Biochimica

DIFFERENZA TRA CHIMICA E BIOCHIMICA

La differenza tra chimica e biochimica si sviluppa in tre ambiti:

➢ Aspetti chimici:

• Selezione a livello atomico: legata alla differenza tra gli atomi che costituiscono le

l’ambiente in cui vivono (la

cellule e quelle che costituiscono crosta terrestre).

o Elementi fondamentali per la vita: H, N, C

o Elementi più abbondanti sul pianeta: O, Si.

• nell’utilizzo di specie

Selettività con simile reattività: i legami formati dagli

elementi fondamentali per la vita della cellula sono molto più facili da costruire e

rompere.

Gli organismi, inoltre, hanno meccanismi di selezione per decidere chi deve o non

deve entrare all’interno della cellula.

Es. Na e K per il potenziale di membrana oppure Mg e Ca per la contrazione

per quanto riguarda l’ultimo caso

muscolare; va ricordato che Ca è molto presente

nel corpo umano e meno nella cellula, per Mg è il contrario: quando la cellula

assorbe troppo Ca, la cellula si contrae e si blocca.

• Presenza di molecole <<informazionali>>: si intende la capacità di trasferire

un’informazione. Queste non sono altro che molecole polimerizzate, quindi formate

dall’unione i più monomeri dalla posizione dei quali dipende il ruolo e il significato

della molecola stessa.

➢ Aspetti fisici:

• la cellula è un macroambiente all’interno del

Compartimentalizzazione: quale vige

la divisione dello spazio in microambienti, ognuno dei quali ha un proprio ruolo e in

cui avvengono reazioni differenti.

o Intracellulare

o Cellulare

o Tissutale

• Trasporto di materiali tra compartimenti/cellule/tessuti.

• Signaling: trasporto di informazioni per via chimica o elettrica.

➢ Aspetti termodinamici: i sistemi viventi hanno alcune peculiarità termodinamiche:

1. Sono sistemi aperti.

Sono sistemi lontani dall’equilibrio.

2. NB: un sistema all’equilibrio si definisce “termodinamicamente morto”, ciò

significa che non c’è produzione o consumo di energia.

Sono sistemi all’interno dei quali gli equilibri di reazione sono

3. controllati

cineticamente.

L’esempio se il ‘rubinetto’ A rimane chiuso

1 esplica esattamente ciò che viene detto nel punto 3:

il liquido non può spostarsi da un contenitore all’altro.

(vale anche per B)

Es. 2

L’esempio 2 dimostra come una reazione sia influenzata sia da aspetti termodinamici (altezze dei

recipienti e liquido al loro interno), sia da aspetti cinetici (diametro dei tubi che collegano i

contenitori e la velocità con cui il liquido si sposta).

Sono sistemi all’interno dei quali avviene l’interconversione delle forme

4. di energia:

• →

Chimica chimica (anabolismo e catabolismo)

• →

Chimica elettrica (trasmissione nervosa)

• →

Chimica termica (omeostasi termica)

• →

Chimica meccanica (movimento)

• →

Luminosa chimica (visione e luminescenza)

• → l’energia

Chimica informazionale (organizzazione del materiale:

informazionale è tutto ciò che serve per trasformare una struttura disordinata

in una struttura ordinata. In assenza di questo tipo di energia ciò non

avverrebbe.)

ACQUA

L’acqua è la molecola più abbondante in un sistema biologico; ha tre funzioni principali:

• Reagente

• Solvente

• Agente strutturale

Caratteristiche

L’acqua presenta alcune caratteristiche specifiche che dipendono dalla geometria della molecola:

• Non è simmetrica: sia per la disposizione dei suoi atomi sia perché presenta un accumulo di

cariche positive da una parte (H) e di cariche negative dall’altra (O). deriva che l’acqua è

Ne

un dipolo asimmetrico ed è proprio da questo fatto che si generano le interazioni con le altre

molecole (si instaurano le proprietà colligative)

• Le molecole d’acqua si legano tra loro per mezzo di legami idrogeno: questo legame

coinvolge un atomo elettronegativo ed un protone; non è un legame forte quindi richiede e

rilascia poca energia rispettivamente per la sua formazione e per la sua rottura. Ciò permette

Questa caratteristica, tra l’altro,

una grande elasticità strutturale delle specie interessate.

influenza le proprietà fisiche dell’acqua:

SOLIDIFICA BOLLE

H O 0°C 100°C

2

H S 79°C -29°C

2

Il motivo è nella differenza di elettronegatività: O è molto più elettronegativo di S, per cui in

H O i legami idrogeno sono molto più solidi che in H S.

