Domande Biochimica alimentare

Caratteristiche strutturali delle gliadine

Aggiungendo una sorgente di calcio, esso fa da ponte tra le diverse catene di proteine e crea un reticolo tridimensionale stabilizzato da interazioni ioniche che incorpora l'acqua al suo interno, quindi un gel che sembra un formaggio. Le interazioni di questo gel non sono sensibili alla temperatura. Questo gel è irreversibile.

17. Quali caratteristiche strutturali o compositive fanno sì che le gliadine siano solubili solo in alcoli?

Secondo la classificazione di Osborne, le gliadine appartengono alla classe delle Prolamine e si trovano solo nei cereali dove svolgono la funzione di proteine di deposito. Sono solubili solo in alcol perché sono composte principalmente da glutammina e asparagina. Hanno moltissimi aminoacidi idrofobici, per questo motivo la possibilità che una proteina di questo tipo sia solubile in acqua è nulla, quindi è necessario un solvente più polare per rompere le interazioni idrofobiche tra le proteine. Posso anche diminuire.

la spinta entropica dell'acqua utilizzando agenti caotropi o utilizzando una combinazione di temperatura e detergenti.

18. Come mai alcuni ioni hanno azione destrutturante?

Hanno azione destrutturante gli ioni che si solvatano con poca acqua o che non si solvatano per niente, quindi riescono a penetrare nella cavità proteica stabilizzata da interazioni elettrostatiche e interferiscono con queste interazioni facendo collassare la struttura della proteina.

19. Perché una eccessiva acidificazione dello yogurt porta ad una separazione di fasi?

Un'eccessiva acidificazione dello yogurt può portare alla sineresi, ovvero la separazione del liquido, in questo caso il siero di latte, dai solidi del latte. Perché abbassando il pH si arriva al punto isoelettrico della caseina che diventa insolubile e si separa completamente dal siero. Per evitare che ciò avvenga dobbiamo evitare che si arrivi al punto isoelettrico, ci si ferma ad un pH leggermente più alto.

involge la fosforilazione della proteina, in cui un gruppo fosfato viene legato covalentemente ad un residuo di serina, treonina o tirosina. Questo tipo di legame è importante per la regolazione delle attività cellulari. Per quanto riguarda la componente alimentare, una proteina può legarsi ad un acido grasso attraverso un legame estere. Questo tipo di legame è importante per la formazione di complessi proteina-lipide, come ad esempio le lipoproteine che trasportano i lipidi nel sangue. Inoltre, una proteina può legarsi ad un acido grasso attraverso un legame tioestere, che coinvolge un residuo di cisteina. Questo tipo di legame è importante per la regolazione del metabolismo dei lipidi. In entrambi i casi, i legami chimici tra una proteina e un acido grasso sono importanti per la funzione e la struttura delle proteine coinvolte.è quello covalente e coinvolge due acidi grassi, l'acido mielístico e quello palmitico. Il mielístico solitamente si lega alla porzione N terminale e consente alla proteina di scorrere nella membrana, mentre il palmitico si lega con un legame tioestere ad un residuo di cisteina della proteina che così facendo non uttua nell'ambiente citoplasmatico. In ambiente alimentare risultano importanti le interazioni idrofobiche tra la catena idrocarburica degli acidi grassi e i residui apolari presenti nella struttura delle proteine. In ne è possibile una interazione elettrostatica tra il carbossile dissociato dell'acido grasso e opportune cariche positive presenti sulla proteina. Un caso esplicativo di queste interazioni tra acidi grassi e proteina è rappresentato dall'albumina serica, essa è organizzata in modo da avere un grande solco idrofobico al suo centro, che funge da sito di legame per gli acidi grassi. Anche la BLG ha siti di legame per.gliacidi grassi.

22. Presentare un esempio di «denaturazione interfacciale»
La beta lattoglobulina in acqua è veramente poco digeribile, perché è fatta per trasportare e non per essere un nutriente. Se invece si trova in una gocciolina d'olio diventa molto più digeribile, stessa cosa vale anche se ho la proteina adesa ad una superficie solida. La proteina emulsionata viene assorbita molto più facilmente, quindi molecolarmente le modificazioni strutturali espongono delle zone che vengono riconosciute subito. L'interazione con queste particelle all'interfaccia porta cambiamenti.

23. Perché una proteina si denatura in modo diverso sulla superficie di una gocciolina lipidica e di un solido idrofobico?
La proteina su una gocciolina lipidica subisce delle modificazioni significative perché una parte della struttura proteica penetra la fase apolare, espone i suoi residui idrofobici e perde il suo disavvolgimento, il triptofano sischiuma, ci sono diversi fattori che contribuiscono alla sua stabilità. Uno di questi è la presenza di tensioattivi, che sono sostanze che riducono la tensione superficiale tra il liquido e l'aria, permettendo alla schiuma di formarsi e mantenere la sua struttura. Inoltre, la presenza di proteine può aiutare a stabilizzare la schiuma, poiché si legano alle bolle d'aria e formano una pellicola che le protegge dalla rottura. Altri fattori che influenzano la stabilità della schiuma sono la temperatura, la viscosità del liquido e la presenza di impurità o sostanze che possono interferire con la formazione e la stabilità della schiuma.

schiuma è necessario aggiungere qualcosa che si leghi all'acqua e che ne rallenti l'evaporazione, questi possono essere ad esempio lo zucchero e il glicerolo. Il glicerolo essendo più viscoso dell'acqua rallenta lo scorrimento verso i punti nodali (punti di incontro tra le lamelle, cioè le regioni acquose che separano le bolle d'aria in una schiuma). Nel caso dell'albumina l'ovomucoide che è ricca di zucchero ed è molto viscosa, impedisce l'evaporazione dell'acqua e in secondo luogo impedisce lo scorrimento dell'acqua verso i punti nodali.

