Biochimica

liposolubili A, D, E, K.

I grassi possono sciogliersi in presenza di saponi (sali di sodio e potassio degli acidi grassi

ottenuti per idrolisi dei grassi con soluzioni alcaline). Questo è dovuto alla struttura stessa delle

molecole di sapone, costituite da una parte idrofila e una parte lipofila che si lega alle molecole

lipidiche.

Anche nell’intestino tenue avviene qualcosa di simile: i lipidi vengono emulsionati e idrolizzati

dai sali biliari e da enzimi specifici prodotti dal pancreas (lipasi). Gli acidi grassi e il glicerolo

che ne derivano sono poi assorbiti attraverso i villi intestinali.

Gli acidi grassi a catena corta sono inviati direttamente al fegato attraverso il sistema

sanguigno; quelli a catena lunga vengono complessati nuovamente con glicerolo e proteine,

formando i chilomicroni. Essi vengono trasportati attraverso il sistema linfatico che li rende,

in seguito, disponibili.

Le cere sono miscele di composti piuttosto eterogenei di alcoli, chetoni, alcani e, soprattutto,

o di esteri di acidi grassi (palmitico, stearico, ecc.) e alcoli (cetilico, cerilico), entrambi a catena

molto lunga e priva di doppi legami.

Ciò le rende estremamente insolubili in acqua e chimicamente inerti ed è per questo che

nell’organismo animale esercitano una particolare funzione protettiva, evitando la

disidratazione dell’epidermide. Sono un’efficace barriera anche contro i batteri che mancano

di enzimi per la loro demolizione.

I fosfolipidi derivano dall’esterificazione del glicerolo ma, a differenza dei trigliceridi, è legato

o a due molecole di acido grasso e a una di acido fosforico, denominato generalmente gruppo

fosfato. Quest’ultimo è la testa idrofila della molecola mentre le due catene lipidiche sono la

coda idrofobica. In ambiente acquoso i fosfolipidi si affiancano gli uni agli altri allineando le

catene lipidiche e rivolgendo verso l’esterno le teste idrofile.

Due strati così costituiti e rivolti in modo speculare formano la membrana delle cellule,

strutturata appunto a doppio strato fosfolipidico. Tale struttura rappresenta una barriera

protettiva di grande efficacia che permette di mantenere sotto controllo l’ambiente interno della

cellula.

Gli steroidi sono accomunati da una struttura di base ad anelli condensati, il

o ciclopentanoperidrofenantrene, costituito da tre anelli esatomici e uno pentatomico, cui sono

legati diversi gruppi funzionali.

Il più conosciuto è il colesterolo, che risulta parte integrante della membrana cellulare degli

organismi animali alla quale impartisce stabilità, rappresentando inoltre un fattore di

regolazione della permeabilità. Viene sintetizzato nel fegato ed è presente in tutti i tessuti,

sangue compreso.

Dal colesterolo derivano altri composti steroidei come il testosterone e il progesterone (ormoni

sessuali maschili e femminili), o gli ormoni corticosurrenalici che controllano il metabolismo

degli zuccheri e l’equilibrio idrico dell’organismo funzionando da antinfiammatori naturali

(cortisone).

Nella cellula la disponibilità di lipidi recuperati da molecole più complesse viene controllata

dall’AMP ciclico, una molecola che funge da messaggero di segnali chimici, che a sua volta

dipende da ormoni come l’adrenalina o l’ACTH.

• Le proteine sono macromolecole costituite da amminoacidi e si caratterizzano per la grande varietà

e complessità di forme e funzioni.

La loro importanza è insita nelle funzioni plastiche e di sostegno che esercitano nei confronti delle

strutture cellulari. Inoltre molte reazioni metaboliche non potrebbero avvenire nell’ambiente cellulare

(dove sono permesse solo piccole variazioni di temperatura) se non fossero presenti gli enzimi,

proteine specifiche a funzione catalitica. carbonio centrale (carbonio α), cui sono legati un gruppo

 Ogni amminoacido è costituito da un

amminico –NH , un gruppo carbossilico –COOH, un atomo di idrogeno –H e un residui –R.

2

Il gruppo amminico e il gruppo carbossilico sono i gruppi funzionali della molecola. La loro

associazione permette una buona solubilità in acqua perché assumono carattere ionico.

Tutti gli amminoacidi (tranne la glicina) hanno il carbonio α asimmetrico con residui differenziati;

ciò implica la possibile esistenza di due strutture molecolari speculari l’una all’altra e indicate con

L e D. Gli amminoacidi presenti nelle proteine naturali sono tutti della serie L, chiamata appunto

serie naturale.

La natura chimica dei residui –R degli amminoacidi consente alla proteina cui appartengono di

svolgere funzioni specifiche.

Il carattere unico dipolare e la presenza di cariche elettriche nei residui permettono alle soluzioni

di amminoacidi di avere diversi valori di pH e quindi, se sottoposti a un campo elettrico, questi

possono migrare al catodo o all’anodo. L’acidità dell’ambiente esterno può determinare la

distribuzione delle cariche di un amminoacido.

In soluzione a pH opportuno, l’amminoacido esiste allo stato isoionico (il numero di cariche

negative è pari a quello di cariche positive): il pH, in corrispondenza del quale l’amminoacido si

trova in forma di ione, si definisce punto isoelettrico (pI) e a questo valore l’amminoacido non

migra né al catodo né all’anodo.

