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DEGRADAZIONE DEI DISACCARIDI

I disaccaridi, che non sono altro che composti formati da due molecole zuccherine, possono essere rotti in due modi:

  • Meccanismo idrolitico: consiste nel tagliare il legame emiacetalico.
  • Meccanismo di fosforilisi: avviene in corso di rottura di catene polisacaridiche (es. glicogeno), si ottiene uno zucchero fosfato senza impiego di ATP.

Noi terremo conto solamente di tre disaccaridi:

  • MALTOSIO (GluGlu): è la fonte di nutrimento prediletta dai lieviti.
  • SACCAROSIO (FruGlu): ci sono due modalità di rottura del disaccaride:
    • Idrolisi, tramite l'enzima "invertasi" (si chiama così perché inverte il sistema della luce polarizzata).
    • Fosforolisi, permette di ottenere uno zucchero fosforilato e permette di risparmiare un ATP nella glicolisi.
  • LATTOSIO (GalGlu): il legame si rompe per idrolisi grazie alla beta-galattosidasi che è molto presente nell'organismo dei neonati.

ma che diminuisce la suaun enzima idroliticopresenza con la crescita. Questo abbassamento avviene diversamente da una popolazioneall’altra; quando si scende sotto un certo livello si parla di intolleranza.in cui l’ossidrile, in Gal, verso l’alto.

Gal e Glu sono epimeri: distinti solo dal carbonio C4Proprio per questo motivo, Gal non entra nelle vie metaboliche, quindi: Gal vienegrazie all’enzima <<galattosidasi>> e all’utilizzo di 1 ATP.trasformato in Gal-1-P dall’isomerizzazione di Glu-6-PA questoo punto entra in gioco Glu-1-P che deriva ed èmolto più stabile di Gal-1-P: Glu-1-P reagisce con UTP (<<uridil-trifosfato>>) e si formaUDP grazie a <<UTP-glucosio sintetasi>>. La reazione produce <<pirofosfatoquest’ultimo l’enzima <<pirofosfatasi>>inorganico>>, aggiungendo a e H O ottengo due2molecole di acido fosforico.A questo punto UDPGlu e Gal-1-P si scambiano i

sostituenti e si ha: UDPGal e Glu-1-P. UDPGal è substrato dell'enzima: <> che catalizza una reazione che produce UDPGlu che permette di avviare cicli metabolici come la Glicolisi. GLICOGENO è l'unica forma di deposito di zuccheri che si trova nei nostri tessuti. Polisaccaride (molto grande, circa un milione di unità glicosidiche) presente in tutti gli organismi eucarioti che ha la funzione di riserva; presenta esclusivamente molecole di glucosio che costituiscono una struttura non lineare bensì che presenta delle catene (lineare: legami 1,4; catene: legami 1,6) che si trovano circa ogni 3-5 carboni. Perché si accumula glicogeno nei tessuti? Si accumulano polisaccaridi e non glucosio nei tessuti per evitare di avere una pressione osmotica stessa quantità di zucchero unito all'interno di un polisaccaride, troppo alta. Al contrario, la permette di avere una pressione osmotica minore; le cellule, quindi,non scoppiano. Come si degrada il glicogeno? Generalmente si può dire che la degradazione di molecole di questo tipo parte dalle estremità non riducenti per ragioni geometriche e funzionali: - Geometriche perché il carbonio 1 potrebbe trovarsi in una zona centrale e il carbonio 4 in posizione periferica. - Funzionale dal momento che ogni molecola di glicogeno ha un solo C1 ma molti C4 e ciò implica il fatto che agendo sui C4 si possa smontare la molecola molto più velocemente. La degradazione del glicogeno avviene per mezzo di due enzimi: - Glicogenofosforilasi: taglia il legame 1,4 a partire dalle estremità non riducenti dei polimeri per mezzo dell'intervento di uno ione fosfato che formano il glicogeno. In questo modo ottengo G1P che è una molecola importante a livello glicolitico perché può essere facilmente convertita in G6P. Il vantaggio di questa reazione è che, partendo dal glicogeno e non dal glucosio,ottengoglucosio già fosforilato e non devo spendere ATP; alla fine per ogni molecola di glucosioottengo non 2 ma 3 molecole di ATP (importante accumulare glucosio sotto forma diglicogeno per chi pratica sport di durata).• Enzima deramificante: trasforma a struttura ramificata del glicogeno in una struttura linearemediante lo spostamento delle molecole che formano le ramificazioni sulla catena lineare.In caso di digiuno estremo questa struttura non viene totalmente compromessa ma se netiene una parte di riserva.Altro enzima che si dedica a questo tipo di processo è: <>.GLUCONEOGENESILa gluconeogenesi è il procedimento per cui gli alimenti che ingeriamo vengono trasformati inintermedi della glicolisi in modo da diventare glucosio e poter essere utilizzati dal cervello.Nella maggior parte dei casi consiste nel ripercorrere al contrario la catena del piruvato-glucosio;possono insorgere dei problemi:• Di tipo termodinamico: nontutte le reazioni sono reversibili (es. piruvato-fosfoenolpiruvato)• all’internoDi controllo di sequenze opposte: della cellula ci sono sia gli enzimi glicolitici,sia quelli della gluconeogenesi, se lavorano contemporaneamente si instaura un ciclo futile.Entrambi i problemi vengono superati in modo organico: il superamento della barrieratermodinamica implica la collaborazione tra mitocondrio o citoplasma. In sostanza, il Piruvato vatrasportato dal citoplasma al mitocondrio con un trasportatore specifico, qui si trova in un ambientericco di CO e ATP dove si trasforma in <<ossalacetato>>.2L’ossalacetato non può uscire al mitocondrio perché non esite un trasportatore per lui; serve unamolecola di NADH in modo da ridurlo ad <<acido malico>>, lui si che ha un trasportatore che lo fauscire dal mitocondrio e, nel citoplasma, viene riossidato ad ossalacetato.L’ossalacetato può essere usato per formare PEP usando<p><strong><em><u><<fosfoenolpiruvico-carbossichinasi>></u></em></strong>.</p> <p>Superata la barriera termodinamica si risalgono le vie della glicolisi fino ad arrivare al fruttosio-1,6-difosfato che va convertito in fruttosio-6-fosfato tramite la <strong><em><<fruttosio-bifosfato fosfatasi FBF>></em></strong>.</p> <p>PFK e FBF non possono lavorare in modo simultaneo perché innescherebbero un ciclo futile; per evitare ciò vengono regolati allostericamente in modo speculare: gli effettori positivi per una sono negativi per l'altro. Gli effettori possono essere differenti, tra i più importanti ci sono le chinasi.</p> <p>La gluconeogenesi va avanti fino al glucosio-1-fosfato; qui si possono trovare due strade:</p> <ol> <li>Si trasforma in glucosio libero.</li> <li>Viene accumulato nella cellula; occorre depositarlo in forma polimerica.</li> </ol> <p>Come fa la cellula a decidere se avviare la glicolisi o la gluconeogenesi? Ci sono due tipi di controllo:</p> <ul> <li>Involontario: in base alla quantità di ATP.</li> <li>Volontario: il cervello manda segnali.</li> </ul>tramite ormoni.

