Domande Biochimica alimentare

La mutua interazione di gliadine e glutenine conferisce all’impasto una certa tenacità ed elasticità.

Un’altra modificazione a carico delle proteine è l’interazione del gruppo R della lisina con una percentuale residua

di zucchero presente nell’impasto (reazione di Maillard) che causa la colorazione della crosta del pane.

25. Quali metodi d’indagine possono essere utilizzati per evidenziare le modificazioni strutturali delle proteine

durante l’impastamento?

Per evidenziare le modificazioni strutturali delle proteine durante l’impastamento è possibile utilizzare caotropi e

riducenti sui legami tra le proteine oppure caotropi sull’accessibilità di proteine non aggregate. Inoltre è possibile

misurare la fluorescenza intrinseca od estrinseca ed anche l’idrofobicità superficiale attraverso l’utilizzo di probes

fluorescenti.

26. Quali effetti comporta un trattamento ad alte pressioni sulle proteine presenti in un alimento?

Il trattamento ad alte pressioni altera l’organizzazione del solvente (acqua) e va a modificare la struttura secondaria

e terziaria delle proteine. Inoltre modifica le interazioni a idrogeno e idrofobiche, ma anche quelle di tipo ionico di

conseguenza viene modificata anche la struttura quaternaria delle proteine. La modificazione strutturale della

proteina porta all’esposizione delle regioni idrofobiche le quali possono interagire con altre proteine.

Non viene però modificata la struttura primaria.

27. Un trattamento ad alte pressioni è più efficiente su un microrganismo gram positivo o gram negativo?

Un trattamento ad alte pressioni è più efficiente su un microrganismo gram negativo rispetto che su un gram positivo

in quanto i gram positivi sono costituiti da una parete (peptidoglicano) più rigida costituita da polisaccaridi a

differenza dei gram negativi che sono costituiti da una membrana esterna.

28. Perché un trattamento pressorio non modifica la struttura di piccole molecole presenti in un alimento?

Un trattamento pressorio non modifica la struttura delle piccole molecole come le vitamine in quanto questo

trattamento colpisce direttamente solo il solvente e indirettamente le macromolecole la cui struttura dipende dalla

forza strutturante del solvente.

29. Quali sono le peculiarità della chimosina?

La chimosina è un’aspartico proteasi presente nello stomaco dei mammiferi. Essa è fondamentale nella formazione

del coagulo grazie all’alta affinità nei confronti della k-caseina e all’alta specificità d’azione, in quanto agisce sul

residuo specifico 105-106 della k-caseina. Quindi la chimosina è in grado di effettuare una proteolisi limitata e

controllata.

30. Quali sono gli eventi molecolari alla base della formazione di un coagulo enzimatico a partire da latte?

La chimosina è un enzima proteolitico in grado di idrolizzate il residuo specifico 105-106 della k-caseina causando la

destabilizzazione delle micelle di caseina la quale comporta l’aggregazione delle regioni idrofobiche esposte delle

micelle destabilizzate. Questa aggregazione porta alla formazione di una rete proteica ordinata insolubile, ovvero il

coagulo il quale è in grado di trattenere al suo interno acqua, frazione lipidica e in parte sieroproteine.

31. Quali eventi caratterizzano la maturazione di un formaggio?

Gli eventi che caratterizzano la maturazione di un formaggio sono di tipo idrolitico. Le macromolecole che vengono

idrolizzate sono le proteine e i trigliceridi. L’azione sulle proteine condiziona la texture mentre l’azione sui

trigliceridi può condizionare le caratteristiche organolettiche ed anche la plasticità del prodotto finale.

Le proteasi che intervengono nella maturazione del formaggio sono la rennina che effettua un’idrolisi limitata della

caseina, le proteasi del latte che formano peptidi ad alto peso molecolare, gli enzimi presenti nei batteri starter e

le peptidasi e proteasi batteriche che liberano piccoli peptidi e aminoacidi. L’entità di questi eventi dipende dalla

durata, dalla quantità di enzima utilizzato e anche dal tipo di microrganismo.

32. Quali enzimi vengono impiegati nell’estrazione di succhi vegetali?

Nell’estrazione di succhi vegetali vengono impiegati coadiuvanti di processo che sono enzimi idrolitici che agiscono

sulla frazione polisaccaridica non amido, facilitando il recupero della frazione proteica.

33. Cosa si intende per peptidi bioattivi?

I peptidi bioattivi sono peptidi che si originano dall’azione di proteasi sulle proteine presenti in un alimento. Possono

venir prodotti anche durante la digestione o dopo l’assorbimento a livello della mucosa intestinale.

Alcune proteine contengono delle sequenze di peptidi bioattivi i quali hanno funzioni benefiche nei confronti della

cellula. Essi possono avere attività antiossidante, immunoproteggente oppure possono essere neurotrasmettitori,

aceinibitori (inibitori dell’azione dell’angiotensina: abbassano la pressione sanguigna), immunostimolanti,

immunomodulatrici, antimicrobici, altri invece possono chelare rendendo più solubili alcuni minerali. Questi quindi

hanno un’azione positiva sui metabolismi della cellula.

Questi peptidi raramente agiscono come tali, essi agiscono in sinergia con altri peptidi bioattivi ma soprattutto la

loro azione è potenziata dalla matrice alimentare, ovvero da altri composti anche non proteici naturalmente presenti

nell’alimento. Ho un effetto maggiore se questo peptide immunostimolante viene consumato nell’alimento che viene

prodotto.

