Domande e risposte esame Biochimica prof Bonomi

Domande e risposte Biochimica Prof Bonomi

Lezione 1

Peculiarità termodinamiche dei sistemi viventi

I sistemi viventi sono in grado di mantenersi autonomamente in uno stato di disequilibrio energetico, in un sistema ordinato e a basso contenuto di entropia. Questo va contro il secondo principio della termodinamica che dice che ogni sistema tende ad aumentare l’entropia. Per mantenere il disequilibrio, i sistemi viventi hanno bisogno di energia, che trovano nei legami chimici del cibo di cui si nutrono e che utilizzano e trasformano grazie al metabolismo. I viventi sono in grado di interconvertire l’energia chimica in altre forme di energia.

Controllo della concentrazione di reagenti e prodotti nelle reazioni biochimiche

In un sistema biologico la concentrazione dei reagenti e dei prodotti è controllata dalla velocità con cui avviene la reazione. Se la velocità è elevata, i reagenti si trasformeranno subito in prodotti. Nei sistemi viventi la velocità è regolata dagli enzimi.

Definizione di energia informazionale

Per energia informazionale si intende tutto ciò che è necessario per trasformare un sistema disordinato con un’alta entropia in un sistema ordinato con una bassa entropia, quindi instabile. Per rimanere tale ha bisogno di molta energia e l’utilizzo di essa è caratteristico dei sistemi viventi.

Compartimentalizzazione dei sistemi biologici

Le cellule dei sistemi viventi sono compartimentalizzate, significa che sono suddivise in scomparti e ognuno di essi ha una funzione diversa. Grazie a queste suddivisioni, ci possono essere scambi di energia necessari per la cellula.

Trasporto di una molecola di O₂ verso il cuore

Una molecola di O₂ passa attraverso cinque cellule: cellule alveolari, cellule del vaso sanguigno in entrata, globuli rossi, cellule del vaso sanguigno in uscita, cellule del muscolo.

Lezione 2: Acqua

Frazione di etanolammina a pH 10.5

Quale frazione di etanolammina (pKa 9.5) sarà carica positivamente a pH 10.5?

pH = pK + log A/HA
10,5 = 9,5 + log A/HA
A/HA = 10^{(10,5 - 9,5)}
A/HA = 10 = alfa frazione = 0,9 = 90%

Solubilità dell'n-propanolo e del n-butanolo

Perché il n-propanolo si mescola con l’acqua in tutte le proporzioni, e il n-butanolo si scioglie solo al 15% circa?

L’n-butanolo, rispetto all’n-propanolo, ha un atomo di carbonio in più, ciò tende a far prevalere i legami idrofobici intramolecolari rispetto a quelli con l’acqua, rendendo la molecola meno polare.

pKa dell'acido ossalico e dell'acido formico

Per quali ragioni l’acido ossalico (HOOC-COOH) ha valori di pKa pari a 1.25 e 4.26, mentre il pKa dell’acido formico (HCOOH) vale 3.75?

Perché l’acido ossalico è poliprotico e ad ogni reazione dissocia uno ione H, quindi in totale ha due dissociazioni mentre l’acido formico ne ha soltanto una.

Definizione di legame idrofobico

Il legame idrofobico consiste in interazioni tra molecole idrofobiche. Quando un composto polare entra in contatto con un composto apolare con il quale non può interagire, le porzioni idrofobiche interagiscono tra loro per minimizzare la superficie di contatto e formare strutture come micelle, liposomi e doppi strati, dove le porzioni apolari delle molecole stanno all’interno, lontane dalle porzioni polari.

Solubilità del solfato di sodio e di bario

Perché il solfato di sodio è solubile, e il solfato di bario non lo è?

Lo ione Ba²⁺ del solfato di bario (BaSO₄) ha un raggio atomico molto elevato e le molecole d’acqua lo circondano con fatica e non riescono a stabilizzarlo in una sfera di solvatazione. Il solfato di sodio invece avendo un minor volume viene solvato più facilmente e risulta solubile.

Capacità dei detergenti di rimuovere il grasso

Lo sporco aderisce alle stoviglie in modo idrofobico. Le micelle di fosfolipidi contenute nel sapone sono in grado di intrappolare le molecole di grasso idrofobico al loro interno. Questo è possibile grazie alla loro struttura che è polare all’esterno ed ha un interno apolare. Le molecole di grasso, una volta staccatesi dalle stoviglie e intrappolate nella micella, risciacquando le stoviglie scivolano via lasciandole pulite.

