Biochimica alimentare

Francesca Nasatti - Biochimica alimentare

Qualità

La qualità è creata dal sovrapporsi di tante considerazioni (biologia-materiaprima, fisica-trattamenti per passare da materia prima a prodotto alimentare, economia-guadagno, costo, etica-riflessioni sulla sostenibilità, estetica).

Qualità oggettiva (misurabile)

Compositiva: Cosa porta al mio metabolismo assumere un determinato alimento. Non basta additivare il prodotto con qualcosa (es. ferro, vitamine), ma dobbiamo anche essere in grado di assumerla.

Strutturale: Col processo si modifica la struttura della materia prima (es. farina e pane). Non si assumono i nutrienti della materia prima in assenza della modificazione strutturale.

Nutrizionale: Cosa mi serve e utilizzo delle componenti utili nell'alimento. Entrambe queste cose non sono costanti nelle età evolutive dell'essere umano.

Qualità soggettiva

Edonistica: Riguarda l'aspetto del cibo, ciò che lo rende invitante. Importante per l'industria alimentare (se rendi invitante l'alimento aumenta la probabilità di vendita).

Culturale: Legato a scelte, tradizioni, atteggiamento mentale di chi si pone di fronte a un prodotto alimentare. Sottoposta agli umori e alle pressioni dei venditori (pubblicità).

La biochimica contribuisce a generare cibo migliore (dal punto di vista dell'aspetto) e a generare cose che rispondano alle aspettative di consumatori particolari (es. vegano, persone che soffrono di patologie come celiachia).

L'impegno dell'alimentarista è di produrre un alimento prima di tutto sicuro (altrimenti l'azienda chiude immediatamente). Dopodiché deve essere buono, sano e nutriente. La biochimica aiuta a capire quali sono le caratteristiche della materia prima: va bene questa materia prima per arrivare a un determinato prodotto, per soddisfare un cliente?

Principali componenti degli alimenti e loro funzione

L'acqua non ha nessuna funzione energetica. Però ha funzione plastica, regolatoria, è indispensabile per regolare gli equilibri osmotici dentro l'alimento e nell'organismo. Diluizione dei principi attivi nell'alimento. Funzione edonistica: es. cuocere la pasta (assorbe acqua e cambia la sua struttura, diventa più appetibile).

Macrocomponenti alimentari: acqua, carboidrati, lipidi, proteine. Microcomponenti: vitamine, minerali, aromi, pigmenti. I primi due (vitamine e minerali) sono importanti dal punto di vista nutrizionale (molti enzimi funzionano con essi) → funzione regolatoria. Questi componenti hanno anche impatto sulla shelf-life, la vita commerciale di un alimento (es. l'acido ascorbico impedisce le reazioni di ossidazione, viene aggiunto anche ad alimenti dove sarà degradato; i metalli scatenano le reazioni di Fenton, ossidano altri componenti presenti nell'alimento, tipicamente i lipidi → si inseriscono composti in grado di sequestrare i metalli).

Aromi e pigmenti: si hanno delle aspettative sul colore degli alimenti (funzione edonistica). Gli aromi li sentiamo solo se sono volatili, ma non nascono volatili (lo diventano grazie alla biochimica). I pigmenti in molti casi basta aggiungerli, oppure si può intervenire modificandoli.

Qual è la molecola più affine per l'emoglobina? Il legame per l'ossigeno è reversibile, quello per il monossido di carbonio è irreversibile (non si stacca più, legame più forte). L'emoglobina legata al monossido di carbonio assume un colore rosso ciliegia. Es. per mantenere la carne rossa la espongono a monossido di carbonio.

Interazioni tra i diversi componenti

Consentono di trasformare una materia prima alimentare in un alimento.

