Che materia stai cercando?

Anteprima

ESTRATTO DOCUMENTO

alimenti ci hnono inibitori di amilahni e di proteahni. Il tratamento termico modifca la hntrutura delle proteine e

quindi l’enzima auirà meulio. Quehnto è l’ahnpeto di hnicurezza.

Str u tu r a hne co nd ar ia e te rz iar ia

Reuola l’interazione proteina – hnolventei proteina - hnolutoi proteina - proteina e proteina con altri

componenti.

La hntrutura della proteine modifcata hni traduce in una hntrutura più apertai cte ta un mauuior numero di

reuioni idrofobicte. L’ehnpohnizione non è univerhnalei il numero di reuioni ehnpohnte varia ma alla fne la

proteina dovrà mantenere una certa compatibilità con l‘ambiente cte la circonda. Uno deuli efet

importanti è la modifca delle reuioni idrofobicte hnuperfciali. Non dei rehnidui idrofobicii percté ehnhni non

cambianoi cambia hnolo come hnono ehnpohnti. Nel determinare le modifcazioni idrofobicte hnono importanti

ancte uli hncambi di dihnolfuro. Leuame H dihnoruanizzato per la capacità hntruturante dall’acqua.

Fluorescenza

La fuorehncenza è un procehnhno di decadimento radiativo per cui una molecola ahnhnorbe radiazioni e le emete

con una frequenza più bahnhna di quella iniziale. I rehnidui amminoacidici tanno la capacitài hne colpiti ad una

certa λi di emetere una certa radiazionei non tuta la luce ahnhnorbita viene emehnhna. Non tut uli aa

emetono radiazionii triptofanoi fenilalanina e tirohnina. Se hni prende una proteina con Trp e hni colpihnce con

una intenhnità di lucei hni avrà uno hnpetro di fuorehncenza dato dall’intenhnità e il mahnhnimo di ahnhnorbimento. I

due parametri dipendono dalla lunutezza d’ondai cte è leuata all’eneruia cte ta la luce cte viene mandata

per eccitare la molecola. Da cohna dipendono i parametri?

Prendendoi ad ehnempioi il triptofano e colpendolo ad una certa λi hni otene uno hnpetro di fuorehncenza cte

fornihnce un valore di intenhnità ei un picco di mahnhnima intenhnità. Quehnti due parametri dipendono dalla

frequenza ei di conhneuuenza all’eneruia cte pohnhniede la luce cte viene inviata alla molecola eccitata. Per

defnire i mahnhnimi di eccitazione hni fa una hncanhnione. Il mahnhnimo di emihnhnione mi dice l’eneruia con la quale la

luce è hntata emehnhna ei l’intenhnità hnono leuati al fato cte il triptofano nella hntrutura nativa hni trova

all’interno della hntrutura mai dopo la denaturazione ehnhno hni troverà in un’altra reuione della proteina ei

ehnhnendo ehnpohnte le reuioni idrofobicte della proteina allora il triptofano hnarà più ehnpohnto rihnpeto alla

hntrutura nativa. In conhneuuenza a ahnhnorbirà un’eneruia con una minor frequenzai λ hni hnpohnta verhno il vihnibile.

Se hni denatura ulteriormente il triptofano diventa hnempre più ehnpohnto e λ hnempre più nel vihnibile. Quindii hne

to uno hnpohntamento del mahnhnimo di emihnhnionei il triptofano è più ehnpohntoi pohnhno dire con certezza cte la

proteina ta hnubito una modifca hntruturale.

Mi ahnpeto di vedere un’intenhnità mauuiore mai ne ritrovo una minore della precedentei quehnto accade

percté come viene ehnpohnto il triptofano ne venuono ehnpohnti ancte altri cte pohnhnono ahnhnorbire ed emetere

più o meno del triptofano oppure la modifcazione hntruturale ta fato hni cte quehnti rehnidui hni allontanahnhnero

dal triptofano per cui vedo un’intenhnità mauuiore come mi ahnpetavo. Tra i due parametri quello cte dà

informazioni certe è il mahnhnimo picco mentrei l’intenhnità è leuata ancte ad altri aa prehnenti nella proteina.

Cohna hnuccede hne hni hncalda l’α-latoalbumina e hni

fanno deuli hnpetri di fuorehncenza?

La proteina ta due rehnidui di triptofanoi uno ehnpohnto

l’altro no. Scaldando il hniero cte contiene la proteina

hni creano hnpetri di fuorehncenza a diverhne

temperaturei per ouni hnpetro è hntata calcolata

l’intenhnità di fuorehncenza e il mahnhnimo di emihnhnione.

Si ta un hniero derivante da una coauulazione

enzimatica (ahnhnenza calcio) ed uno otenuto facendo precipitare le hnieroproteine (il calcio rimane). La

temperatura alla quale hni otene lo hnpetro aumenta prourehnhnivamentei dopo una certa temperatura lo

hnpetro è cohntante percté la proteina ta rauuiunto il mahnhnimo di denaturazionei per la proteina con ahnhnenza

di calcio è 40° la temperatura di denaturazione mentre nell’altro cahno è hnui 65° percté la prehnenza del calcio

hntabilizza mauuiormente la proteina. Conhniderando quehnto a livello induhntrialei hne hni vuole pahntorizzare il

hniero è meulio eliminare il calcio percté in prehnenza di ehnhno è necehnhnario innalzare la temperaturai quindi ci

vuole più tempo cte nel cahno in cui il calcio è ahnhnente. Per quanto riuuarda lo hnpetroi in prehnenza di calcio

non hni vedono variazioni di fuorehncenza mentrei in ahnhnenza di calcio hni tanno delle variazioni di

fuorehncenza in corrihnpondenza di temperature in cui la proteina ta uià rauuiunto la mahnhnima

denaturazionei non è il triptofano ad ehnhnere rehnponhnabile delle variazioni ma uli altri aa prehnenti.

Β- latonlobulina

Si procede hncaldando la proteina a diverhne temperaturei

tracciando uli hnpetri a diverhne temperature. Il mahnhnimo di

ahnhnorbanza varia dopo la terza variazione di temperatura

percté per le prime tre temperature la proteina mantiene una

hntrutura reverhnibilei dopodictè inizia la denaturazione.

L’intenhnità è hnempre poco utile mentrei va ohnhnervato il

mahnhnimo di emihnhnione. Un ruolo importante per capire la

hntrutura proteicai a parità di temperaturai è ricoperto dalla

concentrazione della proteina.

Ehnihnte un altro metodo per vedere le modifcazioni della hntrutura terziaria della proteina. È un metodo cte

hni avvale dell’utilizzo di marcatori ctei pohnhnono ehnhnere ottici (cambia ahnhnorbanza) oi fuorescenti (cambia la

loro fuorehncenza).

Vediamo il cahno in cui hni utilizza un marcatore cte cambia l’ahnhnorbanzai alcuni di quehnti marcatori hnono in

urado di reauire con un uruppo SH in una reazione cte hni traduce nella formazione di un colorei il uiallo.

Quehnto è interehnhnante percté quando una proteina non riehnce a creare un ponte dihnolfuro inhnerirà il uruppo

SH al più interno pohnhnibilei lontano dall’ohnhniuenoi i marcatori cte hni utilizzano tanno un certo inuombro

hnterico quehnto hniunifca cte hne il uruppo SH è molto all’interno della tahnca idrofobica il marcatore non riehnce

a rauuiunuerlo. Durante la denaturazione hne il rehniduo SH viene ehnpohnto allora è facilmente rauuiunuibile dal

marcatore con cui reauihnce formando un ponte S-S e la contemporanea formazione del colore uiallo.

Quindii molto hnemplicementei metendo in hnoluzione il marcatore hne ehnhno diventa uiallo il uruppo SH è

diventato accehnhnibile quindi la proteina hni è denaturatai hne non diventa uiallo non c’è hntata denaturazione.

Quehnto hnihntema è hntato utilizzato per vihnualizzare la modifcazione tranhniente: prendendo la proteina a 55° hni

mihnura l’accehnhnibilità del uruppo SH prima di hncaldare e dopo aver hncaldato la proteinai durante il

rihncaldamento il marcatore è ahnhnente. Non hni vede nehnhnuna colorazione uialla nella hnoluzione prima del

tratamento e nemmeno dopo il tratamento percté a 55° la denaturazione è reverhnibile percté la

temperatura è ancora piutohnto bahnhnai avrei vihnto la colorazione uialla inhnerendo il marcatore durante il

tratamento. Quehnto principio è molto utilizzato per veicolare farmaci uahntro-hnenhnibilii ovvero venuono

utilizzate proteine rehnihntenti a livello uahntrico per incaphnulare quehnti farmaci.

Il terzo metodo utilizzato per vedere una modifcazione hntruturale hni avvale di un marcatore fuorehncentei

cte ta proprietà di fuorehncenza hnolo hne hni ahnhnocia alle proteine. In campo alimentare i più utilizzati hnono i

marcatori idrofobicii ovvero quelli cte vanno a mappare le reuioni idrofobicte prehnenti in una proteina

percté riehncono ad interauire con tali reuioni. Quando la proteina è al mahnhnimo della denaturazionei ovvero

quando hni ta un’ehnpohnizione totale delle reuioni idrofobictei hnpehnhno forma auureuati proteici percté tal

quale non hnarebbe compatibile con l’ambientei hni utilizzano quehnti marcatori per ohnhnervare quehnto

cambiamento. Un’applicazione di quehnto hntudio è hnul latei con quehnto metodo hni può dihntinuuere un late

hnterile da uno UHT in bahne all’idrofobicità hnuperfcialei o uno hnterile da uno pahntorizzato mai non un late

UHT da uno pahntorizzato. Infne hne quehnto parametro viene combinato con quello relativo al numero di

hnieroproteine prehnentii hni può identifcare merceolouicamente un campione.

Strutura quaternaria

Siunifca modifcare lo hntato di ahnhnociazione o auureuazione delle

proteine.

L’ehnempio hni vede hnulla β-latoulobulina. Il primo efeto cte hni ta

con il tratamento è un’ehnpohnizione del rehniduo –SH. La proteina hni

trova nel late con dimero in libera ahnhnociazionei ohnhnia formato da

due monomeri uuuali di proteina ahnhnociati da interazioni non

covalenti. Con il tratamento termico accade un’ehnpohnizione dei

rehnidui –SH e lo hncambio di dihnolfuri. Le interazioni diventano da

intra a inter catena. La hntrutura quaternaria cambia percté

compaiono interazioni covalenti di tipo –S-S-.

Un hnihntema molto hnemplice per vedere quehnto ahnpeto è quello di

condurre hnula proteina tratata una SEPARAZIONE

ELETTROFORETICAi in cui hni hneparano le proteine in bahne alle

dimenhnioni. Si hneparano le proteine hnenza rompere interazioni –S-

In alto a 20° ci hnono due bandei 1,.000 e 36.000. Vuol dire cte nella hnoluzione to una frazione 1,.000i il

monomeroi una 36.000 percté è formato da due monomeri e unito da ponti dihnolfuro. Quindi 36.000 vuol

dire cte ta hnubito un tratamento termico cte ta formato un dimero con interazioni covalenti. Se non ci

fohnhne il tratamento termico hni avrebbe una hnola banda 1,.000.

Aumento l’intenhnità del tratamento: ci hnono hnempre le due frazioni ma quella a 36.000 aumenta hnempre

più di intenhnità rihnpeto a quella a 1,.000i hni ta l’aumento del dimero. Da 75/,0/,5°C compaiono delle

bande di proteinai hnuperiori a 36.000 cte hnono hnpecie tetramerictei trimerictei ad alto pehno molecolarei

polimeri cte non hnono più hnolubili e rehnponhnabili dei fenomeni di foulinu.

Quantifcazione relativa dell’intenhnità della banda: nel cahno del tracciato rohnhno è la forma monomerica

prehnente in hnoluzione in funzione della temperatura. Aumentando la temperatura il tempo di tratamento

diminuihncei contemporaneamente hni nota una forma dimerica cte rimane cohntante ei dopo i 65°Ci c’è un

aumento delle forme dimericte e tetramericte ad alto pehno molecolare.

Non hni può evitare la formazione di polimeri ma hni devono evitare polimeri proteici inhnolubili. A livello

induhntriale cohntituihncono un problema e quindi devono ehnhnere tratati termicamentei in modo tale cte non

rovinino uli impianti. La formazione delle forme tetramericte è leuata alla hncomparhna di dimero. Il problema

ehnihnte nel late ma ancte in una hnerie di prodot liquidi cte hnembrano a bahnhno contenuto proteicoi come i

hnuccti.

