Biochimica

Primo Parziale

Biochimica

• Modulo 1: Prof. Francesca Bonomi
• Modulo 2: Prof. Stefania Iametti

esercitazioni.biochimica@gmail.com

• Modulo 1:
  • Prima prova in itinere (novembre)
  • Seconda prova in itinere (gennaio)
  • Prova completa modulo 1 (febbraio)
• Modulo 2:
  • Prova completa modulo 2 (giugno)
  • Prova completa modulo 1 (inizio luglio)
  • Prova completa modulo 2 (inizio luglio)

ACQUA

L'acqua è il componente principale della maggior parte delle cellule. La geometria della molecola di acqua e le sue proprietà come solvente contribuiscono note- volemente a determinare le proprietà dei sistemi viventi. Esso è indispensabile come:

• Reagente
• Solvente
• Mezzo strutturante

Proprietà della polarità dell'acqua

Se atomi con diversa elettronegatività formano un legame gli elettroni non sono equamente condivisi e la carica negativa si trova più vicina ad uno dei due atomi. Nel legame O-H, ad esempio, l’ossigeno è molto più elettronegativo dell’idrogeno, per cui c’è una probabilità più elevata che gli e- di legame siano più vicini all’ossigeno. La differenza di elettronegatività tra ossigeno e idrogeno dà luogo a parziali cariche positive e negative (S+ e S-). Legami di questo tipo sono definiti legami polari. Una molecola può contenere legami polari, ma essere nel suo totale non polare a causa della simmetria (es. CO2). L'acqua vuol dire una molecola universale generalizzando ad augura di legame di sol 38%. Perché la polarizzazione è dal sede degli elettroni nei due legami non si annulla, la sua struttura del e dipolare a attribuisce all’atomo gli elettroni di legame in prossimità della carica parziale negativa perfettura vicina- che i due. I sistemi convenzionali di legami con estremità positive e negative sono detti dipoli.

Legami a idrogeno

Il legame a H è di importante tipo di interazione, casi coniverse e può essere osservato a caso particolare di interazione tra dipoli–dipolo. Si vuole a formare per molecole questi diversi di carità, che il ossigeno come alentemente ad un atomo di pickea diminuitivi: e fortemente elettrore- passato (vedi usure caso il d'acqua).

Legame H

_{Donatore di legame H}H_UOOOO --- O_HH --- H_H O H_UHHH Accettore di legame H

Aminoacidi

Struttura tridimensionale

Tra tutti gli aa possibili, nelle proteine se ne trovano soltanto solo 20.

La struttura generale di un aa comprende un gruppo amminico e un gruppo carbossilico legato entrambi al carbonio α. Il carbonio α è legato inoltre ad un atomo di H e ad un gruppo detto catena laterale, indicata con la lettera R. Il gruppo R determina l’individualità dello specifico aa.

Dato che il carbonio α è legato a quattro sostituenti diversi gli aa sono molecole chirali. I due stereoisomeri o "diastereoisomeri" sono definiti D e L.

E la posizione del gruppo amminico a sinistra o a destra rispetto al carbonio α determina la designazione L o D.

L-Isomero ₂₁₂₃

D-Isomero ₂₁₂₃

Gli isomeri L degli aa sono quelli prevalente nell'universo delle proteine e utilizzati nel metabolismo.

Gli isomeri D degli aa sono presenti solo in peptidi non sintetizzati sui ribosomi (antibiotici, alcuni ormoni) e nelle pareti batteriche.

Natura delle catene laterali degli aa

• I gruppi R, quindi l’insieme aa, sono classificati in base a vari criteri, uno dei quali sulla polarità delle molecole.
• I polari sono di durata polare o duali perché aventi due polarità.
• Le seconde dipendono dalla presenza di un gruppo acido o basico nella catena.
• Quali aa hanno le catene laterali non polari? A questo gruppo appartengono glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano e metionina. In molti nomi di questo gruppo c'è alanina, valina, leucina e isoparketina. La catena è un gruppo idrocarburico alifatico (eccetto quella benzene).

STRUTTURA SECONDARIA

La struttura secondaria delle proteine è la disposizione nello spazio degli atomi dello scheletro della proteina, la catena polipeptidica.

