Biochimica alimentare

La proteina normale ha due picchi S-N; quando la proteina invecchia e produce disolfuri tra le cisteine delle caseine e la BLG → ciò preclude l'azione dell'enzima e

ammoniaca (il residuo di glutammina diventa glutammato rilasciando ammoniaca) quindi la formazione del coagulo.

abbiamo due diversi picchi S-N. 2. Maturazione di alimenti: le proteolisi agiscono sulla texture per avere più

Es. Betalattoglobulina: provo a fare i trattamenti a diverse pressioni e vedo che gli elasticità (formaggio e frollatura della carne).

spettri sono tutti uguali perché la proteina si modifica e torna poi ad assumere la Il formaggio subisce una fase di maturazione: durante questa fase avvengono dei

struttura nativa (metodo tramite marcatori disolfuri); proteina reversibile. processo idrolitici (su proteine e trigliceridi); le proteasi che intervengono nella

Il trattamento pressorio non viene utilizzato sul latte in quanto la caseina ne risente maturazione sono la rennina, la plasmina e gli enzimi contenuti negli starters

troppo, ma viene molto impiegato sugli ammidi. (frammentano in peptidi e amminoacidi). La loro azione varia in base alla

concentrazione, tempo, tipi di starter, aggiunti interi o incapsulati.

Denaturazioni provocate dagli enzimi: gli enzimi vengono aggiunti in certi alimenti Evento idrolitico sui trigliceridi: liberazione di acidi grassi che danno plasticità e

per ottenere una maturazioine, stabilizzare le bevande, avere lo sviluppo di aromi.

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aromi..(buona parte sono idrolitici). Utilizzo di enzimi in prodotti da forno: agisco sulle macromolecole e posso

Proteasi: posso essere esoproteasi o endoproteasi con target differenti (tripsina essere idrolitici o ossidasici.

basici, chimotripsina idrofobici). Enzimi ossidasici:

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1. Coagulazione del latte: un enzima comporta un idrolisi a livello specifico lipossigenasi: soprattutto nella soia e hanno un effetto sbiancante sulle

della k-caseina. Tra queste troviamo la rennina e alcune proteine vegetali. farine. Ossidano gli acidi grassi a perossidi che a loro volta ossidano i

Comportano un idrolisi controllata (modifica parziale). Le rennina è una componenti colorati della farina.

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famiglia di proteasi presenti nello stomaco di animali; sono aspartico- Glucoso-ossidasi: ossidano il glucosio al corrispondente acido producendo

proteasi (asparagina nel sito catalitico). La chimosina è la più usata acqua ossigenata (ottimo ossidante). L'acqua ox ossida i gruppi OH degli

industrialmente per creare il coagulo (formaggio) in quanto ha un'affinità AA (tirosina) formando un glutine più compatto. → può però ossidare altri

maggiore nei confronti delle k-caseina e una bassa affinità per tutto il componenti con produzione di odori anomali.

resto. Enzimi idrolitici:

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Generalmente nel processo possono essere usati due preparati di enzima:uno Attività sull'amido: alfa/beta-amilasi e amido-glucosidasi. Comportano

naturale e uno ricombinante che si differenziamo nel contenuto di chimosina e l'aumento degli zuccheri fermentescibili utilizzati dai lieviti; aumenta la

pepsina. Ma la chimosina è costosa da purificare, quindi esistono dei sostituti: quantità di mono e disaccaridi (favoriscono Maillard); miglioramento del

proteasi prodotte da muffe. sapore e texture del prodotto (aggiunti attraverso il malto o miscelati nella

Se non voglio usare la rennina uso delle proteine vegetali estratte dal cardo e dal farina → provengono da mesofili; successivamente posso avere l'aggiunta

carciofo. di amilasi termostabili che modificano l'amido in cottura aumentando la

Indipendentemente dall'origine delle proteasi l'azione deve essere limitata. shelf-life).

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Quando aggiungo un enzima al latte le caseine si destabilizzano e si aggregano in Enzimi che agiscono su polisaccaridi non amido: pensosanasi, emicellulasi

modo idrofobiche per trovare stabilità formando così una rete proteica (si e xilanasi. Hanno la capacità di trattene l'acqua e ne regolano la mobilità.

• Proteasi: rompono il legame del glutine (ridurre forza di una farina); di quaternaria che possono generare).

origine fungina, batterica o vegetali. Devono avere azione limitata. 1. Beta-caseina:

• Enzimi che agiscono sui lipidi: lipasi (fungine) utilizzate per ottenere mono 2. Fosfopeptidi: contengono il gruppo fosfato (NON P); chelano il calcio

e digliceridi. Hanno attività esterafica, aumentano la shelf-life. aumentandone l'assorbimento e derivano dalla caseina (da due frammenti

di alfa e beta-caseina).

Utilizzo gli idrolitici in alcuni processi: estrazione delle protreine dalla matrice (non Faccio incontrare una cellula del tessuto osseo con i peptidi derivanti da alfa e beta

devo creare condizioni estreme per separarle e quindi le proteine conservano le e noto che:

strutture native), chiarifica es succhi di frutta, stabilizzazione di bevande, utilizzo di Beta: si associa in complessi quaternari Alfa: si associano in modo meno

proteasi per proteolisi limitata (birra). che sono meglio riconosciuti efficiente determinando la formazione

Utilizzo di proteasi nella creazione di composti aromatici: negli aromi intervengono dall'osteoblasta che quindi è in grado di di una aggregato con dimensioni minori

una famiglia di peptidi che lavora in sinergia con gli acidi nucleici (IMP e assorbire meglio il calcio. L'associazione che l'osteoblasta non è in grado di

glutammato) derivanti da cellule di SC esauste o da isolati di legumi (soia e pisello). dipende sia dalla carica che dal tipo di riconoscere e quindi non assorbe il

