Appunti di Biochimica delle trasformazioni alimentari

Appunti di Lezioni e Domande con rispettive Risposte di Biochimica delle trasformazioni alimentari (Magistrale), dell'ultimo anno accademico (2016). Molto chiari e esaustivi, facilitano e permettono il superamento dell'esame (esperienza personale). Università degli Studi di Milano - Unimi.

Domande di Biochimica delle Trasformazioni Alimentari (F. Bonomi) Domande freq. possibili e non presenti nelle Slides di Lezione Almeno 4 su 5 (sono prese da questa lista) preparando tutte queste domande, l'esame è superato, ma bisogna preparare e sapere le risposte: bene

Domande Totali, esame totale di F. Bonomi (Biochimica delle Trasformazioni Alimentari), preparando queste domande per l'esame totale, l'esame è superato, (ma..bisogna sapere bene bene domande e relative risposte di questa lista). Scarica il file in PDF!

Domande e risposte di biochimica delle tecnologie alimentari aggiornate al 2019 basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni del prof. Bonomi dell’università degli Studi di Milano - Unimi, facoltà di Agraria. Scarica il file in formato PDF!

Lezioni con domande/risposte d'esame di Biochimica delle trasformazioni alimentari aggiornate al 2019! Appunti basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni del prof. Bonomi dell’università degli Studi di Milano - Unimi. Scarica il file in formato PDF!

