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Biochimica alimentare - biochimica alimentare

Appunti di Biochimica alimentare per l'esame della professoressa Iametti su: Contenuti generali e argomenti trattati I parte: Le chiavi per lo sviluppo di competenze scientifiche per una
moderna visione della biochimica della nutrizione Controllo dell’espressione genica a livello trascrizionale e
post-trascrizionale Il controllo fine degli enzimi allosterici, attivazione enzimi tramite... Vedi di più

Esame di Biochimica alimentare docente Prof. S. Iametti

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ESTRATTO DOCUMENTO

Quando applico un trattamento termico vado a modificare la proteina e il solvente che vi sta intorno

modificando ancora di più la proteina perché fa esporre il core idrofobico non più stabilizzato dai

legami idrogeno con l’acqua (solvente).

Le modificazioni avvengono a livelli diversi di struttura:

- Struttura primaria : non direttamente , non vi è la rottura del legame peptidico, ma vi è una

modificazione sul valore nutrizionale (possono avvenire le reazioni di Mailard), sulla

digeribilità (la proteina denaturata ha dei siti scoperti che facilitano la digeribilità) o sulla

sicurezza (alcune sostanze hanno un’azione negativa nei confronti degli individui e con il

trattamento vengono modificati e quindi non sono più negativi). Alcuni trattamenti termici

posso diminuire l’allergenicità (es: proteine dei legumi, mentre quella del glutine non varia

mai, neanche dopo cottura).

- Struttura secondaria e terziaria : a noi interessa capire le modificazioni complessive

(proteina-solvente, proteina- ione, proteina- proteina)

Per vedere se una proteina è stata denaturata oppure no ci servono dei metodi il meno possibile

alteranti e modificanti; i più utilizzati sono quelli spettroscopici che ci fanno lavorare a livelli

macrometrici (alimento  così ci fa vedere gli effetti si di esso).

1) METODO: Questo metodo si basa su un marcatore (un amminoacido) presente in pochi

residui all’interno della proteina perché idrofobico (triptofano). Questo aa se colpito da una

certa lunghezza d’onda emette una luce fluorescente ad un’altra lunghezza d’onda (energia).

L’energia varia a seconda se l’aa si trova esposto oppure è situato nel core idrofobico della

proteina; questo sta ad indicare se la proteina è stata modificata

oppure no.

Ci sono alcuni marcatori che hanno un effetto quenciante

(assorbono in parte la luce che lui emette) e quindi modificano

l’intensità di luce. La lunghezza d’onda è indipendente

dall’effetto quenciante mentre l’intensità di luce emessa è

modificata.

Se, come nel caso della β-lattoglobulina, abbiamo due triptofani

(uno più interno e uno sito più esternamente) si ha una variazione

di lunghezza d’onda dal max al min: potrebbe essere (se non si

sa) che la proteina abbia più triptofani oppure sia stata

modificata.

Proprio per questo motivo preferisco guardare il max d’intensità

perché impiego giù energia per andare a “colpire” il triptofano interno. Se faccio un’altra

prova e l’intensità max varia vuol dire che la proteina si è modificata irreversibilmente.

In questo secondo grafico possiamo vedere una

apoproteina (nativa) e una oloproteina (non nativa –in

questo caso legata allo ione calcio).

Questo ci dice che la proteina è più stabile legata con il

calcio perché si denatura a più alte temperature.

2) METODO: quando non è possibili utilizzare il triptofano (perché è molto alterato da un

altro campione o perché è assente) utilizziamo un altro marcatore; un marcatore esterno non

10

influenzato da corpuscoli. Questi marcatori sono idrofobici ed emettono luce quando si

associano ad altre regioni idrofobiche. A questo punto si potrà misurare direttamente la

fluorescenza perché è quella diretta del marcatore creando delle curve tra fluorescenza e

concentrazione marcatore.

Nel grafico qui a fianco vi è un esempio su come varia la proteina

con tempi e temperature diverse:

- BLU: proteina trattata termicamente e

poi raffreddata; si ha un incremento

dei siti idrofobici in maniera

irreversibile.

- ROSSO: proteina trattata

termicamente per tempi più brevi della

BLU; si hanno leggere modificazioni.

- NERO: proteina trattata termicamente

e misurata senza raffreddare; si nota che i punti rimangono costanti e questo vuol dire che la

modificazione mantenuta a temperatura resta costante, ma se riporto a temperatura ambiente

può succedere che avvenga modificazioni più ampie.