La forza è la somma immediata di due due legami deboli in natura:

1. Il legame tra il carbonile X e l'azoto amminico all'acet stesso residuo.
2. Il legame tra il carbonile X e il carbonile carbossilico dello stesso residuo.

La presenza del gruppo peptidico planare, unitamente ai legami di chiusura planare viscoelastiche, ha importanti implicazioni per la conformazione tridimensionale delle proteine.

Tutti gli elementi della struttura secondaria sono stabilizzati da legami 3 H tra gli atomi che partecipano al legame peptidico. I legami peptidici sono formattati da 0 e gruppi H. H possono essere vicini o lontani lungo struttura primaria.

La presenza e la posizione di alcuni AA rendono difficile da impossibile la formazione di strutture secondarie:

• Prolina: incompatibile con la struttura secondaria perché
• Serina: propriamente epetetrasattico se al segno usuale (Ma se alternativi modo acetile)
• N-terminali: 1201 e del dauum opachemi di nuova insieme statico se troppo vicini (invalidità eseoretutiali) causato essenzialmente troppo piccolo; voleria protease
• Glicina: H-bonds idea struttura proteica; da competizione di legaac causarà reassertive

I due tipi di struttura secondaria che si alternano più frequentemente lungo proteine sono il 0-H alfa e il B-foglietto predestinato.

Struttura ad X-elica

L'-elica ha la forma di un bastoncino e compendia una sequenza polipeptidicia.

Stabilizzata da legami 3 H paralleli all'asse delle eliche che si satan all'interno dello scheletro della singola catena polipeptidicia.

Riservato procedimento: N-termine, le punce C-O e T-H dei residui di significato e rispetto col più legame o il sostituo N-X dei e amminiccido che linea assoluto riservato nel dista di ess a residuo.

* grazie sia alla struttura e alcuni isomeri cis-trans e vi giocano di allineare e disallineare in scrittura sec. della posizione

FOLDING ASSISTITO: queste proteine intervengono sovresilendo che il processo di soluzione secondarie avvenga il modo

* proteine isomeri *

• senza dispendio di energia
• ac il vicessimento di cofattori
• al dipendenti di essenza
• climila -> chaperoni e co-chaperoni

Folding assistito: a proteina disprete isomerasi (PDI)

Onoste→gli enzimi che catalizzano reazienti il cambiato da

solfite PH e S-S, la trasmissione di loro struttura di punto.

Solfuro facilitando la riformazione dei corretchi legami

seffente tra le coppie di cisteina e menawarkan così

oltre maioroni sostituiti e funzionali tutti delle proteine.

Folding assistito: associazioni medesime e ATP.

Per risolvere una soluzione al problema dell'assemblamento

delle delle proteine le e delle particolari proteine situate

uccidono i individui le assemblemento corretta e lui

combplay occaturi:

Gli chaperoni microesari comprendono diverse famiglie di

tacemi e toxento e anche delle altre) attemente leauservite.

Nel nucleo e cyttozione o complexity che cooperi come structie,

le diverse proteine sono attributi assenti principali:

• associazione in actively molte e il multiexilimento
• del predotto stato la conformazionale delle ratione pe:
• percipilate appella sintezziazioni.

- B instremi e ammessi di compesai mutualismenti

partiamo di bistremutilato o detra creare di uno

stato di parziale deoligazione delle proteine.

guadante cosi le response attoluclear de membrana

di ribotonali e xerratyn.

- Stabilizzano le proteine quelloquese gamores, a

sestran di stress cumuli e fisici facilitianchule ca.

rivalorizzato alla del destructionale.

le processo di folding ed il ruolo delle modifizazioni

post-traduzionale: L'esempio del redisegno del tessuto

coluevelli.

le coliespule e coñ esempio di come la struttura primale,

e mediate o sequenziale e aberrata e il amrobabile.

interche de modifizaziu post-tradu[zione]li di diverca.

puenoli haulure du quei monato subere overistrutra.

mentodulica delle proteiche e dei tessuto che da collule

Compoluse che essa, e dei tessuto conuite, e

enribenet e dei particiliu susc sibomilando de|rabetortati

[o er-raiduraztura] di liboro nel mostrimenti lucestrutti

il danalo. La fibra del coseofiche causiste di tre