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Biochimica alimentare Appunti scolastici Premium

Schema completo del corso di biochimica alimentare tenuto dalla professoressa Iametti che sono basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni della prof. Iametti dell’università degli Studi di Milano - Unimi. Scarica il file in formato PDF!

Esame di Biochimica alimentare docente Prof. S. Iametti

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raffreddamento negli impianti; più lentamente il latte veniva esposto al calore membrana (vecchia+caseine). L'attività della lipasi viene monitorata tramite

minore era la precipitazione (polimeri più corti), più rapidamente raffreddo più i alterazione del pH (rompe i trigliceridi liberando acidi grassi che abbassano il pH).

polimeri sono lunghi (meno solubili → precipitano). Sotto i 100bar anche se scaldo la lipasi agisce poco sul globulo (non è ancora

avvenuta l'omo), dopo i 100bar la lipasi intensifica la sua azione perché il globulo si

Denaturazione meccanica: azione di forza di taglio (pompe, macchinazione, è modificato e la lipasi agisce meglio se ci sono le caseine nella membrana.

impastamento) Se omogeneizzo a 4° a Patm ottengo il burro: il globulo non si associa con le

Es: impasto (denaturazione alla base della texture del prodotto); emulsioni caseine ma cercano la stabilità termodinamica associandosi idrofobicamente tra di

(proteine stabilizzano le fasi); filatura a caldo (caseine - modificazione meccanica di loro minimizzando l'interazione con l'acqua (nel burro metto il sale per renderlo

ordinamento); estrusi (impalcatura proteica in cui le proteine si organizzano per più stabile).

azione meccanica).

Colpisce sopratutto i legami non covalenti, i ponti disolfuro (scambio di disolfuro Ruolo delle proteine in un impasto: impasti a base di frumento

intra-inter). La farina di frumento contiene circa il 20% di proteine (80% gliadine-glutenine →

Colpiscono la struttura 2-3-4 e sono reversibili o irreversibili. glutine), 10% umidità e il resto è amido. Per fare il pane uso la farina di frumento +

Modificazione meccanica nel latte: omogeneizzazione. Fatta per ritardare una acqua arrivando al 40% di acqua (ambiente più idrofilico). Il cambio di ambiente

separazione di fase che si verificherebbe durante la conservazione; facciamo sì che associato ad un'azione meccanica denatura le proteine che formano il glutine, un

la parte lipidica non affiori. Il latte si separerebbe in caseine, lipidi e acqua. Rendo reticolo proteico (stabilizzato associazioni idrofobiche e dai ponti S-S formatisi dalla

più piccoli e omogenei i lipidi. denaturazione). Il reticolo ha due caratteristiche: estensibilità e tenacità, che

A livello molecolare colpisce: dipendono dal rapporto tra glutenine e gliadine. Quindi possiamo rendere il

• micella di caseina: ne diminuisco le dimensione senza modificare la reticolo più o meno tenace/estensibile variandone la composizione. La formazione

struttura quaternaria. Modifico le proprietà strutturali: se non del reticolo dipende anche dal tipo di forza meccanica che applico. La rete proteica

omogeneizzo posso fare caseificazione, se invece omogeneizzo non avrò intrappola il granulo d'amido (che può danneggiarsi a seguito della lavorazione o

mai la stessa resa di caseificazione. rimanere integro): se viene danneggiato ad alte temperature e con la presenza

• Globulo di grasso: presente in una struttura macromolecolare che ha una d'acqua gelatinizza.

zona centrale lipidica, una zona di acidi grassi e trigliceridi basso-fondenti Il granulo può essere solubilizzato.

e tutt'attorno c'è una membrana idrofilica (monostrato; fosfolipidi, Alcuni enzimi già presenti nell'impasto possono venire attivati a seguito della

proteine anche coniugate ed enzimi, tra cui la xantina-ossidasi- produce lavorazione (enzimi idrolitici – proteolitici, amilasi); inoltre sono presenti degli

acqua ossigenata che è un battericida ed è usata per la pastorizzazione) inibitori che ne limitano l'attività.

che permette al globulo di restare in soluzione. Tramite azione meccanica Le amilasi sono le più aggressive e idrolizzano l'amido aumentando la quantità di

rompo la membrana del globulo che si frammenta ed espone le zone zuccheri solubilità.

