Domande esame di biochimica generale

Domande e risposte primo modulo di biochimica

Legame idrofobico

Cosa si intende per legame idrofobico?

Il legame idrofobo è un’interazione di tipo entropico volta a minimizzare la superficie di contatto tra l’acqua e le regioni di molecole apolari. Le interazioni dell’acqua con molecole apolari sono di tipo entropico e formano le basi della sua azione strutturante. L’acqua si organizza sulla superficie di molecole (o strutture più grosse) con cui non può formare legami. Le formazioni di queste strutture organizzate da parte dell’acqua portano a un aumento di ordine del sistema. L’aumento di ordine del sistema è termodinamicamente svantaggioso. Pertanto, il sistema tende a minimizzare la superficie di contatto tra soluti non polari e acqua. Le interazioni di tipo entropico che minimizzano la superficie di contatto su scala molecolare, tra molecole idrofobiche e l’acqua, sono dette legami idrofobici.

Miscibilità di alcoli

Perché l’isopropanolo si mescola con l’acqua in tutte le proporzioni e l’N-butanolo si scioglie solo al 15% circa?

L’isopropanolo contiene l’ossidrile al centro della catena ed è per questo polare e miscibile in acqua. L’N-butanolo, invece, possiede un ossidrile in posizione terminale e un C in più; i 4 carboni fanno risentire della posizione non polare e dunque è meno miscibile in acqua.

Numero di ioni H⁺ in un mitocondrio

Qual è il numero di singoli ioni H⁺ in un mitocondrio a pH 8, assumendo che il mitocondrio abbia una struttura sferica con un diametro di 0.002 mm e ricordando che il numero di Avogadro vale circa 6*10²³?

H⁺ = 10^-8 = 1x10^-8; concentrazione = n moli/volume; raggio = 0.002/2 = 1x10^-3; volume = 3.14 x 10^-9 n moli = 3.14 x 10^-1 [H⁺] = 3.14 x 10^-16 x 6 x 10²³ = 1.88 x 10⁸.

Ordine di polarità degli amminoacidi

Disporre i seguenti aa in ordine di polarità crescente: Ala, Phe, Glu, Leu

Glu (non idrofobico), Ala, Leu, Phe.

Struttura della Prolina

Cosa rende unica la struttura della Prolina?

La prolina è un imminoacido, in cui la funzione amminica presente sul carbonio alfa è inserita in una struttura eterociclica, mentre la funzione carbossilica è libera.

Basicità tra lisina e arginina

Quale aa è più basico tra lisina e arginina?

Arginina.

Geometria del legame peptidico

Qual è la geometria con cui sono disposti gli atomi di un legame peptidico?

Il legame peptidico, noto anche come legame ammidico, è il legame chimico che unisce il gruppo carbossilico e il gruppo amminico di due aa uguali o diversi. Nella formazione del legame peptidico viene liberata una molecola di acqua. Il legame peptidico ha un parziale carattere di doppio legame, che rende impossibile la rotazione delle due parti della molecola attorno al suo asse. Quindi il legame peptidico è planare, i C-alfa rappresentano gli unici possibili punti di rotazione tra i piani in cui giace il legame peptidico. Inoltre, degli atomi coinvolti nel legame peptidico, l’O del carbossile presenta una parziale carica negativa, e l’H legato all’N maidico presenta una parziale carica positiva. Ciò è il presupposto per la possibilità di instaurare legami H. Infine, il legame peptidico caratterizza la struttura primaria la quale ha quindi un verso di lettura: dall’estremità N all’estremità C, che è anche il verso in cui le proteine vengono sintetizzate.

Effetto della prolina sulle strutture polipeptidiche

Perché la prolina impedisce la formazione di una struttura a piastrine snodate in una catena polipeptidica?

