prof. Bonomi, Biochimica Trasformazioni Alimentari, Domande del Totale

Set #1

Vantaggi e limitazioni dei dosaggi proteici basati sulla spettroscopia infrarossa

I vantaggi dei dosaggi proteici basati sulla spettroscopia infrarossa includono l'assenza di necessità di reattivi chimici e la rapidità di analisi. Tuttavia, ci sono limitazioni legate alla possibile interferenza dovuta alla presenza di altre sostanze che assorbono nella stessa regione spettrale.

Relazione tra concentrazione di un agente precipitante e dimensioni delle proteine rese insolubili

La concentrazione di un agente precipitante influenza le dimensioni delle proteine insolubili: concentrazioni più elevate possono portare alla formazione di aggregati proteici di dimensioni maggiori.

Procedura per valutare la maturazione proteolitica di un formaggio

Per valutare la maturazione proteolitica di un formaggio, si potrebbe seguire una semplice procedura che include l'analisi del contenuto di azoto solubile in TCA e il profilo elettroforetico delle proteine.

Limitazioni dei dosaggi proteici basati sulla determinazione dell'azoto totale

Le limitazioni dei dosaggi proteici basati sulla determinazione dell'azoto totale includono la non specificità, poiché l'azoto può provenire da fonti diverse dalle proteine.

Set #2

Sensibilità dei principali metodi colorimetrici per il dosaggio di proteine

I limiti approssimati di sensibilità dei principali metodi colorimetrici per il dosaggio di proteine variano, ma generalmente si attestano tra 0.1 e 1.0 µg di proteina.

Fenomeno alla base dei dosaggi delle proteine basati sul "dye binding"

I dosaggi delle proteine basati sul "dye binding" si fondano sull'interazione tra una proteina e un colorante specifico che determina un cambiamento di colore misurabile.

Insolubilità di una proteina in 0.2 M NaCl e solubilità in 0.2 M Na₂SO₄

Una proteina insolubile in 0.2 M NaCl ma solubile in 0.2 M Na₂SO₄ potrebbe essere influenzata dalla diversa forza ionica e dal diverso comportamento dei sali nel modificare l'interazione proteina-solvente.

Informazioni fornite dalle misure di solubilità differenziale

Le misure di solubilità differenziale forniscono indicazioni sulle interazioni proteina-proteina e proteina-solvente, oltre a suggerire eventuali modifiche strutturali.

Set #3

Condizioni per separare le forme fosforilate e non fosforilate di una proteina

Le condizioni ottimali per separare tramite cromatografia a scambio ionico le forme fosforilate e non fosforilate di una proteina includono l'uso di un gradiente di pH e forza ionica.

Adsorbimento su resina a "interazione idrofobica" e concentrazioni saline elevate

L'adsorbimento su una resina a "interazione idrofobica" richiede elevate concentrazioni saline perché i salini riducono la solubilità delle proteine, favorendo le interazioni idrofobiche.

Ordine di uscita da una colonna RP-HPLC

Da una colonna RP-HPLC, in linea di massima, usciranno per primi i peptidi derivati dall'idrolisi di una proteina intatta.

Principio della cromatografia di gel permeazione

La cromatografia di gel permeazione si basa sul principio della separazione per dimensione molecolare, con le molecole più piccole che penetrano nei pori del gel.

Set #4

Relazione tra massa di una proteina e migrazione in SDS-PAGE

La massa di una proteina è inversamente proporzionale alla sua migrazione in SDS-PAGE, con le proteine più piccole che migrano più velocemente.

Trasferimento su membrana idrofobica dopo SDS-PAGE

Il trasferimento delle proteine su una membrana idrofobica dopo SDS-PAGE è necessario per il riconoscimento con un anticorpo, permettendo l'identificazione specifica.

Metodologie alla base dell'elettroforesi bidimensionale

L'elettroforesi bidimensionale si basa su una combinazione di isoelettrificazione e SDS-PAGE, separando le proteine per punto isoelettrico e massa molecolare.

Ruolo delle "immobiline"

Le "immobiline" sono utilizzate per creare gradienti di pH stabili nelle tecniche di isoelettrificazione per l'elettroforesi bidimensionale.

Set #5

Combinazioni di metodologie nell'approccio "proteomico"

L'approccio "proteomico" si basa su combinazioni di tecniche quali la cromatografia, l'elettroforesi e la spettrometria di massa per analizzare le proteine.

Produzione di ioni molecolari per spettrometria di massa

Gli ioni molecolari da analizzare in uno spettrometro di massa possono essere prodotti mediante ionizzazione elettrospray o bombardamento elettronico.

Misure effettuate da un analizzatore "Time of flight"

Un analizzatore "Time of flight" misura il tempo impiegato dagli ioni a percorrere una determinata distanza, fornendo dati sulla massa.

Evento post-traduzionale identificato da una differenza di massa di 162 Da

Una proteina che presenta due forme con una differenza di massa di 162 Da potrebbe aver subito una glicosilazione, un tipico evento post-traduzionale.

Set #6

Conseguenze nutrizionali della formazione di lisinoalanina

La formazione di lisinoalanina può ridurre la biodisponibilità di aminoacidi essenziali, influenzando negativamente la qualità nutrizionale delle proteine.

Efficienza della sterilizzazione con raggi gamma su alimenti umidi

La sterilizzazione con raggi gamma è più efficiente su alimenti umidi perché l'acqua facilita la penetrazione e aumenta l'efficacia dei raggi.

Approcci per valutare la presenza di strutture secondarie

La presenza o assenza di strutture secondarie può essere valutata tramite tecniche come la spettroscopia CD o l'infrarosso.

Aumento della tenacità dei network proteici da parte di agenti ossidanti

Alcuni agenti ossidanti possono aumentare la tenacità dei network proteici inducendo la formazione di legami crociati tra le catene proteiche.

Set #7

Amminoacidi con assorbimento modificato da variazioni nella struttura terziaria

Gli amminoacidi come il triptofano e la tirosina subiscono modifiche nello spettro di assorbimento quando varia la struttura terziaria della proteina.

Informazioni strutturali dal "quenching" della fluorescenza del triptofano

Il "quenching" della fluorescenza del triptofano può fornire informazioni sulla vicinanza tra residui aromatici e altre molecole o strutture.

Valutazione dell'idrofobicità superficiale di una proteina

L'idrofobicità superficiale di una proteina può essere valutata mediante tecniche come il legame con coloranti idrofobici o metodi di cromatografia.