idrofobiche; i residui della caseina si legano alla vecchia membrana La lievitazione: in questo processo viene prodotta CO2, si crea l'alveolatura,

creandone una nuova mista più stabile. Il processo deve avvenire non a aumenta il volume, si sviluppano gli aromi. Il reticolo deve avere il giusto

Patm e a temperature tali che i basso-fondenti si sciolgano leggermente in compromesso tra elasticità e tenacità per stabilizzare la struttura. Ci sono diversi

modo da facilitare il processo. tipi di lievitazione: chimica (molto veloce e richiede un impasto elastico e poco

Se voglio vedere se un latte è stato omogeneizzato o no guardo la struttura del tenace), SC (impasto tenace perché la CO2 viene prodotta lentamente; alveolatura

globulo. maggiore), mista (SC e lattici; avviene un'acidificazione del reticolo e quindi

l'impasto deve avere caratteristiche diverse dai precedenti).

Interazione del globulo con le lipasi: la lipasi interagisce meglio con la nuova Le azioni dell'amilasi condizionano il tipo di lievitazione in quanto liberando

zuccheri semplici questi possono essere utilizzati da SC e lattici → riduzione del due campioni per ogni tipo di pasta e uno lo tratto con urea, l'altro con

tempo di lievitazione e del processo produttivo in generale. urea DTT (un agente riducente). L'urea rompe le interazioni idrofobiche;

La cottura: il reticolo proteico che si è formato si fissa; l'acqua attorno alla molecola mentre l'urea DTT rompe sia le interazioni idrofobiche che i ponti S-S.

si disorganizza rendendo la struttura più compatta. L'acqua superficiale evapora, Confronto i legami che si sono rotti nei campioni. Analizzo due paste che

mentre quella interna migra verso il granulo di amido, che l'assorbe facendo hanno subito un trattamento termico ad alte e basse temperature:

avvenire la gelatinizzazione dell'amido.

Maillard: gli zuccheri interagiscono con l'R di una lisina e ciò dà il colore dorato al ALTE TEMPERATURE BASSE TEMPERATURA

pane, sviluppando gli aromi. Gli enzimi mesofili vengono denaturati; ma dato che il Urea

raggiungimento della T segue un gradiente, durante la cottura le lipasi e le amilasi Urea DTT La quantità di legami S-S è Aumenta l’accessibilità dei

batteriche termofile raggiungono il loro optimum di processo e agiscono sui maggiore. tioli.

polisaccaridi non amido e migliorano la shelf-life. Possono essere aggiunti altri

enzimi col lo scopo di migliorare la compattezza, facilitando la formazione di ponti Trattamento ad alte pressioni: effetti sulle proteine.

S-S, ma devono scomparire dopo la cottura o devo dichiararne la presenza. Scopo del trattamento: sanitizzare e rendere il prodotto più stabile nel tempo;

Vengono anche aggiunti enzimi ossidanti (lipossigenasi e glucosossidasi) che usato per prodotti che non possono essere trattati termicamente.

producono acqua ossigenata e sono in grado di ossidare i residui di tirosina. Se applico una pressione uguale in ogni punto l'alimento non viene deformato e

Possiamo aggiungere proteasi per avere un impasto meno tenace e più elastico; l'azione pressoria agisce sul fluido nell'alimento provocandone la variazione di

del grasso per sfavorire la formazione del reticolo proteico (i lipidi si intromettono); volume → le membrane dei MO si spaccano e variano gli equilibri osmotici.

la fibra. Nell'alimento deve quindi esserci un fluido; il trattamento è istantaneo e agisce

Il raffermimento: abbiamo una perdita d'acqua durante il processo; l'amido va in anche all'interno del prodotto. Il trattamento agisce aumentando la T e variando il

contro ad una modificazione (retrogradazione) assumendo una struttura più pH del prodotto.

ordinata rilasciando acqua. L’acqua ritorna quindi lentamente alle proteine Il primo bersaglio sono le cellule intere, poi macromolecole (proteine e DNA),

causando il rammollimento. Nel prodotti da forno già pronti vengono aggiunti lipidi polimeri, spore e piccole molecole. Non altera il colore.

in modo da rallentare la migrazione dell'acqua. Effetti del trattamento pressorio sulle proteine: modifica della struttura