La struttura detta a piastrine snodate ha una precisa sequenza amminoacidica e un preciso verso di lettura. Non ci sono più alfa-COOH e alfa-NH₂ (salvo quelli terminali) e sporgono solo le catene laterali, che ne determinano le caratteristiche (carica, idrofobicità/idrofilicità, presenza di sostituenti). Grazie al legame peptidico la proteina assume la forma di una serie di piastrine, legate grazie allo snodo del C-alfa che funge da perno. Nel caso sia presente un residuo di prolina si verifica un impedimento fisico alla libera rotazione attorno al C-alfa, perché a causa della sua struttura ciclica la prolina impedisce la rotazione, causando la perdita dello snodo nella sequenza.

Direzione di lettura di una sequenza proteica

In che direzione viene letta una sequenza proteica?

Dall’N all’estremità C.

Mutazione conservativa in una sequenza proteica

Cosa si intende per mutazione conservativa in una sequenza proteica?

La struttura primaria è codificata a livello genetico, l’informazione per la sintesi di ciascuna sequenza è localizzata a livello del DNA. Eventuali alterazioni nella sintesi proteica si possono tradurre in modi che sono importanti da molti punti di vista. Queste mutazioni possono essere conservative e non conservative. Le mutazioni conservative consistono nello scambio di un aa con un altro con caratteristiche simili, la sequenza risultante è differente ma la proteina svolge comunque la sua funzione precedente.

Legami covalenti nell’insulina

Quali sono i legami covalenti che si rompono e quelli che si formano nella maturazione dell’insulina?

La maturazione dell’insulina è un esempio di maturazione post-traduzionale che comporta la formazione e/o la rottura di legami covalenti: legami peptidici e legami disolfuro.

Catene laterali degli amminoacidi nelle strutture secondarie

Dove sono le catene laterali degli aa rispetto ai due tipi di struttura secondaria?

Gli elementi di struttura secondaria si possono ricondurre a due diverse tipologie:

• Alfa elica che è stabilizzata da legami idrogeno paralleli all’asse dell’elica che si trova all’interno dello scheletro della singola catena polipeptidica. Questi legami idrogeno si instaurano, nell’ambito di una stessa catena, fra un C-O di un residuo amminoacidico e l’NH dell’amminoacido che, nella catena, dista da esso 4 residui. Questi legami sono sempre orientati nella stessa direzione, i C-O puntano verso l’alto e i N-H puntano verso il basso. Tutte le catene lineari si trovano al di fuori dell’elica, sulla superficie e sporgono verso l’esterno, creando una sorta di protezione dall’acqua.
• La struttura a beta sheet invece si forma quando i gruppi CO e NH nei legami peptidici interagiscono in uno stesso piano. Le sequenze amminoacidiche coinvolte in questo tipo di strutture possono decorrere con due diverse modalità. Se le catene peptiche sono dirette nella stessa direzione, se cioè sono allineate rispetto alle estremità N terminale e C terminale, si forma un foglietto pieghettato parallelo, in questo caso abbiamo un beta-loop. Quando le catene che si alternano sono dirette in direzioni opposte si forma un foglietto pieghettato antiparallelo e in questo caso abbiamo un beta-turn.

Effetto della prolina sulle strutture secondarie

Perché la Prolina non consente la formazione di strutture secondarie?

In presenza di prolina non si può formare nessuna struttura secondaria poiché la sua presenza non permette alle piastrine di ruotare e quindi di formare la struttura secondaria.

Legami idrogeno nella struttura ad alfa-elica

Quali sono le principali caratteristiche dei legami idrogeno che stabilizzano una struttura ad alfa-elica?

Vista frontalmente, la struttura ad elica risulta un cilindro nel quale non sono presenti legami al suo interno. I legami idrogeno si trovano sulla superficie della struttura. Benchè i singoli legami idrogeno siano abbastanza deboli, la formazione dell’alfa elica è favorita dal fatto che essi sono presenti in grandi quantità e quindi, complessivamente, contribuiscono in modo significativo alla sua stabilità.