Ma il grafico della fluorescenza può anche decrescere perché le parti idrofobiche si possono

aggregare assieme togliendo i siti idrofobici del marcatore.

3) METODO: quest’ultimo metodo spettroscopico si basa sull’accessibilità dei residui SH

tramite dei marcatori. Questi residui sono all’interno

della proteina e si espongono solo quando la proteina

viene trattata termicamente. Il marcatore vi si riesce a

legare solo quando la proteina si apre perché ha un

ingombro sterico tale da non poter entrare in essa;

quando il marcatore è legato al residuo SH emana

fluorescenza e, come gli altri due metodi, possiamo

creare un grafico. Un esempio di proteina è la ß-lattoglobulina che ha un numero dispari di

cisteine e quindi una di esse non crea ponti S-S ed è posta nel core idrofobico. Dei risultati

che possiamo ottenere sono:

0  nessun trattamento termico

 0  scaldo e poi raffreddo, ma il marcatore lo metto quando è a temperatura

 ambiente

1 (modificazione reversibile)  scaldo ma con presente il marcatore.

Per valutare modificazioni della struttura IV si usa la risonanza magnetica nucleare, ma risulta

molto costosa e lunga, oppure si utilizzano metodi spettroscopici, ma con luce polarizzata (prima di

colpire il campione la luce viene polarizzata, quindi è otticamente attiva che se colpisce un centro

chirale subisce una deviazione).

Utilizzata per le proteine (composte da aa e i quali hanno un centro chirale proprio -tranne la

glicina-) si potrà individuare che tipo di proteina sia, ma possiamo

anche sapere se ha subito delle variazioni perché le lunghezze

d’onda variano a seconda della struttura modificata (II, III, IV):

A: proteina trattata termicamente e misurata a temperatura

B: proteina trattata a temperatura, raffreddata e poi misurata

C: proteina naturale

Dobbiamo far notare che la struttura IV è stabilizzata da legami

non covalenti e lo si vede quando vado a fare il formaggio con il

caglio (le proteine precipitano). 11

Per verificare che una proteina comprata sia nativa, faccio l’elettroforesi con solvente:

il risultato è questo grafico con delle bande che sta ad

indicare che a temperatura ambiente si hanno solo dimeri

perché non vengono stabilizzati con la temperatura con ponti

S-S.

se il risultato della nostra elettroforesi è il secondo grafico

nel quale nella colonna dei 20° vi

sono due bande, vuol dire che i

dimeri sono stabilizzati da ponti S-S

creando dei polimeri (proteina non

nativa).

Se voglio avere polimeri non stabilizzati dal solvente

faccio una elettroforesi senza solvente (molto

più complicata) oppure faccio una in gel

cromatografia.

Le proteine possono precipitare anche dopo qualche tempo che è avvenuto il trattamento termico:

nel latte UHT dopo qualche mese si può vedere il “fondo” che è dovuto dalle proteine che alla fine

del trattamento termico sono ancora solubili, ma man a mano che passa il tempo, le proteine si

stabilizzano aggregandosi formando dei polimeri sempre più grossi e più pesanti che alla fine

precipitano sul fondo.

DENATURAZIONI MECCANICA (pressione)

cap.6_b 1

Ci sono molti alimenti che non possono essere trattati termicamente allora si usano altri metodi; la

pressione (6000 – 8000 atm).

Per creare quelle pressioni si usano delle presse nelle quali l’alimento non viene schiacciato perché

in ogni punto vi è la stessa pressione.

Con questo sistema si hanno modificazioni macroscopiche tramite una variazione di volume del

solvente che implicherà delle modificazioni anche al resto delle sostanze disperse in esso.

N.B: sulla frutta secca e sulle farine non ha alcun effetto.

I vantaggi della pressione sono:

- Rapido raggiungimento delle pressioni

Temperatura aumenta, ma può essere

controllata

pH varia perché varia le costanti di

dissociazione dell’acqua, ma quando si ritorna a

pressione il pH ritorna normale

- depressurizzazione istantanea

I bersagli della pressione in rapporto con il trattamento termico sono: 12

Con le seguenti conseguente:

- riduce al minimo i danni termini:

• nessun innesco di reazioni chimiche (Maillard ect..)