• Pasta: l'impasto deve essere tenace, il reticolo piccolo con pori molto tridimensionale (senza intaccare la struttura primaria) alterando l'acqua e quindi la

piccoli in modo da trattenere il granulo d'amido che altrimenti in cottura sua interazione con la struttura; modifica legami a H, le interazioni idrofobiche e

gelatinizza uscendo dal reticolo proteico (pasta collosa). L'impasto deve ioniche.

avere un dato rapporto tra gliadine e glutenine in modo da essere tenace. Inoltre denatura gli enzimi (in particolare quelli difficili da alterare termicamente →

Viene fatta una fase tecnologica di essiccamento per motivi microbiologici polifenolossidasi) o lo modifica senza inattivarli portando ad una maggiore

e soprattutto il reticolo deve cedere l'acqua avendo il tempo di selettività nei confronti del substrato.

riorganizzare la propria struttura (altrimenti si rompe). Per avere un Es. Ovoalbumine: se tratto ad alta pressione l'albume diventa un gel. Per prima

reticolo più compatto posso aggiungere l'albume, il quale compie scambi cosa diminuisce la solubilità in modo non lineare aumentando la temperatura e

di-solfuro formando un reticolo proteico molto forte (pasta fresca). quindi la proteina precipita. Successivamente si aggiungono agenti proteggenti per

renderla meno sensibile alla modificazione (zucchero, sale) in modo che la proteina

Come evidenziare la tenacità delle proteine: studio una pasta fatta dalla stessa rimanga in soluzione.

semola essiccata a bassa e alta temperatura; ci sono tre metodi:

1. Utilizzo dei prob che interagiscano con i ponti SH accessibili. Ma la proteina si è modificata in una nuova struttura ugualmente solubile o non si

2. Esamino quali proteine e quali interazioni stabilizzano il glutine: prendo è modificata? Per capire cosa è successo controlliamo la struttura terziaria della

proteine o con fluorescenza o con il dicromismo circolare del triptofano. desolubilizzano).l'aggregazione continua però nel tempo e se lascio andare avanti il

Tramite un terzo metodo (ovoalbumina inibitrice delle protesi, per cui se trovo dei processo si formerà un coagulo troppo compatto (andando in sineri → formazione

peptidi si è denaturata) capisco in questo modo che l'ovoalbumina ha modificato la di un gel sempre più denso fino a perdere acqua); quindi attuo una rottura del

sua struttura a causa del trattamento pressorio. coagulo e lo ricompatto negli stampi di formaggio.

Il trattamento termico eventualmente subito dal latte influisce sulla formazione del

Metodi per controllare se il trattamento pressorio influisce sulla shelf-life: coagulo: non deve essere omogenizzato. Se lo scaldo può avvenire uno scambio di

La proteina normale ha due picchi S-N; quando la proteina invecchia e produce disolfuri tra le cisteine delle caseine e la BLG → ciò preclude l'azione dell'enzima e

ammoniaca (il residuo di glutammina diventa glutammato rilasciando ammoniaca) quindi la formazione del coagulo.

abbiamo due diversi picchi S-N. 2. Maturazione di alimenti: le proteolisi agiscono sulla texture per avere più

Es. Betalattoglobulina: provo a fare i trattamenti a diverse pressioni e vedo che gli elasticità (formaggio e frollatura della carne).

spettri sono tutti uguali perché la proteina si modifica e torna poi ad assumere la Il formaggio subisce una fase di maturazione: durante questa fase avvengono dei

struttura nativa (metodo tramite marcatori disolfuri); proteina reversibile. processo idrolitici (su proteine e trigliceridi); le proteasi che intervengono nella

Il trattamento pressorio non viene utilizzato sul latte in quanto la caseina ne risente maturazione sono la rennina, la plasmina e gli enzimi contenuti negli starters

troppo, ma viene molto impiegato sugli ammidi. (frammentano in peptidi e amminoacidi). La loro azione varia in base alla

concentrazione, tempo, tipi di starter, aggiunti interi o incapsulati.