Tratamenti ad altissime pressioni

Hanno due obietvi: efeto hnanitizzantei quindi una pahntorizzazione in cui la hnterilizzazione non hni rauuiunue

con tratamento prehnhnorio e termico; il hnecondo efeto è otenere alimenti con proprietà particolari cte

non hnarebbe pohnhnibile otenere con uli altri tratamenti tipicii in quanto le prehnhnioni tanno un efeto hnui

componenti deuli alimenti diverhno rihnpeto a quelli ad ehnempio dei tratamenti termici. Gli alimenti

hnotopohnti a quehnti tratamenti hnono quelli per i quali è impenhnabile un tratamento termico. Un ehnempio è il

hnucco di aranciai percté il tratamento termico cauhna un uuhnto amaro auendo hnu un componente

dell’aurume; oppure i piat prontii alcune hnalhnei una cateuoria particolare di veuetalii inhnalata di marei kiwii

veuetali hnouuet ad imbrunimento (avocado)i uuacamole. Tut i prodot cte hnubihncono il tratamento

prehnhnorio pohnhnono ehnhnere conhnervati a temperatura ambiente.

Quehnta tecnica hni bahna hnu un impianto formato da una prehnhna ad altihnhnima prehnhnione cte non nahnce per le

induhntrie alimentari ma per l’acciaio e i diamanti hnintetici. Nahnce per l’avverhnione del Giappone alla vendita

d prodot cte tanno hnubito un tratamento termicoi proprio per hnohntituirlo.

Il principio nahnce dal prehnuppohnto per cuii hne hni mete l’alimento in una camera ad alta prehnhnione e in ouni

punto hni ta la hntehnhna prehnhnionei l’alimento non hni deforma.

Una variazione di prehnhnione comporta una variazione di volume del prodoto e quehnto porta alla

dihnureuazione delle cellule prehnenti nel campione percté l’acqua in ehnhna prehnente rihnente del cambiamento

volumetrico. La prehnhnione viene trahnmehnhna in una ambiente acquohnoi quindi nelle camere c’è dell’acqua per

meulio trahnmetere la prehnhnione. Funzionerà hnolo hnu alimento cte tanno un minimo contenuto d’acquai il

40%. Ehnclude quindi uli alimenti cte tanno il contenuto inferiore a quel valore.

L’alimento viene inflato in vahnctete o hnacctet hnotovuoto e inflato nelle camere.

Come funziona il sistema

Il hnihntema ta un urande vantauuio rihnpeto al tratamento termico percté la prehnhnione viene rauuiunta

immediatamente e permane hnenza creare problemi di penetrazione come per la temperaturai può ehnhnere

ehneuuito a qualunque temperatura. Variando la prehnhnionei varia ancte la dihnhnociazione dell’acqua e quindii

il pHi in hneuuito alla variazione di volumei hnolitamente hni trata di un abbahnhnamento di pH a valori di 3-5i il

valore precihno dipende dal tampone cte hni utilizza. La variazione del pH durante il tratamento è un

parametro cte devo accetare. Si parla di prehnhnione da 6.000 atmohnfere in hnui percté è hntato il minimo vihnto

per avere una riduzione decimale microbica hniunifcativa. Al termine del procehnhno hni ta una

deprehnhnurizzazione ihntantanea cte porta dal punto di vihnta ctimico alle condizioni iniziali

La prehnhnione funziona per diverhne rauioni: il tratamento prehnhnorio porta una variazione di volume e quindi

una dihnoruanizzazione dell’ambiente cte c’è intorno. Vuol dire rompere tut uli equilibri ohnmotici all’interno

della cellula. il primo obietvo del tratamento prehnhnorio hnono le cellule intere; il hnecondo obietvo hnono le

molecole hntruturatei DNA e proteine; poi quelli non hntruturati come i polimeri dihnaccaridi e monohnaccaridi.

Il quarto obietvo hnono le hntruture di protezione come hnpore e flmi infne le piccole molecole. Con quehnto

tratamento non hni toccano le piccole molecole come le vitamine. Si arriva al mahnhnimo ai polimeri non

hntruturati. Non hni tanno reazioni hnu vitamine e reazioni di Maillardi quindi è un vantauuio hnu alimenti in cui

è impenhnabile il tratamento termico. Non hnono prehnenti aromi e retrouuhnti hnuradevoli cte caraterizzano

alcuni alimenti. Se hni volehnhnero eliminare i MO atraverhno il tratamento prehnhnorio l’impianto dovrebbero

ehnhnere portato a circa ,00 MPa.

Efeto di un tratamento prehnhnorio hnulle proteine

3) Le prehnhnioni non tanno efeto hnulla hntrutura proteica primaria.

4) L’acqua rompe i leuami Hi quindi viene dihnoruanizzato l’ambiente intorno alla proteina e viene

modifcata la hntrutura hnecondariai hne hni penhna all’efeto hnul DNA hni può notare cte certi viruhn

pohnhnono ehnhnere inatvati con quehnto tratamento.

In particolare:

Una riduzione hniunifca hni ta hnolo a 6.000 atm. Cohna hnuccede alle proteine cte hnono importanti percté

colpite hnubito dopo le cellule?

Se alterano l’oruanizzazione dell’acquai il tratamento prehnhnorio non modifca la hntrutura primaria. Se hni ta

la formazione di peptidi c’è qualcun altro cte è intervenuto. Se l’obietvo è l’acqua venuono rot i leuami H

cte vuol dire dihnoruanizzare l’ambiente intorno a una proteina e modifcare la hntrutura hnecondariai vuol

dire ancte modifca della hntrutura terziaria percté è la rihnpohnta all’oruanizzazione del hnolvente cte è

intorno alla proteina. Il tratamento prehnhnorio comporta una modifcazione della hntrutura oruanizzata di

proteine e DNA inattivazione dei virus.

 Scambio di dihnolfuri. Avviene una formazione di polimerii come nel cahno del tratamento termicoi

quindi ancte per quehnto tratamento valuono i concet di reverhnibilità/irreverhnibilità delle

modifctei e tut quelli cte valevano per il tratamento termico.

 Inatvazione delle ohnhnidahnii ovvero enzimi di alcuni veuetali cte a contato con l’aria cauhnano

l’imbrunimento enzimatico. Ehn. polifenohnhnidahni.

Gli enzimi non hnono termohntabili ma loro hntrutura viene inatvata per tratamenti.

Non c’è equivalenza tra una hnenhnibilità a un tratamento termico e uno prehnhnorio. La hnenhnibilità alla

prehnhnione non è uuuale alla hnenhnibilità alla temperatura; quindi alcune proteine cte hnono hnenhnibili al

tratamento termico perdendo hnubito la hntruturai non vuol dire cte facciano lo hntehnhno con quello prehnhnorio.

Il tratamento può modifcare il hnito atvo di un enzimai modifcandone la km e l’afnità verhno un

determinato hnubhntrato. Ehnempio: l’ehnoctinahni diventa hnpecifca hnolo per il ulucohnio o hnolo per il frutohnio. Si

ta quindi il potere di indirizzare verhno la produzione di uno hnpecifco prodoto hnenza avere la mihncela.

L’albume di un uovoi hne viene pahntorizzatoi non hni può più utilizzare per fare una merinua o un tiramihnù.

A 4500 atm non hnuccede niente mentre a 6.000/,.000 l’efeto è devahntante in quanto l’ovoalbumina perde

totalmente la capacità di formare uel e precipitai ma ehneuuendo lo hntehnhno tratamento inhnerendo una

hnohntanza auhniliariai la proteina non precipita. Quehnta hnohntanza è rapprehnentata da zucctero o NaCli circa il

10%. La proteina non precipita più percté la prehnenza di quehnti compohnti rende crihntallizzato il hnolvente

intorno. Si pohnhnono avere due hnituazioni:

 la proteina ta la hntehnhna hntrutura nativai per cui non è precipitata;

 la proteina ta ahnhnunto una hntrutura denaturata diverhna da quella nativa ma hnolubilei

macrohncopicamente non precipita ma non è deto cte in hnoluzione abbia la hntehnhna hntrutura.

Per capire quali delle due pohnhnibilità hni hnia verifcatai hni può ehneuuire un’analihni otca con uno

hnpetrofotometro a luce polarizzata cte dà informazioni hnulla hntrutura hnecondaria o terziaria della proteina

in certe reuioni. Ehneuuendo l’analihni hni può notare cte a 210/250 atm hni può avere un’informazione hnulla

hntrutura hnecondaria della proteinai a 4500 atm non è cambiato nulla della hntrutura nativa della proteinai a

6000/,000 atm l’andamento hnpetrale rimane invariato ma hni può notare cte la hntrutura hnecondaria

nonohntante hnia uuuale a trat è profondamente variata.

Ehneuuendo l’analihni a 250/350 atm hni pohnhnono avere informazioni hnulla hntrutura terziariai a 6000/,000 atm

la hntrutura terziaria è completamente diverhna da quella nativa.

Trato pieno in bahnhno: proteina nativa. Andando verhno il bahnhno hni ta la proteina tratata a prehnhnioni diverhne.

Si otene una proteina con una hntrutura hnecondaria parzialmente variatai una hntrutura terziaria

totalmente diverhna mai hnempre perfetamente hnolubilei quindii andando a vedere le proprietà hnctiumouene

non hnaranno uuuali alla hntrutura nativa ma hnicuramente miuliore della hntrutura denaturata.

Albume

Un’altra prova cte hni può ehneuuire per vedere la variazioni della hntrutura nell’albumina è vedere

l’accehnhnibilità ad un enzima cte normalmente non lavora hnulla hntrutura purai la triphninai percté

l’ovoalbumina nativa non viene ataccata dalla triphnina percté è una hnerpinai inatvatore della triphnina. Se

la hntrutura è variatai allora la triphnina riuhncirà ad interauire con ehnhnai mentre nel cahno in cui la hntrutura

nativa hnia invariatai non interauihncono.

Ora hni procede alla verifca tratando l’albume cte contiene acqua e proteine (,0% ovoalbumina)i hni trata

ad alte prehnhnioni hnenza proteuuenti e hni forma un uel trahnparente lucido. A quehnto punto hni auuiunue il 10%

di NaCl o hnaccarohnio e hni nota cte l’albume rimane perfetamente liquido. Andando ad ohnhnervare la vihncohnità

hni nota cte è leuuermente diverhna da quella dell’albume nativo ma conhniderando cte l’alternativa è un

albume tratato termicamentei hni può utilizzare ancte con vihncohnità poco diferente.

Un controllo ulteriore è l’azione della triphnina notando cte a 4000 atm è immutatai mentre a 6000 atmi

l’albume con hnale non funziona molto mentrei il hnihntema albume-zucctero funziona molto di piùi la

hntrutura è molto diferente.

Infne hni può ohnhnervare hne l’ovoalbumina ta hnubito modifcazioni durante la conhnervazionei indice della hnua

hntrutura. Normalmentei durante la conhnervazionei pahnhna da una conformazione nativa a una defnita S-

ovoalbuminai in cui hni ta la modifcazione dell’alfa-elica a cauhna di un hninuolo aai la ulutamminai cte perde il

uruppo amminico diventando ulutammatoi carico neuativamentei cte innehnca una hnerie di reazioni cte

comportano la dehntabilizzazione della proteina e la perdita dell’alfa-elica. È importante cte la forma S non hni

hnviluppi in ovoalbumina tratata con le alte prehnhnionii altrimenti è hntato inutile il tratamento.

Per ohnhnervare hne è avvenuta o meno la converhnione della forma è ehneuuire una cromatourafa cte hnepara in

bahne ai punti ihnoeletrici oppure andare a controllare la temperatura di denaturazione cte è diferente nelle

due forme.

Sull’albume hni ehneuue il primo metodo e hni otene un tracciatoi prima del tratamento a 6000 atm ed uno

hnuccehnhnivo e hni nota cte i due tracciati hnono identicii quindi quehnta hntrutura ahnhnunta durante il tratamento

prehnhnorio è una modifca hntruturale cte non hni converte alla hntrutura Si è pohnitivo. Per quehnti motivi il

tratamento prehnhnorioi un tempo raro e cohntohnoi ouui è molto uhnato e hnempre meno cohntohno.

Il tratamento prehnhnorio potrà modifcare la hntrutura ma nel momento in cui viene bloccato la hntrutura è

uuualei quindi rihnpeto al tratamento termico la hnenhnibilità della β-latoulobulina è totalmente diverhnai è

molto meno hnenhnibile al tratamento prehnhnorio cte a quello termico.

Vihnionando un tracciato eletroforetico hni nota cte hnolo per i tratamenti per tempi mauuiori appaiono

bande corrihnpondenti a dimeri o trimeri ad alto pehno molecolare. Il tratamento prehnhnorio comporta una

minima polimerizzazione.

