Domande e risposte esame Biochimica, prof Iametti

ANTIMICROBICA-VEICOLANTE DI MICRONUTRIENTI

Rendono più efficace l'assorbimento di un determinato micronutriente, perché lo presentano in modo ottimale alle cellule deputate al loro assorbimento.

3) Quali eventi caratterizzano la formazione di peptidi bioattivi in un alimento? I peptidi bioattivi non sono presenti in tutte le proteine. Nella proteina deve esserci una specifica sequenza di amminoacidi che attraverso la fermentazione microbica, gli enzimi e la proteolisi digestiva possano essere tagliati e portare alla liberazione dei peptidi bioattivi. Un esempio di proteine ricche di sequenze che formano peptidi bioattivi sono ad esempio le caseine, le sieroproteine e il glutine. Possono essere prodotti nel tratto intestinale da enzimi proteolitici, oppure dopo l'assorbimento grazie all'epitelio intestinale. Oppure ancora possono essere prodotti da enzimi naturalmente presenti nell'alimento o aggiunti e infine anche da enzimi di microrganismi. Inoltre per

La funzione dei peptidi spesso non basta la sequenza giusta ma è necessaria anche la giusta organizzazione strutturale.

Perché il consumo di un alimento stagionato può essere dannoso per un individuo soggetto a un trattamento farmacologico antidepressivo?

Nell'organismo umano il triptofano libero viene metabolizzato in serotonina, che è la responsabile del mantenimento del buonumore. La serotonina però può andare incontro a un processo di degradazione da parte di un enzima: la monoamminossidasi (MAO), che inibisce la serotonina causando tristezza e depressione.

Le persone che soffrono di depressione assumono farmaci MAO-inibitori per tenere alti i livelli di serotonina. I MAO servono ad inibire anche la tiramina (derivante da tirosina), che è responsabile dell'aumento della pressione sanguigna.

Queste persone che assumono farmaci anti-MAO non possono controllare l'abbassamento della pressione sanguigna e se assumono alimenti

Ricchi di tirosina come i formaggi stagionati (ma anche vino rosso, avocado, caviale, cioccolato, caffè, funghi e lievito) si andrà incontro ad una perdita di controllo della pressione che potrebbe portare a sintomi anche gravi come crisi ipertensive, palpitazioni, alterazioni della coscienza e in casi gravi anche la morte.

LEZIONE 1

Da dove si originano i fosfopeptidi e quali loro proprietà sono importanti per veicolare il calcio? I fosfopeptidi sono dei peptidi fosforilati che derivano dalle caseine. Hanno la proprietà di legare i metalli ed in particolare il calcio, che in questo modo non si trova libero in soluzione nella cellula. È importante che il calcio non sia libero per diversi motivi. Il primo motivo è che ha una solubilità bassissima e l'altro motivo è che in elevate quantità il calcio può essere tossico, mineralizza le giunture e causerebbe più danni l'eccesso di calcio che non la carenza.