Sommario 1. Dosaggio delle proteine 12 1.1 Azoto totale (azoto organico o azoto ridotto) 12 1.1.1 Metodo Kjeldahl 12 1.1.2 Metodo Dumas 12 1.2 Proprietà spettroscopiche (UV/NIR) 13 1.2.1 Il metodo spettroscopico NIR 13 1.2.2 Il metodo spettroscopico UV 14 1.3 Riduzione e/o complessazione dei metalli 14 1.3.1 Metodo Biureto 14 1.3.2 Metodo Folin e Lowry 15 1.3.3 Metodo dell’acido bicinconinico (BCA) 15 1.4 Dye binding 15 1.4.1 Dye binding assay: saggio di Bradford 15 1.5 Derivatizzazione 16 1.6 Riassunto dei metodi analizzati 16 1.7 Esempi di domande 16 1.8 Tabella riassuntiva i vantaggi e gli svantaggi delle sopraelencate tecniche 17 2. Discriminazione dell’azoto proteico: distinzione delle proteine dagli altri componenti, determinazione del loro stato di aggregazione, quantificazione ed altre applicazioni 19 2.1 Precipitazione con acidi caotropi: determinazione dell’azoto proteico, valutazione della digeribilità proteica e valutazione della proteolisi 19 2.1.1 Agenti caotropi: principio di funzionamento 19 2.1.2 Gli agenti caotropi e il loro utilizzo 19 2.1.3 Applicazioni della precipitazione con acidi caotropi 20 2.2 Studi di solubilità differenziale: correlazione tra la presenza di proteine e il loro stato di aggregazione/associazione 20 2.2.1 Solubilità e classificazione di Osborne 20 2.2.2 Studi di solubilità differenziale: comprensione dello stato di associazione delle proteine in un alimento 21 2.2.3 Applicazione degli studi di solubilità differenziale: determinazione delle interazioni prevalenti in un impasto 22 2.3 SDS-PAGE e SEC/GPC: determinazione delle dimensioni di una proteina 22 2.3.1 SDS-PAGE (Sodium Dodecyl Sulphate - PolyAcrylamide Gel Electrophoresis): separazione in condizioni denaturanti 22 2.3.2 Size Exclusion Chromatography (SEC) o Gel Permeation Chromatography (GPC) 24 2.4 Tabella riassuntiva le tecniche oggetto di trattazione e i relativi impieghi 25 2.5 Esempi di domande 25 3. Interazione tra proteine e fase stazionaria: la cromatografia 26 3.1 Cromatografia a scambio ionico: separazione basata sulla carica della proteina 26 3.1.1 Introduzione e esempi di applicazioni 26 3.1.2 Il metodo 26 3.1.2.3 Tabella riassuntiva gli scambiatori sopra citati 27 3.1.3 Il funzionamento del sistema 27 3.1.4 Separazione di sieroproteine e quantificazione di LF mediante cromatografia a scambio ionico (riassunto prima esperienza di laboratorio) 28 3.2 Interazioni basate sulla polarità 29 3.2.1 Cromatografia di interazione idrofobica (HIC, Hydrophobic Interaction Chromatography) 29 3.2.2 Cromatografia a fase inversa (RPC, Reverse Phase Chromatography) 30 3.3 Separazioni elettroforetiche in migrazione in campo elettrico basate sulla carica 31 3.3.1 IsoElectric Focusing (IEF) o isoelettrofocalizzazione 31 3.4 Cromatografia di affinità per interazioni sito-specifiche 31 3.5 Cromatografia di affinità con anticorpi 32 3.6 Tabella riassuntiva le tecniche oggetto di trattazione e i relativi impieghi 33 3.7 Esempi di domande 33 4. L’approccio proteomico 34 4.1 IsoElectric Focusing (IEF) o isoelettrofocalizzazione: determinazione dell’impiego migliore di una materia prima 34 4.2 Elettroforesi bidimensionale (IEF+SDS-PAGE): separazione e determinazione quantitativa delle proteine 34 4.3 Identificazione delle proteine 35 4.4 Spettrometria di massa: determinazione della sequenza amminoacidica 35 4.4.1 Preparazione del campione: metodi ed applicazioni 36 4.4.2 Ionizzazione 36 4.4.3 Separazione degli ioni 38 4.5 Spettrometria di massa tandem: MALDI/ESI-Q-TOF 38 4.6 Esempi di domande 38 5. Immunochimica: riconoscimento molecolare, quantificazione e attività biologica 39 5.1 Anticorpi: struttura e funzionamento 39 5.1.1 Ottenimento degli anticorpi 39 5.2 Il dosaggio immunochimico 40 5.2.1 Dot-blot: valutazione qualitativa 40 5.2.2 Western blot: valutazione qualitativa 41 5.2.3 Metodi ELISA (Enzyme-Linked ImmunoSorbent Assay): valutazione quantitativa 41 5.3 Accoppiamento del dosaggio immunochimico alla cromatografia: metodo dipstick (stick test) 42 5.4 Esempi di domande 43 6. Attività enzimatica 43 6.1 Il funzionamento degli enzimi 43 6.2 Principi di misura dell’attività enzimatica 43 6.3 Misura continua dell’attività enzimatica 44 6.3.1 Misurazione continua dell’attività enzimatica proteasica con substrato sintetico cromogenico 44 6.3.2 Misurazione continua dell’attività proteasica tramite valutazione della variazione di pH 45 6.3.3 Misurazione continua dell’attività enzimatica analizzando il consumo di ossigeno 46 6.3.4 Misurazione continua dell’attività enzimatica con