REGOLAZIONE ORMONALE

Gli ormoni hanno la funzione di "messaggeri" e possono avere origine differente e diversa struttura. Possono essere prodotti in risposta a stimoli derivanti dall'attività cerebrale. Generalmente vengono prodotti in risposta a stimoli derivanti dall'attività cerebrale. Possono essere divisi in due grandi categorie:

- Iperglicemizzanti: fanno uscire il glucosio dalla cellula.
- Ipoglicemizzanti: fanno entrare il glucosio nella cellula (es. insulina).

Quelli che noi tratteremo più nel dettaglio sono i primi.

Adrenalina

L'adrenalina è un prodotto delle ghiandole surrenali che viene rilasciato su comando del cervello (più nello specifico dell'ipofisi), generalmente in caso di stress. Viene rilasciato in risposta ad agenti detti "stressori" e provoca una serie di sintomi, tra cui:

- Uscita del glucosio.
- Aumento della pressione.
- Aumento del battito cardiaco.
- "Risposta fuga", rilascio di...
  • ulteriori ormoni che fanno parte della a lungo termine”
  • In sostanza tutti questi fenomeni fanno sì che l’ipofisi liberi nel circolo sanguigno ormoni che, in pochissimo tempo, arrivano alla corteccia del surrene, dove c’è già adrenalina che viene rovesciata nel circolo sanguigno e che ci permette di rispondere al segnale di pericolo.
  • L’adrenalina non entra all’interno della cellula ma interagisce con una proteina transmembrana (recettore per l’adrenalina), sulla membrana delle cellule “bersaglio”, che sporge sia all’interno che all’esterno della cellula e ne induce un cambiamento conformazionale nella parte rivolta verso l’esterno e ciò porta ad una modificazione anche all’interno (modificazione allosterica).
  • All’interno della membrana c’è una famiglia di proteine (G)A questa altezza, che in seguito alla modificazione conformazionale perde una subunità alfa.
  • A questo punto

L'adrenalina può staccare e dedicarsi ad un'altra cellula.

NB: esistono due grandi categorie delle famiglie G:

  • Attivatrici (queste sono quelle che interessano il nostro processo)
  • Inattivatrici

La proteina G (o la subunità) cammina sulla membrana e incontra una proteina integrale di che attiva l'ATP e lo trasforma nella formamembrana, che è un enzima: la <<adenilato ciclasi>> ciclasi fa ciò solo ed è legato alla proteina G).

L'adenilato ciclasi, nei pochi secondi in cui sta a contatto con la proteina attivatrice, produce centinaia di molecole di cAMP (amplificazione del segnale).

Il cAMP si lega non covalentemente alla <<proteina chinasi cAMP dipendente>>, la cui funzione è quella di prendere ATP, idrolizzarlo ad ADP + Pi e lo attacca ad un'altra proteina.

Uno dei suoi substrati è la <<fosforilasi chinasi>> che fosforila la

<p><strong><u>Glicogeno fosforilasi</u></strong> (enzima che demolisce il glicogeno): in questo modo rifornisce di glucosio tutte le vie metaboliche. Simultaneamente all'“accensione” dell'enzima che demolisce il glucosio bisogna “spegnere” l'enzima che lo fabbrica, altrimenti si innesca un ciclo futile. La <strong><u>glicogeno sintetasi</u></strong> si inattiva automaticamente anche se il catalizzatore non funziona. C'è un meccanismo di spegnimento: innanzi tutto vengono rimossi i gruppi fosfato dalle proteine; di ciò se ne occupano le fosfatasi. Di fatto riportano gli enzimi alla loro condizione originaria e ciò va di pari passo con lo spegnimento della proteina cAMP dipendente. Questo processo è permesso dalla trasformazione di cAMP in AMP “normale”, mediante una <strong><u>fosfodiesterasi</u></strong> (NB: questa è inibita dagli alimenti).</p>
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I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher eli_sorren di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Milano o del prof Bonomi Francesco.