Acqua legata allo ione fosfato

A quale di questi valori di pH la quantità d’acqua legata allo ione fosfato sarà più alta: 4, 7, 9?

Lo ione fosfato PO₄^3- avrà più acqua legata a sé con valori di pH 9 poiché l’acqua può creare più legami con gli ossigeni liberi dello ione.

Stabilità delle micelle di ioni palmitato e laurato

Spiegare perché una micella formata da ioni palmitato (16 carboni) è più stabile di una micella formata da ioni laurato (12 carboni).

La stabilità è data dalla lunghezza della catena di carboni, quindi la micella di ioni palmitato è più stabile.

Associazione di molecole d'acqua con acido acetico e ione acetato

Se l’acido acetico indissociato lega 4 molecole d’acqua e lo ione acetato 40, quante se ne associano per molecola a pH = pKa = 4.5?

A questo valore di pH e pK si ha [CH₃COOH] = [CH₃COO^-], supponendo di avere 100 molecole, 50 saranno dissociate e 50 no. 50*4 + 50*40 = 200 + 2000 = 2200; 2200/100 = 22 molecole d’acqua legate mediamente ad ogni molecola.

Lezione 3: Amminoacidi

Numero di ioni H⁺ in un mitocondrio a pH 8

Qual è il numero di ioni H⁺ in un mitocondrio a pH 8, assumendo che il mitocondrio abbia struttura cilindrica con un diametro di 0.002 mm e una lunghezza di 0.01 mm, e ricordando che il numero di Avogadro vale circa 6 * 10²³?

Calcolare il volume del cilindro e moltiplicarlo per la concentrazione di ioni H⁺ per trovare le moli. Le moli vanno moltiplicate per il numero di Avogadro.
Volume = (π * r²) * lunghezza = 3,14 * 10^-8
[H⁺] = 1 * 10^-8
Volume per concentrazione = 3,14 * 10^-16 mol
Mol * Avogadro = 1,92 * 10^-12

Ordine crescente di idrofobicità degli amminoacidi

Ordinare i seguenti amminoacidi in ordine crescente di idrofobicità: GLU; ALA; PHE; LEU

La meno idrofobica è l’acido glutammico, seguito dall’alanina e dalla leucina, mentre la fenilalanina è la più idrofobica.
GLU < ALA < LEU < PHE

Carica degli amminoacidi a pH 5

Quale sarà la carica dei seguenti amminoacidi a pH 5: GLU; GLN; HIS?

GLU carica negativa, GLN carica positiva, HIS carica positiva.

Rapporto tra metil-istidina e idrossiprolina

Quali indicazioni fornisce il rapporto tra metil-istidina e idrossiprolina in un alimento a base carne?

Il rapporto tra metil-istidina e idrossiprolina indica la qualità della carne. Se analizzando il campione di carne si trova una maggior quantità di metil-istidina vuol dire che è di buona qualità, realizzata principalmente con muscolo. Se si trova una maggior quantità di idrossiprolina, la quale si trova principalmente nel collagene, la carne è fatta principalmente di scarti.

Effetto della fosforilazione sulle serine di una proteina

Se gli ossidrili delle serine in una proteina vengono fosforilate, il pI della proteina aumenta o diminuisce?

Con la fosforilazione la proteina si modifica, viene inserito un gruppo ingombrante e carico negativamente. Questa carica influenza la reattività della proteina che inizialmente possedeva solo gruppi carichi positivamente. Il pI della molecola diminuisce perché il pKa del gruppo fosfato è maggiore.

Carica del tripeptide ALA-GLU-PHE a pH 7

Quale sarà la carica (positiva/negativa/circa zero) del tripeptide ALA-GLU-PHE a pH 7?

La carica di ALA è positiva, GLU e PHE negativa. La carica totale del tripeptide sarà negativa.

Lezione 4: Primaria Secondaria

Definizione di legame peptidico

È un legame covalente che si crea tra un gruppo carbossilico situato sul carbonio alfa del primo amminoacido e il gruppo amminico situato...