Si può valutare l’accehnhnibilità del rehniduo SH atraverhno un marcatore colorato (avevamo vihnto cte prima e

dopo il tratamento non era accehnhnibilei durante hni). Si inhnerihnce il marcatore durante il tratamento

prehnhnorioi hne SH diventa accehnhnibile hni avrà una colorazione uiallai quindi la proteina hni è modifcata.

Quehnto tratamento è uhnato moltihnhnimo hnu alimenti per cui non è penhnabile una pahntorizzazione normale.

Denaturazioni indote dallo sforzo di tanlio

Serie di procehnhni in cui il principale auente è lo hnforzo di taulio.

Un ehnempio è la formazione di un impahnto uenerato da frumentoi da farina o da hnemolai per fare una pahnta

o un pane tradizionale. Nella formazione di un impahnto tradizionalei un ruolo importantihnhnimo è hnvolto dalle

proteinei in particolare uliadine e ulutenine. L’impahnto è un uel proteico al cui interno c’è dell’acqua e un

componente non proteicoi l’amido.

Un altro ehnempio è il cahno dell’omoueneizzazione: leuato a un intervento meccanicoi per il late e non hnolo.

Filatura: uhnato per fare molti prodot cahnearii dove la cahneina viene ordinata in maniera molto reuolare.

Proteinai cahneinai in cui viene ordinatai flata in maniera molto reuolare.

Ehnihntono ancte altri procehnhni bahnati hnu combinazione del parametro temperatura e azione meccanica è

l’ehntruhnione.

Impasto

L’impahnto più hnemplice è quello formato da farina o hnemolai lavorate con azione meccanica. Si auuiunuono

acqua e MO e lieviti.

La hnemola è compohnta da acquai amido e proteinei circa il 20% di ehnhne hnono ulobuline mentre l’,0% hnono

prolamine e uluteninei ovvero le cohntituenti del ulutine. Quehnte ultime hnono rehnponhnabili della tenacità e

dell’ehntenhnibilità del reticolo cte hni andrà a formare. Nel momento in cui hni prepara l’impahnto hni auuiunue

l’acqua alla hnemola ctei cambia totalmentei percté l’umidità pahnhna dal 15 al 30% quindii l’ambiente anidro

diventa un ambiente ricco di acqua. La hnemplice auuiunta di acqua non crea l’impahntoi a crearlo è l’azione

meccanica cte hni opera hnull’acqua mehncolata alla hnemola. Nel momento in cui l’azione meccanica hni verifca

hni tanno due efet:

1. Le proteinei prolammine e uluteninei hni modifcano e hni ta l’ahnhnociazione tra uliadine e uluteninei

percté venuono dihnhnociatei e hni otenei man mano cte l’azione meccanica continuai un reticolo

ordinato ben precihnoi tuto reuolarei hntabilizzato dalle interazioni idrofobicte (la proteina viene

denaturata);

2. Le proteine venuono denaturate hnihntematicamente e avviene uno hncambio di dihnolfuri percté riccte

di rehnidui cihnteinici prehnenti all’interno della catena; denaturandohni hni avrà la formazione di un

reticolo più o meno tenace in dipendenza dalle proprietà intrinhnecte di quehnte due proteine

prehnenti nella hnemola oriuinale.

Stabilizzare il reticolo proteico vuol dire renderlo più compatoi e lo diventa percté le proteine hnubiranno

delle modifcazione hntruturali vincolate cte hni traducono in una mauuiore compatezza hntruturalei cte hni

ahnhnoceranno idrofobicamente.

L’ehnhniccazione è hncelta percté hni deve avere una uiuhnta denaturazione delle proteine e una formazione deuli

addot di Maillard non eccehnhnive.

La fahne hnuccehnhniva per otenere una pahnta hnecca è eliminare l’acqua cte abbahnhna notevolmente la hntelf-life

del prodotoi quehnta fahne hni ctiama ehnhnicazione. L’allontanamento dell’acquai cte deve avvenire per uradi

altrimenti la pahnta hni romperebbei ta due funzioni per l’impahnto: diminuire l’umidità ancte per un fatore

microbiolouico ei hntabilizzare il reticolo proteicoi ovvero rendere ancora più compato il reticolo percté

touliendo metà dell’acqua le proteine vedono cambiare l’ambiente in cui hni trovanoi di conhneuuenza

hnubiranno modifcazioni hntruturalii vincolate però dal reticolo. Le modifcazioni hntruturali quindii hni

traducono in un mauuior pohnhnibilità cte quehnte proteine hni ahnhnocino con le interazioni vihnte

precedentemente.

L‘ehnhnicazione viene hncelta per avere una correta denaturazione proteica e una formazione di addot di

Maillard non eccehnhniva.

Nel momento in cui la pahnta viene cota hni ta la uelatinizzazione dell’amidoi ovvero hni riuonfai hne è

inuabbiato in una hntrutura proteica cte lo tratene hni ta la pahntai in ahnhnenza della uabbia proteica hni ta la

formazione di colla ad ehnempio. È importante cte il reticolo hni compat nella fahne di denaturazione

proteicai percté hne quehnto avviene mentre l’amido uelatinizzai otenuo un prodoto con un texture

diferente. I difet della pahnta hnono ad ehnempio una conhnihntenza hntracota nonohntante abbia coto per poco

tempoi quehnto hniunifca cte c’è un rilahncio di amido ancte minimoi in quehnto cahno qualunque hnia il tempo di

cotura otenuo comunque una colla. In quehnto caohn auuiunuendo all’acqua un cucctiaio d’olio hni rihnolve il

problema percté l’amido hni porta in hnuperfcie creando una pellicola idrofobica hnulla pahnta e il reticolo hni

rehntrinue

Se hni ta una materia primai come il frumentoi da cui non hni può otenere un reticolo proteico tenacei hni

auuiunue una hnohntanza auhniliaria come l’uovoi percté auuiunuendo quehnto inurediente hni facilita la

formazione del reticolo in quanto hni forma un uel mihnto tra le proteine del ulutine e l’ovoalbumina. La pahnta

dell’uovo è diverhna dalla pahnta hnecca per la fahne di frollatura del prodotoi ovvero per la hntrutura del

reticolo cte non è più formata da hnole proteine del ulutine ma è un reticolo mihnto. La pahnta all’uovo è hntata

creata proprio in Pianura Padana percté non hni avevano a dihnpohnizione urani in urado di reticolare.

Studio delle carateristiche dell’ornanizzazione struturale di una pasta secca

Ohnhnervando cte due pahnte preparate con la hntehnhna hnemola ma tratate in modo da otenere una pahnta di

buona qualità ed una bahnhna qualità hni nota cte:

le proteine nella pahnta di buona qualità hni hnono ahnhnociate in modo da formare un reticolo reuolare e

ordinato mentrei nella pahnta di bahnhna qualità non hni ta una hntrutura neta e reuolare. Ohnhnervando la

dihnpohnizione dei uranuli di amido hni vede cte per la pahnta di bahnhna qualità la rete cte hni è formata non

tratene in maniera precihna i vari uranuli di amico cte hnono dihnperhni nel reticolo.

Si può ohnhnervare quehnta diferenza con il microhncopio eletronico ma non è un metodo otmalei hni uhna

quindi il metodo hnpetrofotometrico.

A partire dalla hntehnhna materia prima dopo la denaturazione proteica hni forma un reticolo inter-proteico con

interazioni idrofobicte e covalentii a quehnto punto hni va ad ehnhniccare a due temperature diferenti e in

teoria hni dovrebbe notare un diferente compatamento del prodoto. Per vedere hne ciò è avvenuto vado a

ohnhnervare la quantità di proteine cte venuono rilahnciate in hnoluzione utilizzando diverhni mezzii

I hnihntemi per dihnhnociare le proteine dal reticolo hnono 3:

 Un tampone fohnfato cte non dihnhnocia niente percté c’è il reticolo proteico compatato

idrofobicamente. Al mahnhnimo dihnhnocia una piccola quantità di proteine ulobulari;

 Auuiunta di un denaturantei l’urea cte dihnhnocia le interazioni idrofobicte. Solubilizza le hnole

proteine ahnhnociate nel reticolo da interazioni idrofobicte.

 Un auente riducentei DTT (ditiotreitolo) cte dihnhnocia i leuami S-S.

Se hni otenuono le hntehnhne proteine vuol dire cte il reticolo è uuualei hne hnono diverhne vuol dire cte uno è più

tenace.

Applicando quehnto conceto a tre hnpautet

otenuti con la hntehnhna hnemola ma a tre

temperature di ehnhnicazione diverhne hni può

ohnhnervare cte dopo l’auuiunta del tampone

fohnfatoi cte neuli hnpautet tratati a bahnhna T

ci hnono molte proteine libere percté non hni

hnono denaturate quindii non tanno

interauito con il reticolo; neuli altri due tipi di

hnpautet diminuihnce notevolmente la

quantità di proteine libere percté le alte

temperature tanno portato alla loro

denaturazione e quindi alla formazione del reticolo. Dopo l’auuiunta di urea hni vede cte la dihnhnociazione di

leuami idrofobici è mauuiore neuli hnpautet tratati a bahnhne Ti percté le proteine tanno avuto tempo per

ahnhnociarhni e quindi formare i leuami idrofobici mentre ad alte T le proteine hnono talmente denaturate da

polimerizzare quahni hnubito. A quehnto punto hni auuiunue il DTT e hni ohnhnerva la hnolubilizzazione delle proteine

nei tre cahnii e hni ci ahnpeta cte i tre reticoli hniano parauonabilii in cahno contrario hniunifca cte il reticolo è

talmente compato da non riuhncire a hnolubilizzarei hni è vicini ad una plahntica. È interehnhnante ohnhnervare il hnalto

quando hni auuiunue hnolo urea e quando hni auuiunue urea con DTT percté un incremento è dovuto al fato

cte fohnhnero prehnenti molti leuami S-S. Neuli hnpautet tratati ad alta T hni ta un mauuior contributo di

interazioni S-S nel compatamento del reticoloi ciò non hniunifca cte in quelli tratati a bahnhne T non ci hniano

interazioni S-S ma hnolo cte hnono meno importantii non per quehnto però la pahnta hnarà di minore qualità. Si

ta una dihntribuzione più omouenea nella hntabilizzazione del reticolo tra interazioni idrofobicte e S-S.

Un hnihntema alternativo per ohnhnervare la hntrutura del reticolo proteico nella pahnta hnecca è cercare uli SH

accehnhnibilii hne il reticolo è molto tenace i uruppi SH hnaranno poco accehnhnibilii viceverhna hne è aperto. Pohnhno

hntudiare la tenacità in due condizionii in prehnenza di tampone fohnfatoi in quehnto modo vedo uli SH più

accehnhnibili hnulla hnuperfciei poi auuiunuo l’urea cte eliminando le interazioni idrofobicte porta alla vihnta i

pohnhnibili SH nahncohnti. Non utilizzo il riducente percté confonderebbe l’analihni. Come rihnultato vedo prima uli

SH più vihnibili poi con l’urea i più nahncohntii e quindi un indice della tenacità di due diverhni reticoli.

Pohnhno utilizzare il metodo della fuorehncenza per avere un’informazione uenerica hntruturalei e hnulla hntabilità

dell’alimento. La diverhna oruanizzazione hntruturale delle proteine interehnhnai durante la coturai un

parametro fondamentale ovvero la mobilità dell’acqua rihnpeto alle proteine e all’amido cte uelatinizza.

Percté un prodoto hnia conhniderato di qualità non deve avere una mobilità dell’acqua uniformei benhnì deve

hneuuire un uradiente e variare con le interazioni amido/proteine. La qualità varia ancte in bahne a come

l’acqua hni leuai quindi come hni muove all’interno delle varie macromolecole. Se hni prehnenta un uradiente

acqueo hniunifca cte il prodoto non ahnhnorbe acquai per quehnto è conhniderato un prodoto di qualità. A

hneconda dei parametri di fuorehncenza varia proprio la modalità con cui la pahnta tiene la cotura.

Impasto per panifcazione

Quehnto impahnto è hnotopohnto a lievitazionei cte può ehnhnere hnia ctimica cte biolouica. C’è una produzione di

CO e nel reticolo cte tiene all’interno l’amido c’è una hnohntanziale diferenzai rihnpeto a quello cte hni forma

2

nella pahnta. Nel cahno dell’impahnto da panei il reticolo non può ehnhnere molto tenacei percté non potrebbe

lievitare e quindi aumentare di volume. Quanto deve ehnhnere meno tenace? Bihnouna hnceuliere un uiuhnto

compromehnhno tra uno molto lahnhno e uno molto tenace. Se fohnhne troppo lahnhno avverrà un collahnhno

dell’impahnto dopo un’eccehnhniva lievitazionei in cui il reticolo non riuhncirà più a tratenere l’impahnto. Bihnouna

hnceuliere un tipo di reticolo cte abbia una uiuhnta quantità di uliadine e ulutenine.

