Download di Prove svolte per l'esame di Biochimica

Relazione di laboratorio finale del corso di Metodologie biochimiche contenente la descrizione dei procedimenti e i grafici dei risultati ottenuti. Rappresenta un fac-simile della relazione richiesta dal professore da presentare all'esame.

Raccolta degli argomenti che potrebbero capitare nel test di accesso lla facoltà magistrale di Biologia. Ci sono vari argomenti elencati e strutturati in modo da avere tutto a portata di mano in un solo documento.

1. Fondamenti di Biochimica su: - Radici ed obiettivi della biochimica. - Interdisciplinarietà della biochimica. - Composizione chimica della materia vivente. - Ruolo delle interazioni deboli e dell’acqua nei processi biologici. - Principi di bioenergetica. Ruolo dell’ATP e delle reazioni di ossido-riduzione biologiche. 2. Struttura delle macromolecole. 2.1 Acidi nucleici. La natura degli acidi nucleici: DNA e RNA. Significato ed importanza della struttura primaria. Struttura secondaria del DNA : eliche A, B, Z. DNA circolare e superavvolgimento. Denaturazione e rinaturazione del DNA. Struttura tridimensionale del RNA. 2.2 Le proteine. Struttura e proprietà generali degli alpha aminoacidi. Catene laterali e classificazione degli aminoacidi. Peptidi: legame. peptidico, proprietà dei polipeptidi, peptidi di interesse biologico. Determinazione della composizione in aminoacidi e della sequenza di un peptide. Modificazioni post-traduzionali. Struttura primaria delle proteine e sua determinazione. Struttura tridimensionale delle proteine. Struttura secondaria: schemi regolari di ripiegamento, grafici di Ramachandran, proteine fibrose (fibroina, cheratine, collagene, elastina). Struttura terziaria. Proteine globulari. Domini strutturali e rapporto struttura e funzione. Denaturazione. Dinamica molecolare delle proteine globulari. Predizione della struttura secondaria e relazione fra sequenza aminoacidica e struttura tridimensionale. Struttura quaternaria. Proteine deputate al trasporto dell’ossigeno. Emoproteine : mioglobina ed emoglobina. Allosteria e meccanismi di legame cooperativo. Effettori allosterici eterotropici. 2.3 Gli enzimi. Proteine enzimatiche. Enzimi in soluzione. Modello per lo studio della catalisi enzimatica. Analisi di Michaelis-Menten. Significato e determinazione di KM e kcat. Regolazione dell’attività enzimatica: inibizione, regolazione allosterica, regolazione per modificazione covalente, attivazione proteolitica. Meccanismi molecolari. Ruolo dei coenzimi e degli ioni metallici. Esempi di meccanismi catalitici : proteasi seriniche. 2.4 I Lipidi e le membrane biologiche. Struttura e proprietà dei lipidi (acidi grassi, triacilgliceroli, cere). Lipidi di membrana (glicerolfosfolipidi, sfingolipidi, glicosfingolipidi, colesterolo). Struttura e proprietà delle membrane. Fluidità e asimmetria delle membrane. Proteine di membrana e loro struttura. Cenni sui meccanismi di trasporto. 2.5 I Carboidrati Monosaccaridi e derivati. Oligosaccaridi. Polisaccaridi. Glicoproteine e glicolipidi. Biosegnalazione. Esempi di meccanismi molecolari di trasduzione del segnale.