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16) Perché lo ione Ca stabilizza la struttura di alcune proteine?

Molte proteine che si trovano in struttura terziaria sono stabilizzate dall’interazione con ioni positivi,

è uno ione positivo: un esempio calzante è quello dell’alfa lattoglobulina,

tra i quali il calcio che una

2+

proteina in cui lo ione Ca si trova tra due alfa eliche. Attorno a questa proteina si trovano quattro

carbossili carichi negativamente che rimangono vicini senza respingersi grazie alla presenza dello

ione positivo. il ferro nell’eme di mioglobina ed emoglobina per legare O

17) In che stato redox deve essere ?

2

emoglobina e mioglobina possano legare ossigeno, l’atomo

Affinché di ferro presente nel gruppo

eme deve trovarsi in stato di ossidazione +2 (ferroso) e non +3 (ferrico), dato che il numero di

ossidazione dell’ossigeno è -2. Inoltre, la molecola biatomica di ossigeno impiega solo uno dei due

atomi nel legame con il ferro.

Quali sono le conseguenze fisiologiche del cosiddetto “effetto

18) Bohr”?

L’effetto dell’emoglobina, quando è funzione della

Bohr consiste nel rilascio di ossigeno da parte

concentrazione di anidride carbonica e dal pH.

Quando l’anidride carbonica aumenta nel sangue, l’emoglobina diminuisce la propria affinità per

l’ossigeno, cosa che avviene anche con una diminuzione del pH sanguigno. L’affinità invece aumenta

con l’aumentare del pH. Dato che l’anidride carbonica nel sangue si trova sottoforma di acido

carbonico, la presenza di anidride carbonica influenza notevolmente il pH: nelle zone periferiche del

anidride è maggiore, il pH è più acido, quindi l’affinità dell’emoglobina

corpo, dove la quantità di

per l’ossigeno è minore; nelle zone centrali invece l’anidride è presente in quantità maggiori, quindi

l’ossigeno viene rilasciato con meno facilità.

Quindi l’effetto Bohr ha delle ripercussioni fisiologiche: infatti un tessuto muscolare brucia carbonio

per produrre energia, reazione che causa una contemporanea acidificazione del sangue. Quindi è

importante che l’effetto funzioni correttamente per evitare l’acidosi o l’alcalosi

Bohr ematica, cioè

rispettivamente il mancato rilascio di ossigeno a livello muscolare e una debole assunzione di

ossigeno a livello polmonare.

19) Come è ancorato il gruppo eme alla catena proteica di mioglobina ed emoglobina?

Il gruppo eme planare è inserito in una tasca idrofobica nella parte proteica ed è tenuto in posizione

dalle attrazioni idrofobiche tra l’anello porfirinico dell’eme e le catene laterali non proteiche di

emoglobina/mioglobina. Precisamente è ancorato dentro la proteina grazie ai due gruppi idrofobici

della valina e della fenilalanina.

20) Perché la mancata assunzione di acido ascorbico indebolisce il tessuto connettivo?

La mancata assunzione di acido ascorbico, che si trova nella vitamina C, indebolisce il tessuto

connettivo perché questa sostanza è essenziale per il corretto funzionamento della prolina idrossilasi,

l’enzima che converte i residui id prolina del collagene in idrossiprolina. Quest’ultima è

fondamentale, in quanto partecipa alla formazione di legami idrogeno tra i filamenti di collagene

rendendoli ancora più forti (quindi stabilizza il collagene). Se c’è carenza di acido ascorbico, il

collagene si indebolisce divenendo instabile e fragile e provocando i sintomi dello scorbuto, quali

fragilità capillare, lesioni cutanee e caduta dei denti.

21) Quale relazione correla la velocità di una reazione enzimatica alla concentrazione di substrato?

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DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze e tecnologie alimentari
SSD:
Università: Milano - Unimi
A.A.: 2017-2018

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher elenadossi96 di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica generale e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Milano - Unimi o del prof Bonomi Francesco.

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