Biochimica alimentare con domande d'esame e risposte, prof. Iametti

SE CAMBIO UNO DI QUESTI TRE PARAMETRI SULLA STESSA MATRICE COSA OTTENGO:

ESEMPIO 1

Se io ho una massa derivante dal latte costituita soltanto da caseina —> la caseina si separava dal latte

acidificando —> precipitazione isoelettrica. Un altro sistema per separare la caseina è quello di

destabilizzare micelle per azione enzimatica e cosi si formava il coagulo—> formazione del gel.

Se su questa massa formata di sole caseine applico uno sforzo di taglio con intensità paragonabile a quella

dell’omogeneizzazione, ma non agisco a pressione superiore a quella ambiente (adotto pressione ambiente)

e con una temperatura maggiore dell’omogeneizzazione che effetti ho?

Ho effetto opposto, rendo la massa caseinica strutturalmente modificata e molto organizzata. Alla massa

proteica per azione meccanica viene denaturata ed espone le regioni idrofobiche. La proteina passa ad una

struttura filamentosa tutta uguale. Queste strutture proteiche filamentose hanno esposte le zone idrofobiche.

Ottengo una struttura proteica formata da tante caseine che sono state organizzate e filate, una struttura

compatta e spugnosa che mantiene pochissimo l’acqua. —> principio di filatura della caseina. Quando ho un

formaggio filato questo è molto diverso, ha una struttura molto spugnosa e piu compatta trattenendo

all’interno molto meno l’acqua. L’esempio si fa con la mozzarella ed altri analoghi filanti. Nella mozzarella

le caseine sono state tirate e ordinate e trattengono meno l’acqua e sono associate idrofobicamente.

I parametri da considerare sono lo sforzo di taglio fatto a temperatura piu elevata che permette di denaturare

le proteine, a pressione ambiente.

Il processo mi permette di ordinare le proteine effettuando uno sforzo di taglio a pressione ambiente e

temperatura maggiore.

ESEMPIO 2

Cambio i parametri.

Per omogeneizzare il globulo di grasso se cambio i parametri attuando un trattamento con sforzo di taglio a

pressione ambiente e temperatura piu bassa di quella ambiente. La panna non diventa omogeneizzata ma

ottengo un prodotto completamente diverso che è il burro. Se considero la panna e la tratto con un azione

meccanica a pressione ambiente succede che il globulo di grasso si rompe e diventa piu goccioline, queste

vengono a esporre delle zone idrofobiche, ma siccome non lo faccio a pressione superiore a quella ambiente

allora non posso rivestire la superficie del core idrofobico esposto con la membrana mista. Pertanto il sistema

per raggiungere una stabilità termodinamica tende ad associare fra loro lezione idrofobiche esposte.

Ho un principio di zone idrofobiche esposte, le gocce di grasso tendono ad associarsi minimizzano le zone

idrofiliche.

Si forma un associazione formata da globuli di grasso associati idrofobicamente che hanno confinato le zone

idrofiliche che diventano minoritarie. La parte idrofilica viene ad essere confinata e si crea una micella

inversa.

Il globulo di grasso nel latte: è una fase idrofobica dispersa in una fase idrofilica. In questo caso si ha una

situazione opposta perché la fase idrofilica si trova immersa nella fase idrofobica. Perche tale sistema stia in

piedi devo stare a 4 gradi, ad 80 gradi avrei tutto liquido e otterrei tutta la fase liquida in superficie.

GIOCANDO SU QUESTI PARAMETRI POSSO FARE IN MODO DA OTTENERE UN PRODOTTO

COMPLETAMENTE DIVERSO 41

Quaderno di Alessandro Magro

Micella inversa —> posso avere micelle con piu o meno acqua confinata e per farlo gioco sull’azione

meccanica e sulla temperatura

Posso ottenere dei prodotti diversi giocando sui parametri di temperatura e pressione senza cambiare le

componenti ma cambiandone solamente l’organizzazione. Ho una diversa denaturazione e una diversa

struttura che assume il sistema proteico.

Modificando i tre parametri ho una diversa struttura che assume il sistema proteico e quindi una diversa

interazione con quello che si trova attorno. Giocando sui parametri nello stesso prodotto possiamo avere

tipologie diverse. Se voglio fare un burro alleggerito, con una minor quantità di frazione lipidica come

faccio?

Se voglio diminuire i grassi saturi nel momento in cui vado a fare il burro farò in modo di aggiungere gli

acidi grassi in idrogenati semisolidi in modo tale che nell’organizzazione delle micelle vadano a mettersi loro

diminuendo così la porzione lipidica iniziale del grasso saturo.

Posso aggiungere inoltre delle proteine che tengano insieme la micella inversa formata e queste proteine

devono avere subito un trattamento che le consenta di avere un elevata idrofobicità e bassa idrofilicità. I pre-

trattamenti usati sono di tipo termico in modo tale da denaturarle in modo tale cha abbiano piu zone

idrofobiche presenti. Ci sono proteine che vanno meglio e sono le sieroproteine, utili per la produzione di

prodotti alleggeriti.

Biochimica lezione 10 del 28/03

Modificazioni a carico delle proteine per azione meccanica e approfondimento dell’aspetto legato alla

formazione di un impasto classico

Uno impasto è costituito da sfarinati di cereali e in particolare da frumento.

I protagonisti sono:

20% proteine

15% acqua

Il resto, in uno sfarinato raffinato, è amido

Le proteine presenti sono di due famiglie. Semplificando diciamo che del 20% di questo avremo il 20-15%

come proteine citoplasmatiche (albumina e globuline, solubili in soluzioni acquose).