2 2

“cooperativo”: ciò significa che il primo

I legami deboli, inoltre, spesso, si agiscono in modo

legame favorisce la formazione del secondo e così via, inoltre più sono in termini di quantità e

e così aumenta anche l’energia richiesta per la rottura dei legami

maggiore è la loro stabilità

(calore latente).

• L’acqua ha anche un elevato calore specifico, infatti bisogna scaldarla molto per far

aumentare la sua temperatura.

• La massima densità dell’acqua è alla temperatura di 4,1°C: ciò significa che nel volume si

riescono a collocare la massima quantità di molecole di acqua: viene, infatti, ottimizzato il

tra l’altro è ciò che fa si che il fondo

reticolo di interazioni dei legami idrogeno (questo,

degli oceani non congeli mai e, di conseguenza, garantisce la vita sul nostro pianeta).

Il legame idrogeno ha bisogno che gli atomi coinvolti siano perfettamente allineati (ogni

molecola d’acqua forma massimo 3 legami a idrogeno), se aumento la temperatura le

molecole si muovono e i legami idrogeno diventano più deboli.

La densità è un perfetto esempio di quanto l’interazione tra molecole influisca anche sulla

geometria del sistema.

L’acqua, in ogni caso, non è in grado di costruire legami solo con molecole a se identiche m

anche con altre specie: le molecole, sulla base del tipo di legami prevalenti, si suddividono

in: molecola d’acqua.

o Solubili: prevalgono i legami tra la molecola e la

o Insolubili: prevalgono i legami interni alla molecola.

Ad esempio:

▪ l’acqua.

Alcoli fino a 4C si miscelano con

▪ Zuccheri semplici: solubili a freddo.

▪ Zuccheri complessi (amidi): sono insolubili a freddo ma solubili a caldo.

di molecole che sono in grado di creare legami a idrogeno con l’acqua e tra loro:

Esempi

▪ CH CH OH (etanolo)

3 2

▪ CH CH NH (etanolammina)

3 2 2

▪ CH COCH (acetone)

3 3

Specie solvatate

Le specie di maggior importanza con cui l’acqua interagisce sono i sali; questi sono formati da un

→ + -

anione ed un catione (es. NaCl Na Cl ).

NB: non tutti i sali si sciolgono in acqua, esempio il cloruro di argento (AgCl) non si scioglie.

solvatazione>>: le molecole d’acqua si

Quando i sali si sciolgono in acqua formano le <<sfere di

dispongono in modo da avere la parte positiva intorno all’anione e la parte negativa intorno al

catione. vari livelli di attrazione che l’anione esercita sulle molecole di

Queste sfere sono caratterizzate da

acqua:

• Fortemente legata (1)

• Legata (2)

• Libera (3)

solvatazione determinano e caratteristiche biologiche dell’acqua.

Le sfere di

Da cosa dipende la solvatazione?

Generalmente dipende dal rapporto massa-carica; non tutte le molecole sono cariche, ciò dipende

dal pH, che influisce sul numero e il segno delle cariche possedute da un dato soluto in un dato

mezzo.

Considero una generica specie A che per aggiunta di una proteina AH: esiste un equilibrio tra la

specie protonata e quella non protonata e questo equilibrio è definito dai valori della costante di

equilibrio k:

• → non c’è ugualglianza nelle proporzioni esistenti tra A e

pH=pKa AH.

• →

pH<pKa prevale la specie protonata.

• →

pH>pKa prevale la specie non protonata.

Tutto ciò perché:

pH = pKa + log ([A]/[AH])

(pH-pKa)

[A]/[AH] = 10

Se pH = pKa allora [A]/[AH] = 1

Es.

Ciò che si dissocia è sempre la stessa funzione chimica: un -OH legato a P-.

Nei tre casi il valore i pH è differente: 2,1;7;12,2. - - -

Ragionando al contrario: il protone è attratto da O=P-O O O

▪ Caso 1: lo ione fosfato è talmente carico negativamente che si protona in ogni caso.

▪ Caso 2: servono 100000 protoni in più perché si protoni.

Molecole di questo tipo, i polifosfati, sono utilizzati nelle industrie alimentari perché trattengono

acqua in modo stabile.

Azione strutturante dell’acqua

L’acqua ha la capacità strutturante nei confronti delle molecole; tale azione è dovuta all’interazione

che l’acqua ha con le molecole apolari.

non forma legami ma l’acqua forma intorno alla molecola

Es. Benzene: se collocato i acqua una

sorta di “gabbia” detto <<clatrato>>, composta da legami covalenti e idrogeno.