• Patata lessa: la patata lessa è commestibile, quella cruda no (contiene anche sostanze tossiche). Si ha l'interazione tra acqua e carboidrati e la patata modifica la sua consistenza. Vale anche per le patate fritte.
• Pane e pasta: interazione tra acqua e carboidrati. Ma qui non c'è solo l'acqua (come nelle patate) ma anche proteine, che giocano un ruolo fondamentale (se no la pasta si scioglierebbe nell'acqua di cottura).
• Maionese: sistema complesso dal punto di vista biochimico, formato da più fasi (grasso, acqua, zuccheri, proteine) che interagiscono tra di loro.
• Prosciutto: proteine, lipidi, coloranti endogeni. Le modalità di interazione della proteina con l'eme cambiano e cambia il colore tra prosciutto cotto e crudo.
• Interazione che riguarda le vitamine. Avidina: fattore antinutrizionale presente nel bianco d'uovo (tutte le uova, di tutti gli organismi). Si lega con altissima affinità (legame quasi irreversibile) a una delle vitamine più importanti nel nostro metabolismo, la biotina (es. interviene nella conversione di piruvato in acetil-coA o ossalacetato). Questo perché qualunque predatore mangia le uova e mangiandone troppe si va in avitaminosi, la avidina sequestra tutta la biotina → le uova contengono avidina come strumento di difesa verso i predatori (vale per tutti i predatori tranne l'uomo → cuocendo le uova l'avidina non è più in grado di sequestrare le vitamine).

Composizione diversa da qualità

Non basta che un certo componente sia presente nella materia prima. Bisogna considerare:

• Biodisponibilità del componente: deve essere in grado di passare dall'esterno all'interno dell'essere umano, superare la barriera intestinale e passare nel metabolismo. Questo dipende dall'alimento, cosa c'è dentro, come è formulato.
• La proteina più abbondante nel bianco d'uovo è l'ovoalbumina, è una serpina, cioè un inibitore delle proteasi a serina (tripsina e chimotripsina) → il bianco d'uovo crudo non viene digerito. Se è cotto sì perché viene denaturata l'ovoalbumina impedendo a questo fattore antinutrizionale di esercitare la sua funzione. Dovunque ci sia un deposito di proteine ci sono questi sistemi per rendere difficile la vita dei predatori.

Processo: Processando l'alimento (es. cuocendolo) questo cambia la struttura delle sue macromolecole, denaturo le macromolecole. Ma esagerando col processo si rischia di cambiare le caratteristiche chimiche di alcuni amminoacidi con risultati che possono essere nefasti sia dal punto di vista della digeribilità e valore nutrizionale ma anche dal punto di vista della sicurezza dell'alimento. Il processo incide su aspetto, colore, sapore dell'alimento.

Esempio dell'uovo

Le proteine disavvolte sono più facili da tagliare → più digeribili. Il tuorlo è giallo perché ci sono caroteni e ferro (per fare l'emoglobina e permettere al pulcino di respirare). Costituito da proteine e fosfolipidi. Scaldando, si altera la struttura dei fosfolipidi rendendo difficile il loro assorbimento.

Maionese e meringa contengono rispettivamente tuorlo e albume. Si fanno intervenendo con un processo. Ci sono delle possibili perdite nutrizionali in questi processi? Le reazioni portano a perdite di cisteina, quindi si ha un decadimento del valore nutrizionale dell'alimento.

Cuocendo troppo l'uovo il tuorlo diventa verde: le cisteine presenti nelle proteine dell'albume perdono lo zolfo, che se ne va sotto forma di acido solfidrico. Esso migra dall'albume verso il tuorlo, dove c'è l'emoglobina che servirebbe al pulcino per respirare quando nasce → l'acido solfidrico si lega all'emoglobina al posto dell'ossigeno, dando un composto verde (sulfo-emoglobina). L'acido solfidrico si ferma solo sulla superficie del tuorlo, è un solido e il gas non può entrare (l'interno non diventa verde).

Il pH di un uovo fresco è circa 9. Ciò è una complicazione dal punto di vista edonistico perché percepiamo tutti gli alimenti con un pH elevato come qualcosa di saponoso (es. carne cruda → si aggiunge limone). Le aziende alimentari usano l'albume sotto forma di polvere per praticità.

Aldeide più ammina: base di Shift. Se si sbaglia la temperatura a cui fare essiccare gli albumi, questi diventano neri. Bisogna prevenire che succeda.

Controllo molecolare di un alimento

Il protagonista principale delle caratteristiche di qualità di un alimento è rappresentato dalle proteine. Esse hanno una serie di funzioni rilevanti su cui si può giocare per gestire i diversi livelli di qualità degli alimenti.

Modificazioni strutturali

Tutti gli interventi che facciamo toccano la struttura delle proteine. Per rendere un cibo di qualità bisogna cambiarne la struttura.