• piccola o nessuna perdita di vitamine

• nessun cambiamento di sapore

• piccoli cambiamenti sul odore e colore

- isostaticità: • non correlato alla caduta di pressione

• garantire una pressione uniforme

- lavoro sulle reazioni/sistemi coinvolgono variazioni di volume:

• aggregazione dello stato dell’acqua

• piccolo effetto su un sistema anidro

- interazioni mediate dall’acqua:

• legami idrofobici in macromolecole

• ionizzazioni costanti

- effetto pastorizzante

- effetto sulle proteine: 13

• nessun effetto su interazioni covalenti (in struttura primaria), ma in

minima quantità si hanno

scambi di disolfuro

• rompe i legami H in

modo che gli elementi

della struttura

secondaria possono essere

scissi

• alterazione della struttura dell’acqua ad alte

pressioni creando un riassetto della regione idrofobica della

struttura terziaria creando grandi cambiamenti conformazionali

• come conseguenza dei due fenomeni sopra elencati si ha:

- smontaggio e il riassemblamento della struttura quaternaria

- scambio di disolfuri in proteine adatte

N.B: proprietà di idrofobicità sono il bersaglio più comune della denaturazione controllata.

Esempio: modificazioni reversibili della β-lattoglobulina

I diversi colori stanno ad indicare i trattamenti a tempi e a

at pressioni differenti presi a atm atmosferica; si può notare

m che la proteina ha subito piccole variazioni se non nulle

(reversibili).

nm • CONFRONTO TRA TRATTEMENTO TERMICO E MECCANICO

Per vedere se una proteina ha subito modificazioni reversibili o non si guardano l’esposizione

transiente di regioni nascoste della struttura proteica nel corso dei trattamenti:

TRATTAMENT

O SH ACCESSIBILI

β- ovoalbumin

lattoglobulina a

nessuno 0,02 0

alta pressione

(600MPa, 10

min) 1,07 2,3

termico (55°, 30

min) 1,02 n.a.

In questa tabella possiamo notare che anche con il trattamento ad alta pressione la proteina si

denatura (si apre, mostrando il core idrofobico), l’unica differenza con il trattamento termico è che

con il trattamento meccanico la proteina è più reversibile.

Anche gli enzimi vengono modificati, ma non inattivati, cambiano solo il sito di riconoscimento;

questa tecnica è sfruttata soprattutto con l’alta pressione nelle lipasi. 14

In questo grafico possiamo notare la variazione di solubilità al variare della pressione e

S

al tempo.

o

l

• PROCESSO DI PASTORIZZAZIONE

u

Albumi trattati ad alte pressioni in presenza di agenti protettivi restino in forma liquida e si

b sterilizzano, anche se l'intensità del trattamento modifica la sua viscosità.

i

In verde si è usato del saccarosio, mentre in rosso si è usato del cloruro di sodio.

l

La β- albumina è una proteina con struttura secondaria ordinata:

i

t Nel primo grafico la proteina è solubile

à (non precipita) in presenza di zucchero, ma

Pressione viene modificata la sua struttura. Mentre nel

secondo grafico la proteina è solubile, ma si

denatura la struttura terziaria (supera lo

zero).

Abbiamo una struttura diversa, ma che non

si riproduce nella precipitazione grazie al

saccarosio e al cloruro di sodio.

Con il saccarosio la proteina è molto più

aggredibile per la proteasi perché è fortemente modificata strutturalmente (maggior accessibilità

alla tripstina).

RIASSUMENTO: posso pastorizzare una proteina senza farla precipitare, ma subirà forti

modificazioni a livello strutturale facendo inattivare degli epitopi conformazionali.

EPITOPO: zona di una proteina riconosciuta dal sistema immunitario e possono essere

conformazionali e sequenziali.

Per vedere se l’uovo ha subito trattamenti o è invecchiato bisogna vedere quanta forma “S” di

ovoalbumina (più è presente e più è vecchio o è stato

trattato) sostituendo l’unico pezzo di α-elica.

Le transazioni tra le conformazioni “nativa” ed “S”

dell’ovoalbumina è uno dei marcatori di freschezza

per le uova; in questa transazione si ha il cambiamento

dell’unica parte ad α-elica in β-foglietto; fenomeno

accelerato con un processo di pastorizzazione.

