Domande esame di biochimica generale

Denaturazione delle proteine e influenze sul pH

A valori estremi di pH la proteina viene denaturata, non permettendo quindi la formazione della struttura terziaria, passando dallo stato nativo a quello denaturato. Ciò accade perché una delle due cariche sparisce, dipende se protono o deprotono, lasciando l'altra senza nessuna carica con cui interagire. Ad esempio, a pH molto basso: protonando la carica negativa sparisce e rimane solo la positiva. La proteina ha mutato la struttura e quindi anche la funzione biologica.

Destabilizzazione della struttura terziaria delle proteine da parte di specie caotrope

Perché specie caotrope, come l'urea o lo ione guanidinio, destabilizzano la struttura terziaria di proteine? Sono specie che vanno a distruggere la struttura dell'acqua facendo sì che vengano a mancare le interazioni idrofobiche. La struttura terziaria è stabilizzata da interazioni delle catene laterali degli aa, fra cui interazioni idrofobiche.

Sequenza ripetitiva nel collageno-X-Pro-Gly-X-HyP-Gly

Qual è la sequenza ripetitiva nel collageno-X-Pro-Gly-X-HyP-Gly?

Modificazioni post-traduzionali che determinano la struttura delle proteine

Quali sono le principali modificazioni post-traduzionali che determinano la struttura delle proteine?

struttura delle fibre di collageno nel tessuto connettivo

La formazione della tripla elica del collageno è un processo non spontaneo, che prevede una sequenza di modificazioni post-traduzionali che avviene in diversi comparti della cellula.

L'assemblaggio delle triple eliche di tropocollageno nella struttura a brilla capace di sopportare sollecitazioni meccaniche avviene nello spazio extracellulare, dove vengono formati i legami covalenti "trasversali". Per formare una treccia servono: un punto di ancoraggio in cui i singoli lisiani fermi; delle estremità libere, che possano avvolgersi tra loro; un sistema di chiusura della struttura quando essa è formata.

Perché la regolare assunzione di Vitamina C previene lo scorbuto

La mancanza di vitamina C rallenta la produzione di idrossiprolina e ferma la costruzione di nuovo collagene, provocando così lo scorbuto, i cui sintomi sono: caduta dei denti.

è l'aminoacido glicina e X e Y possono essere vari aminoacidi diversi. Questa struttura ripetuta è importante per la stabilità e la resistenza del collagene. Il collagene svolge diverse funzioni nel nostro corpo. È responsabile della resistenza e dell'elasticità dei tessuti, come la pelle, i tendini e le cartilagini. Inoltre, contribuisce alla formazione delle ossa e dei denti. Una delle caratteristiche più importanti del collagene è la sua capacità di coagulare. Quando si verifica una lesione o una ferita, il collagene aiuta a formare un coagulo di sangue per fermare la perdita di sangue. Questo processo è fondamentale per la guarigione delle ferite. La perdita di sangue dal naso, chiamata epistassi, può essere causata da diversi fattori, come l'aria secca, il trauma o l'ipertensione. Il collagene presente nei vasi sanguigni del naso contribuisce alla loro resistenza e integrità. Tuttavia, in alcune situazioni, i vasi sanguigni possono diventare fragili e possono verificarsi episodi di epistassi. In conclusione, il collagene è una proteina fondamentale per la struttura e la funzione dei tessuti nel nostro corpo. La sua presenza nei vasi sanguigni del naso contribuisce alla loro resistenza, ma in alcune circostanze può verificarsi la perdita di sangue dal naso.è l'amminoacido Glicina, e X e Y sono altri due amminoacidi, che dipendono dall'animale in questione, anche se solitamente la Prolina ha una preferenza per la posizione X e l'Idrossiprolina per la posizione Y. Questa variabilità strutturale implica che, a seconda della provenienza del collagene, si possano produrre gelatine con proprietà un poco diverse. Con il tempo, con la maturazione dell'animale, si formano anche dei legami più forti direttamente tra le diverse catene e anche tra diverse eliche, ed è per questo che tagli di carne ricchi di tessuto connettivo di animali anziani hanno bisogno di cotture lunghe e umide per poter dissolvere i legami formati tra le catene di collagene. Quali sono le ragioni molecolari per cui la gelatina utilizzata in gastronomia è preparata da colla di pesce? Il numero di legami covalenti tra i lamenti di tropocollageno cresce con l'età e con il peso del soggetto. Generalmente, ilmolecola di ossiemoglobina è legato a un atomo di azoto dell'emoglobina e a una molecola di ossigeno.