Gli amminoacidi possono unirsi tra loro con un legame covalente che si origina dall’eliminazione

dell’altro.

di una molecola d’acqua tra il gruppo –COOH di un amminoacido e il gruppo –NH 2

Il legame ammidico che si forma è molto forte e viene chiamato legame peptidico.

Per convenzione si considera che l’inizio di una catena amminoacidica sia rappresentato

dall’amminoacido con il gruppo amminico non utilizzato (N-terminale) e la fine dell’amminoacido

con il –COOH intatto (C-terminale).

La struttura di una proteina dipende:

- Dalla sequenza amminoacidica della catena (struttura primaria);

- Da come le catene sono disposte tridimensionalmente nello spazio (struttura secondaria);

- Da ulteriori torsioni (struttura terziaria);

- Dalla presenza di un solo blocco o dall’associazione di più subunità (struttura quaternaria).

La struttura primaria, cioè l’esatta sequenza degli amminoacidi, caratterizza le strutture più complesse e

determina la forma e il comportamento della proteina stessa.

α-elica, β-foglietto

Le strutture secondarie più diffuse sono l’avvolgimento ad a e a tripla elica della catena

polipeptidica. Tutte le strutture descritte si spiegano con le naturali angolazioni dei legami nella catena

determinate dalla struttura primaria, ma la loro stabilità dipende dalla formazione di ponti idrogeno tra

amminoacidi vicini. L’α-elica la struttura a β-foglietto

è tipica delle proteine globulari (miosina, cheratina); è

caratteristica di proteine fibrose con residui molto semplici, che formano ponti idrogeno con le fibre limitrofe;

la struttura a tripla elica (collagene) è una disposizione molto resistente data dalla presenza di amminoacidi

(glicina, prolina) non inclini alla torsione ad α-elica. I ponti idrogeno in questo caso si formano fra le catene.

La struttura terziaria riguarda le ulteriori torsioni delle catene proteiche dovute alla formazione di legami tra i

residui che sporgono dall’α-elica, associati alla presenza di tratti non ritorti che fanno da perno per la

ripiegatura.

La struttura quaternaria risulta dall’associazione di subunità polipeptidiche per formare complessi

biologicamente attivi.

La funzionalità biologica di una proteina può essere facilmente compromessa quando agenti fisici e chimici

ne variano la struttura secondaria e terziaria (denaturazione delle proteine).

 Gli enzimi sono proteine più o meno complesse in grado di modificare la velocità delle reazioni in

condizioni ambientali compatibili con la vita degli organismi viventi.

Queste proteine accelerano solo reazioni termodinamicamente possibili (∆G<0), ma non sono in

grado di cambiare il verso di una reazione.

La nomenclatura degli enzimi dipende generalmente dall’azione esplicata o dal substrato

interessato dalla sua azione, seguito dal suffisso –asi (es. ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi).

Le sostanze che vengono trasformate per azione degli enzimi sono dette substrati, mentre quelle

che si formano dalla reazione si chiamano prodotti.

Le proteine enzimatiche possono essere associate a complessi metallici o a un gruppo non

proteico: se questo è saldamente legato alla parte proteica si chiama gruppo prostetico, se invece

si dissocia facilmente è denominato coenzima. Questi due svolgono un ruolo fondamentale in

quanto responsabili dell’attivazione dell’enzima.

Lo stesso coenzima può attivare enzimi differenti.

L’azione dell’enzima si esplica mediante il sito attivo, dove il substrato può legarsi in modo

specifico ed essere modificato e orientato per facilitare la sua trasformazione in prodotto

L’enzima E reagisce con il substrato S formando il composto intermedio ES, che successivamente

dà luogo al prodotto P, liberando di nuovo l’enzima E:

ES → P + E.

⇄

E + S

La velocità di reazione dipende anche dal pH e dalla temperatura.

L’entità dell’attività enzimatica viene espressa dal numero di turnover, cioè dal numero di moli di

substrato trasformate per mole di enzima in un minuto a una temperatura definita.

Quando l’azione dell’enzima è stata espletata e, quindi, si è ottenuta una sufficiente quantità di

prodotto, si innescano nelle cellule i meccanismi di controllo e di blocco dell’enzima. Questi

possono realizzarsi con un semplice sistema competitivo tra i prodotti e i substrati o con veri e

propri meccanismi di feedback (inibizione retroattiva) dove entra ina zione un secondo sito

enzimatico, detto sito allosterico o regolatore. Esso viene a legarsi con l’eccesso di prodotto

così da modificare e bloccare il sito attivo.

Il materiale cromosomico contenuto nelle cellule è rappresentato da nucleoproteine costituite da una porzione

proteica, di natura basica, e da acido nucleico uniti da legami ionici.

La porzione proteica ha principalmente la funzione di mantenere saldamente uniti gli acidi nucleici nella

complessa struttura dei cromosomi, evitando che essi vengano degradati. Inoltre ha il compito di degradare

o disattivare la lettura dei messaggi genetici per la sintesi delle proteine.

Gli acidi nucleici sono polimeri di monomeri detti nucleotidi: l’acido ribonucleico (RNA) e l’acido

desossiribonucleico (DNA) sono i principali responsabili delle caratteristiche cellulari.

Ogni nucleotide è composto da: un gruppo fosfato, un pentoso e una base azotata. Es