DICHIARARE. VANTAGGI

- miglioramento del valore organolettico: prediligono AG a corta catena (butirrico e caproico), associati a componenti aromatico.

- miglioramento tecnologico ed edonistico

Quello che fanno le lipasi dipende da acqua presente e dal tipo di amido, perché i nostri lipidi vanno a disporsi il più lontano possibile dall'acqua > la superficie del granulo di amido (ricopri un velo di lipidi), prediligono superficie amido. Velocità con cui enzimi lavorano non è la stessa usando cereali diversi, velocità in funzione della grandezza del granulo di amido.

G11) A cosa è dovuta l'azione "anti-raffermimento" delle idrolasi attive sui polisaccaridi non-amido?

I polisaccaridi non-amido funzionano da tampone, da mediatori nel passaggio dell'acqua dall'amido alle proteine, riducendo o rallentando il processo di raffermimento; L'azione anti-raffermimento è svolta anche dai lipidi che creano una barriera.

al passaggio dell'acqua, in modo da rallentare il processo. Se taglio polimero, la conseguenza è che + lo taglio + è facilitato ad interagire con acqua. Questi pezzettini generati da azione idrolitica di enzimi attivi fungono da tampone in questa fase di trasmissioni di acqua> fattori antistaling (anti raffermimento). La farina contiene 2-3% di NSP, svolgono funzione tampone. Dosando enzimi siamo in grado di modulare la capacità di NSP di fungere da agente tamponante nei trasferimenti reciproci di acqua tra amido e proteine.

G12) In che modo l'azione di glucosidasi contribuisce alla percettibilità di aromi volatili? Rilascio di aromi volatili legati covalentemente a polisaccaridi > legame acetalico tra alcol e un'oligosaccaride, abbiamo composto idrofobico, volatile legato ad una componente polare che è l'oligosaccaride. Risultato > non c'è odore, c'è geraniolo ma è legato a qualcosa di idrosolubile.

quindi, rimane in fase acquosa; se volessi sentire profumo dovrei idrolizzare il legame glucosidico con questi enzimi consentendo a geraniolo di uscire da fase acquosa, andare in gassosa e risultare percepibile. Questa procedura di rilascio di componenti aromatiche volatili è di interesse per l'industria del vino, molti infatti sono presenti sotto forma di glucosidi, non immediatamente percepibili. Questi enzimi sono presenti sulla buccia dell'acino oppure nei lieviti che crescono sulla buccia, ma ci sono alcune varietà dove gli enzimi sono assenti, quindi gli aromi non sono liberi, devo aspettare che il vino invecchi ma non è la soluzione adatta. Intervengo con enzimi. 13) Quali famiglie di enzimi possono essere utilizzate per migliorare le caratteristiche "umami" di estratti di lievito? L'uso di enzimi non è limitato al rilascio di aromi volatili ma è anche legato alla generazione di frammenti di macromolecole che fungono da esaltatori di sapidità.contribuiscono allapercezione del gusto umami. Gli enzimi utilizzati partendo da un sottoprodotto di produzione (lievito) sono: - YL, yeast lyze: enzima che spacca le pareti del lievito per facilitare autolisi e rilasciare insoluzione acidi nucleici e proteine - Nucleotidasi: trattare acidi nucleici per fornire AMP, GMP, CMP e UMP - Deaminasi: da AMP stacco amminogruppo in posizione 6 e lo sostituisco con ossidrileper ottenere IMP - Proteasi selettive: dalle proteine ottengo pentaesopeptidi che simulano l'effetto umami. G14) Commentare il ruolo di agenti redox (chimici e/o enzimatici) nel modulare latenacità di un impasto a base grano. Aggiunta di cisteina consente disolfuri exchange per aumentare la tenacità dell'impasto, altro metodo è quello di usare il bisolfito generando tiolo libero che puo innescare il processo discambio di disolfuri. Agenti ossidanti: bromato di potassio (bandito da legislazioni) e acqua ossigenata che puo essere aggiunta ogenerata. Alcuni mulini mettono un enzima > GLUCOSO OSSIDASI, prende ossigeno molecolare, ossida il glucosio da acido gluconico e O in eccesso fa acqua ossigenata, che ha come bersaglio sempre le funzioni tioliche delle glutenine.

Quali attività enzimatiche (e di quale origine) sono rilevanti per la produzione di peptidi bioattivi?

La formazione di peptidi bioattivi si ha grazie ad una specifica tipologia di enzimi che svolgono azione proteolitica, le proteasi. La proteolisi è la prima azione che viene svolta sulle proteine intere e porta alla formazione di peptidi, talvolta bioattivi, cioè funzionali e benefici per l'organismo.

Le proteasi possono avere diverse origini:

• Presenti nell'alimento: possono essere naturalmente presenti nell'alimento, derivare da microrganismi oppure essere aggiunti nella fase di trasformazione dell'alimento come nel caso della coagulazione del formaggio.
• Presenti nel tratto gastro-intestinale: nella fase di

digestione di un determinato alimento quindi posso generare peptidi bioattivi grazie alla proteolisi di questi enzimi dell'apparato digerente

Non tutte le proteine sono precursori di peptidi bioattivi, è necessario che nella proteina sia presente la sequenza tipica associabile a peptidi bioattivi. La loro formazione, infatti, dipende dalla struttura della proteina, perché alcune strutture favoriscono l'azione delle proteasi, altre di meno.

In che modo le trasformazioni subite dalla materia prima possono condizionare la formazione di peptidi bioattivi?