Queste proteine sono generalmente quelle che classifichiamo come enzimi. Il rimanente 80-75% sono

proteine di riserva. Le proteine di riserva sono le prolamine (solubili in alcol, gliadine per frumento), le

gluteline (glutenine per il frumento).

Nel caso del frumento è cosi, per altri cereali il rapporto tra proteine citoplasmatiche e di riserva non è

mantenuto. Queste sono le caratteristiche ottimali per costituire l’impasto.

Il ruolo fondamentale per l’impasto è svolto dalle proteine di riserve (gliadine e gluteline). Quelle

citoplasmatiche non hanno un ruolo positivo nella formazione del reticolo, ma in quanto enzimi possono

favorirlo o sfavorirlo. Hanno un ruolo diverso dalle proteine di riserva.

Vediamo le caratteristiche di queste proteine:

1. Queste proteine si dividono in famiglie. Ci sono alfa beta e gamma gliadine. Una caratteristica

importante è di essere ricche di tre residui che vanno a condizionarne anche l’aspetto:

- Prolina

- Glutammina

- Cisteina —> I residui di cisteina nel caso delle gliadine, sono pari! Ciò implica che nelle gliadine i residui

cisteinici sono tutti impegnati in legami intracatena. Non ho residui di cisteina liberi.

In tutte le gliadine nella zona terminale si nota una porzione che è simile all’interno delle famiglie, ma è

estremamente ripetitivo. Ci sono sempre delle sequenze molto breve di 5-6 AA che si ripetono. Queste

sequenze che si ripetono hanno soprattutto residui di prolina e di glutammina. 42

Quaderno di Alessandro Magro

Questa zona ripetitiva è fondamentale nel definire le proprietà che hanno le gliadine all’interno dell’impasto

che si formerà.

Altro aspetto importante sono i residui di cisteina, sono cisteine impegnate in un ponte disolfuro e non ve n’è

nessuna libera.

Glutenine:

Anche per queste parliamo di famiglia di proteine. In particolar modo ci sono due gruppi principali che sono

le HMW (alto peso molecolare) e LMW (basso peso molecolare).

In questi due gruppi abbiamo diverse proteine e sono tre glutenine HMW e due glutenine LMW.

- Anche queste sono ricche in prolina, cisteina e glutammina.

- Anche esse sono caratterizzate verso la parte N terminale da sequenze ripetitive. È stato visto che uno dei

criteri nei secoli era di selezionare i grani con una piu alta produttività, ma soprattutto quelli che per la

trasformazione davano un prodotto migliore.

- Anche queste sono ricche di cisteine, in particolare le LMW. Quelle HMW hanno un minore contenuto di

cisteine. Tutte sono impegnate in ponti disolfuro. Le LMW hanno contenuto di cisteine in numero dispari.

Ciò significa che ci sono presenti dei residui SH liberi (indicati nei cerchi).

Le gliadine e le glutenine interagiscono formando quello che si definisce glutine.

Il glutine è una rete proteica formata da gliadine e glutenine. Questa rete proteica si forma con una geometria

ben definita, e le caratteristiche del glutine sono legate al fatto che ci sono queste due componenti.

Se ho un sistema con un 15% acqua, 20% proteine e resto amido.

Se aggiungo acqua cosa succede:

Le proteine passano da una percentuale del 20% ad una del 40%. l’organizzazione delle proteine viene

modificato semplicemente per aggiunta di acqua, inoltre l’azione meccanica facilita dispersione dell’acqua e

l’interazione delle proteine che vengono ad essere denaturate. Le proteine si denaturano perche l’azione

meccanica e varia la quantità di acqua presente nel sistema.

Le proteine in un ambiente piu acquoso sono tentate di esporre meno le zone idrofobiche, ma io denaturo per

azione meccanica e ciò facilita la loro mutua interazione. Si formano due legami:

1. Idrofobico: la proteina è stata denaturata ed in quanto tale ha maggiore esposizione di regioni

idrofobiche. Alcune di queste proteine hanno dei residui SH liberi.

2. Scambi di disolfuri: formazione di una rete formata da gliadine e glutenine, stabilizzata da interazioni

S-S interproteina.

Gli scambi di disolfuro interessano tutte le categorie che costituiscono il glutine perche tutte hanno presente

gruppi S. Sono l’innesco per la formazione degli scambi di disolfuri che porta alla formazione del glutine.

Questa peculiarità appartiene solo alle glutenine e alle gliadine.

La stabilità della rete è data dal punto di vista genetico della varietà delle proteine presenti nello sfarinato, la

definizione dell’impasto è legata al tipo di proteine che determinano la tipologia della rete che si viene a

formare.

Albumine e globuline sono considerate proteine interferenti perche sono inglobate nella rete , ma non

partecipano alla formazione della stessa. Per questo motivo se uno sfarinato è costituito dal 80% di proteine

interferenti e 20% da glutenine e gliadine allora la formazione di un reticolo sarà molto difficile.

Nel caso del frumento le albumine non danno fastidio perche sono minoritarie.

Influenzare la rete:

Aggiungo proteine. Posso aggiungere proteine che aiutano a fare la rete, devono essere proteine con una

capacità di formare delle interazioni che sono le stesse che stabilizzano il glutine quindi il ponte disolfuro. Le

proteine che fanno ciò sono sostanzialmente due: 43

Quaderno di Alessandro Magro

1. Proteine dell’albume: ovoalbumina fa ponti disolfuro

2. Proteine dei legumi: sono ricche di residui solforati che possono interferire. Residui acidi facilitano la

formazione della rete.

Proprietà: la rete del glutine —> gliadine danno estensibi