• DENATURAZIONE CONTROLLATA

PROCESSO BERSAGLIO EFFETTO CONSEGUENZE

scambio di formazione di un

impasto glutine / gliadine disolfuri gel proteico

stabilizzazione di

esposizione delle interfacce acqua-

regioni olio ed acqua-

emulsione albumine idrofobiche aria 15

esposizione delle

regioni formazione di

filatura a caldo caseina idrofobiche una massa coesa

scambio di

disolfuri,

esposizione delle formazione di un

regioni prodotto solido

estrusione globuline di soia idrofobiche con "texture"

Il latte viene omogeneizzato per non far si che i globuli di grasso

affiorino; è un processo ottenuto con il passaggio del latte in un

gel ad altissime pressioni e a temperature maggiori ottenendo

globuli più piccoli che hanno una superficie idrofobica, esposta

alla parte acquosa, più piccola e mista (vecchia membrana e

caseine) quindi in grado a stare in emulsione.

Le proteine possono subire variazioni quantitative in funzione ai

trattamenti tecnologici

creando, alcune volte,

variazioni di pH perché la

lipasi rompe i trigliceridi

della membrana

degradandoli.

Le micelle di caseina

sono stabilizzati da legami idrostatici creando micelle più piccole

facendo si di avere vari comportamenti quando coagulano.

L I quadrati stanno ad indicare i latti trattati a temperature

u diverse, ma non omogeneizzati, mentre i pallini sono latti

m trattati con le stesse temperature dei quadrati, ma anche omogeneizzati.

in Come si può notare dal grafico i latti non omogeneizzati creano dei salti più netti della

es coagulazione rispetto a quelli omogeneizzati; questo ci vuole dire che i latti omogeneizzati non

ce sono adatti alla caseificazione.

nz

a N.B: con il passare del tempo le micelle di caseina aumentano la loro idrofobicità durante la

coagulazione.

DENATURAZIONI MECCANICA (impasto)

cap.6_b 2

• PASTA SECCA

La semola è composta da polisaccaridi e proteine in ambiente anidro, con l’aggiunta di acqua si

passa ad un ambiente idrofilico.

Successivamente con l’impastamento si ha il cambiamento della struttura tridimensionale delle

proteine con dispersione d’acqua modificando l’interazioni

idrofiliche e i ponti disolfuri intracatena diventano intercatena

creando il reticolo glutammico che intrappola i granuli d’amido.

Il glutine è composto dall’80% di proteine tra le quali glutenine e 16

gliadine che possono formare molti ponti disolfuro.

N.B: se ho un reticolo lasso la pasta scuoce prima perché non riuscirà a trattenere il globulo di

amido che si gonfia durante la cottura, per evitare che questo accadi si aggiunge olio; di fatti, nella

pasta fresca si usa l’uovo perché le proteine di esso fanno da “collante” al reticolo.

Dopo l’impastamento (formazione del reticolo) la pasta viene essiccata per aumentare il periodo di

shelf life; così facendo il reticolo si consolida (compattamento). Più le temperature

dell’essiccamento sono alte e più il reticolo sarà compatto e quindi la pasta scuoce meno.

N.B: la pasta secca determina le caratteristiche del prodotto finito.

Con la cottura si ha una riassunzione di acqua a caldo; così facendo il globulo si amido si gonfia

(solo a caldo).

Se si avrà un reticolo compatto il globulo non uscirà e la pasta non risulterà collosa.

• PANE

L’impasto da pane lo si può fare anche con il grano duro.

La prima parte dell’impastamento è uguale a quella della pasta secca, ma in questo caso l’impasto

subisce anche una lievitazione (CO ) con aumento di volume; proprio per quest’ultimo motivo il

2

reticolo non deve essere tenace come quello della pasta secca, ma più lasso se no non si avrà nessun

aumento di volume, ma non troppo se no si avrà un cedimento della struttura (giusto compromesso

tra elasticità e tenacità).

La cottura (non in acqua) gelatinizza l’amido tramite l’acqua contenuta nelle proteine del reticolo.

Quest’ultimo fa evaporare al CO presente facendo formare delle alveolature e “spegnendo” gli

2

enzimi della lievitazione; se continuassero a lavorare anche dopo la cottura (quando non serve che il

pane lieviti) si andrebbe incontro a delle liquescenze perché continuerebbero a scindere 17

polisaccaridi, ma non l’amido.

Nel raffermimento si ha un cambiamento dell’organizzazione dell’amido (diventa più ordinato)

espellendo acqua che rientrèrà nelle proteine del reticolo creando una minor compattezza del

reticolo fino ad avere il raffermimento totale.