Fahni hnuccehnhnive a cui viene hnotopohnto il prodoto: il pane è hnotopohnto a cotura cte ta l’efeto di

hntabilizzare la hntrutura cte hni è formata. La cotura ta un efeto hnulle proteine cte venuono tute

denaturate e comporta una fhnhnazione del reticolo cte hni è formato. Una hntrutura denaturata più compata

hniunifca ancte una minore capacità di tratenere l’acqua percté hniunifca un aumento dell’acqua libera

prehnente nel prodoto. Quehnto ahnpeto è ehnhnenziale per l’interazione cte ta con un’altra macromolecola.

L’acqua rilahnciata dalle proteine hnerve per uelatinizzare l’amidoi quindi miura nella prima fahne e viene

tratenuta dall’amido per uelatinizzare. In quehnta fahnei uelatina hniunifca riuonfamento del uranulo d’amido

cte deve ehnhnere tratenuto dal reticolo proteico.

Altro ahnpeto importante leuato alla fahne di cotura è il ruolo di alcuni enzimi.

I protauonihnti hnono uli enzimi cte idrolizzano i polisaccaridi.

Il primo uruppo hnono le AMILASIi importanti percté liberano ulucohnio o maltohnio. Quehnti due zuccteri

tanno un ruolo importante percté hnerve a: 1) ridurre i tempi di lievitazionei lo zucctero o il maltohnio non

devono ahnpetare a lievitare; 2) la prehnenza di quehnti zuccterii auuiunti o menoi hnervono per le reazioni di

Maillard e quindi la colorazione della crohnta.

Ci hnono enzimi cte venuono auuiunti cte tanno un’azione hnull’amidoi ma venuono auuiunti ancte

polihnaccaridi non amido prehnenti nella farinai in piccole quantità. Sono enzimi purifcati da oruanihnmi

termoflii come amilahnii emicellulahni

Auihncono non a temperatura ambiente. Nel momento dell’impahnto hnono indiferentii quando la

temperatura rauuiunue i 60-70°C allora auihncono hnul hnubhntrato polihnaccaridicoi quindi durante la cotura in

cui quelle temperature hnono rauuiunte ancte nel centro del prodoto. Producono frammenti polihnaccaridici

cte tanno una funzione molto importante nella defnizione della hntelf-life. Rallentano il rafermimento.

Quehnti enzimi auihncono hnu un hnubhntrato cte hnta cambiando.

Per quehnto motivo venuono uhnati in maniera molto comune e non dictiaratii percté un enzima hni dictiara

quando è atvo. Non è facile capire bene dove auihncono e cohna fanno.

Ritardano il rafermimento perctéi quello cte lo caraterizza hnono modifcazioni a carico della hntrutura

leuata all’amido e alle proteine. Nel cahno dell’amido quehnto hni traduce in una hntrutura ordinata. Nel

prodoto hni avrà un rilahncio di acqua cte miura verhno la hnuperfcie. Durante quehnto percorhno incontra il

reticolo proteico e comporta una modifcazione limitata dell’oruanizzazione proteicai cte hni traduce nella

prima fahne del rafermimentoi il pane diventa uommai molle.

Dalle proteine l’acqua pahnhna alla hnuperfcie del prodoto e quindi evaporai il prodoto diventa molto duro e

friabilei è la hneconda fahne del rafermimento. Se il prodoto è hntato conuelato e poi cotoi la prima fahne del

rafermimento non c’è piùi dopo il rafreddamento è molto duroi poicté il conuelamento porta alla

formazione di crihntalli cte vanno a interferire hnul hnihntema. La miurazione dall’amido verhno le proteine è

velocihnhnimai evapora hnubito e quindi non c’è la fahne di rammollimento.

Si può rallentare il rafermimento con una hnerie di compohnti. L’acquai quando viene rilahnciata dall’amidoi

può incontrare altre molecole oltre al reticolo proteicoi e quindi il procehnhno di rafermimento rallenta. Le

hnohntanze pohnhnono ehnhnere ad ehnempio la fbrai ehn. pane inteurale. C’è ancte un panei come quello al latei

contiene altre proteinei o il pane all’olio cte prehnenta auuiunta di lipidi; quehnte hnohntanze rallentano il

rafermimento. Il pane di hnolito infat viene conhnervato nella plahntica per aumentare la hntelf life.

Come una materia prima può ehnhnere meulio per fare il pane o la pahnta.

Si hnta hnempre di più difondendo un tentativo di avere informazioni hnulla qualità proteica.

Primo metodo: FLUORESCENZA. Si efetua hnu farinai hnemolai hnpautet.

Semola e farina

Semola con buona qualità pahntifcatoriei e una farina

otma per fare il pane.

Dal punto di vihnta dell’oruanizzazione hntruturalei

quella più in bahnhno hni riferihnce alla farina. Già in

partenzai i due prodot tanno un’oruanizzazione

hntruturale delle proteine cte danno un mahnhnimo di

emihnhnione diverhno. Nel cahno della hnemola c’è

un’ehnpohnizione complehnhniva mauuiore all’ambiente.

Quehnte proteine cohna fanno quando hni auuiunue

dell’acqua e hni impahnta?

Rapprehnentazione dei mahnhnimi di emihnhnione in

funzione della quantità di acqua.

Quello rapprehnentato nel quadrato è la prehnenza di 3 campioni di hnemola e 3 di farina. Sono oruanizzate

diverhnamente all’interno della materia primai e quindii ci hnarà una hnemola più o meno adata per fare la

pahnta. La diversità è struturalei percté hne hni fa la quantità di ulutine complehnhnivai è più o meno la hntehnhna.

Altro ahnpeto importante: come due matrici proteicte tanno due oruanizzazioni diverhne auuiunuendo

l’acquai le modifcazioni hntruturali cte hnubihncono per auuiunta dell’acquai avvenuono uià a una percentuale

molto bahnhna di acqua. Il livello di modifcazione hntruturale varia in bahne alla partenza.

Nel cahno delle farine hni nota cte le modifcazioni hntruturali avvenuono a una quantità hnenhnibile del

contenuto d’acqua. Non è deto cte tute le modifcazioni pohnhnibili indote hnulle farine hniano complete.

L’impahnto di farina al 30% ta delle modifcazionii ma non hnono tute quelle cte ta potuto hnubire.

Se to una quantità d’acqua fornita da indicii non è deto cte hnia otmale per lo hnviluppo del ulutine.

La diverhna hntruturazione hni può otenere ancte con un metodo di fuorehncenza ehntrinhneca.

Come durante un impasto si ha una variazione di idrofobicità superfciale

Auuiunta di un probe idrofobico cte diventa fuorehncente. Variazione di reuioni in funzione della quantità di

acquai dal 20% al 40% di acqua. Andare oltre ta poco hnenhnoi percté un impahnto arriva mahnhnimo al 40%; la

formazione d’impahnto con la prehnenza di quehnte reuioni non cambia. La variazione di quehnto indice è

correlata con un parametroi wi cte indica un hnihntema cte è uhnato per defnire la qualità pastifcatoria o

panifcatoria della farina. Indica la quantità otmale di acqua da auuiunuerei può ehnhner poco informativo

hnulle proteine. Combinando i due indici hni pohnhnono avere informazioni hnu come una materia prima è più

adata a un prodoto piutohnto cte ad un altro. Leuato alle proteinei il marcatore

di fuorehncenza può ancte hnervire

come hntrumento per comprendere

il comportamento di farina di

urano e proteine di hnemola quando

hnolvatatei e la loro relazione con il

comportamento reolouico: le

interazioni idrofobicte e la hnolidità

del reticolo proteico hnono in

relazione.

Impasti nluten free

Fluorehncenza otenuta in prehnenza del marcatore di tre diverhne farine di urano hnaracenoi otenute dalla

hntehnhna uranella cte ta hnubito diverhni tratamenti tecnolouici.

Il ulutine è fato da proteinei quindi per quehnto tipo di impahnto hni cercano altre proteine con la hntehnhna

funzione. L’efeto del tratamento un impahnto uluten free.

Omoneneizzazione sulle proteine del late

Percté omoueneizzare? È un procehnhno cte permete cte nella hntelf life di latei youurti e panna non hni abbia

una hneparazione di fahne. Si tanno infat hntruture cte hnono dihnperhnei come le micelle di cahneine cte non

hnono perfetamente hnolubili nella hnoluzione acquohna. La dihntribuzione delle micelle di cahneina fa hni cte hni

pohnhna creare un’ahnhnociazionei diventando più denhne e a precipitare. Il conhnumatore non vuole cte ci hnia una

hneparazione di fahne. È hntata inventata l’omoueneizzazione cte fa hni cte la macrohntruture hniano tute uuuali

e più piccolei aumentando la hntelf-life del prodoto. Omoueneizzare hnerve quindi per prodot con fahni cte

tendono a hnepararhni.

Come funziona? Il prodoto viene pahnhnato atraverhno un uuello hnoto prehnhnionei al di hnoto delle 100 atmi e

per azione meccanica hni ta un rotura delle macrohntruture cte diventano più piccole e omouenee pohnhnibili.

Può ehnhnere fata a temperatura ambiente o in alcuni cahni ancte hnuperiore; nel cahno del late hni fa

temperature vicine alla pahntorizzazione.

Globulo di nrasso

Il ulobulo di urahnhno è fato da uocce di urahnhnoi il quale per ehnhnere emulhnionatoi è rivehntito da

una membrana monohntrato. La membrana è fata in modo cte tute le zone idrofobicte

hniano verhno il core idrofobico. La hnua funzione è permetere cte una componente lipidica hnia

emulhnionata in un compohnto idroflico.

Come è fata? È fata dai hnoliti componenti cte hni trovano nelle membranei componente

proteica e lipidica. Le proteine inteure di membrana hnono idrofobictei poi ci hnono proteine

tranhnmembrana cte tanno zone idrofobicte dentro la membrana e zone idroflicte verhno l’ehnterno. Ci hnono

ancte alcuni enzimi come la nucleohnidahni e xantina ohnhnidahni.

Nel momento in cui hni fa un procehnhno di omoueneizzazione il ulobulo di un certo diametro viene roto in 4

ulobulii la hnuperfcie ehnpohnta è mauuiore dopo quehnto procehnhnoi quindi la membrana iniziale non è

hnufciente a rivehntire la nuova hnuperfcie mai per azione meccanica oltre alla rotura del ulobuloi hni fa hnì cte

la nuova hnuperfcie venua rivehntita da una membrana mihntai ovvero compohnta da parte della membrana

iniziale e altre proteinei come le cahneine. La micella di cahneina in quehnta nuova membrana hni dihnpone con la

parte idroflica verhno la hnoluzione e la parte idrofobica rivolta al core idrofobico del ulobuli. L’azione

meccanica (pompauuio hnoto prehnhnione) fa hni cte hni formi la membrana mihnta. Si può hneparare il ulobulo di

urahnhno e vedere cte proteine lo cohntituihncono.

I numeri indicano i diverhni coefcienti di hnedimentazione.

Si prende il tracciato 4i la panna omoueneizzata. Compare una banda della cahneinai compare ancte una

hnieroproteinai la beta latoulobulina.

Un hnihntema per vedere è quello di uhnare un enzimai come la lipahnii cte lavora all’interfaccia idrolizzando un

triuliceride. Quehnta deve auire ancte in un ambiente idroflico lavorando all’interfaccia. Se l’atvità della

lipahni è la hntehnhnai hni ta un ulobulo di urahnhno con atvità mihnta e con un’oruanizzazione molto diverhna.

La lipahni libera un acido urahnhno dal triuliceride e hni ta una minima variazione del pH nel microambientei

quehnta è l’atvità di una lipahni hnu ulobuli di urahnhno hnotopohnti a diverhne prehnhnioni di omoueneizzazione. Fino

ad una certa prehnhnione hni ta un ulobulo rivehntito da una membrana mihnta ma con caraterihnticte molto hnimili

a quelle del ulobulo iniziale. Oltre una certa prehnhnione hni ta una profonda diferenziazione

hnull’oruanizzazione cte facilita l’azione delle lipahni. Quehnto comporta due ahnpet importantii innanzituto è

diferente il rihnultato di un late pahntorizzato da uno crudo ei un altro prodoto delle lipahni è il rilahncio deuli

acidi urahnhni cte condizionano tut i procehnhni di irrancidimento ei nel cahno in cui hnia rilahnciato acido butirrico

ehnhno può provocare nel prodoto un aroma e un hnapore hnuradevole.