La capacità dei fosfopeptidi nel veicolare il calcio è strettamente dipendente dalla struttura e da come sono associati tra loro (struttura quaternaria). I fosfopeptidi con framenti di beta-caseina e miscela tra beta caseina e alfa s1 caseina funzionano meglio dei fosfopeptidi con solo alfa s1 caseina che chelano il calcio ma non viene assorbito dall'osteoblasto. Questo perché questi fosfopeptidi tendono ad associarsi con difficoltà. L'aggregazione dipende dalle fosforilazioni. 2) Come si può prevenire l'imbrunimento enzimatico in alimenti? L'imbrunimento enzimatico NON è la reazione di maillard. Negli alimenti, nei vegetali soprattutto, sono presenti degli enzimi, le ossidasi, che ossidano il gruppo OH dei fenoli e della tirosina ad esempio. Si crea così un'associazione di composti bruni che è la melanina. Nei vegetali le ossidasi non si trovano libere all'interno ma sono compartimentate. Quando si taglia.il vegetale viene lacerato il tessuto e leossidasi si solubilizzano, il prodotto viene a contatto con l'ossigeno. Le tirosine libere prendono la colorazione bruna a causa delle reazioni scatenate dagli enzimi. Per evitare questo fenomeno si può agire sull'enzima che è un metalloenzima e ha come cofattore di solito il Fe o il Cu. Si possono utilizzare utensili di ceramica e non di acciaio che possono rilasciare metalli e attivare gli enzimi. Si può utilizzare l'acido citrico che abbassa il pH e rendere meno attivi gli enzimi, inoltre l'acido citrico chela il ferro e il rame. Si può utilizzare anche l'acido ascorbico (meglio dell'acido citrico) o la cisteina, che grazie ad una reazione redox neutralizzano il dopachinone impedendo la formazione della melanina. Dato che il limone contiene sia l'acido ascorbico sia quello citrico, è ottimo da usare sui vegetali per evitare l'imbrunimento enzimatico. 3) In qualialimenti si riscontra una concentrazione elevata di tiramina e quali processi metabolici può influenzare? Gli alimenti che contengono una concentrazione elevata di tiramina sono: vino rosso, formaggi stagionati, avocado, caviale, cioccolato, caffè, funghi e lievito. La tiramina stimola la secrezione di catecolamine (dopamina, aumenta la pressione arteriosa). 4) Descrivere le proprietà delle lectine presenti nei legumi. Le lectine sono delle proteine con azione "tossica". Sono compatte e resistenti a trattamenti termici e digestivi, possono provocare danni alla membrana intestinale e facilitano la colonizzazione intestinale da parte di batteri e microorganismi non buoni. A livello gastrico possono favorire l'insorgere di ulcera, in quanto possono determinare un eccesso di secrezione gastrica con conseguente protezione ridotta da parte della mucosa e una proliferazione di batteri come Helicobacter Pylori. 5) Descrivere le caratteristiche del trattamento utilizzato nelIl mais contiene buone quantità di niacina (biotina) ma risulta legata ad una specifica famiglia di proteine che la rende non disponibile. Si fa un trattamento di "soaking alcalino" che consente il rilascio di niacina che può essere assorbita a livello intestinale. Questo metodo è definito nixtamalizzazione ma esiste anche un metodo enzimatico noto come nixtamalizzazione enzimatica che impiega delle proteasi che facilitano gli eventi che avvengono con la procedura classica. LEZIONE 13 1) Quali trattamenti devono essere applicati per eliminare un epitopo sequenziale da un allergene alimentare? Per eliminare gli epitopi da una proteina abbiamo a disposizione due diversi metodi, la rimozione fisica degli epitopi e la modificazione enzimatica, utilizzando degli enzimi mirati che tagliano gli epitopi. Esempio: rimuovere buccia da frutta. Negli oli la fase intermedia separo proteine che causano allergenicità. 2)Quali effetti può avere un trattamento fisico sull'immunoreattività di un allergene alimentare? I trattamenti fisici possono avere effetti negativi sulla risposta immunitaria all'allergene. Con trattamenti meccanici come la pelatura, l'impastamento e l'omogeneizzazione si hanno la formazione di polimeri che aumenta l'allergenicità. In modo simile anche processi microbiologici ed enzimatici causano modificazioni covalenti. È il caso della glicosilazione che attacca uno zucchero ricucente. Se questo avviene su un AA che fa parte di un epitopo sequenziale, questo aumenta la capacità allergenica. I trattamenti termici potrebbero sia aumentare che diminuire la risposta immunitaria, dipende dalla comparsa (aumenta) o dalla scomparsa (diminuisce) degli epitopi conformazionali. 3) Quali metodi si utilizzano per determinare la quantità di un allergene presente in un alimento? Il miglior metodo attualmente disponibile per rilevare la

La presenza e la quantità di un allergene può essere determinata utilizzando il metodo ELISA (Enzyme Linked Immune Sorbent Assay). Questo metodo può essere eseguito in formato non competitivo (sandwich) o in formato competitivo, che può essere diretto o indiretto.

La matrice gioca un ruolo importante nel determinare l'immunoreattività di un allergene. La matrice può rendere l'allergene più o meno disponibile e quindi più o meno attaccabile dalle proteasi. Ad esempio, una proteina in emulsione è più facilmente aggredibile e assorbibile dall'organismo, aumentando così l'immunoreattività della proteina.

Lezione 14

1) I metodi utilizzati per determinare la quantità di glutine presente in un alimento sono: ELISA quantitativo o uno stick semiquantitativo/qualitativo. Questi metodi si basano sul rilevamento del peptide R5 (QQPFP).

2) I trattamenti che possono essere applicati per la

produzione di reticoli proteici essenziali per la texture di alimenti gluten free? La caratteristica principale più importante del glutine è quella di creare un reticolo elastico e resistente che permette di intrappolare aria e CO2 negli impasti per dare la giusta texture a pane, pasta e tutti i prodotti. Gli alimenti gluten free hanno la problematica di non avere questo reticolo ed è necessario trovare soluzioni alternative per ottenere un prodotto simile a quello con il glutine. È stato visto come l'aggiunta di una piccola percentuale (5%) di farina di grano saraceno soffiata possa aiutare a creare un buon reticolo, riuscendo ad aumentare la quantità di grano saraceno non soffiato, ridurre la quantità di amido e usare la metà degli idrocolloidi. Altri trattamenti meno efficaci vedono l'utilizzo di enzimi come la transglutaminasi o la glucono ossidasi o ancora le proteasi. Si è visto anche che nella granella di sorgo i granuli

dopo la morte dell'animale è la glicolisi anaerobica, che porta alla formazione di acido lattico. Questo acido lattico abbassa il pH del muscolo, rendendolo più acido e favorendo la denaturazione delle proteine muscolari. Inoltre, durante la trasformazione del muscolo in carne, avviene anche la conversione del glicogeno in acido lattico, che contribuisce alla tenerezza della carne. Altre modificazioni che avvengono durante la trasformazione del muscolo in carne includono la perdita di acqua, la riduzione del contenuto di ossigeno e la formazione di composti volatili che contribuiscono al sapore e all'odore caratteristici della carne.dopo l'uccisione dell'animale viene detta frollatura. È il periodo di tempo che la carne necessita per acquistare tenerezza e morbidezza, le fibre a