accoppiamento di reazioni enzimatiche 46 6.4 Misura discontinua dell’attività enzimatica 47 6.4.1 Misurazione discontinua dell’attività enzimatica mediante aggiunta di composti colorati a polimeri 47 6.4.2 Misurazione discontinua dell’attività enzimatica tramite analisi della proteina rimasta intatta 47 6.5 Dosaggio di specifici componenti nell’alimento 47 6.5.1 Dosaggio di specifici componenti nell’alimento (zuccheri) tramite reazioni accoppiate 47 6.6 Dosaggio dell’attività enzimatica residua: impiego di enzimi come marcatori di processo 48 6.6.1 Misurazione della stabilità termica di un enzima: costante di velocità, tempo di dimezzamento ed equazione di Arrhenius 48 6.7 Esempi di domande 49 7. Modificazioni sulla struttura primaria 50 7.1 Modificazione della sequenza da eventi idrolitici (azione di proteasi) 50 7.2 Modificazioni indotte da processi nella struttura di singoli aminoacidi 50 7.2.1 Modificazioni chimiche 50 7.2.2 Formazione di legami covalenti inter- e intra-proteina 51 7.3 Impiego delle proteasi nelle produzioni alimentari 53 7.4 Impiego delle proteasi nel settore non-food 53 7.5 Esempi di domande 54 8. Modificazioni da processo su strutture di ordine superiore 54 8.1 Agenti alteranti le strutture di ordine superiore in una proteina e loro applicazioni 54 8.2 Quantificazione degli intermedi strutturali 56 8.2.1 Fluorescenza Intrinseca: esposizione di residui aminoacidi aromatici al solvente 56 8.2.2 Probes fluorescenti 57 8.2.3 Esposizione di gruppi reattivi 58 8.2.4 Proteolisi controllata 59 8.2.5 Spettroscopia UV-NIR 59 8.2.6 Dicroismo circolare: misura di regolarità strutturale 59 8.2.7 Risonanza Magnetica Nucleare (NMR) a due dimensioni 60 8.2.8 NMR imaging 60 8.2.9 Calorimetria Differenziale a Scansione (DSC) 60 8.3 Esempi di domande 60 9. Amido: caratteristiche e processi 60 9.1 Composizione e struttura dell’amido 60 9.1.1 Struttura basilare dell’amido 60 9.1.2 Struttura di ordine superiore dell’amido 61 9.1.3 Stabilizzazione e destabilizzazione della struttura dell’amido: gelazione (o gelatinizzazione) e retrogradazione 62 9.1.4 Il caso del pane 62 9.1.5 Il caso del panettone 62 9.2 L’amido come materia prima 63 9.2.1 Idrolisi enzimatica dell’amido 63 9.3 Gli enzimi 65 9.3.1 α-amilasi 65 9.3.2 α-amilasi saccarificante 65 9.3.3 β-amilasi 65 9.3.4 Pullulanasi e glucoamilasi 65 9.4 Impieghi dei prodotti sopra descritti 65 9.4.1 Impiego delle destrine 66 9.4.2 Sciroppi di glucosio 66 9.5 Esempi di domande 67 10. Di- e trisaccaridi ed altri polisaccaridi importanti 67 10.1 Lattosio 67 10.2 Raffinosio 67 10.3 Galattosidi iatrogenici 67 10.4 Cellulose ed emicellulose 67 10.4.1 Cellulosa, emicellulosa e relative modificazioni 67 10.5 Altri polisaccaridi di rilievo 69 10.5.1 β-glucani 69 10.5.2 Frutto-oligo saccaridi (FOS) 69 10.5.3 Destrani 69 10.6 Le gomme alimentari: struttura, funzione e modificazioni 69 10.6.1 Impieghi delle gomme 70 10.6.2 Polisaccaridi derivanti dalla carruba e guar 70 10.6.3 Pectina 70 10.6.4 Carragenani 71 10.6.5 Agar-agar 71 10.6.6 Alginato di sodio 71 10.6.7 Gomma xantano 71 10.7 Esempi di domande 72 11. Lipidi, grassi e generi alimentari relazionati 72 11.1 Trigliceridi 72 11.2 Trasformazioni influenzanti le proprietà fisiche e chimiche dei lipidi 72 11.3 Valore nutrizionale degli acidi grassi 73 11.4 Mono- e digliceridi 74 11.4.1 Funzione emulsionante di mono- e digliceridi 74 11.4.2 Modalità di ottenimento di mono- e digliceridi 74 11.5 Fosfolipidi 74 11.5.1 Micelle normali 75 11.5.2 Micelle inverse 75 11.5.3 Membrane e liposomi: il rilascio controllato nei sistemi alimentari 76 11.6 Sistemi multifasici 76 11.7 Interventi biotecnologici 76 11.7.1 Applicazioni di lipasi ed esterasi 77 11.8 Esempi di domande 77 12. Micronutrienti: parte prima 78 12.1 Idrogeno (protone) 78 12.1.1 Il pH nel nostro organismo 78 12.1.2 Acidificazione del lume gastrico 79 12.1.3 Alcalinizzazione del bolo alimentare 79 12.1.4 Il pH e i sistemi tampone 79 12.1.4.1 La carne: struttura e frollatura 79 12.2 Metalli alcalini: litio, sodio e potassio (Li, Na, K) 80 12.2.1 La trasmissione degli impulsi nervosi 80 12.2.2 L’equilibrio sodio-potassio 81 12.3 Metalli alcalino-terrosi: Mg, Ca 81 12.3.1 Calcio 81 12.3.2 Magnesio 82 12.4 Esempi di domande 83 13. Micronutrienti: parte seconda 83 13.1 Cromo 83 13.2 Manganese 83 13.3 Ferro 83 13.4 Cobalto 84 13.5 Nickel, rame e zinco 84 13.5.1 Nickel 84 13.5.2 Rame 85 13.5.3 Zinco 85 13.6 Vanadio (V), Molibdeno (Mo) e Tungsteno (W) 86 13.7 Metalli tiofili: Zinco, Cadmio, Mercurio, Piombo 87 13.7.1 Arsenico 87 