Se congelassi il pane dopo cottura al momento del consumo lo devo consumere subito perché le

reazioni del raffermimento avvengono molto più velocemente, mentre se aggiungo dell’olio (pane

all’olio) queste reazione saranno più lente; anche con l’aggiunta di fibra si può ottenere lo stesso

effetto, ma il reticolo che si forma sarà più tenace.

N.B: per la produzione di frollini non voglio che si formi il reticolo e quindi per evitare che questo

accadi userò delle farine contenenti delle proteine non in grado di formare questo reticolo perché

prive di siti –SH oppure metto del burro o taglio le proteine in grado di formarlo.

• METODI PER VERIFICARE LA DENATURAZIONE DELLE PROTEINE

1 metodo: fluorescenza (valuta le proprietà di idrofobicità)

Questo metodo si basa su un marcatore (un amminoacido) presente in pochi residui all’interno della

proteina perché idrofobico (triptofano). Questo aa se colpito da una certa lunghezza d’onda emette

una luce fluorescente ad un’altra lunghezza d’onda (energia). L’energia varia a seconda se l’aa si

trova esposto oppure è situato nel core idrofobico della proteina; questo sta ad indicare se la

proteina è stata modificata oppure no.

Ci sono alcuni marcatori che hanno un effetto quenciante (assorbono in parte la luce che lui emette)

e quindi modificano l’intensità di luce. La lunghezza d’onda è indipendente dall’effetto quenciante

mentre l’intensità di luce emessa è modificata.

In questo caso non ho una fluorescenza su sospensione, ma su un solido e quindi la cella sarà

l’unica cosa differente.

Si può avere una fluorescenza:

- Intrinseca: su sfarinati e impasti t.q. senza aggiunta di marcatore e la fluorescenza è dovuta

dai residui di triptofano (info sul core idrofobico)

- Estrinseca: su impasti contenete marcatore idrofobico ANS info sulle regioni idrofobiche

superficiali)

In questo grafico possiamo notare che le proteine della FARINA continuano a modificarsi in base

alla % di acqua nell’impasto, mentre quelle della SEMOLA arrivano ad un certo valore e poi 18

rimangono costanti.

Mentre se misuriamo la fluorescenza durante un aumento di umidità e con marcatore AMS si può

notare che:

2 metodo: idrofobicità superficiale

semplice titolazione fluorimetrica con ANS permette di definire

l’idrofobicità superficiale di una proteina indice, che si riferisce al numero

di siti disponibili per il legame della sonda, e della sua affinità verso le

proteine in un determinato contenuto di acqua.

PSH è una proteina superficiale idrofobica determinata dalla titolazione 19

ANS, definire come rapporto fra: numero di siti / Kd media del manto.

Può anche servire come strumento per comprendere il comportamento delle farine quando le proteine

vendono solvatate.

3 metodo: tenacità d’impasto

4 metodo: risonanza magnetica nucleare

Per sapere come l’acqua è messa nella mostra proteina e se l’organizzazione dei polisaccaridi è stata

modificata uso il metodo della risonanza magnetica nucleare che andrà a colpire il nucleo e, in base

a chi gli sta vicino, avremo una risposta strumentale.

DENATURAZIONI ENZIMATICA E MICROBIOLOGICA

cap.6_c

BERSAGL EVENTO CONSEGUENZE

IO ENZIMATICO

proteine proteolisi acrescita biodosponibilità amminoacidi

diminuzione allergenicità

rilascio peptidi bioattivi

diminuzione biodisponibilità micronutrienti

idrolisi precursori peptidi bioattivi

alterazioni strutturali

comparsa sapore amaro

amminoac decarbossilazione formazione di ammine biogeniche (istamina, tirammina,

idi triptamina)

ossidazione imbrunimento enzimatico

formazione polifenoli con attività sequestrante

diminuzione digeribilità

Utilizzi pratici di proteasi nelle produzioni alimentari in processi tradizionali si hanno nella:

- Caseificazione

- Maturazione di alimenti

- Coadiuvanti di processo

- Produzione / rilascio aromi

- Stabilizzazione di bevande

• CASEIFICAZIONE

Nella caseificazione c’è un primo passaggio che è la coagulazione del latte svolto da “proteasi

coagulanti” che permettono di formare il coagulo; queste proteasi possono essere di 4 tipi:

1) Rennina (caglio)