Micella caseinica

Nel cahno invece della micella cahneinicai ehnhna diventa più piccola e alcune micelle hni trovano nella membrana

mihnta appena formata. Ehnhna formerà un coauulo totalmente diverhno da quello otenuto da un late non

omoueneizzatoi quindi da un late hni quehnto tipo non hni può fare un coauulo. All’interno della rete cte hni

forma c’è il ulobulo di urahnhnoi anct’ehnhno modifcato. Tuto quehnto hniunifca cte in nehnhnun cahno a partire da

un late omoueneizzato hni può otenere un coauuloi quindi un formauuio.

Dopo l’omoueneizzazionei hnpehnhno hni ta un hnedimento dovuto a dehntabilizzazione della micella dovuta a

enzimi cte la proteolizzano.

La micellai oltre a ehnhnere più piccola e con le particelle tute uuualii ta delle proprietà diverhne o è uuuale

alla micella nativa? (ad ehnempio nella formazione del coauulo)

Un hnihntema per vedere hne la micella ta hnubito delle modifcazionii è quello di andare a vedere hne il

comportamento della micella è perfetamente uuuale a quella non omoueneizzata oppure no.

Il primo efeto è quello di andare a vedere la formazione del coauulo. Un hnihntema impieuato è quello di

vedere la variazione di luminohnità della hnoluzionei in cui hni invia un fahncio di luce cte viene ahnhnorbita in

determinate condizioni. Man mano cte hni forma il coauuloi quindi pahnhnando da liquido a hnolidoi la luce non

avrà la hntehnhna luminohnità. Quindi un hnihntema è mihnurare la luminosità del sistema.

Il late crudo a cui non è hnuccehnhno nientei in partenza ta una certa luminohnità cte aumenta fno a

rauuiunuere un valore hntabilei in cui pahnhna dalla fahne liquida a quella hnolida.

Nel momento in cui hni forma il coauuloi la luminohnità diventa cohntante.

Il quadrato vuoto è il late omoueneizzato a 50°C.

Pallino pieno e quadrato pieno. Andamento iperbolicoi la luminohnità aumenta fno al punto di coauulazione.

Nel late tratato termicamente ma omoueneizzato (quadrato pieno)i la curva da iperbolica è diventata

hniumoide. Fino a 10 minuti permane la hntehnhna luminohnità e poi hnale. Sono pocti minuti ma il tempo di

coauulazione è leuuermente ritardato. Quadrato vuoto: late cte è hntato omoueneizzato e tratato a 50°C.

Il tratamento di omoueneizzazione ta cambiato la formazione di luminohnità mentre hni hnta facendo il

coauulo.

Pohnhno capire percté è diverhna la luminohnità urazie a un marcatore fuorehncente cte va a vedere le

idrofobicità hnulle reuioni idrofobicte hnulla micella cte hnta coauulando hnono le hntehnhne o hnono cambiate.

I pallini pieni o i quadrati pieni tanno un andamento della variazione delle reuioni idrofobicte diverhno

rihnpeto a quello ohnhnervato nei campioni di prodoto non omoueneizzato.

Nel late non omoueneizzato la coauulazione avviene quando non c’è ancora una variazione totale di

idrofobicità. Nel quadrato pienoi la formazione del coauulo hni ta quando tute le reuioni idrofobicte hnono

ehnpohnte. Si forma un coauulo cte non è adato ad ehnhnere trahnformato in formauuio.

La micella non cambia però quando hni fa una modifca con la coauulazionei hni tanno modifcte hntruturali

cte hni traducono in un diverhno coauulo da quello cte hni vuole otenere.

Come lo stesso tratamento meccanico di omoneneizzazione fato sulla stessa matrice e si cambia di poco

i due parametri che caraterizzano il tratamento di omoneneizzazione

Panna: emulhnione in cui è dihnperhno il ulobulo di urahnhno in una hnoluzione acquohna con hnieroproteine e micelle

cahneinicte. In ehnhna è contenuto il 35-40% di urahnhno; in uenerale la panna viene omoueneizzata.

Se la hntehnhna panna hni trata termicamente variando due parametri: invece cte a 50-60°C hni trata 4-5 °Ci e

invece cte hnoto prehnhnione a prehnhnione ambientei e applicando un’azione meccanicai il prodoto cte hni

otene è il burroi un prodoto completamente diverhno.

Quehnto percté l’azione meccanica cte hni applicai rompe il ulobulo di urahnhnoi rendendolo più piccolo.

Il fato di auire non hnoto prehnhnione e bahnhna temperatura impedihnce di formare la membrana mihnta. In

quehnto cahno hni fa un’azione meccanica cte rompe il ulobulo formando ulobuli più piccoli e hni trovano in un

ambiente idroflico con mauuiore hnuperfcie ehnpohntai ma non pohnhnono ehnhnere emulhnionati come lo erano

prima. Secondo efeto: il fato di ehnhnere a bahnhna temperatura è cte la frazione lipidica non è fuida come

alle alte temperaturai quindi il hnihntema hni ahnhnocia. I piccoli ulobuli di urahnhno cte hni formano con le zone

ehnpohntei per rehnihntere all’ambiente idroflicoi hni ahnhnociano idrofobicamentei quehnto per avere zone

idrofobicte cte hnono ehnpohnte il meno pohnhnibile. Ehnhne confnano l’acqua in una zona e hni tanno micelle

ahnhnociate con frammenti di membrana ehnpohnte con all’ehnterno l’acqua. Si tanno micelle inverhne in cui la

fahne idroflica è quella dihnperhnai mentre prima quella dihnperhna è la fahne idrofobica.

La fahne hnuccehnhniva è cte l’acqua confnata può ehnhnere reuolata percté quehnto ahnpeto condiziona la texture

del burro. Microbiolouicamente è più hnenhnibilei l’auuiunta del hnale riduce l’acqua libera.

Se hni fa lo hntehnhno tratamento a 20-30°C in cui il urahnhno non è più hnolido ma liquidoi il prodoto cambia: le

micelle cte hni formano hnono molto più piccole e non tratenuono più acqua. Si otene una hneparazione di

fahne netai da una parte la frazione lipidica e dall’altra quella idroflica. È cambiata la quantità di acqua: è il

cahno dei burri concentratii con quehnto prodoto il burro non diventerà mai neroi ma la texture è

completamente diverhna dai burri di prima. Non hni ta più il urahnhno in hntato hnolido ma è hnemi-liquidoi quindi la

micella con all’interno l’acqua non hni può formare. Partendo dalla hntehnhna materia prima a hneconda dei

tratamenti operati hni otenuono procehnhni diferenti.

Quali tipi di leuame nelle proteine hnono più hnenhnibili al tratamento termico?

Quali modifcazioni hntruturali hni verifcano nella membrana del ulobulo di urahnhno in hneuuito ad un

tratamento di omoueneizzazione?

Quali hnono le modifcazioni cte hni verifcano durante l’azione meccanica cte caraterizza la produzione di

burro?

Come pohnhnono ehnhnere evidenziate le modifcazioni indote da un tratamento di omoueneizzazione a carico

delle cahneine o del ulobulo di urahnhno?

Enzimi che vanno a interferire sulla strutura di una proteina

D en atu r az ion e en zim ati ca

Due modi:

 l’enzima viene auuiunto nella trahnformazione

 uli enzimi pohnhnono intervenire nella modifcazione dell’alimento in hnenhno pohnitivo o neuativo ad

opera di enzimi cte hnono naturalmente prehnenti nell’alimento.

Se hni vuole cte l’enzima auihnca bihnouna fare in modo cte la hntrutura delle molecole non venua denaturatai

hne hnono naturalmente prehnenti nell’alimento e indehnideratii bihnouna trovare un modo per il quale ehnhno non

pohnhna auire.

Processi tradizionali

Intervento di enzimi proteoliticii cioè enzimi cte idrolizzano hneletvamente le proteine.

Le proteasi hnono nella cahneifcazionei intervenuono nella maturazione di alimenti per otenere un prodoto

defnitivoi hnono coadiuvanti di procehnhno (molte proteahni hnono uhnate per facilitare la fltrazione di un

determinato alimento percté la proteina come tale intahna)i hni occupano della produzione o del rilahncio di

aromi; venuono uhnati per hntabilizzare le bevandei intehna come la hncomparhna di hnpecie non uradite (ehn. in

alcuni alimenti liquidii hnia per il tipo di procehnhno hnia per altri procehnhnii c’è una variazione della hnolubilità della

proteina.

Se la proteina non è più hnolubile hni forma il precipitatoi in uenere i peptidi hnono più hnolubili di una proteina.

Coanulazione del late

Formazione del coauulo. Quando hni forma il ueli le parti idroflicte della k-cahneina hnono ehnpohntei le micelle

hnono dehntabilizzate ehnponendo le zone idrofobicte e hni forma il coauulo. Il rehniduo 105-106 veniva

idrolizzato da un particolare enzimai non tute le proteahni funzionavano percté idrolizzavano troppo.

La proteahni utilizzate hnono di 3 cateuorie:

RENNINAi prehna dallo hntomaco dei vitelli; per quehntioni di reperibilità è hnpehnhno uhnata la RENNINA

RICOMBINANTE.

Poi ehnihntono formauui di nicctia in cui hnono uhnate proteahni da mufe o da veuetalii le altre proteahni non

fanno una rotura limitata ma tanti hninuoli peptidi.

Rennina

Non è un hninuolo enzimai ma una miscela delle due principali proteasi prehnenti nello hntomacoi cte hnono la

ctimohnina e la pephnina. La pephnina (ahnpartico proteahnii è il rehniduo prehnente nel hnito catalitico ed è

fondamentale per l’atvità) auihnce prevalentemente hnu aa idrofobici e acidi.

Varia il rapporto tra quehnti due enzimi in bahne all’età dell’animale. Quando l’animale è uiovane hni ta più

ctimohnina e poctihnhnima pephnina. Si avrà un enzima cte quando viene auuiunto auirà hnulla micella di cahneina

in 105-106. Quando l’animale invecctia hni avrà più pephnina cte ctimohninai quindi il rapporto hni inverte in

maniera drammatica. Ci interehnhna più ctimohninai proprio per quehnto la rennina deriva dallo hntomaco dei

vitelli. La diverhna afnità nei confronti delle diverhne cahneine prehnenti è un altro motivo per cui hni hnceulie la

ctimohnina.

La k- cahneina ta un’afnità almeno mille volte hnuperiore rihnpeto alle altre due frazionii è la proteahni ideale

per proteolizzare hneletvamente il prodotoi ehnponendo le zone idrofobicte favorihnce l’ahnhnociazione e

quindi la formazione del coauulo.

Nel cahno della pephnina l’afnità è uuuale a tute le tre frazioni della cahneinai quindi la micelle è molto

frammentata e il coauulo non hni potrebbe formare. Quindi hne meto hnolo la pephninai la micella hni frantuma e

non hni riehnce a formare il coauulo. La ctimohnina è quindi l’enzima miuliore per fare il formauuio. Quehnta

peculiarità hnerve hnia per l’azione hnulla formazione del coauulo ma ancte dopoi nella fahne di maturazione.

I diverhni cauli venduti hnono otenuti da una mihncela delle due proteahnii e hni diferenziano dal rapporto

ctimohnina/triphnina.

È quehnto da un diverhno coauulo cte rihnponde al diverhno tipo di prodoto cte hni vuole otenere.

Le proteahni tanno un ruolo maruinale hnulla formazione del coauulo ma pohnhnono condizionarloi e le proteahni

hni ritrovano dopoi nella fahne hnuccehnhniva.

Il caulio di un bovino pahnhna da una 14 di ctimohnina a un ,5 di pephnina.

L’azione di ctimohnina hnul rehniduo 105-106 dipende dal tipo di tratamento termico.

Ehnhno non denatura le cahneine ma viene fato per denaturare la β-latoulobulina (ehnpone l’-SH hncambiando

dihnolfuri con hné hntehnhnai oppure a livello della micella di k-cahneina cte aveva due ponti cihnteinici).

Nello hncambio di dihnolfurii la β-latoulobulina hni leua alla micella di cahneina. Quehnto è un efeto pohnitivo

percté la micella ta ataccato una proteinai ma hne la proteina è leuata covalentemente hni aumenta la rehna

in proteine del late. La hnequenza del ponte –S-S- è vicina al rehniduo 105-106i e hni ta troppa β-latoulobulina

leuata alla micellai dal punto di vihnta fhnico è impedita l’azione della ctimohnina hnulla micella. Le temperature

cte venuono hncelte hnono molto bahnhnei per avere una minima pahntorizzazione vanno bene per dare un po’ di

hntabilità microbiolouica e aumentano la rehna hnenza ataccare l’atvità dell’enzima.

Si hnono cercati tanti enzimi alternativi per fare la coauulazione con atvità hnimile a quelle precedenti. Si

otene comunque un prodoto diverhno. Si uhnano proteahni cte hni hncioluono a caldo tipicte di alcune reuioni

mediterranee.