Modificazioni funzionali

Si possono fare due cose: privare le proteine della loro attività funzionale, ad esempio inattivando degli enzimi; oppure sfruttare queste proprietà funzionali per introdurre delle modificazioni.

Ci sono una serie di strumenti che descrivono come si possa verificare che i cambiamenti che intendevamo compiere sulla matrice alimentare si sono davvero compiuti, in quale modo e quanto e con quale velocità. Anche nel materiale biologico la trasformazione dipende da due fattori:

• Un fattore termodinamico: qual è la forma più stabile?
• Un fattore cinetico: con che velocità si arriva a un certo prodotto o a un certo intermedio?

Tutto ciò si deve fare senza interferire sul requisito fondamentale di un alimento: la sicurezza per il consumatore.

Controllo della struttura/funzione

Controllo delle interazioni tra i diversi componenti. Al centro di queste interazioni ci sono le proteine perché esse sono in grado di interagire, essendo anfoteriche (cambiando carica) e anfifiliche (disponendo di regioni con diversa polarità) con tutti gli altri componenti macro- e micromolecolari presenti negli alimenti.

Queste interazioni rappresentano il bersaglio dei nostri interventi.

Acqua

Funzioni:

• Solvente: tiene le molecole in soluzione a patto che ci sia abbastanza acqua e a patto che queste molecole non tendano spontaneamente ad aggregarsi e formare qualcosa di talmente grosso che il moto delle molecole d'acqua non sia sufficiente a tenerle in soluzione. Ci sono sali che si sciolgono perfettamente (es. solfato di sodio, di calcio) e sali insolubili (es. solfato di bario). Se prevalgono le interazioni col solvente una molecola è solubile, se prevalgono le interazioni tra le molecole, queste non si sciolgono ma tendono ad associarsi in qualcosa di troppo grosso per essere mantenuti in soluzione dai moti del solvente.
• Quali sono i fattori che giocano in questo equilibrio tra voglia di interagire con sé stessi o con il solvente? Le caratteristiche della molecola (es. molecole apolari), le sue dimensioni (es. il calcio è più piccolo del bario).
• Macromolecole: le proteine sono proteiformi, cioè in grado di cambiare le proprie caratteristiche di reattività nei confronti di altre proteine, di altre specie presenti in soluzione e nei confronti del solvente. La stessa proteina può esistere in più conformazioni (modificazioni post-traduzionali): es. forma nativa o denaturata. La proteina è sempre la stessa ma si può presentare in una molteplicità di forme. Noi usiamo come fonte di nutrienti una grande varietà di specie.
• Strutturante: l'acqua è, contemporaneamente, il principale nemico della struttura macromolecolare (tutte le strutture sono fatte in modo da proteggere i legami H al loro interno dalla competizione con l'acqua); ma è anche il più potente agente strutturante (se si forma la doppia elica non è solo perché abbiamo protetto i legami H, ma anche perché abbiamo impaccato le coppie di basi le une contro le altre per non lasciare superfici idrofobiche esposte al solvente; la stessa cosa nelle proteine: se c'è una struttura terziaria è perché i residui idrofobici degli amminoacidi vengono costretti a starne all'interno creando i legami idrofobici, grazie alla spinta entropica esercitata dall'acqua; vale anche per le membrane biologiche).
• Mezzo di reazione: l'acqua serve per compiere le reazioni idrolitiche (la digestione è un fenomeno idrolitico).

Attività dell'acqua

Non ci interessa quanta acqua c'è, ma l'acqua che è libera di comportarsi da acqua, ossia l'acqua che interagisce solo con altre molecole d'acqua. In questo caso si dice che l'attività dell'acqua è pari a 1 (acqua distillata). Se qualcosa interagisce con l'acqua, la sua attività diminuisce.

Il contenuto in acqua attiva ha impatto sulle caratteristiche fisiche di un alimento. Ad esempio, se l'attività dell'acqua in un fiocco di cereali supera 0.65, esso diventa gommoso. Come si fa a capire, in un alimento, quanta acqua è libera e quanta acqua è legata? Sapendo quanta ce n'è, si misura quanta acqua può evaporare.

Acqua libera (III): libera di scambiarsi con l'acqua in soluzione, si muove solo per essere rimpiazzata da un'altra molecola d'acqua che prende il suo posto su una molecola che sta nel sistema, che può essere una proteina, un sale.