La molecola di ossiemoglobina fa sei legami di coordinazione. Innanzitutto abbiamo quattro legami con i pirroli del gruppo eme e uno con l'azoto dell'istidina prossimale. Il sesto legame il Fe lo fa in posizione diametralmente opposta con l'His distale, che veicola il legame con una molecola di ossigeno. Un ossigeno si lega al Fe e l'altro all'His distale.

Come mai il sangue venoso è più acido di quello arterioso? I valori normali nel sangue venoso periferico sono diversi da quelli del sangue arterioso a causa dell'assorbimento e del tamponamento della CO2 prodotta metabolicamente nella circolazione capillare che comporta la dissoluzione nel plasma con conseguente abbassamento del pH e dell'aggiunta degli acidi organici prodotti e drenati nel circolo venoso.

Spiegare le basi molecolari dell'effetto Bohr. Per effetto Bohr s'intende il rilascio di molecole di ossigeno da parte.

Dell'emoglobina quando questa è influenzata dalla concentrazione di H+ (pH) e CO2. Il rilascio ed il conseguente aumento della pressione parziale dell'O2 viene determinato dagli ioni H+ derivati dal metabolismo cellulare. L'aumento o la diminuzione del valore di pH sanguigno determinano quindi il rilascio della molecola di O2 in quanto l'affinità per la stessa da parte dell'emoglobina rispettivamente aumenta e diminuisce. Nelle condizioni di pH relativamente basso e di elevata concentrazione di CO2 presenti nei tessuti periferici, l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce (forma tesa) man mano che si legano H+ e CO2. Questa modifica di affinità favorisce il rilascio di ossigeno nei tessuti. Nei capillari dei polmoni, la CO2 viene eliminata e il pH del sangue tende ad aumentare; l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno aumenta e la proteina può legare più ossigeno da trasportare ai

tessuti periferici. Quindi + è alto il pH e più l'emoglobina è affina per l'ossigeno

Alcalosi ematica= mancato rilascio di ossigeno a livello muscolare; acidosi ematica= debole assunzione di ossigeno a livello polmonare

Quali variazioni avvengono nella struttura dell'eme in emoglobina in conseguenza del legame di ossigeno

Il legame di una molecola di ossigeno a uno dei quattro polipeptidi che contengono l'eme che formano l'emoglobina modifica l'affinità per l'ossigeno del polipeptide adiacente. Fa parte dell' spiegazione della transizione strutturale dell'emoglobina in relazione alle quantità di ossigeno disponibili. In condizione di assenza di ossigeno abbiamo il Fe dell'eme legato all'N dell'His prossimale e ai quattro gruppi pirrolici, così non ho un sistema simmetrico. L'eme non giace così perfettamente su un piano, ma si crea un angolo di 8 gradi con il piano dove dovrebbe essere.

Nel momento in cui si lega l'ossigeno, si forma il sesto legame di coordinazione e una configurazione perfettamente piatta e simmetrica. Dunque l'His prossimale si sposta ai due elementi di struttura secondaria di cui fa parte l'eme. Quindi in un sistema formato da quattro sistemi polipeptidici, si ha un cambiamento di quella adiacente, che ha un aumento di affinità per l'ossigeno.

