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prof. Bonomi, Biochimica Trasformazioni Alimentari, Domande del Totale Appunti scolastici Premium

Domande Totali, esame totale di F. Bonomi (Biochimica delle Trasformazioni Alimentari), preparando queste domande per l'esame totale, l'esame è superato, (ma..bisogna sapere bene bene domande e relative risposte di questa lista). Scarica il file in PDF!

Esame di Biochimica delle trasformazioni alimentari docente Prof. F. Bonomi

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Set # 1

1) Quali sono i vantaggi e le limitazioni dei dosaggi proteici basati sulla spettroscopia infrarossa?

2) Quale relazione esiste tra la concentrazione di un agente precipitante e le dimensioni delle proteine rese insolubili?

3) Illustrare una semplice procedura per valutare la maturazione proteolitica di un formaggio

4) Quali sono le limitazioni dei dosaggi proteici basati sulla determinazione dell’azoto totale?

Set #2

1) Indicare i limiti approssimati di sensibilità dei principali metodi colorimetrici per il dosaggio di proteine

2) Su quale fenomeno si basano i dosaggi delle proteine basati sul “dye binding”?

3) Una proteina è insolubile in 0.2 M NaCl, ma si scioglie in 0.2 M Na SO . Come mai?

2 4

4) Quali informazioni forniscono le misure di solubilità differenziale?

Set #3

1) indicare le condizioni in cui separare – per cromatografia a scambio ionico – le forme fosforilate e non fosforilate di una proteina

2) Perché l’adsorbimento su una resina a “interazione idrofobica” richiede elevate concentrazioni saline?

3) Da una colonna RP-HPLC – in linea di massima .- uscirà per prima una proteina intatta o i peptidi derivati dalla sua idrolisi?

4) Su quale principio si basa la cromatografia di gel permeazione?

Set #4

1) Quale relazione collega la massa di una proteina e la sua migrazione in SDS-PAGE?

2) Perché occorre trasferire le proteine separate per SDS-PAGE su una membrana idrofobica prima del loro riconoscimento con un anticorpo?

3) Su quale combinazione di metodologie si basa la cosiddetta “elettroforesi bidimensionale”?

4) Cosa fanno le “immobiline”?

Set #5

1) Su quali combinazioni di metodologie si basa l’approccio “proteomico”?

2) In che modo possono venir prodotti gli ioni molecolari da analizzare in uno spettrometro di massa?

3) Che cosa misura un analizzatore “Time of flight”?

4) Quale evento post-traduzionale ha subito una proteina che presenta due forme, la cui massa differisce di 162 Da?

Set #6

1) Quali sono le conseguenze nutrizionali della formazione di lisinoalanina?

2) Perché la sterilizzazione con raggi gamma funziona meglio su alimenti umidi?

3) Quali approcci consentono di valutare la presenza/assenza di strutture secondarie?

4) Perché alcuni agenti ossidanti aumentano la tenacità di network proteici?

Set #7

1) Quali sono gli amminoacidi il cui spettro di assorbimento viene modificato da variazioni nella struttura terziaria?

2) Che informazioni strutturali può fornire l’insorgere del “quenching” della fluorescenza del triptofano?

3) In che modo si può valutare l’idrofobicità superficiale di una proteina?

4) Commentare un esempio di come una modificazione conformazionale si traduca in una variazione di accessibilità di specifici residui amminoacidici

Set #8

1) Commentare un esempio di modificazione indotta dai trattamenti nelle “proprietà funzionali” di proteine

2) Quali strategie si possono utilizzare per valutare la presenza di anticorpi contro proteine alimentari in soggetti umani?

-1 -1 -1

3) Date le seguenti costanti di velocità per l’inattivazione enzimatica a 60°C, indicare l’enzima più stabile: A, 1 min ; B, 1 h ;C, 1 sec

4) Come si possono evidenziare gli effetti di un trattamento sull’immunoreattività di una proteina?

Set #9

1) Per quali ragioni le soluzioni di galattomannani da carruba e da guar hanno diversa viscosità?

2) Come si spiega la diversa solubilità a freddo delle tre famiglie di carragenani?

3) Quali sono gli enzimi coinvolti nella degradazione delle pectine?

4) Come è possibile modulare le proprietà dei gels formati da alginati?

Set #10

1) Quali sono le modificazioni indotte nelle componenti dell’amido dal riscaldamento in presenza di acqua?

2) Cosa caratterizza un amido “waxy”?

3) Quali enzimi sono rilevanti per la trasformazione di amido in maltosio?

4) Quale trasformazione enzimatica consente di aumentare il potere dolcificante di uno sciroppo di glucosio?

Set #11 + +

pari allo 0.02%, quanta acqua minerale occorre bere per arrivare al 10% del fabbisogno giornaliero di Na (2 g)?

1) Assumendo un contenuto in Na + +

2) Qual è il significato dello squilibrio (2 K importati ogni 3 Na espulsi) nel funzionamento delle ATPasi di membrana?

++

3) Commentare un esempio di specie chimiche che impediscono l’assorbimento di Ca

++ ++

4) Quali sono le differenze più significative nel metabolismo di Ca e Mg ?


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AUTORE

fg.

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+1 anno fa


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea magistrale in scienze e tecnologie alimentari
SSD:
Università: Milano - Unimi
A.A.: 2018-2019

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher fg. di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica delle trasformazioni alimentari e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Milano - Unimi o del prof Bonomi Francesco.

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