Denaturazioni provocate dagli enzimi: gli enzimi vengono aggiunti in certi alimenti Evento idrolitico sui trigliceridi: liberazione di acidi grassi che danno plasticità e

per ottenere una maturazioine, stabilizzare le bevande, avere lo sviluppo di aromi.

aromi..(buona parte sono idrolitici). Utilizzo di enzimi in prodotti da forno: agisco sulle macromolecole e posso

Proteasi: posso essere esoproteasi o endoproteasi con target differenti (tripsina essere idrolitici o ossidasici.

basici, chimotripsina idrofobici). Enzimi ossidasici:

1. Coagulazione del latte: un enzima comporta un idrolisi a livello specifico lipossigenasi: soprattutto nella soia e hanno un effetto sbiancante sulle

della k-caseina. Tra queste troviamo la rennina e alcune proteine vegetali. farine. Ossidano gli acidi grassi a perossidi che a loro volta ossidano i

Comportano un idrolisi controllata (modifica parziale). Le rennina è una componenti colorati della farina.

famiglia di proteasi presenti nello stomaco di animali; sono aspartico- Glucoso-ossidasi: ossidano il glucosio al corrispondente acido producendo

proteasi (asparagina nel sito catalitico). La chimosina è la più usata acqua ossigenata (ottimo ossidante). L'acqua ox ossida i gruppi OH degli

industrialmente per creare il coagulo (formaggio) in quanto ha un'affinità AA (tirosina) formando un glutine più compatto. → può però ossidare altri

maggiore nei confronti delle k-caseina e una bassa affinità per tutto il componenti con produzione di odori anomali.

resto. Enzimi idrolitici:

Generalmente nel processo possono essere usati due preparati di enzima:uno Attività sull'amido: alfa/beta-amilasi e amido-glucosidasi. Comportano

naturale e uno ricombinante che si differenziamo nel contenuto di chimosina e l'aumento degli zuccheri fermentescibili utilizzati dai lieviti; aumenta la

pepsina. Ma la chimosina è costosa da purificare, quindi esistono dei sostituti: quantità di mono e disaccaridi (favoriscono Maillard); miglioramento del

proteasi prodotte da muffe. sapore e texture del prodotto (aggiunti attraverso il malto o miscelati nella

Se non voglio usare la rennina uso delle proteine vegetali estratte dal cardo e dal farina → provengono da mesofili; successivamente posso avere l'aggiunta

carciofo. di amilasi termostabili che modificano l'amido in cottura aumentando la

Indipendentemente dall'origine delle proteasi l'azione deve essere limitata. shelf-life).

Quando aggiungo un enzima al latte le caseine si destabilizzano e si aggregano in Enzimi che agiscono su polisaccaridi non amido: pensosanasi, emicellulasi

modo idrofobiche per trovare stabilità formando così una rete proteica (si e xilanasi. Hanno la capacità di trattene l'acqua e ne regolano la mobilità.

• Proteasi: rompono il legame del glutine (ridurre forza di una farina); di quaternaria che possono generare).

origine fungina, batterica o vegetali. Devono avere azione limitata. 1. Beta-caseina:

• Enzimi che agiscono sui lipidi: lipasi (fungine) utilizzate per ottenere mono 2. Fosfopeptidi: contengono il gruppo fosfato (NON P); chelano il calcio

e digliceridi. Hanno attività esterafica, aumentano la shelf-life. aumentandone l'assorbimento e derivano dalla caseina (da due frammenti

di alfa e beta-caseina).

Utilizzo gli idrolitici in alcuni processi: estrazione delle protreine dalla matrice (non Faccio incontrare una cellula del tessuto osseo con i peptidi derivanti da alfa e beta

devo creare condizioni estreme per separarle e quindi le proteine conservano le e noto che:

strutture native), chiarifica es succhi di frutta, stabilizzazione di bevande, utilizzo di Beta: si associa in complessi quaternari Alfa: si associano in modo meno

proteasi per proteolisi limitata (birra). che sono meglio riconosciuti efficiente determinando la formazione

Utilizzo di proteasi nella creazione di composti aromatici: negli aromi intervengono dall'osteoblasta che quindi è in grado di di una aggregato con dimensioni minori

una famiglia di peptidi che lavora in sinergia con gli acidi nucleici (IMP e assorbire meglio il calcio. L'associazione che l'osteoblasta non è in grado di

glutammato) derivanti da cellule di SC esauste o da isolati di legumi (soia e pisello). dipende sia dalla carica che dal tipo di riconoscere e quindi non assorbe il

Elimino tutto il DNA e lo converto in IMP e tramite l'utilizzo di enzimi libero i sequenza amminoacidica. calcio.