La formazione di queste strutture fa aumentare dello stato di ordine del sistema, ovvero ne fa

diminuire l’entropia. Ciò è svantaggioso, ed è proprio questo il motivo per cui esistono meccanismi

idrofobiche e l’acqua.

del sistema che facciano si che si evitino legami tra molecole

aggiunge un’altra molecola di benzene si hanno due possibilità:

Infatti: se si

▪ Si forma un clatrato intorno anche a questa.

▪ Si “impilano” e si forma un clatrato unico.

Termodinamicamente è prediletta la seconda possibilità in quanto coinvolge un numero minore di

molecole di acqua dal momento che è inferiore la quantità di superficie di benzene che si trova a

contatto con essa.

È proprio questo il legame idrofobico: è un interazione di tipo idrofobico che consente di

le interazione tra un soluto immiscibile e l’acqua.

minimizzare

Un altro esempio dell’azione strutturante dell’acqua è il fatto che fa si che le molecole anfifiliche

che si trovano al suo interno si organizzino in strutture specifiche (micelle di fosfolipidi).

AMMINOACIDI che, pertanto, possono essere definite “polimeri”

Gli amminoacidi sono i costituenti delle proteine

gli amminoacidi sono i “monomeri”.

di cui Gli amminoacidi che costituiscono le proteine sono

detti: <<alfa-amminoacidi>>, sul carbonio alfa insistono quattro gruppi:

• -COOH

• -NH

2

• -H

• -R

Se i sostituenti sono tutti diversi (quindi se -R non è un idrogeno, quindi i tutti gli amminoacidi

il carbonio dell’amminoacido (carbonio alfa) è un centro stereogenico.

tranne che nella Glicina)

In base a come sono disposti i sostituenti si hanno due forme chirali: L e D.

Generalmente le proteine sono formate da L amminoacidi mentre i D amminoacidi sono tipici di

quest’ultima quindi è tipica

peptidi sintetizzati sui ribosomi; di alcuni antibiotici, alcuni ormoni e

delle pareti di alcuni batteri.

Gli amminoacidi sono definiti <<anfoterici>>, significa che il loro strato di carica dipende dal pH e

che possono assumere sia cariche positive che negative simultaneamente sulle funzioni

caratterizzanti.

Cambiamento dello stato di carica di un amminoacido con il pH

Classificare gli amminoacidi

Gli amminoacidi si distinguono in:

➢ Neutri:

• Indifferenti alla presenza di acqua: Alanina, Glicina

• Idrofilici: Serina, Cisteina, Treonina, Asparagina, Glutammina

• Idrofobici:

o Alifatici: Valina, Fenilalanina, Isoleucina, Metionina

o Aromatici: Fenilalanina, Tirosina, Triptofano

➢ Carichi:

• Positivamente: Acido aspartico, Acido glutammico (acidi)

• Negativamente: Lisina, Arginina, Istidina (basici)

NB: le proteine dei cereali (tipico di pasta, pane ecc.) sono molto ricche di Asn e Gln e non delle

forme ionizzate “Asp” e “Glu”. Il vantaggio della prima composizione piuttosto che della seconda

è dato dal fatto che:

• Lega meno acqua; stipa più materiale in meno spazio.

• Ci sono più atomi di carbonio in una sola molecola: l’azoto, infatti, è fondamentale per la

crescita della pianta (questi amminoacidi si trovano nel seme).

La prolina (Pro) è un <<imminoacido>>, di fatto un amminoacido chiuso su se stesso.

Combinazioni di amminoacidi

➢ Glutatione: Gly + Cys + gamma carbossile del glutammato. È il peptide anti

invecchiamento per eccellenza.

➢ Aspartame: Asp + Phe (metilato per garantire stabilità). È un dolcificante artficiale.

➢ Braichinina: nonapeptide (Arg, Pro, Pro, Gly, Phe, Ser, Pro, Phe, Arg), usato come ormone

(messaggero).

Legame disolfuro

Legame covalente che si forma solo negli amminoacidi tra molecole di Cisteina; la formazione o la

rottura di questo legame è permessa da una reazione redox che è reversibile.

Lo scambio di disolfuri non implica la modifica del numero di -SH o -S-S ma piò trasformare un

legame “intramolecolare” (all’interno della stessa proteina) in un legame “intermolecolare” (tra

proteine differenti).

è lo stesso meccanismo che permette all’impasto fatto di acqua e farina e all’uovo di

Questo

diventare sodo.