Qual è l'enzima più efficiente: A) Kcat/Km = 22, B) Kcat/Km=12

L'enzima più efficiente è A, in quanto maggiore è il valore del rapporto, maggiore sarà l'efficienza dell'enzima.

Quale relazione correla la velocità di una reazione enzimatica alla concentrazione di substrato?

V=Vmax([s]/[s]+ km)

Quale enzima è più affine per il substrato? A) Km=2mM; B) Km=200mM

A, perché più è alto il suo valore minore è l'affinità enzima-substrato.

In che modo la velocità di una reazione

enzimaLa velocità iniziale di una reazione enzimatica, a parità di concentrazione del substrato, dipende linearmente dalla concentrazione di enzima. Cosa si intende per controllo a retroazione Nel controllo a retroazione solitamente il bersaglio è il primo enzima in una via metabolica formata da più reazioni a catena. Quando il livello del prodotto è alto, la prima reazione è inibita dal processo stesso. Quando il livello del prodotto è basso, la prima reazione viene riattivata. Come agisce un inibitore competitivo Si lega al sito attivo qualcosa di non trasformato, ed è come avere meno enzimi (non succede nulla perché abbasso la capacità dell'enzima presente legandosi al substrato). Abbiamo molecole simili al substrato (prodotti) che competono per il sito attivo dell'enzima. Quale diIl testo formattato con i tag HTML è il seguente:

Questi 3 enzimi è più stabile:

1. K'inatt = 1 min^-1
2. K'inatt = 10 min^-1
3. K'inatt = 10 sec^-1

Indicano rispettivamente 1 evento al minuto, 10 eventi al minuto, 10 eventi al secondo, quindi l'enzima più stabile è il primo.

In quali acidi grassi è ricca la frazione di olio che non congela all'abbassarsi della temperatura?

Negli acidi grassi che presentano insaturazioni (doppi legami) dunque negli acidi grassi polinsaturi, ad esempio linoleico, linolenico, che noi non produciamo.

Più un acido grasso è lungo e presenta doppi legami, più è resistente a sbalzi termici.

A quali caratteristiche organolettiche dei prodotti caseari contribuiscono gli acidi grassi a corta catena?

Contribuiscono al loro odore. Ad esempio, l'acido butirrico a basse concentrazioni fa sì che percepiamo il classico profumo di burro, ma ad alte concentrazioni ci risulta l'odore spregevole di calzini sporchi.

Illustrare un esempio:

di come possa venir modulata la carica della porzione di unfosfolipide sono fondamentali per comprendere il funzionamento delle membrane cellulari. La carica della porzione di unfosfolipide può essere modulata attraverso l'aggiunta di gruppi funzionali carichi, come ad esempio gruppi fosfato o ammino. Questi gruppi funzionali possono essere ionizzati, cioè possono perdere o guadagnare elettroni, creando così una carica positiva o negativa sulla molecola di unfosfolipide. La carica della porzione di unfosfolipide è importante perché influisce sulla struttura e sulla funzione delle membrane cellulari. Ad esempio, la presenza di gruppi fosfato carichi negativamente sulla testa dell'unfosfolipide conferisce alla membrana una carica negativa complessiva. Questa carica negativa può influenzare l'interazione con altre molecole cariche, come ad esempio proteine o ioni, e può anche influire sulla permeabilità selettiva della membrana. Inoltre, la carica della porzione di unfosfolipide può essere modulata anche da altre molecole presenti nell'ambiente cellulare. Ad esempio, alcuni lipidi possono interagire con l'unfosfolipide e modificare la sua carica. Inoltre, alcune proteine possono legarsi all'unfosfolipide e influenzare la sua carica. In conclusione, la carica della porzione di unfosfolipide può essere modulata attraverso l'aggiunta di gruppi funzionali carichi o attraverso l'interazione con altre molecole presenti nell'ambiente cellulare. Questa modulazione della carica è fondamentale per il corretto funzionamento delle membrane cellulari.