezzo. La

proteina stabilizza il sistema perche fa da collante fra regioni idrofobiche ed idrofiliche. Questa

operazione avviene solamente esponendo in maniera controllata le regioni idrofobiche per azione

meccanica. Esempi di azione meccanica sono lo sbattimento manuale o meccanizzato. Per stabilizzare una

schiuma dobbiamo evitare che evapori l’acqua dal sistema. Per ritardare la migrazione dell’acqua bisogna

rendere il sistema piu viscoso, se la zona idrofilica è piu viscosa l’acqua migrerà meno rapidamente. Un

agente viscosizzante è lo zucchero o il cloruro di sodio.

19. Quali proprietà deve avere una proteina per stabilizzare un emulsione?

- Perche io possa avere un emulsioni devo innanzitutto denaturare la mia proteina. Denaturiamo con azione

meccanica la proteina cosi che essa assuma una proteina diversa da quella n