peptidi che mi interessano che insieme al glutammato e agli acidi nucleici creano

un aroma. Effetti sulle proteine di enzimi endogeni: rompono le catene peptidiche all'interno

Presenza di proteasi in un alimento: gli enzimi presenti naturalmente hanno come determinando il distacco dei singoli amminoacidi che vengono decarbossilati

bersaglio le proteine integre ed enzimi decarbossilanti. producendo i precursori delle ammine biogene (molecole prodotte per

1. Proteine intatte: pepsina (AA idrofobici acidi), endoproteasi (tripsina- comunicare tra le cellule → adrenalina, serotonina, gaba, istamina..). Se in un

basici; chimotripsina-idrofobici) es papaina e ficina, esoproteasi. alimento per degradazione si ha la formazione di questi composti essi vengono a

Effetti delle proteasi negli alimenti sulle proteine intere: contatto con la cellula determinando anche reazioni non gradite. La risposta può

• Negativi: idrolizzano le proteine con conseguente perdita della funzione essere:

tecnologica; nel latte le endoproteasi idrolizzano le caseine ccreando il • positiva

corpo di fondo (anche nella soia); produzione di peptidi amari • indifferente

• Positivi: maggiore biodisponibilità di amminoacidi e micronutrienti (non • negativa: la gravità dipende dal tipo di neurotrasmettitore e dallo stato

più legati a proteine). dell'organismo. L'effetto può essere potenziato da alcuni alimenti (es

alcool) e dall'utilizzo di certi farmaci.

Alcuni proteine contengono peptidi bioattivi che hanno funzioni benefiche nei L'istamina si trova negli alimenti che hanno subito una maturazione delle proteine

confronti dello sviluppo e del controllo della vita della cellula (antiossidanti, (formaggi) o in organismi unicellulari come gli lieviti. Un consumo di questi alimenti

immunostimolanti, neurotrasmettitori..). Questi possono generarsi nel processo non va bene quando la cellula produce già istamina (reazioni allergiche), quindi

fermentativo in cui le proteasi idrolizzano le proteine o a livello intestinale da vanno limitati in soggetti sensibili.

enzimi digestivi. Agiscono in sinergia con altri peptidi e con la matrice alimentare. La serotonina è un neurotrasmettitore con effetti rilassante e regola l'umore in

Categorie di alimenti che generano peptidi bioattivi: caseine e sieroproteine, senso positivo; il suo precursore è il triptofano. Ci sono individui sensibili a questo

glutine (meno quantità), soia fermentata. Le sequenze che codifica questi peptidi AA che possono avere effetti eccitanti dal consumo dello stesso; in questi individui

sono di circa 5/6 AA; è più facile trovarli in prodotti trasformati, latte mammiferi (es sotto antidepressivi) il consumo di questi alimenti (cacao..) non è consigliato.

monogastrici, yogurt. Ci si è accorti che non tutti i peptidi bioattivi erano efficienti Gli antidepressivi sono inibitori di mono-amminaossidasi che degrada la serotonina

in quanto il loro funzionamento è influenzato non solo dalla sequenza (migliora l'umore) ma degrada anche le amminossidasi che degradano dopamina e

amminoacidica, ma anche della struttura e dalla loro associazione (struttura adrenali i quali regolano gli stati di stress e la tensione sanguinea, quindi la

pressione sanguinea non viene controllata (effetto collaterale negativo). È probiotici lattici e nei prodotti per la prima infanzia (azione antimicrobica e

necessario evitare il consumo di alimenti contenti ammine derivanti dalla tirosina di trasporto).

che causano gravi stati di ipertensione (come vino, formaggio, yogurt, Ferritina: deposita il ferro(palla proteica con al centro il ferro), la proteina

cioccolato...). è fatta da 24 subunità; presente in tutti gli organismi. Il ferro è depositato

come Fe3; possiamo avere circa 4000 Fe3 per ogni molecola di ferritina. È

Le ossidasi ossidano i gruppi R delle proteine in presenza di ossigeno con una proteina stabile e la dissociazione avviene tramite un detergente o

conseguente formazione di complessi polimerici bruni (precursori dei polifenoli); per abbassamento del pH (2; ciò avviene nello stomaco). È perfettamente

tale colorazione è dovuta al fatto che questi enzimi ossidano i gruppi OH dei gruppi solubile e viene usata come veicolante di composti poco stabili o

R formando polimeri che influenzano la colorazione. facilmente ossidabili (acidi grassi poli-insaturi).