Elimino tutto il DNA e lo converto in IMP e tramite l'utilizzo di enzimi libero i sequenza amminoacidica. calcio.

peptidi che mi interessano che insieme al glutammato e agli acidi nucleici creano

un aroma. Effetti sulle proteine di enzimi endogeni: rompono le catene peptidiche all'interno

Presenza di proteasi in un alimento: gli enzimi presenti naturalmente hanno come determinando il distacco dei singoli amminoacidi che vengono decarbossilati

bersaglio le proteine integre ed enzimi decarbossilanti. producendo i precursori delle ammine biogene (molecole prodotte per

1. Proteine intatte: pepsina (AA idrofobici acidi), endoproteasi (tripsina- comunicare tra le cellule → adrenalina, serotonina, gaba, istamina..). Se in un

basici; chimotripsina-idrofobici) es papaina e ficina, esoproteasi. alimento per degradazione si ha la formazione di questi composti essi vengono a

Effetti delle proteasi negli alimenti sulle proteine intere: contatto con la cellula determinando anche reazioni non gradite. La risposta può

• Negativi: idrolizzano le proteine con conseguente perdita della funzione essere:

tecnologica; nel latte le endoproteasi idrolizzano le caseine ccreando il • positiva

corpo di fondo (anche nella soia); produzione di peptidi amari • indifferente

• Positivi: maggiore biodisponibilità di amminoacidi e micronutrienti (non • negativa: la gravità dipende dal tipo di neurotrasmettitore e dallo stato

più legati a proteine). dell'organismo. L'effetto può essere potenziato da alcuni alimenti (es

alcool) e dall'utilizzo di certi farmaci.

Alcuni proteine contengono peptidi bioattivi che hanno funzioni benefiche nei L'istamina si trova negli alimenti che hanno subito una maturazione delle proteine

confronti dello sviluppo e del controllo della vita della cellula (antiossidanti, (formaggi) o in organismi unicellulari come gli lieviti. Un consumo di questi alimenti

immunostimolanti, neurotrasmettitori..). Questi possono generarsi nel processo non va bene quando la cellula produce già istamina (reazioni allergiche), quindi

fermentativo in cui le proteasi idrolizzano le proteine o a livello intestinale da vanno limitati in soggetti sensibili.

enzimi digestivi. Agiscono in sinergia con altri peptidi e con la matrice alimentare. La serotonina è un neurotrasmettitore con effetti rilassante e regola l'umore in

Categorie di alimenti che generano peptidi bioattivi: caseine e sieroproteine, senso positivo; il suo precursore è il triptofano. Ci sono individui sensibili a questo

glutine (meno quantità), soia fermentata. Le sequenze che codifica questi peptidi AA che possono avere effetti eccitanti dal consumo dello stesso; in questi individui

sono di circa 5/6 AA; è più facile trovarli in prodotti trasformati, latte mammiferi (es sotto antidepressivi) il consumo di questi alimenti (cacao..) non è consigliato.

monogastrici, yogurt. Ci si è accorti che non tutti i peptidi bioattivi erano efficienti Gli antidepressivi sono inibitori di mono-amminaossidasi che degrada la serotonina

in quanto il loro funzionamento è influenzato non solo dalla sequenza (migliora l'umore) ma degrada anche le amminossidasi che degradano dopamina e

amminoacidica, ma anche della struttura e dalla loro associazione (struttura adrenali i quali regolano gli stati di stress e la tensione sanguinea, quindi la

pressione sanguinea non viene controllata (effetto collaterale negativo). È probiotici lattici e nei prodotti per la prima infanzia (azione antimicrobica e

necessario evitare il consumo di alimenti contenti ammine derivanti dalla tirosina di trasporto).

•

che causano gravi stati di ipertensione (come vino, formaggio, yogurt, Ferritina: deposita il ferro(palla proteica con al centro il ferro), la proteina

cioccolato...). è fatta da 24 subunità; presente in tutti gli organismi. Il ferro è depositato

come Fe3; possiamo avere circa 4000 Fe3 per ogni molecola di ferritina. È

Le ossidasi ossidano i gruppi R delle proteine in presenza di ossigeno con una proteina stabile e la dissociazione avviene tramite un detergente o

conseguente formazione di complessi polimerici bruni (precursori dei polifenoli); per abbassamento del pH (2; ciò avviene nello stomaco). È perfettamente

tale colorazione è dovuta al fatto che questi enzimi ossidano i gruppi OH dei gruppi solubile e viene usata come veicolante di composti poco stabili o

R formando polimeri che influenzano la colorazione. facilmente ossidabili (acidi grassi poli-insaturi).

I polifenoli che si formano sequestrano ioni e metalli alle proteine rendendo

l'amminoacido che ha subito modifica del gruppo R non-biodisponibile. Per quanto riguarda lo iodio invece: viene integrato con la dieta tramite

Esempi di enzimi che compiono questa reazione: l'assunzione di tirosina. La tirosina iodata viene a contatto con la tiroglobulina che

• Laccasi (polifenol-ossidasi): sono enzimi che lavorano con cofattori (Fe, sottrae lo iodio legandolo a due suoi residui tirosinici e produce gli ormoni T3 e T4.

Cu); hanno un optimum di pH intorno alla neutralità (7). Alcune proteine legano dei principi attivi, come nel caso dell'avidina, la quale lega

Per inattivarli non posso usare un trattamento termico (sono abbastanza la biotina così saldamente da renderla indisponibile e per assimilare la biotina è

termoresistenti), posso aggiungere chelanti (acido citrico o ascorbico) i quali necessario un trattamento di denaturazione termica.

chelano i metalli riduc