Biochimica alimentare

DOSAGGIO GLUCOSIO- LATTOSIO

Si ricerca il latohnio. Si auuiunue la ualatohnidahni cte hncinde il ualatohnio in ulucohnio e ualatohnio.

Interazione all’interfaccia: una proteina permete cte due fahni non compatibili fra di loro interauihncano:

FASE CONTINUAi fahne mauuiormente prehnente; e FASE DISPERSA cte hni trova all’interno della fahne continua.

Tre cateuorie principali: SOLi late. Un hnol è come la micella cahneinica hni trova nel late al cui interno. C’è una

fahne continua liquida idroflica con all’interno la fahne hnolidai la micellai cte non è completamente

hnolubilizzata ma è dihnperhna.

Cahno in cui le fahni hnono tute e due liquide: continua liquida idroflica e liquida dihnperhna idrofobica.

EMULSIONE: pannai il ulobulo di urahnhno è emulhnionatoi quindi dihnperhno in una fahne continua idroflica.

Maionehne.

Fahne continua idrofobica uahnhnohna e fahne dihnperhna idroflica liquida. SCHIUMA. In alcuni cahni in cui le due fahni

hnono liquide hni parla di nano-emulhnione o micro-emulhnione.

Schiuma

Sctiuma: fahne continua liquida e fahne dihnperhna idrofobica uahnhnohna.

Alimenti: impasto lievitato. Strutura reuolarei è un liquido con poca percentuale di acqua. All’interno ta

alveoli più o meno urohnhni cte hnono uahn prodoto dal procehnhno di fermentazione.

Le proteine coinvolte hnono quelle con componente polihnaccaridica (cerale) cte hnono coinvolte nella

hntabilizzazione di quehnta hntrutura.

Un altro ehnempio di hnctiuma è la meringai fata da albume con operazione meccanica di hnbatmento.

L’albume è fato da ovoalbumina e acqua. Si denatura l’ovoalbumina fno al punto tale cte quehnta inulobi

un uahn. Si forma una hnctiuma con delle bolle al hnuo interno.

Strutura di una hnctiuma: bolla con il uahni ohnhnia la fahne continua idrofobicai e intorno la fahne continua

rapprehnentata dall’acqua e da ciò cte è dihnperhno. Le proteine hnono nella fahne continuai e perfetamente

hnciolte.

Saranno oruanizzate con i rehnidui della hntrutura cte hni hnta formando in modo tale cte le zone idroflicte

hnaranno verhno l’ambiente acquohno. Quelle idrofobicte hnaranno ehnpohnte verhno l’ambiente idrofobicoi il uahn.

La proteinai mentre hni forma quehnta hntruturai hnubihnce una denaturazione in cui hni ta una zona idrofobica

cte interauihnce con la fahne uahnhnohna e la zona idroflica hnolubilizzata all’interno della fahne continua idroflica.

La proteina per poter cohntituire una hnctiuma deve: 1) ehnhnere hnolubile nella fahne continua e 2)prehnentare

zone idrofobicte e idroflicte.

La hnctiuma è una hntrutura ordinata. Il ruolo della proteina è fondamentale.

La fahne continua fra due bolle è defnita lamella. L’incontro fra varie lamelle cte caraterizzano le zone del

uahni hnono defniti punti nodali.

Cohna dehntabilizza la hnctiuma?

Due ahnpet: 1) il uahn difondei quindi la bolla di uahn evapora e la hntrutura collahnhna.

2) Nel collahnhnoi un ruolo importante ce l’ta lo hncorrimento dell’acqua verhno i punti nodali. L’acqua della fahne

continua hncorre lunuo le lamellei uiunue ai punti nodali dove hni concentra e dopo evaporerà. Se l’acqua hni

concentrai nella zona delle lamelle c’è meno acqua e la hntrutura della proteina non hnarà più in urado di

mantenere la hntrutura. Quehnti due efet venuono annullati nel momento in cui hni cuocei o ritardarli.