I polifenoli che si formano sequestrano ioni e metalli alle proteine rendendo

l'amminoacido che ha subito modifica del gruppo R non-biodisponibile. Per quanto riguarda lo iodio invece: viene integrato con la dieta tramite

Esempi di enzimi che compiono questa reazione: l'assunzione di tirosina. La tirosina iodata viene a contatto con la tiroglobulina che

• Laccasi (polifenol-ossidasi): sono enzimi che lavorano con cofattori (Fe, sottrae lo iodio legandolo a due suoi residui tirosinici e produce gli ormoni T3 e T4.

Cu); hanno un optimum di pH intorno alla neutralità (7). Alcune proteine legano dei principi attivi, come nel caso dell'avidina, la quale lega

Per inattivarli non posso usare un trattamento termico (sono abbastanza la biotina così saldamente da renderla indisponibile e per assimilare la biotina è

termoresistenti), posso aggiungere chelanti (acido citrico o ascorbico) i quali necessario un trattamento di denaturazione termica.

chelano i metalli riducendo l'attività degli enzimi e abbassano il pH. Oppure posso Alcune proteine hanno azione chelante: gruppo di proteine che creano la niacina. Il

sottrarre uno dei due substrati (in particolare ox); processo e confezione in complesso è stabilizzato da interazioni elettrostatiche ed è termostabile, quindi per

atmosfera modificata. Questi prodotti non vengono trattati con lame in metallo rendere la niacina bidisponibile è necessario condurre una variazione di pH oppure

(Cu,Fe) ma con lame di ceramica. cambiare la forza ionica.

Un altro meccanismo di blocco della reazione è quello di schermare gli intermedi:

mettendo a contatto la cisteina con un intermedio di reazione (dopachinone) Le proteine con ruolo biologico posso avere effetti positivi o negativi:

quest'ultimo ne risulta inutilizzabile. La reazione viene quindi bloccata non per Tossico

inattivazione enzimatica ma per schermatura dell'intermedio. Le lectine hanno un gruppo polisaccaridico, sono molto compatte e

hanno un'alta resistenza termica e agli enzimi. Si attaccano alla

Proteine con funzione su micronutrienti: membrana intestinale e possono essere ottimi ancoraggio per MO

Alcune proteine solubilizzano i metalli in modo da renderli biodisponibili. indesiderati; sono inoltre difficili da digerire e determinano quindi una

Il ferro non è solubile (tossico in quanto facilmente ossidato dall'ossigeno sovraproduzione di acido cloridrico nello stomaco (→ ulcere).

producendo Fe3 e radicali superossido che fanno reazioni dannose per la cellula) e Facilitano la coagulazione del sangue. Una delle più studiate è la

tende a precipitare. Viene chelato dalle proteine per evitare che precipiti e che non concanavalina.

reagisca con l'ossigeno (stratagemma usato con altri metalli). Le proteine coinvolte Inibitori di proteasi: bloccano l'attività catalitica delle proteasi

sono: determinando un minor assorbimento delle proteine. Sono potenti

• Trasferrina: trasporta il ferro. Proteina presente in tutte le cellule; allergeni in soggetti sensibili; il più noto è quello della tripsina. Sono

costituita da due lobi e ogni lobo lega un atomo di ferro in forma ossidata però termosensibili; si trovano in alimenti con funzione di deposito

(Fe3) in quanto più stabile in forma coordinata. Il ferro è coordinato a (semi). Raggruppabili in famiglie a seconda di cosa inibiscono: inibitori

residui di istidina, acido aspartico e ione HCO3- (carbonato). Utilizzata nei delle cistein-proteasi (hanno una cisteina nel sito catalitico e non nella

packaging per sottrarre il Fe ad eventuali MO, per selezionare micro zona di riconoscimento).

◦ Proeine chelanti: possono essere tossiche in quanto rendo meno

biodisponibili alcuni composti (biotina-niacina).

• Proteine con attività positiva: hanno un ruolo positivo nel metabolismo

cellulare o entrano nel metabolismo dei micronutrienti. Nel primo caso

posso avere due effetti: sistemico (intervengono nella modulazione del

metabolismo con una funzione anticolesterolemica, anti iperglicemico..) e

specifico (facilitano l'assorbimento di ioni metalli).