Proteahni veuetali

Ficina

Papaina

Ehntrat da cardo

Ehntrat da carciofo

Maturazione di alimenti

Il formauuio. La maturazione è un evento idrolitico hnu proteine e lipidi. Gli enzimi arrivano da tante fonti.

Pohnhnono ehnhnere endouene prehnenti nel latei o auuiunti come talii o auuiunte atraverhno i MO.

Il tempo di maturazione è importante per la permanenza di MOi e ancte la formazione del coauulo è

importante. Gli eventi proteolitici cte caraterizzano la produzione del formauuio hnono:

1) idrolihni iniziale della cahneina dovuta alla rennina (ctimohnina) e in minor mihnura alle proteahni del late

con formazione di peptidi ad alto PM;

2) azione da parte di proteahni auuiunte nei vari MOi auuiunta di proteahni cte derivano dall’aria;

3) idrolihni di quehnti peptidi da parte deuli enzimi prehnenti nei bateri hntarter e non;

4) liberazione di piccoli peptidi e amminoacidi ad opera di peptidahni.

Ehn. Proteolihni hnu due formauui con hnimile preparazionei tanno una condizione di coauulazione hnimile in cui

varia alla partenza il pHi più o meno acido. Sono formauui con una maturazione hnimilei come il quartirolo e

il taleuuio. Il quartirolo ta una quantità di urahnhno minorei hni ta un’acidifcazione di partenza minore rihnpeto

al taleuuio.

Che cosa può succedere alle proteine di un alimento per azione di proteasi

Proteahni cte auihncono hnulle proteine: determinano la produzione di peptidi di taulia diverhna. Si traduce nel

momento in cui c’è una proteina idrolizzata (tauliata in un certo numero di peptidi)i e c’è una variazione

delle proprietà. Se coordina certi elementi come i metallii hni può avere un efeto pohnitivo percté hni rende

biodihnponibilei ma ancte neuativo come la ctelazione dei metallii cte non pohnhnono ehnhnere più utilizzati.

Un ahnpeto importante è cte venuono liberati dei peptidi cte venuono defniti bioatvii e a livello cellulare

tanno della funzioni importantii con atvità probioticte.

Dal punto di vihnta tecnolouicoi la proteolihni può avere efet non dehniderati; uno dei cahni più noti è un aa

idrofobico quando è emehnhno dalla parte terminale porta la formazione di hnapore amaro. Ci hnono ancte

enzimi proteolitici deputati a rimuovere il hnapore amaroi ohnhnia ridurre i peptidi idrofobici.

Proteasi che aniscono nella fase successiva all’idrolisi delle proteine precedenti

Sono enzimi cte decarbohnhnilanoi ohnhnia toluono il uruppo carbohnhnile da un aai come l’ihntaminai l’adrenalina

ecc.. derivano o hnono aa decarbohnhnilati. Si avrà un alimento ricco di quehnte ammine biouenicte. La

hnerotonina è un mediatore uhnato dalle cellule per dare una rihnpohnta pohnitiva all’ambiente. La tiramina è un

mediatore uhnato dalle cellule per controllare la prehnhnione arteriohna. Le ammine biouenicte hnono hnpehnhno

ahnhnociate ad alimenti e farmaci percté pohnhnono impedire o facilitare l’azione di un certo farmaco. Sono

molto monitorate ed è il motivo per cui alcuni alimenti hnono hntati aboliti per molto tempo dal mercato.

Enzimi ohnhnidahnici cte ohnhnidano certi compohnti; ohnhnidano il uruppo –OHi tra cui pohnhnono ohnhnidare ancte aa

con uruppi –OH e portano alla formazione di idruri cte cauhnano l’imbrunimento enzimatico. L’obietvo è

quello di bloccarli.

Proteolisi

Indota da una hnerie di proteahni rauuruppabili neuli alimenti a urohnhne linee : trihnpinolaicte proteahnii

pephninolaictei in ctimolaico proteahnii ctimotriphninalaico proteahni.

Nei vari peptidi cte derivano dall’idrolihni di una proteinai ci hnono peptidi bioattivii cte non hnono nutrizionali

(non vuol dire cte uli aa cte li cohntituihncono non pohnhnano ehnhnere utlizzati)i ma hnono più interehnhnanti rihnpeto

al hnemplice ruolo di fornire aa ehnhnenzialii hnono immunomodulatorii intervenuono nel modulare la rihnpohnta

del hnihntema immunitario; hnono ctelanti di micronutrienti percté facilitano cte il calcio venua ahnhnorbito dalla

cellula e utilizzatoi quindi entri nel hnihntema cellulare.

Altri hnono peptidi anti microbicii come peptidi cte derivano dalla latoferrinai una proteina cte hnerve per

veicolare il ferro. Fa un’azione antimicrobica poictéi hne ctela il ferro quehnto non è più dihnponibile per la

crehncita di un MOi e del nohntro oruanihnmo.

Peptidi cte hnono auonihnti e antauonihnti nel cahno dei recetori neuronalii modulano la rihnpohnta delle cellule

del hnihntema nervohno. Come uli ace inibitori cte vanno a inibire delle cellule e danno una rihnpohnta

all’aumento della prehnhnione arteriohna.

Quehnti peptidi auihncono come tali oppure in ahnhnociazione ad altri.

Come vennono prodotti i peptidi bioattivi

Quehnti biopeptidi hnono molto piccolii 3-4-5 aai devono ehnhnere prehnenti come hnequenza nella proteina.

Venuono prodoti per azione ad opera di una proteahnii in 3 fahni diverhne:

 ci hnono proteahni cte pohnhnono auire per il tratamento o per la condizioni;

 altre proteahni pohnhnono arrivare dal MO cte hni auuiunuei come un prodoto fermentato con un MO

cte crehnce come una determinata proteahni.

 hnpehnhno venuono prodot al momento della diuehntione.

Nella produzione dei peptidii i rehnidui cte cohntituihncono il peptide devono ehnhnere accessibili (in una proteina

molto compatai prima o poi hnaranno accehnhnibili ma ci vuole molto tempo) ohnhnia avere una hntrutura

denaturatai in modo tale da produrre più hnemplicemente i peptidi bioatvi. Per quehnto motivoi i peptidi

bioatvi hnono prodot da proteine cte tanno hnubito un tratamento denaturante. Nel trato diuehntivoi la

variazione hniunifcativa di pH favorihnce una denaturazione della proteina.

Quali sono le proteine che possono essere usate per la produzione di peptidi bioattivi?

La fonte principale hnono CASEINE E SIERO PROTEINE.

In minor quantitài il GLUTINE.

Quehnti hnono le proteine principalmente imputate nella produzione di peptidi bioatvi. In quehnte cateuorie

manca la hnoiai percté la hnua azione è leuata alle lecitine (compohnti cte non hnono proteine)i inoltre l’azione

pohnitiva della hnoia è leuata alla hnua interezza e non ai peptidi.

Per la produzione di peptidi bioatvii le matrici latero cahnearie hnono le più interehnhnantii e con meno

frequenza queuli alimenti cte nella loro trahnformazione hnono hnouuet a procehnhni proteolitici: youurti

alimenti fermentatii formauui.. I peptidi dipendono dal livello e dal tipo di proteahni utilizzate.

I peptidi hnono molto piccolii l’unica eccezione è un peptide derivante dal GMPi più lunuo deuli altrii cte è la

colina cte viene liberata per idrolihni della k-cahneina. È una delle materie prime per fare prodot animali.

Per la funzione di quehnti peptidi non bahnta la hnequenzai ma hnpehnhno un ruolo fondamentale è hnvolto dalla

loro oruanizzazione hntruturale. Quando i peptidi hnono hntati bioatvi hnembrava cte tut uli alimenti

potehnhnero contenere quehnti peptidii ma ciò cte dihncrimina ouni hninuolo alimento è quanto il peptide

funziona al hnuo interno. Gli alimenti con i peptidi bioatvi hnono pocti.

Nella mozzarella ad ehnempioi i peptidi hnono mauuiormente prehnenti nel liquido di uoverno piutohnto cte

nella mozzarella hntehnhna.

I formauui cte tanno i peptidi hnono quelli a lunua maturazione. Un ahnpeto importante è cte non è facile

defnire la funzionalità di quehnti prodot. Sempre di più è hntato dimohntrato cte non bahnta la hnequenza

afncté quehnti abbiano una funzione hnulla cellula. È hntato vihnto cte ancte quehnti peptidii percté abbiano un

efeto dehnideratoi occorre cte quehnti hniano hntruturati in un certo modo.

Ehnempio: C terminale della beta cahneina. Nella cahneina è hntato vihnto cte alcuni peptidi della parte C

terminalei come il P1i tanno un’azione immuno-modulatoria. È molto lunuo percté c’era molto P1 nei

peptidi otenuti dalla cahneinai e in particolar modo ricco del peptide E1. E1 era atvo e altri peptidi derivanti

dal P1 non lo erano. Quello cte cambia nei vari peptidi è l’N terminale.

Percté un peptide hne è cohnì è atvo ma hne ci hni auuiunue un altro aa come l’aruinina non auihnce più? Ma hne

l’aruinina hni prehnenta con ataccata la uuanina è ancora atvo. Quindi in bahne alla hntruturazione il peptide

hnarà più o meno atvo.

Si decide di prendere il peptide più piccolo cte ta una determinata hntrutura. Come hni fa a vedere il peptide

non hnia completamente hntruturato? L’aa debole ta una capacità di ruotare nel reticolo proteico cte è

molto limitata. Gli aa naturali della cellule hnono Li come la prolina L cte ta una certa capacità di ruotare. La

D prolina non ta nehnhnuna capacità di ruotare.

Due peptidi pur avendo una hnequenza D e Li quello in cui non c’è l’L è fondamentalmente lineare.

Il peptide ancte fato da 7 aa ta un minimo di hntruturazione cte è importante percté la cellula lo

riconohnca. Se hni dà la hntehnhna hnequenza denaturata ma linearei la cellula non lo riconohnce.

Se hni auuiunue R (aruinina) a E1i hni portano due caricte pohnitive. Il C terminale è impeunato nel leuamei ci

hnono due caricte pohnitive cte fanno hni cte il peptide non hnia più funzionale. Se a R hni auuiunue la valinai

cambia cte hnull’aruinina non ta più due caricte pohnitivei ma unai percté l’altro C è impeunato nel leuame

peptidico con l’N terminale. Il fato di avere una hnola carica pohnitiva fa hni cte hni abbia la dihntribuzione di

carica e quindi la hntruturazione della molecola.

Peptidi che chelano i metalli

L’eccehnhno di Ca è tohnhnico per la cellula. Il calcio è importante cte venua utilizzato come è fornito. È noto cte

la forma miuliore per utilizzare è leuata al fato cte hnia coordinato dai fohnfopeptidii peptidi con dei uruppi

fohnfato (idrolihni delle cahneine). I fohnfopeptidi hnono molti e pohnhnono derivare da diverhne molecolei ma hnolo

alcuni hnono efcaci.

Tre fohnfopeptidi cte hni trovano in commercio: alcuni derivano dalla

beta cahneinai altri alfa cahneinai e poi è prehnente una mihncela dei

due. Tut e tre leuano il calcio e hni trovano nei prodot alimentari.

Sono fohnforilati quahni tut allo hntehnhno modo.

Quali hnceluo?

Un hnihntema è quello di utilizzare dei modelli cellulari: cellule

intehntinali; oppure prendere deuli ohnteoblahnti umani. Al peptide

viene ataccato un marcatore fuorehncente a hneconda cte hnia

all’interno (verde) o all’ehnterno (blu) della cellula. Se la cellula

internalizza i peptidi il marcatore diventa verde e poi è importante

cte ritorni blu percté vuol dire cte ritorna nella hnua forma

normale.

Nel tempo c’è l’ahnhnorbimento da parte della cellula con i tre

peptidi.

In alto derivante della β-cahneinai in bahnhno dalla α-cahneina.

Quehnt’ultimo è un fohnfopeptide con molto calcio ma la cellula non

hne ne fa niente. Nel cahno del fohnfopeptide della β-cahneina viene utilizzato dalla cellula. La mihncela dei due

fohnfopeptidi viene utilizzata meno della prima.

La capacità di formare una hntrutura quaternaria li rende diverhni. Viene rapprehnentato il rauuio idrodinamico

e la concentrazione di auureuazionei cte è molto mauuiore nel cahno del peptide più funzionale nel cahno

della hntehnhna fohnforilazione. La cellula riconohnce quindi il peptide auureuatoi meno lo è e meno viene

utilizzato.