34. Da dove si originano i fosfopeptidi e quali loro proprietà sono importanti per veicolare il calcio?

I fosfopeptidi sono peptidi bioattivi che si originano dall’idrolisi di alfa o beta caseina. Essi essendo fosforilati hanno

cariche negative che facilitano il legame con il calcio. L’attività di questi peptidi nel veicolare il calcio è strettamente

dipendente da come questi peptidi sono associati fra di loro. Il calcio nella cellula non è libero, poiché la sua presenza

libera è altamente dannosa siccome è poco solubile e tossico quindi il calcio è presente nella cellula chelato.

Esiste una famiglia di peptidi bioattivi derivanti dall’idrolisi di caseine dotata della proprietà di complessare diversi

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metalli, in particolare Ca , aumentandone la loro solubilità (casein-fosfopeptidi).

È stato visto che molti casein-fosfopeptidi (CPP, frammenti peptidici derivanti dalla caseina, fosforilati) hanno la

capacità di aumentare l’assorbimento del calcio a livello intestinale, ma non tutti hanno la stessa funzionalità.

35. Come si può prevenire l’imbrunimento enzimatico in alimenti?

L’imbrunimento enzimatico degli alimenti è dovuto alle ossidasi presenti soprattutto negli alimenti vegetali che

ossidano dei gruppi R delle proteine in presenza di un altro componente che costituisce il secondo substrato

rappresentato dall’ossigeno. La conseguenza è la formazione di composti polimerici bruni che sono i polifenoli, i quali

sono composti in grado di sequestrare i micronutrienti quindi diminuire il valore nutrizionale degli alimenti.

Per prevenire l’imbrunimento enzimatico è quindi possibile:

- Aggiungere dei chelanti che chelano i metalli presenti e l’attività enzimatica viene così ridotta; un chelante

compatibile con gli alimento è l’acido citrico oppure l’acido ascorbico.

- Abbassare il pH grazie all’azione dei chelanti

- Sottrarre uno dei due substrati, ovvero preparare il prodotto in atmosfera modificata in assenza di ossigeno

- Utilizzare la cisteina che non blocca l’enzima ma l’intermedio (dopachinone) che viene prodotto nell’ossidazione

del gruppo OH della tirosina per la produzione di melanina.

36. In quali alimenti si riscontra una concentrazione elevata di tiramina e quali processi metabolici può

influenzare?

La tiramina è un ammina derivata dalla decarbossilazione della tirosina, metabolizzata dalle monoamminossidasi

(MAO). Essa stimola la secrezione di catecolammine (dopamina) che aumentano la pressione arteriosa.

Gli alimenti ricchi di tiramina sono vino rosso, formaggi stagionati, avocado, caviale, cioccolato, caffè, funghi e

lieviti. Un elevato apporto alimentare di tiramina in soggetti trattati con farmaci anti-MAO può produrre sintomi seri,

come crisi ipertensive palpitazioni, fino ad alterazioni della coscienza.

37. Qual è l’origine dell’istamina in un alimento?

La connessione degli alimenti con i neurotrasmettitori è che vengono sintetizzati quando servono.

L’istamina viene prodotta in particolari condizioni patologiche (allergie, infiammazioni).

Gli alimenti che hanno un elevato contenuto in istamina sono alimenti che hanno subito una maturazione a livello

delle proteine, ad esempio in formaggi che hanno subito una lunga maturazione oppure in lieviti.

Ho una quantità di istamina elevata durante una manifestazione allergica o infiammatoria. Quindi bisogna evitare di

consumare alimenti che contengono un’elevata quantità di istamina.

38. Qual è il ruolo della ferritina? 3+

La ferritina è una grossa proteina al cui centro è depositato il ferro (Fe ) costituita da 24 subunità. Le subunità sono

associate in maniera non covalente ma in maniera molto stabile, quindi per dissociare questa proteina bisogna

utilizzare un detergente oppure abbassare il pH. Questa proteina può aprirsi, dissociarsi a certi pH e se riporto il pH

a valore di partenza viene utilizzata come veicolante di certi composti che non sono stabili o facilmente ossidabili

dall’ossigeno quindi vengono fatte delle nanoparticelle di ferritina per incorporare i composti idrofobici o gli acidi

grassi polinsaturi che si ossidano rapidamente.

39. Perché la niacina non è biodisponibile nella farina dei cereali?

La niacina è una vitamine non biodisponibile nella farina dei cereali in quanto è legata ad una specifica famiglia di

proteine. L’interazione tra le proteine e la niacina era prevalentemente elettrostatica e la proteina presentava dal

punto di vista strutturale una buona stabilità nei confronti del trattamento termico. Il trattamento termico non

modificava la sua struttura quindi non rilasciava la niacina. L’unico trattamento è quello di “soaking alcalino” che

consente il rilascio della niacina, rendendola così assorbibile a livello intestinale.

40. Qual è il ruolo di una proteina nel metabolismo dei micronutrienti?

Molte proteine hanno un ruolo metabolico nel metabolismo dei micronutrienti. Alcune proteine possono rendere

maggiormente solubili alcuni micronutrienti come metalli quali calcio e ferro; inoltre possono fungere da deposito e

accumulo nel caso della ferritina; possono rendere più assumibili alcuni ioni come lo iodio; infin