13.7.2 Bismuto 87 13.7.3 Alluminio 87 13.7.4 I prodotti di solubilità dei solfuri e idrossidi metallici 87 13.8 Zolfo e Selenio 88 13.8.1 Zolfo 88 13.8.2 Selenio 88 13.9 Alogeni: Fluoro, Cloro, Bromo, Iodio 89 13.9.1 Fluoro 89 13.9.2 Cloro 89 13.9.3 Bromo 89 13.9.4 Iodio 89 13.10 Esempi di domande 89 14. Il Ferro 89 14.1 Strutture contenenti il ferro 89 14.2 Tossicità da Fe: la Reazione di Fenton 89 14.3 Tossicità da Fe: il microbiota 90 14.4 L’assunzione e l’assorbimento del ferro 90 14.4.1 L’assorbimento del Fe (ridotto, Fe2+) e la difficoltà di supplementazione 90 14.5 Regolazione ormonale dell’assorbimento del ferro: l’epcidina 91 14.6 Proteine coinvolte nel metabolismo del ferro 91 14.6.1 Lattoferrina 91 14.6.2 Transferrina e ingresso del Fe nella cellula 91 14.7 Il ferro a livello cellulare 92 14.8 Omeostasi del ferro a livello cellulare 93 14.9 Esempi di domande 93 15. Xenobiotici 94 15.1 Strategie di eliminazione degli xenobiotici e loro conseguenze 94 15.2.1 Il caso del metanolo 94 15.3 Meccanismi enzimatici di eliminazione 95 15.4 Reazioni catalizzate dai citocromi P450 95 15.5 Tipologie di citocromo P450 96 15.6 Esempi di composti alimentari che interagiscono con il citocromo P450 96 15.7 Fase 2 96 15.7.1 Modalità di trasformazione in derivati idrosolubili 97 15.7.2 Alcuni esempi 97 15.8 Esempi di domande 97 16. Il controllo genico: ovvero il ruolo dei componenti degli alimenti nei processi di controllo cellulare 97 16.1 Nutrigenomica: Trascrittomica, Proteomica, Metabolomica 97 16.2 Gli effetti del nutriente 98 16.2.1 Il caso degli acidi grassi 98 16.3 Modalità e tappe di controllo dell’espressione genica negli eucarioti 99 16.3.1 Accessibilità del DNA da trascrivere correlata all’organizzazione del materiale genetico: l’enzima acetilante, l’enzima deacetilante e l’intervento degli acidi grassi 99 16.3.2 Disponibilità del DNA da trascrivere: Zinc fingers e Leucine zipper 100 16.3.3 Velocità di trascrizione: regolazione tramite interazioni con il complesso di trascrizione 101 16.3.4 Velocità di trascrizione: controllo ormonale dell’espressione genica per meccanismo diretto tramite attivazione di specifiche funzioni “enhancer” legate all’interazione tra DNA e proteine 101 16.3.5 Velocità di trascrizione: controllo ormonale dell’espressione genica tramite meccanismo indiretto mediato da CBP 102 16.3.6 Trasporto dell’mRNA dal nucleo al citoplasma 102 16.4 Esempi di domande 103 17. Il controllo dell’attività enzimatica 103 17.1 Quantità di enzima presente 103 17.1.1 Controllo genico 103 17.1.2 Espressione della proteina in forma attiva 103 17.1.3 Bilancio tra produzione e folding/degradazione: la demolizione controllata di proteine tramite ubiquitina e proteasoma 106 17.2 Controllo cinetico di tipo allosterico non covalente 108 17.3 Controllo allosterico tramite modificazione covalente (non proteolitica) 108 17.3.1 Fosforilazione di ossidrili alcolici e fenolici 108 17.3.2 Adenilazione 109 17.3.3 Acilazione 109 17.4 Esempi di domande 110 18. Controllo ormonale del metabolismo e sue modalità 110 18.1 Sistemi che producono dentro la cellula cAMP/cGMP in risposta al transito extra-cellulare di molecole ormonali 110 18.1.1 Il caso della chinasi nella glicogenolisi 111 18.1.2 La simultaneità delle regolazioni 111 18.2 Cascate chinasiche e fosfatasiche 111 18.3 Ca2+ e/o fosfatidil-inositolo 112 18.4 Lo spegnimento delle risposte 112 18.5 Risposta intracellulare al contatto tra cellule del sistema immunitario ed un allergene 113 18.6 Esempi di domande 113 19. Ossido di azoto 113 19.1 NOS costitutiva nel sistema nervoso e sua attivazione da Ca2+ 114 19.2 NOS inducibile nel sistema immunitario 114 19.3 NOS costitutiva presente nel tessuto endoteliale 114 20. Tossine alimentari 115 20.1 Tossine alimentari non proteiche da organismi marini: catena alimentare e trasmissione in essa 115 20.2 Tossine alimentari di natura proteica 115 20.2.1 La tossina botulinica 116 20.2.2 Ribosome-Inactivating Toxins (RIP): ricina e tossina Shiga 116 20.2.3 Tossine responsabili dell’alterazione della funzionalità dei sistemi di trasporto 116 21. Molecole “virtuose” negli alimenti: una fama meritata? Le antocianine come “case study” 117 21.1 Effetto anti-ossidante e anti-radicalico 117 21.2 Effetto anti-infiammatorio e anti-aterosclerotico 117 21.3 Attività anti-diabetica e anti-obesità 117 21.4 Effetto ACE-inibitore 118 21.5 Effetto anti-invecchiamento e miglioramento della vista 118 21.6 Esempi di domande capitoli 19, 20 e 21 118

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