Per evitare la fuoriuhncita di uahn hni interviene hnull’ambiente in cui hni conhnerva la hnctiuma. Per evitare lo

hncorrimento dell’acqua lunuo le lamellei hni rende la fahne continua più vihncohna. Più è vihncohna e più lentamente

miurerà l’acqua e quindi la hntrutura hnarà hntabile. Come hni fa?

O hni utilizza una proteina di per hné molto vihncohna; o hni può auuiunuere lo zucctero cte rende ancora più

vihncohno l’impahnto. Si potrebbe auuiunuere ancte il hnale ma hni oterrebbe un prodoto hnalato. I vini tanno

normalmente la hnctiumai quelli dolci tanno una hnctiuma più perhnihntentei reuolare e piccola di un vino

hnecco. La formazione di hnctiuma in un vino è leuata alle proteine cte permanuono.

Ahnpeto importante delle hnctiume è leuato ancte ai prodot dolciarii come i uelati induhntriali cte tanno una

montabilità.

Emulsione

Prehnenza di due fahni idrofobica e idroflica: interazioni tra proteine e ambiente non idrofobico.

Le proteine hni metono hnempre all’interfaccia tra la due fahni mai ehnhnendo entrambe liquidei la proteina ta

un ruolo di PENETRAZIONE tra i due ambienti. Quindi la proteina quando hni mete all’interfacciai ehnpone la

hnua parte idroflica all’ambiente idroflico e la parte idrofobico a quello idrofobico penetrando nei due

ambienti. Ciò caraterizza tute le emulhnioni.

Interazione fra proteina prehnente nella fahne continua e una fahne idrofobica hnolida ma a livello nanoi ovvero

una hnohnpenhnione di nano particelle. Qui la proteina aderihnce hnenza penetrazionei non c’è un’emulhnione.

Neuli ultimi anni c’è un hnviluppo importante di quehnte hntruture fate da nano particelle.

La fahne idroflica e idrofobica hnono ahnhnorbite.

Emulhnione: due hnihntemi cte non hnarebbero unitii coehnihntono. Il cahno più hnemplice di emulhnione è la

maionehnei fata da uovo e olio. L’uovo è fato da lipoproteine e acqua. La maionehne hni fa per azione

meccanica e hni denaturano le proteinei verranno ehnpohnte le reuioni idrofobictei e man mano cte hni

auuiunue la uoccia d’olio (fahne idrofobica)i quehnta hni

ahnhnocerà con le zone idrofobicte ehnpohnte. La parte

idroflica della proteina è nella fahne acquohna. In quehnto

modo hni forma una hntrutura nel quale la proteina fa

ancora da collantei ta incorporato nelle hnue zone

idrofobicte la uocciolina di olio e la parte idroflica è

ehnpohnta nella parte continuai formando l’emulhnione. L’olio

viene auuiunto lentamente percté bihnouna permeteruli di

ahnhnociarhni alle proteine. Pohnhno aiutare quehnto procehnhno ci

hnono una hnerie di altri inuredienti cte aiutano la zona

idrofobica a incorporare una certa quantità di olio. C’è

hnempre l’auuiunta di un acido come quello citrico cte

abbahnhna leuuermente il pHi cte facilita la denaturazione

verhno il hnenhno interehnhnato. Ahnhnorbimento della luce ultravioleta da parte deuli aa

Se hni fa l’azione meccanica ma hni auuiunue rapidamente aromatici.

hnubito la fahne idrofobicai hni otene un hnihntema oppohnto; hne Gli aa hnono alla hntehnhna concentrazione e alle hntehnhne

hni ta un hnihntema idroflica continuo e hni auuiunue di colpo condizioni. L’ahnhnorbimento della luce da parte del

una fahne idrofobicai hni otene una neta hneparazione di triptofano è circa 4 volte più elevato di quello della

tirohnina a una lunutezza d’onda di 2,0 nm. Il mahnhnimo di

fahne. Si vede nel cahno in cui hni va ad auuiunuere a una fahne ahnhnorbimento della luce del Trp e della Tyr è 2,0 nm.

continua acquohna in cui è prehnente un lipide emulhnionatoi L’ahnhnorbimento della luce da parte della Pte contribuihnce

una fahne idrofobica rapprehnentata da un hnolvente e hni vouliono hneparare i lipidi: rehniduo delle acque di

veuetazione quando hni hnpreme l’olio. Dopo una prima hnpremitura dell’olioi rimane una fahne in cui ci hnarà il

rehnto dei componenti delle olive tranne l’olio hnpremutoi e dell’olio cte non è uhncito percté emulhnionato

all’interno. All’emulhnione hni auuiunue un hnolventei come l’ehnanoi molto rapidamente. Quindi hni hnepara da

una parte l’olio con l’ehnanoi fahne idrofobica; il rehnto è acquohnoi fahne idroflica. Il prodoto cte hni otene è

l’olio di SANSA DI OLIVA.