I peptidi bioattivi vengono dall'intervento di diverse proteasi su proteine presenti nel materiale alimentare. Possono derivare da microrganismi utili per la trasformazione, essere aggiunte apposta per la trasformazione dell'alimento (caglio) o essere naturalmente presenti nell'alimento. Indipendentemente dall'origine delle proteasi, le proteine possono essere denaturate in modi diversi e la

denaturazione comporta un taglio proteolitico diverso, che darà luogo a diversi peptidi bioattivi.

Quali sono le dimensioni minime di un peptide bioattivo?

Le dimensioni minime di un peptide bioattivo con attività ipotensiva (riduzione pressione arteriosa) sono di 3AA, la bioattività di queste specie è molto più modesta di quella dei farmaci.

Che cosa sono le caseomorfine, e da dove deriva la loro attività biologica?

Le caseomorfine sono una tipologia di peptidi bioattivi, derivano dal taglio proteolitico nel tratto gastro-intestinale della beta-caseina, sono degli oppioidi agonisti (attività biologica), riducono lo stress a livello del sistema nervoso, sono utili anche per indurre la sonnolenza. Quando una caseomorfina si lega a un recettore oppioide, può attivare una serie di segnali intracellulari che influenzano il funzionamento del sistema nervoso centrale. Questo può comportare effetti di rilassamento, di riduzione del

1) Quali sono i neuropeptidi coinvolti nella regolazione del dolore e dell'umore?

I neuropeptidi coinvolti nella regolazione del dolore e dell'umore sono le endorfine.

2) Quali proteine alimentari rappresentano la fonte più rilevante dei fosfopeptidi utilizzati come veicolanti del calcio?

La fonte più rilevante di fosfopeptidi è rappresentata dalle alfa-beta-caseine, che sono le due tipologie di caseine, proteine tipiche del latte. Le alfa-caseine sono fosforilate all'estremità N-terminale, mentre le beta-caseine sono fosforilate all'estremità C-terminale. Questi peptidi bioattivi facilitano l'assorbimento del calcio e di altri minerali come lo zinco, agendo come efficaci trasportatori di minerali.

Il calcio svolge funzioni rilevanti per il mantenimento della struttura dei denti, delle ossa e dei tessuti ricchi di fosfato di calcio. Lo zinco, invece, svolge un ruolo importante nel combattere l'infiammazione dovuta all'accumulo di specie reattive dell'ossigeno come i superossidi, agendo come cofattore della superossido-dismutasi.

Le beta-caseine sono più efficaci nel veicolare il calcio perché hanno i fosfati tutti vicini.

Qual è l'ordine di grandezza della concentrazione del calcio libero in una cellula umana: 10^-3 M; 10^-6 M; 10^-9 M?

Il calcio nella cellula è presente in forma libera in concentrazioni bassissime, circa 10 nanomolare, cioè 10^-9 M. Questo perché il calcio nella cellula è presente maggiormente legato ad altre molecole e non in forma libera, perché sarebbe dannoso e tossico ad alte concentrazioni. I caseino-fosfopeptidi sono una famiglia di peptidi bioattivi, derivanti dall'idrolisi alfa e beta-caseine, dotati della capacità di complessare diversi metalli, in particolare Ca2+, aumentandone la loro solubilità. L'assorbimento di calcio a livello cellulare può essere misurato mediante tecniche microfluorimetriche.

Presentare e commentare un esempio di "ammina biogenica"discutendonel'origine.L'istamina è l'esempio più rappresentativo di ammina biogenica, una specie derivante dalladecarbossilazione di amminoacidi, in questo caso l'istidina privata del gruppo carbossilico.L'istamina viene prodotto in risposta a stati infiammatori dell'organismo, più comunemente inseguito ad una reazione allergica, dai mastociti. Infatti se ho una reazione allergica prendo unfarmaco chiamato antistaminico, che interviene sui mastociti e blocca la produzione diistamina.Può trovarsi in alcuni alimenti come formaggi a lunga maturazione, nelle cellule a rapidariproduzione come i lieviti, ma anche alcuni vegetali. Questi alimenti facilitano l'insorgere diallergie ed è quindi logico che se devo abbattere i livelli di istamina, non devo assumerli.Altra ammina biogenica è la tiramina che deriva dalla decarbossilazione della tirosina.H8) Quali sono le principali famiglie di enzimi che utilizzanoossigeno molecolare? Gli enzimi che utilizzano l'ossigeno molecolare sono: - ossidasi come la glucosio ossidasi, flavoproteina di origine fungina, che utilizza ossigeno molecolare + glucosio per ottenere acido gluconico e acqua ossigenata che induce ossidazione dei tioli delle glutenine consentendo di avere reticolo più compatto. Anche laccasi - Nelle lipossigenasi si catalizza l'ossidazione dei pigmenti della farina per avere effetto sbiancante, l'ossigeno si infila nei doppi legami degli AG polinsaturi (linoleico, linolenico) - MAO, monoammino-ossidasi importanti perché eliminano i prodotti di decarbossilazione di AA e controlla la produzione di ammine biogene, e controllano per quanto deve avvenire decarbossilazione es. cariche negative eccessive che caricano i reni, gli eventuali eccessi vanno a formare melatonina (pigmenti). H9) Perché l'acido citrico previene l'imbrunimento della frutta, e l'acido acetico no? Nella frutta, o più inlia di enzimi che catalizzano l'ossidazione dei polifenoli. Questi enzimi sono responsabili della formazione di pigmenti scuri, come ad esempio la melanina, che conferiscono il colore caratteristico a molti vegetali. Le polifenolossidasi sono anche coinvolte nella difesa delle piante contro patogeni e insetti, in quanto possono produrre composti tossici per gli organismi nocivi. Inoltre, queste enzimi sono importanti nel processo di maturazione dei frutti, contribuendo alla trasformazione dei composti fenolici in composti aromatici volatili che conferiscono il caratteristico aroma ai frutti maturi.