PROTEINE

Le proteine sono considerate come polimeri <<informazionali>>, costituiti da amminoacidi

collocati in un ordine ben preciso; tale ordine è definito dal genoma di ogni essere vivente.

Le proteine svolgono alcune funzioni fondamentali:

• Catalitica: accelerano la trasformazione delle molecole.

• Coordinano i fenomeni di trasporto.

• Riserva.

• Partecipazione alla formazione di strutture: semplici a livello di cellule o complesse per

quanto riguarda gli alimenti; quasi tutto ciò che mangiamo, infatti, deve la sua consistenza e

il suo sapore alle proteine che lo compongono.

STRUTTURE DELLE PROTEINE

all’ordine in cui sono collocati

1. Struttura primaria: legata gli amminoacidi che formano le

→COOH).

proteine (da ciò si ottiene anche un verso di lettura: NH

2

c’è il <<legame peptidico>>:

Ad influenzare questo tipo di struttura è un legame covalente

di un amminoacido e l’ammina di quello successivo;

che si forma tra il carbossile ha parziali

a causa dell’elettronegatività dell’ossigeno che “costringe”

caratteristiche di doppio legame

tutti gli atomi che lo compongono a stare sullo stesso piano.

L’aspetto è quello di una serie di <<piastre snodate>> in cui i punti di snodo sono i carboni

alfa. Da questa struttura sporgono le catene laterali. Quest’ultimo infatti

Esiste solo un caso in cui ciò non avviene: quando è presente le prolina.

è un amminoacido a struttura ciclica, pertanto il suo carbonio alfa non ha possibilità di

rotazione: da origine ad un punto di rigidità nella proteina.

La struttura primaria influenza la struttura complessiva di tutta la proteina e il ruolo che la

proteina stessa potrebbe assumere.

Questa struttura è, inoltre, influenzata geneticamente. Possono infatti avvenire delle

mutazione (in cui un amminoacido è sostituito da un altro amminoacido):

➢ Mutazione a livello di amminoacido:

• Conservative: se gli amminoacidi sono simili.

• Non conservative: se gli amminoacidi sono diversi.

Es. →

▪ Val: sono diversi ma entrambi idrofobici e quindi alla fine non c’è

Ile

molta differenza.

→

▪ Glu Gln: qui la differenza è molta in quanto il primo si dissocia e è

idrofilo, il secondo non si dissocia ed è idrofobo.

➢ Mutazione a livello di struttura

Es. di modificazione: insulina (prodotto secreto dal pancreas).

Inizialmente nasce come un lungo polipeptide formato da quattro parti: la PRE-PRO-insulina che

è una catena ad avvolgimento casuale appena sintetizzata dai ribosomi che ha al termine una

Quest’ultima consente alla catena di essere trasportata al pancreas

sequenza detta <<leader>>.

dove viene sintetizzata. Esempio di sequenza funzionale. Una volta raggiunto il pancreas,

quest’ultima si scinde dal resto e si ottiene la PRO-insulina che si ripiega su se stessa in una

conformazione più stabile formando ponti disolfuro. quale si forma l’insulina formata da una

Da ultimo abbiamo una nuova scissione in seguito alla

doppia catena.

2. Struttura secondaria: avvolgimento su se stessa del struttura primaria. La struttura

è dovuta all’interazione tra due funzioni

secondaria -CO/-NH di una catena amminoacidica.

La struttura secondaria ha due vantaggi principali:

✓ Riduce l’ingombro compattando la struttura.

✓ Consente funzioni particolari permettendo di avvicinare alcuni particolari residui

amminoacidici.

L’unico legame che stabilizza la struttura secondaria è il legame idrogeno: tra -CO e -NH

all’interno della struttura

che partecipano al legame peptidico. Questi, primaria possono

essere sia vicini, sia lontani.

• è resa stabile da legami idrogeno tra NH e CO (l’amminoacido 1 si lega

Alfa-elica:

con il 4, il 2 con il 5, il 3 con il 6 e via così). Tutti i legami idrogeno hanno la stessa

direzione.

Tutti gli amminoacidi, inoltre, sono collocati intorno alla generatrice del cilindro; si

dice così in quanto la struttura che si crea è un cilindro da cui sporgono i gruppi R

che hanno lo scopo di proteggere i legami idrogeno dall’attrazione dell’acqua.

Esistono alcuni amminoacidi che sono incompatibili con la struttura ad alfa elica:

▪ Prolina: per via della sua forma, che impedisce al carbonio alfa di ru