2) Proteasi vegetali

3) Proteasi da muffe

4) Rennina ricombinante

1) Il caglio è formato da una miscela di pepsina e chimosina. La

chimosina ha un ruolo fondamentale perché ha moltissima

affinità -14000- (proteasi mirata) con la k- caseina presente nel 20

latte. Per la caseificazione si usa il caglio prelevato dal 4° stomaco del vitello lattante perché

in questo caglio c’è più chimosina che pepsina; questo fa si che il coagulo sia bello

compatto, se usassi un caglio preso da un bovino adulto il coagulo che si forma sarà lasso

perché la concentrazione di pepsina è simile a quella della chimosina e questo crea la

presenza di molti più peptidi.

La chimosina fa una “pelatura” delle micelle idrofobiche grazie alla sua azione specifica

sulle code idrofiliche della k-caseina causando una esposizione maggiore delle zone

idrofobiche.

Il ruolo della chimosina viene limitato da proteasi batteriche presenti nel latte e enzimi

endogeni del latte.

2) Utilizzata per formaggi “vegetariani” e per formaggi prodotti con latti diversi da quello

bovino perché hanno una composizione differente di proteine; se lo uso con latte bovino

avrò formaggi più amari e più asciutti grazie alla proteolisi più elevata (meno acqua presente

nel coagulo).

3) Le muffe più utilizzate sono la mucor e l’aspergillo perché hanno più affinità con la k-

caseina.

• MATURAZIONE DI ALIMENTI

Essa è legata solo ad eventi:

- Glicolitici (il galattosio, no il lattosio nel caso dei formaggi perché lo si perde quasi tutto

durante la coagulazione)

- Proteolitici

- Lipolitici

Il substrato principale è la caseina e le proteasi utilizzate sono:

- Rennina

- Chimosina

- Pepsina

Dal tipo di formaggio dipende la sua proteolisi; posso avere una proteasi più o meno spinta con

formazione di peptidi al alto peso molecolare.

Successivamente si avrà l’idrolisi di questi

peptidi da parte degli enzimi presenti nei batteri

starter e non che causerà la liberazione di

piccoli peptidi e amminoacidi ad opera di

peptidasi e proteasi batteriche. 21

Come si può vedere da questa corsa elettroforetica, la frazione α della caseina con il passare del

tempo viene idrolizzata creando peptidi a più basso peso molecolare fino ad avere una totale

assenza di questa frazione.

Si ha anche una riduzione della frazione β, ma

più lenta con un aumento sempre più netto di

peptidi.

N.B: la frazione β rimane anche dopo la

maturazione mentre quella α viene attaccata

tutta.

Durante la maturazione si ha anche una

diminuzione di idrofobicità superficiale.

• PRODUZIONE E RILASCIO DI AROMI PLICO DI SLIDE DEL 27-05-2010

(INTEGRARLE CON QUELLE DI MATTEO)

Rilascio di aromi volatili legati a proteine

Produzione di molecole con capacità di potenziare la

percezione gustativa:

- Estratto di carne

- Estratto di lievito

Note: queste attività sono sinergiche:

- Glutammato

- Peptidi con attività “umami”

• COADIUVANTI DI PROCESSO

Risoluzione di emulsioni stabilizzate da proteine (industria olearia)

Facilitata ridissoluzione di bevande liofilizzate (te)

• STABILIZZAZIONE DI BEVANDE

Prevenzione dello sviluppo di torbidità in sistemi complessi (birra)

• PROCESSI INNOVATIVI

Modificazione delle caratteristiche strutturali di materie prime (prodotti da forno)

Produzione di nuovi in gradienti funzionali (paptidi bioattivi)

Produzione di alimenti più “tollerabili” (eliminazione dei determinati antigenici) 22

PEPTIDI/PROTEINE CON ATTIVITA’ BIOLOGICA

cap.7

PLICO DI SLIDE DEL 22-5-2010 23

DIVERSE STRATEGIE PER PRUDURRE ALIMENTI SENZA

GLUTINEcap.8 Il glutine è una proteina

complessa formata da

glutenina e gliadina. Il

glutine è una sostanza

lipoproteica che si origina

dall'unione, in presenza di

acqua, di due tipi di proteine:

le gliadine e le glutenine

presenti principalmente

nell'endosperma delle

cariossidi dei cereali quali

frumento, farro, segale,

kamut e orzo.