Acqua legata (I): solo una piccola parte è in grado di muoversi e solo in condizioni estreme.

L'ossigeno fa fatica ad entrare in un sistema in cui c'è poca acqua, perché esso si scioglie nell'acqua per poi reagire con certi enzimi. Invece, se ho sistemi in cui c'è assenza di acqua, l'ossigeno è privo di carica e può sciogliersi in olio, benzene, cloroformio... (funziona male se c'è poca acqua, benissimo se l'acqua non c'è, senza fare danno nel nostro sistema alimentare).

Water transfer: es. durante la cottura di una pizza surgelata l'acqua migra dalle proteine su cui stava nell'impasto all'amido (l'amido non assorbe acqua finché non si alza la temperatura e non si rompono i legami H che tengono unite le regioni dell'amilosio e dell'amilopectina). → i sistemi alimentari non sono sistemi in cui c'è un solo componente ma sono sistemi complessi, in cui ci sono più componenti che, spesso, competono tra di loro in ragione di cosa c'è disponibile (acqua) e in ragione di eventi esterni (in questo caso la temperatura).

Nella farina integrale c'è la crusca che trattiene l'acqua → la pizza non diventa croccante.

Sineresi: separazione solido-liquido (es. yogurt).

Essudazione: alimento che rilascia acqua (es. acqua sulla vaschetta della carne).

Interazione tra acqua e proteine

Questa interazione dipende da:

1. Ambiente

Il fatto che una proteina reagisca con l'acqua e non con se stessa dipende dallo stato di carica della proteina: più cariche ci sono, più acqua riesce a legarsi. Le cariche sono presenti o meno in base al pH della soluzione. Le cariche non sono sempre libere di esprimersi: sono in grado di interagire con l'acqua se non c'è qualcosa che le scherma. Ad esempio, durante la cottura delle zucchine, la presenza di sale (forza ionica) fa sì che l'acqua fuoriesca: questo perché il sale neutralizza le cariche presenti sulle proteine della zucchina. Il fatto che le cariche siano libere di esprimere il loro potenziale di attrazione nei confronti dell'acqua dipende anche dalla presenza di altre specie nel sistema, come i metalli.

2. Caratteristiche della struttura proteica

Non c'è un solo tipo di proteina (ci sono differenze), quindi tutto ciò non è generalizzabile. C'è differenza tra specie e specie, e anche all'interno della stessa specie ci sono proteine che hanno subito modificazioni post-traduzionali e altre che non le hanno subite.

Le proteine possono essere modificate trattandole con un intervento tecnologico (es. calore).

Variazione di solubilità: ruolo del pH

Proteine insolubili: legano poca acqua, prevalgono le interazioni proteina-proteina che danno luogo alla associazione reversibile che forma aggregati troppo grossi perché l'acqua li possa disperdere. La solubilità è un parametro su cui si può intervenire come tecnologia alimentari. Si raggiunge il minimo di solubilità quando il pH della soluzione è uguale al punto isoelettrico delle proteine.

Carica netta uguale a zero: il numero di cariche positive è uguale al numero delle cariche negative. Le proteine con carica netta uguale a zero non si respingono. Il valore di pH che corrisponde al pI di una proteina corrisponde anche al valore di pH in cui quella proteina ha il minimo delle cariche, quindi in cui ha la minima capacità di trattenere l'acqua.

Controllo molecolare delle caratteristiche di un prodotto

Esempio: processo che insolubilizza una proteina in base al pI, ossia la produzione dello yogurt. Si mettono dei microrganismi nel latte e lo si porta ad una certa temperatura. I microrganismi crescono consumando il lattosio nel latte. Il prodotto del metabolismo del lattosio è acido lattico, che abbassa il pH. Il pH originario del latte è circa 6.2; esso scende a 4.6, il pI della caseina, la principale proteina del latte. In queste condizioni le micelle di caseina si associano tra di loro e non sono più solubili, si associano in una massa, che costituisce lo yogurt.

Come si fa ad evitare che, nello yogurt, si separi il siero dalle proteine? Bisogna evitare di arrivare esattamente al pI, ci si ferma un po' più in alto: la proteina diventa lo stesso insolubile ma le proteine conservano un po' di cariche, che servono a trattenere l'acqua, quindi a evitare la separazione.