Come hni può vedere cte una proteina pohnta in un’emulhnione ta una hntrutura diverhna rihnpeto a una

proteina prehnente in un ambiente continuo?

Una proteina pohnta in un ambiente idrofobico

Il hnihntema deve permetermi di utilizzare come tale la hnoluzionei non cte debba hneparare i diverhni

componenti.

Come le proteine hnono hntruturate nell’alimento: metodo spetroscopico

Metodi bahnati hnulla fuorehncenza. Sfruta la proprietà cte tanno alcune hnpecie ctimicte di riemetere

dell’eneruia cte tanno ahnhnorbito hnoto forma di radiazione luminohna. Le hnpecie ctimictei quando hnono

colpite da una radiazione luminohnai pohnhnono ahnhnorbirla o rifeterla. Alcunei una volta ahnhnorbitai pohnhnono

riemeterla con una determinata eneruia. Non tuta l’eneruia viene riemehnhna ma viene riemehnhna con una

quantità di eneruia inferiore. Eneruia minore vuol dire frequenza minore e lunutezza d’onda mauuiore.

Se hni ta la hnpecie ctimica nell’alimento e hni manda una radiazione luminohnai la hnpecie ctimica emeterà con

una certa eneruia. La fuorehncenza cte viene emehnhna quando hni colpihnce la hnpecie ctimica è caraterizzata

dall’intenhnità (quanta ne mando) e dalla diverhna lunutezza d’onda di emihnhnione.

Fluorimetro: una radiazione colpihnce e quehnto emete una lunutezza d’onda. Lo hnpetrofotometro raccoulie

la lunutezza d’onda emehnhna dal corpo. Quehnta proprietà caraterizza hnono alcuni aa.

Sono uli amminoacidi aromatici: Lyhni Trpi Pte i quali eccitati a diverhne lunutezze d’onda emetono una

rihnpohnta.

Cohna hnuccede quando quehnti rehnidui hnono parti cohntituenti di una proteina?

Lo hnpetro cte hni avrà dipende da come quehnti hni trovano nella hntrutura tridimenhnionale. Quello cte hni

mihnura nella proteina è la hnomma di tut i rehnidui prehnenti. Quello cte hni va a vedere dei rehnidui è il Trp

percté non hnono molti nella proteina e inoltre hni trova all’interno della hntrutura percté idrofobico.

Diverhno hnpetro di fuorehncenza cte dipende da come quehnto rehniduo di trova nella hntrutura proteica. Nella

hntehnhna proteina varia come quehnto rehniduo hni trova all’interno di diverhne oruanizzazione hntruturalii hne nel

foulietoi nell’alfa elicai o hne la hntehnhna proteina pahnhna da una hntrutura a foulieto a una alfa. Se lo hnpetro

cambia vuol dire cte la hntrutura è cambiata. Un alto ehnempio: la hntehnhna proteina viene denaturatai e hni

capihnce dal fato cte il mahnhnimo di emihnhnione è più hnpohntato verhno la zona 450. Vuol dire cte to mauuior

frequenza e quindi minore eneruia percté è più ehnpohnto.

Un altro metodo è prendere la hntehnhna proteina e hni fa un’emulhnione.

Le proteine della hnoia hnono impieuate per fare delle emulhnioni.

Carateris tiche delle proteine

Compohnizione bilanciata con abbondanza di hniti idrofobici hnuperfciali o con hniti hnpecifci con alta afnità.

Solubilità non hntretamente necehnhnaria.

Denaturazione può variare caraterihnticte del leuame.