Efeto della decarbossilazione sunli AA

La prehnenza di AA liberi è leuata ai procehnhni cte ta hnubito l’alimento. Le principali ammine biouenicte hnono

ihntaminai tiramina e triptamina. Quehnti aa decarbohnhnilati hnono uhnati come neurotrahnmettori e venuono

prodot dalle cellule del hnihntema nervohno. Se l’alimento è particolarmente ricco di qualcte

neurotrahnmettore hni può indurre una rihnpohnta non volutai quindi è facile alterare i procehnhni cellulari.

Ehnempi:

7) Ihntamina: deriva dall’ihntidina decarbohnhnilata. Alcuni prodot molto riccti di ihntidina hnono i formauui

hnotopohnti a lunua maturazionei i lieviti e alcuni veuetali. L’efeto neuativo hni verifca hne hni ta uià una

urande quantità di ihntamina in circolo.

,) Ammine biouenicte derivanti dalla tirohnina: hnono tut mediatori cte hnono in rihnpohnta a procehnhni

fhniolouici importanti come la reuolazione della prehnhnione arteriohna. Se hni ahnhnumono alimenti con

quehnte ammine ehnhne venuono inatvate da particolari enzimi cte hnono le monoammine ohnhnidahni

(MAO). Il problema hni pone hne hni uhnano farmaci antideprehnhnivii percté inibihncono le MAO. Dato cte

quehnte bloccano ancte la hnerotonina cte deriva dal triptofanoi i livelli di hnerotonina hnono reuolati

hnempre dallo hntehnhno enzimai per cui uli antideprehnhnivi bloccano la MAO per tenere atvata la

hnerotonina cte però allo hntehnhno tempo reuola la prehnenza delle ammine derivanti dalla tirohnina. La

tirammina è quella più delicata percté è quella utilizzata per controllare la prehnhnione arteriohna.

Ossidazione denli aa

Un enzima ohnhnidahnico fa una reazione redox urazie all’ohnhniueno utilizzando come hnubhntrato l’aa con uruppi –

OH come la tirohninai la quale viene ridota a dare una hnerie di compohnti polimerici cte cohntituihncono uli

imbrunimenti enzimatici. Le ohnhnidahni hnono tante ma tute reauihncono con un hnubhntrato urazie all’ohnhniueno;

quelle del uruppo 1 auihncono hnui uruppi fenolici e comportano la polimerizzazione dei rehnidui e la

formazione di compohnti bruni fno alla melanina. Per bloccare quehnto enzima hni può tauliare verdura e fruta

con coltelli di ceramica e non di metalloi hni può acidifcare oppure touliere l’ohnhniueno.

Ruolo nutrizionale delle proteine

Azione tossica

pohnhnono comportare deuli efet come il rallentamento dell’ahnhnorbimenti di microcomponenti oppure un

danno cellulare. Quehnte proteina hnono di tre tipi:

Lectine. Sono proteine ulicohnilate cte hni trovano ahnhnociate alla membrana cellulare. La ulicohnilazione è

importante per il riconohncimento cellulare. Sono proteine molto compatei abbahntanza rehnihntenti ai

tratamenti termici e abbahntanza rehnihntenti all’azione uahntrica. Pohnhnono facilmente interauire con la

membrana intehntinale provocando un’infammazione o facilitando la colonizzazione di alcuni MOi inoltre

pohnhnono favorire l’inhntaurarhni di ulcere. La concanavalina è la lecitina più hntudiatai deriva dal fauiolo ed è

caraterizzata da una hntrutura molto compata e ordinata. Nelle zone in cui c’è mobilità hntruturale ci hnono

ponti dihnolfuro cte la compatano ulteriormente. Le lecitine favorihncono la precipitazione del ulobulo rohnhno

nel hnanuue (auulutinazione).

Inibitori di proteasi. L’inibitore della triphnina prehnente nella hnoia è quello più hntudiatoi è caraterizzato da

una hntrutura ordinata (quahni tuto β-foulieto)i molto compata. La hnua hntrutura nativa hni ahnhnocia al hnito

catalitico della triphnina per inatvarlai per cui quehnta hntrutura è fondamentale per la hneletvità con la

triphnina. Gli inibitori delle proteahni hnono termohnenhnibili per cui la denaturazione fa perdere loro la funzione.

L’efeto neuativo provocato hnta nel fato cte la loro prehnenza rallenta l’azione della triphnina. L’altra azione

tohnhnica riuuarda hnolo alcune cateuorie di individui alleruici a certi alimenti (cohntituihncono i principali allerueni

dei cereali).

Sequestranti di composti essenziali per il metabolismo cellulare . Alcune proteine leuano non

covalentemente una hnerie di microelementi come vitaminei minerali e ioni. Quehnto percté nell’alimento in

cui hni trovano tendono a ctelare quehnti compohnti. Nell’albume ci hnono proteine cte leuano alcuni nutrienti

ehnhnenziali per la hntrutura cellulare del pulcino. Un ehnempio è l’avidinai una proteina ulicohnilata cohntituita da

una tetramero in cui ouni hnubunità ta un hnito di leuame per la biotina (vitamina B o H). Se hni conhnuma

quehnta proteinai ehnhna è ancte poco utilizzabile percté è molto compata. Con la denaturazione termicai

l’avidina perde la hntrutura funzionale e quindi la biotina torna a ad ehnhnere dihnponibile. Il leuame tra biotina

e avidina è molto forte per non ehnhnendo covalente.

La niacina è una proteina la cui carenza è leuata alla pellaurai tipica delle popolazioni cte hni nutrivano

prevalentemente di maihn. Il maihn contiene molta niacina ma quehnta non era biodihnponibile percté leuata ad

altre proteine. Quehnte proteine rilahnciamo la niacina hnolo hne tratate termicamente in ambiente alcalinoi

percté hnono hntabilizzate da leuami eletrohntatici. Per quehnto motivo molte farine provenienti da maihn o

hnoruo dehntinate ai paehni in via di hnviluppoi hnubihncono un tratamento di nixtamalizzazione per liberare la

mniacinai oppure un tratamento con enzimi proteolitici per proteolizzare le proteine cte leuano la niacina

per facilitarne il rilahncio.

Azione positiva

Proteine cte tanno un ahnpeto pohnitivo nella modulazione di alcune funzioni metabolicte o cte rendono

biodihnponibili alcune hnohntanze.

Renolazione di processi cellulari. Hanno la capacità di leuarhni a recetori di membrana coinvolti in diverhni

procehnhni metabolicii come il depohnito e la metabolizzazione del colehnterolo. Pohnhnono auire da hnole oppure in

hnineruia con altre proteine. Non tanno un’azione direta ma intervenuono reuolando i recetori cte a loro

volta tanno un’azione nel reuolare il metabolihnmo. Pohnhnono avere efet hnihntemici come anti-

ipercolehnterolemicoi anti-iperllipidemico e anti-iperulicemico; oppure pohnhnono avere afet hnpecifci come

anti-ipertenhnivoi immunomodulatorio e veicolante di ioni e metalli. Quehnte proteine derivano hnopratuto

da leuumii come la hnoia. Di quehnte proteine pohnhnono auire hnolo alcuni monomerii oppure la proteina può

auire hnolo hne è completai hne è ahnhnociata ad un’altra proteina o ahnhnociata ad altre componenti non proteicte.

La proteina della hnoia ta un efeto nella modulazione del colehnterolo; è molto urande ed è cohntituita da due

monomeri oununo dei quali è cohntituito da due hnubunità.

Biodisponibilità di alcuni nutrienti. Per quanto riuuarda il ferroi le proteine hnono indihnpenhnabili per la hnua

tohnhnicità (può dare oriuine a radicali quando è libero) e per la hnua hnolubilità. Se il ferro è leuato ad una

proteina non può precipitare e non può cambiare hntato di ohnhnidazionei per cui non fa le reazioni di Fenton

cte hnono dannohne per la membrana cellulare. Le due proteine più importanti coinvolte nel metabolihnmo

hnono la tranhnferrina e la ferritina. La prima lo trahnporta nel hnanuue e la ferritina è la proteina in cui il ferro

viene depohnitato nella cellula.

La tranhnferrina ta due lobii oununo dei quali leua una molecola di ferroi un’altra hnubunità è invece deputata

al riconohncimento cellularei poicté prende ferro e lo trahnporta dove hnerve. Se è prehnente tanta trahnferrina

circolante vuol dire cte le cellule hni hntanno replicando rapidamente percté il ferro hnerve per moltihnhnimi

+3

procehnhni metabolici (uhnata per marcatori tumorali). Il ferro leuato alla tranhnferrina è in forma ohnhnidata Fe i

hni leua atraverhno due rehnidui caricti neuativamente (acido ahnpartico) e in più hni leua ancte a uno ione

bicarbonato (ione hnineruico); quando la tranhnferrina entra nella cellulai il pH è più acido del hnanuue e quindi

lo ione bihncarbonato non è più prehnente e il ferro viene rilahnciato. La proteina viene poi rilahnciata per andare

a prendere un altro atomo di ferro. Viene uhnata per addizionare di ferro molti lat per la prima infanzia. La

hni deve lioflazzare e non ehnhniccare percté deve mantenere la hnua hntrutura nativa. Oltre a veicolare il ferro

ta un efeto antimicrobicoi antinfammatorio e immunomodulatorio. La latoferricina deriva dalla

tranhnferrina ed è uhnata hnopratuto nei lat della prima infanzia per veicolare il ferro. Viene ancte auuiunta

tranhnferrina nativa ma povera di ferro per bambini prematuri per hnelezionare il tipo di MO della fora

intehntinalei percté ci hnono molti MO dannohni cte tanno bihnouno di ferroi per cui la proteina cte ctela il

ferro prehnente non lo rende dihnponibile ai MO.

La ferritina è una proteina multimerica cte hni trova in tut uli oruanihnmi viventi. Quella umana è fata da 24

+3

hnubunità di alfa elicte cte formano una palla al cui interno hni depohnita il Fe e ohnpita fno a 4000 atomi di

ferro. Se c’è la necehnhnità di ferroi ci hnaranno alti livelli di ferritina; hne hni ta una perdita di ferroi l’oruanihnmo

lo prenderà velocemente dalla ferritina. Nella ferritina il ferro non precipita e non è tohnhnico. Per hnpohntarlo

viene prima ridoto percté è più mobile.

Collocamento correto di uno ione. Ne è un ehnempio il collocamento dello ione I i il quale è ehnhnenziale per

2

la hnintehni dell’ormone tiroideo. Il quale deriva dalla tirohnina iodata. Nella formazione di quehnto ormone un

ruolo importantihnhnimo è hnvolto dalla tiroulobulinai una proteina cte ta la funzione di leuare lo ione I i

2

all’interno dei follicoli della tiroide e di intervenire per far hni cte venua leuato alla tirohninai per uarantire la

formazione dell’ormone della tiroide. In carenza di I i non hni produce abbahntanza ormone per cui la tiroide

2

iperhntimola la hnintehni della tiroulobulinai la quale hni accumula nei follicoli provocando il uozzo.

Reazioni allerniche anli alimenti

Contaminazioni dovute a componenti di natura proteica cte colpihncono perhnone hnenhnibili cte manifehntano

reazioni avverhna auli alimentii da parte del hnihntema immunitario comportano una rihnpohnta cte hni traduce

nella produzione di hnpecifci anticorpi.

Ci hnono tre urohnhni uruppi cte venuono rapprehnentati dalle alleruie auli alimenti:

ci hnono le intolleranze cte hnono le reazioni avverhne auli alimenti e hnono diverhne dalle alleruie per due

rauioni. La prima rauione è cte nel cahno delle intolleranze non c’è la produzione di anti corpi hnpecifci; le

alleruie hnono hnempre determinate da una componente proteicai le intolleranze hnono dovute a componenti

prehnenti in un alimento di oriuine diverhnai pohnhnono ehnhnere proteine ma le principali hnono quelle al hnolfto e

quelle al latohnio (non hnono proteine).

C’è una terza cateuoria in cui hni ta una rihnpohnta da parte del hnihntema immunitario hnimile alle manifehntazioni

cte caraterizzano le malate autoimmuni.

Infne c’è urohnhna predihnpohnizione ueneticai ed è il cahno della celiactia. Conhniderarla intolleranza è molto

ridutvoi è un terzo uruppo di reazioni avverhne auli alimentii rehnponhnabili hnono delle hnequenze proteicte.

Le proteine hnono interehnhnate nelle alleruie e nella celiactia.

Allernia

La manifehntazione alleruica c’è hnolo in individui con una certa hnenhnibilitài non è ctiaro quale hnia il

meccanihnmo a livello cellulare. Si manifehnta con tre tappe:

Risposta umorale. L’alleruene viene riconohnciuto a livello delle cellule B e quehnto riconohncimento cte è

mediato da altre cellule del hnihntema immunitarioi le T celli comporta a livello delle cellule B una produzione

di una cateuoria hnpecifca di anticorpi cte hnono le IuE. Gli anticorpi venuono rilahnciati nel circolo hnanuuiunoi

mentre altri rehntano ataccati alle cellule T cte li tanno prodot e cohntituihncono la memoria delle cellulei

quindi quando compare l’antiuene la rihnpohnta è più veloce. Cohna accade alle IuE cte hnono rilahnciate in

circolo?