Si sa molto poco su queste proteine e quindi non vengono molto sfruttate.

Es. Alcune proteine della soia () hanno un effetto ipercolesteremico, iperglicemico..

Queste proteine agiscono come tali e in sinergia con altre proteine. Sono proteine Le bande sono differenziate dal fatto che le miofibrille sono costituite da due

grosse e sono complesse (struttura quaternaria: costituite da più monomeri uguali diversi filamenti costituiti da una struttura sovramolecolare differente:

o diversi), ma possono agire anche con complessi non proteici (es magnesio). • Banda I filamenti sottili: costituiti da tre proteine: actina, troponina e la

Es. Conglicina: esamero formato da trimeri (tre sub unità presenti a due a due); tropomiosina. L'actina che costituisce i filamenti si chiama actina F

soltanto una subunità (alfa) è quella che serve per avere la funzionalità; la presenza (associazioni non covalenti di actina G che in presenza di magnesio

dell'esamero è l'unica configurazione che fa sì che la subunità mantenga una polimerizza formando l'actina F). i filamenti di actina F si uniscono a

struttura funzionale. coppie formando una doppia elica e al di sopra abbiamo le altre due

Es. Proteina di deposito del lupino, molto grossa con subunità. Ha azione positiva proteine (troponina e tropomiosina). La tropomiosina è costituita da un

nella regolazione dell'attività insulinica e nel deposito dei lipidi. Tetramero: agisce dimero formata da due monomeri organizzati in modo da avvolgere

maggiormente in presenza di certi ioni. l'actina F. Sulla tropomiosina ad ogni passo dell'elica si trova la troponina,

la quale è un trimero di subunità con funzione diversa.

Il muscolo è formato da fibre muscolari lunghe 1-40 nm con diametro di 0.1 nm. Troponina che si lega alla tropomiosina con funzione di ancoraggio

La fibra muscolare costa di cellule polinucleate raccolte in una membrana Troponina C che lega il calcio

(sarcolemma – elettricamente eccitabile); il costituente citoplasmatico delle fibre Troponina T che inibisce l'interazione tra il filamento sottile e

muscolari in cui sono immerse le miofibrille si chiama sarcoplasma. Esso contiene i quello pesante

mitocondri (paralleli ai filamenti), il reticolo sarcoplasmatico e i tubuli trasversali. Zona scura: filamenti spessi. Formati dalla miosina (oligomero costituito da

Il reticolo sarcoplasmatico è un sistema di tubili presente nel citoplasma che due catene pesanti e due leggere). Verso la parte N-terminale i filamenti si

circonda le miofibrille; regola la concentrazione del calcio nel citoplasma. aprono fino ad avere una struttura

Proteine del sarcoplasma: 30-35% delle proteine totali, sono solubili in soluzioni globulare, mentre all'altra estremità

saline a pH neutro. Costituite da 100-200 proteine diverse restano a cordone (elica). Nella zona

Proteine miofibrillari: 45-55% delle proteine totali. lineare la proteina è flessibile e ciò

Proteine dello stroma (10-15% delle proteine totali). Sono insolubili in acqua, permette la contrazione. I filamenti di

costituite da collageno (40-60%) ed elastina (10-20%). actina si associamo coda contro coda

e danno il filamento stesso.

Il sarcomero è costituito da una banda I (ISOTROPA) che fa passare la luce e una Banda A formata da una zona a filamenti spessi (zona H) e da una zona a

banda A (ANISOTROPA) che non la fa passare. filamenti spessi e sottili. SLIDE 8

Tutti i filamenti sono ancorati ad una serie di proteine accessorie; i punti di

contatto tra i filamenti sono fibrille perpendicolari che legano diversi filamenti: la calpaine idrolizzano le bande H e le bande I, ovvero i punti di ancoraggio

zona H e Z. delle proteine accessorie determinando il totale rilassamento del muscolo

Il complesso multiproteico ha proprietà di contrazione, attività ATPasica (attività e quindi la fine del processo di frollatura.

idrolitica nei confronti dell'ATP producendo ADP, Pi ed energia per la Altri enzimi: le catepsine si trovano all'interno dei lisosomi e sono proteasi

contrazione muscolare. aspecifiche (idrolizzano tutto – miofibrille incluse).