Le gliadine hanno proprietà viscose ed elastiche, mentre le glutenine solo elastiche; proprio per

queste caratteristiche il reticolo del glutine varia di consistenza a seconda della concentrazione delle

due proteine.

L’allergenicità risiede nelle sequenze di amminoacidi presenti nel frumento, ma altri tipi di glutine

possono non creare allergenicità.

Per produrre prodotti senza glutine occorre:

- Materie prime senza glutine (il mais ha il glutine, ma non ha la sequenza allergenica)

- Utilizzare pseudo cereali (senza glutine es: leguminose con proteine globulari più solubili

che hanno difficoltà a creare il reticolo perché hanno meno cisteine e meno punti –SH e

perché i tioli residui si trovano all’interno della proteina e quindi inaccessibili)

Si possono utilizzare anche ingredienti funzionali (che se il prodotto è naturale non devono essere

emessi):

- Idrocolloidi: gomme, xantani e carbossimetilcellulosa; amidi pregelatinizzanti che creano

consistenza

- Ingredienti del latte: facilitano la formazione del reticolo, ma se utilizzate in grosse quantità

possono essere allergeniche

- Emulsionanti

I nuovi approcci di processo sono interazione che avvengono sulle proteine di partenza per facilitare

la reticolazione riducendo l’uso di idrocolloidi ed emulsionanti.

Possono essere:

- Processi enzimatici (enzimi, batteri) 24

- Processi fisici (alte pressioni e temperature)

• ESEMPI DI PROCESSI FISICI

Come processi fisici vi sono la temperatura e la pressione.

La temperatura non fa variare la struttura delle proteine e dei polisaccaridi e, prima di produrre la

farina faccio una soffiatura; bagno con la minima quantità di acqua il prodotto formando così la

granella che successivamente verrà sottoposta ad alte temperature e pressioni ricavando il prodotto

soffiato (es. cereali kellogs).

Le alte pressioni non sono spesso utilizzate perché è efficace solo in presenza di acqua (trattando

farine, la percentuale di acqua è veramente poca). Nel grafico qui a fianco vi sono tre serie di

colonne:

A) Prodotto non trattato

B) Prodotto soffiato

C) Prodotto tostato

Mentre le colonne sono:

ROSSO: proteine solubilizzate in tampone

salino

GIALLO: proteine solubilizzate in urea

VERDE: proteine solubilizzate in urea in

ambiente riducente.

Si può notare che le proteine del prodotto soffiato non subiscono modificazione se non leggere,

mentre se vengono tostate vengono modificate, ma quelle più attaccate sono quelle trattate in

tampone salino.

Possiamo concludere che il prodotto soffiato è meno dannoso per le proteine.

In questo secondo grafico si mette in relazione la

fluorescenza e la capacità di assorbire acqua

dopo un trattamento:

più il prodotto è trattato e meno assorbe acqua

(caso C). 25


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moderna visione della biochimica della nutrizione Controllo dell’espressione genica a livello trascrizionale e
post-trascrizionale Il controllo fine degli enzimi allosterici, attivazione enzimi tramite modificazioni covalenti
Concetti e principi di trasduzione del segnale: dai recettori di membrana all’attivazione della cascata delle
chinasi. Ruolo dei secondi messaggeri Modalità del controllo ormonale del metabolismo. Basi biochimiche
di alcuni disordini alimentari II parte: L’impatto di innovativi approcci metodologici nel campo della
biochimica degli alimenti Determinanti molecolari nel riconoscimento antigene/anticorpo, strategie nella
definizione di un alimento ipo-allergico Ruolo delle proteine e di altri nutrienti in intolleranze alimentari
Applicazioni di bioinformatica: utilizzo di database per la definizione dell’impatto metabolico di alimenti
Composti bioattivi presenti negli alimenti III parte: Trasformazioni in sistemi alimentari biochimica
post-mortem del muscolo Ossidazioni extra-mitocondriali in sistemi vegetali: imbrunimento enzimatico IV
parte: L’impatto dell’ingegneria genetica sulla sicurezza e qualità degli alimenti Finalità degli interventi di
modificazione genica nel settore agroalimentare Tecniche per il riconoscimento di materiale geneticamente
modificato


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze e tecnologie alimentari
SSD:
Università: Milano - Unimi
A.A.: 2011-2012

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher stylerock87 di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica alimentare e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Milano - Unimi o del prof Iametti Stefania.

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