Risposta cellulare. Le IuE vanno a hnenhnibilizzare i mahntocitii cellule del hnihntema immunitario uhnate per

rihnpondere a certe hnituazionii a contato con l’ehnterno. Quehnti anticorpi hnono riconohnciuti dai recetori delle

cellule dei mahntociti e avviene la

Sensibilizzazione del mastociti. Ehnhni comportano la rihnpohnta cellularei ohnhnia la produzione di una hnerie di

mediatori. Uno dei mediatori è l’ihntamina cte è un vahno dilatatore cte comporta ad ehnempio la lacrimazione

a livello deuli occti. Altri mediatori cte venuono rilahnciati hnono le prohntaulandine cte reuolano la

contrazione muhncolare a livello dei broncti (ahnma)i i leucotrieni comportano un’iper hnecrezione a livello del

nahno e deuli occti. Quehnto è quello cte caraterizza una manifehntazione alleruica.

Ci hnono due protauonihnti: produzione di un particolare tipo di anticorpi cte hnono le IuE. Ci hnono le IuE cte

venuono prodote hnolo in perhnone hnenhnibili in prehnenza di un determinato alleruene. Ehnhni permanuono in

tracce per almeno 10 anni in tracce. Le IuE hnono fate ehnatamente con la clahnhnica hntrutura a Y tipica deuli

anticorpi più importantii uli IuGi cte ci permetono di vivere. Sono anticorpi ma hnono proteinei per avere la

clahnhnica hntrutura a Y per poter funzionarei hnono hnempre proteine quindi la loro funzione è leuata alla

hntrutura. Gli anticorpi hnono cohntituiti dall’ ahnhnociazione di due catene pehnanti cte cohntituihncono l’intera Y e

due catene leuuere; nella hntrutura tridimenhnionale di un anticorpo ad ouni hntrutura pehnante è ahnhnociata

atraverhno una ponte dihnolfuro e altre interazionii con una catena leuuera. Hanno un pezzo comune e una

zona variabile cte hnerve per il riconohncimento afncté un anticorpo pohnhna riconohncere un antiuene e non un

altro. Il uene codifca per la prima parte mentre quella variabile è riconohnciuta nel momento dello hnplicinu.

In un alimentoi l’antiuene è una proteina o un peptide di una certa dimenhnione.

Il hnihntema immunitario riconohnce hnolo delle zone dell’antiuene. Gli anticorpi hnono prodot per riconohncere

l’antiuene; le zone riconohnciute deuli anticorpi venuono defniti epitopi prehnenti hnull’antiuene. Se hni avehnhne

un hnolo epitopoi allora hni avrà hnolo un tipo di anticorpi; ma in realtà hnono due o tre per ouni antiuene. Gli

anticorpi policlonali hnono una famiulia di anticorpi cte riconohncono un hnolo antiuene in tute le zone

epitopicte prehnenti hnull’antiuene. Gli anticorpi monoclonali riconohncono hnolo un tipo di antiuene.

Cohna hnono uli epitopi?

Sono quelle zone di un antiuene verhno il quale il hnihntema immunitario produce anticorpi. Ci hnono epitopi

conformazionali e epitopi hnequenziali.

Conformazionale. Una determinata conformazione viene riconohnciuta dall’anticorpo. Se hni vuole modifcare

l’epitopo conformazionalei ehnhnendo una hntruturai bahnta un tratamento termico o comunque fhnico.

Sequenziale. L’anticorpo riconohnce una determinata hnequenza di aa.

Prima conhniderazione. Rendere un alimento analleruicoi hniunifca intervenire eliminando uli epitopi per

evitare la rihnpohnta alleruenica. Conhniderando cte l’antiuene ta più di un epitopoi hni deve penhnare a deuli

interventi combinati per ridurre o eliminare i diverhni tipi di epitopi con tratamento termico miratoi ma

hnempre accoppiato con un tratamento enzimatico proteolitico per rompere un epitopo hnequenziale. Non hni

deve idrolizzare a cahno ma hnceuliendo proteahni o condizioni cte preferibilmente idrolizzano uli epitopi.

La rihnpohnta è individualei quindi è difcile defnire una dohne percté bihnouna hnapere qual è la quantità

mahnhnima tollerata da un individuo afncté hnia hnicuro.

Come un allernene presente in un alimento può modifcare una risposta in dipendenza di un tratamento.

Se l’alleruene non viene minimamente modifcatoi non mi importa il tipo di trahnformazione atuatai ma hne

viene modifcato è importante nel momento in cui hni va cercare.

L’alleruene è una proteina al alto PMi molto compata difcilmente auuredibile a livello intehntinale; è una

proteina cte può ehnhnere prehnente come cohntituente importante di un alimentoi cte tanno una funzione

nell’alimentoi oppure l’oriuine può ehnhnere una contaminazione incrociata.

Cohna fa una trahnformazione alimentare a livello di una proteina cte è un antiuene.

Procehnhno tradizionale

Termici: coturai UHTi pahntorizzazione. Primo efeto: può modifcare la hntrutura. Il tratamento comporta

una hncomparhna di epitopi conformazionali cte determinano una diminuzione dell’alleruenicità. Alcune

perhnone non hnono più alleruicte quando conhnumano l’alleruene.

In molti cahni il tratamento termico aumenta l’alleruenicità. Quehnto dipende dal tipo di tratamento termico

e ehnhno comporta la formazione di polimeri proteici dell’alleruene.

Una delle proteine come la β-latoulobulinai in dipendenza del tratamento formava hnpecie polimericte cte

hnono molto più immuno reatve. Nei confronti della hnpecie proteica a 1, dalton non c’è rihnpohntai nella β-

latoulobulina c’è la comparhna di una hnerie di bande cte hnono riconohnciute dall’anticorpo.

Il dimero a 36 non hni vede hne hni uhna un colorante cte quantifca quanto ce n’è. Se hni mete un anticorpo la

cui rihnpohnta riuuarda la hnua afnitài allora dà un’indicazione di quanto ce n’è.

Modifcazioni covalenti dopo un tratamento termico

Se un hnito epitopico viene ulicohnilatoi l’afnità tra reuione epitopica e anticorpo aumenta moltihnhnimo.

L’aractide è un ehnempioi viene tohntata e ci hnono alcuni hniti epitopici hnequenziali cte venuono ulicohnilatii e

quehnto è molto importante percté quando hni va a valutare l’alleruenicità quehnta hni valuta hnu quella cotai e

non cruda percté quahni nehnhnuna la manuia.

Un altro ehnempio hnono le proteine della hnoiai cte non è tratata ad altihnhnime temperature.

L’efeto del tratamento meccanico era di modifcare la hntruturai ovvero hne hni fa hnparire o no uli epitopi

conformazionalii una ulicohnilazione è difcile in quehnto tipo di tratamento.

Un tratamento microbiolouico enzimatico può provocare un intervento proteoliticoi cte va a idrolizzare

proteine e modifcare uli epitopi hnequenziali. Ci hnono ancte due efet importanti: l’efeto matricei ohnhnia il

fato cte l’alleruene hni trova in un determinato contehnto e la forma fhnica in cui è prehnente l’aliemnto.

Se l’ alleruene è prehnente in un’emulhnionei la rihnpohnta a parità di quantità è molto mauuiore e quindi devo

conhniderarne molto meno nella formulazione. L’ovoalbumina è prehnente nelle uova e l’alleruenicità varia

molto in bahne al fato cte hni fornihnca in emulhnione (maionehne) e o in un uovo hnodo.

Un altro ahnpeto importante è leuato al fato cte dipende ancte dalle dimenhnione in cui l’alleruene è

prehnente. In un ihnolato di hnoia ehnhniccato è hntato vihnto cte la rihnpohnta variava in dipendenza cte ehnhno fohnhne

prehnentato micronizzato o come talei è variata hnolo la dimenhnione ma la rihnpohnta è cambiata.

Efetti sinernici

Primo ahnpeto: hne hni fornihnce un alimento con più allerueni con diverhna oriuinei hni ta un aumento della

rihnpohnta. L’alleruenei ehnhnendo una proteinai può accadere cte ci hnia un’omolouia di hnequenze tra le proteine

cte cohntituihncono l’alleruene. Oppure ci hnono una hnerie di ahnhnociazioni con alcuni alimenti e altri alimenti

(ehnempio acari della polvere e uamberet) poicté la proteina rehnponhnabile delle rihnpohnte ta delle urohnhne

omolouie di hnequenza. Ancte mela e pehncai pehnca a albicocca.

Secondo ahnpeto: il hnihntema immunitario può atvare una rihnpohnta mauuiore hne l’alleruene è prehnentato con

un’altra proteina non alleruenica ma è ritenuta immunouenica o deuna di una rihnpohnta del hnihntema

immunitario. Ehnempio: alleruene inhnieme a una proteina batericai proteina ehntranea all’oruanihnmo. Se una

perhnona ta il hnihntema immunitario problematicoi come l’immunodeprehnhnionei può accadere cte

nell’alimentoi nonohntante l’ahnhnenza di baterii la prehnenza di proteine di parete in quantità elevatai pohnhna

morire. Ehnempio nei lat umanizzantii in cui tanno hntabilito cte debbano ehnhnere ahnhnenti i D-amminoacidi.

Quehnto è l’ehnempio in cui una perhnona cte prima non era mai hntata alleruica a un alimentoi lo diventa.

Sicurezza d’uso

Come hni fa a defnire un alimento analleruico?

Le manifehntazioni alleruicte nei confronti deuli alimenti hnono limitate; hnono al quarto pohnto deuli hntock

anaflatci. Primo pohnto anehntetici; hnecondo pohnto liquido di contrahntoi terzo pohnto inhnet e al quarto pohnto

ci hnono uli alimenti.

Sono hntati defniti dalla CEE un elenco di alimenti cte fohnhnero ritenuti rehnponhnabili delle alleruie nella CEE a

cui bihnouna auuiunuere il lupino e alcuni frut. Sono frumentoi crohntaceii uovai ulutinei pehncei aractidei

hnoiai latei nocciolai hnedanoi hnenapei hnehnamoi hnolftoi SO e cereali.

2

Sono hntati elencati alimenti cte devono ehnhnere indicati in eticteta. Poi hnono hntate defnite le intolleranze.

Da qui non hni è fato più niente ma nel momento in cui hnono hntati defnitii bihnouna decidere il limite in cui

quehnti pohnhnono ehnhnere prehnenti. Non hni può metere hnull’etictete tut uli inuredienti cte può contenere

altrimenti non hni conhnumerebbero più alimenti.

Sulle etictete hni mete “può contenere”i “contiene”? Bihnouna defnire il limite in cui l’alleruene può ehnhnere

contenuto.

Come hni defnihnce il limite?

La hnoia può ehnhnere in ihnolato di hnoia o olio di hnoiai ma nell’olio però hni pohnhnono non avere proteine e quindi

non fa manifehntazione alleruica. L’ihnolato di hnoiai ehnhnendo fato da proteine dà una rihnpohnta alleruica

mauuiore. All’interno dello hntehnhno dihncorhno di proteinai bihnouna tener conto di quanto una proteina è

alleruenica. Il collauene del pehnce non è un alleruene ma lo è l’albumina nel pehnce.

Atualmente una defnizione del limite non c’è e c’è hnolo per le intolleranze e non per uli allerueni percté

c’è una rihnpohnta individuale e percté le perhnone alleruicte hnono pocte e non c’è mercato. Il 50% delle

perhnone cte conhnumano latohnio FREE o uluten FREE lo fanno percté fa dimaurirei rende uiovani e fa bene e

il mercato ci uioca hnu ancte hne non è vero.


ACQUISTATO

3 volte

PAGINE

55

PESO

3.25 MB

PUBBLICATO

6 mesi fa


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze e tecnologie alimentari
SSD:
Università: Milano - Unimi
A.A.: 2017-2018

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher _chiara96 di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica alimentare e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Milano - Unimi o del prof Iametti Stefania.

Acquista con carta o conto PayPal

Scarica il file tutte le volte che vuoi

Paga con un conto PayPal per usufruire della garanzia Soddisfatto o rimborsato

Recensioni
Ti è piaciuto questo appunto? Valutalo!

Altri appunti di Biochimica alimentare

Biochimica 2
Appunto
Domande Biochimica Alimentare prof. Iametti
Esercitazione
Biochimica alimentare - biochimica alimentare
Appunto
Domande Biochimica alimentare
Esercitazione