I due filamenti (spesso e sottile) possono associarsi: la testa della miosina si associa La frollatura: evento metabolico, strutturale e proteico. Il pH controlla anche il

all'actina a livello della troponina; una delle tre subunità lega la miosina. colore che la carne assume in quanto controlla l'associazione tra le miofibrille e

Quando il muscolo viene contratto la zona centrale scompare e il filamento sottile quindi la luce si riflette in modo diverso dando una diversa percezione del colore.

scorre sopra quello spesso grazie all'interazione tra actina e miosina (vedi Questo parametro dipende anche dalla mioglobina (nativa/denaturata); se

sopra) e il muscolo si contrae (rimpicciolisce). denaturata (a causa del pH) da come espone il gruppo eme e dallo stato di

1. Aumento della quantità di calcio rilasciato dal reticolo sarcoplasmatico in ossidazione del ferro.

seguito a depolarizzazione. Carne in fase di putrefazione: distruzione gruppo eme e perdita di AA dalla

2. Il calcio si lega alla traponina e la modifica strutturalmente in modo tale mioglobina; ciò causa una colorazione verde.

che la miosina si leghi all'actina e provochi la contrazione. Interventi consentiti su prodotti carnei che prevedono l'utilizzo di enzimi:

Quando ho un abbattimento di un animale la morte comporta una situazione di Proteolitici: rendono la carne più tenera (es papaina). Utilizzati in nord-

rigor, di contrazione muscolare. Alimentarmente ci serve la carne in rilassamento, america; spruzzati in piccole dosi su carcasse trasportate refrigerate per

quindi riporto il calcio nel reticolo endoplasmatico (assorbimento contro gradiente, lunghi periodi (aiutano la frollatura) o usati nelle salamoie in modo da far

quindi spendo ATP) determinando il distacco di actina e miosina e quindi il assorbire il sale e ridurre i tempi di marinatura (messi nei preparati per

rilassamento del muscolo. marinatura casalinghi). Usati anche come aiuti per velocizzare il processo

Modificazioni post-mortem digestivo della carne.

• •

Arresto della circolazine sanguinea: passaggio da metabolismo aerobico ad La trasaminasi viene usata per dare texture alla carne; crea un residuo

anaerobico. Cala l'efficienza di produzione dell'ATP (condizione stress- isopeptidico stabilizzato da un legame covalente. Storicamente era usato

dipendente; se ha fame o sete la glicolisi fa fatica ad iniziare). in oriente per fare il surimi: pezzi di pesce e transaminasi che crea

• Eventi metabolici: viene allontanato il sangue per ragioni microbiologiche, compattezza. Utilizzato per compattare la carne (es arrosto) o in carni che

e quindi abbiamo l'accumulo dell'acido lattico che fa scendere il pH a hanno difficoltà di compattazione. Nei mercati Americani viene usato nella

livello muscolare (rallentamento della glicolisi in quanto il pH influisce sugli produzione di yogurt per compattare la texture. Unisce due proteine

enzimi; influenza la struttura delle miofibrille fino a farle precipitare o a (ricche di lisina e glutammina) otttenendo una rete proteica stabile e

cambiarne la solubilità e la capacità di mantenere l'acqua). Abbasssando la compatta. •

temperatura rallento anche l'abbassamento del pH in modo che non ci Aspoetti negativi: tolgo della lisina che è

siano gli effetti descritti prima. un AA essenziale e inoltre creo un peptide non

La variazione di pH aumenta la resistenza ai MO, migliora la capacità di trattenere naturale di cui ancora non sappiamo il

l'acqua (e quindi la texture) e influenza la colorazzione della carne. comportamento nell'organismo.

Se la carne perde tanta acqua il sale non penetra (stagionatura breve).

• Eventi enzimatici e proteolitici: sono presenti nella cellula muscolare gli

enzimi calpaine (proteolitici nel sarcoplasma; funziona solo con

concentrazioni significative di calcio – durante la contrazione muscolare -

e ha l'ottimo di pH non a pH fisiologico – circa 5, pH post-mortem). Le


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DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze e tecnologie alimentari
SSD:
Università: Milano - Unimi
A.A.: 2018-2019

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher annamarga26 di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica alimentare e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Milano - Unimi o del prof Iametti Stefania.

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