26. Fornite una spiegazione molecolare per la presenza (e la quantità relativa) degli ingredienti presenti in una maionese commerciale (li trovate elencati sull'etichetta in ordine decrescente di abbondanza)

La presenza di acqua è dovuta all'utilizzo di uova essiccate. Senape e zucchero sono utilizzati per una questione di gusto, lo zucchero serve

anche a correggere l'acidità del limone o dell'aceto. L'EDTA è un chelante, evita che il ferro del tuorlo crei radicali liberi che ossidano i doppi legami degli acidi grassi. L'amido è l'ingrediente che fa da viscosizzante, cioè aiuta la stabilità dell'emulsione, ritardando il movimento delle goccioline lipidiche le une verso le altre. Se non c'è amido vuol dire che sono state utilizzate uova intere, l'albume durante la pastorizzazione denatura le sue proteine che esercitano la funzione viscosizzante. L'acido citrico è un chelante e l'acido ascorbico è antiossidante (entrambi presenti nel succo di limone). 27. Sulla base dei dati di immunoreattività presentati nelle slides, un gelato è meglio del latte fresco per un bambino sensibile a BLG? Quando BLG varca la mucosa si scatena una risposta immunitaria incontrollata in soggetti sensibili come i bambini. I bambini

Sono sensibili a BLG perché le loro cellule intestinali non sono ancora saldate e quando BLG riesce a passare tra queste viene attaccata da moltissime immunoglobuline. I frammenti di BLG sono pericolosi quando sono in emulsione, perché si formerebbero polimeri che vengono attaccati più facilmente dagli anticorpi, quindi verrà scatenata una risposta immunitaria maggiore ed incontrollata nel caso del gelato, perché BLG è legata a particelle di grasso. Quindi per un bambino sensibile a BLG è meglio il latte fresco.

28. Sulla base dei dati di digeribilità presentati nelle slides, indicate quale di questi alimenti sia una miglior sorgente di cisteina (che consideriamo derivare solo dalla digestione di BLG):

1. latte fresco intero
2. latte fresco intero con polvere di cacao
3. gelato al cioccolato

Nessuno di questi alimenti è una buona sorgente di cisteina. Le uniche proteine che contengono una significativa quantità di cisteina

Che sono le sieroproteine e sono quelle che si denaturano quando noi prepariamo un emulsione, quindi il gelato è una miglior sorgente di cisteina. La presenza dipende dal grado di lavorazione e dalla denaturazione delle uniche proteine che contengono quantità significative di cisteina (le sieroproteine).

Perché una proteina denaturata ad una interfaccia liquido-liquido e ad una interfaccia solido-liquido assumono strutture diverse?

Le modificazioni strutturali sono diverse, perché se ho una fase oleosa le porzioni idrofobiche della proteina penetrano all'interno della fase non acquosa. Se ho una superficie idrofobica solida queste regioni non penetrano all'interno del solido e continuano a toccare la proteina che si trova dall'altra parte. Quindi la conformazione della proteina è diversa a seconda che le regioni idrofobiche riescono a penetrare all'interno nella fase apolare o siano costrette a rimanere sulla superficie.

Perché la digeribilità di una proteina ad un'interfaccia può cambiare in ragione delle dimensioni delle particelle nella fase non acquosa?

Se prendo una particella solida piccola e una sensibilmente più grossa, i prodotti di idrolisi che ottengo sono diversi. La proteina si denatura quando vede la superficie idrofobica e il modo con cui interagisce dipende da quanta proteina ho e quanto è curva la superficie. Una proteasi che vuole tagliare la proteina lavora in modo diverso in base a come la proteina è attaccata alla particella. Se la particella è grande la proteina sarà completamente adesa ad essa, se la proteina è piccola no. Per questo motivo la dimensione delle particelle della fase non acquosa influenza l'azione delle proteasi.

Provate ad esprimere con parole vostre la differenza tra temperatura e calore.

La temperatura indica lo stato termico di un corpo, cioè l'agitazione delle molecole che lo costituiscono.

ferente. Questo trasferimento avviene attraverso tre meccanismi principali: conduzione, convezione e irraggiamento. La conduzione avviene quando due corpi sono a contatto diretto tra loro e il calore si trasferisce attraverso il contatto fisico tra le loro particelle. Ad esempio, quando mettiamo una pentola sul fuoco, il calore viene condotto dalla fiamma alla pentola attraverso il contatto tra le molecole dei due corpi. La convezione, invece, avviene quando il calore viene trasferito attraverso il movimento di un fluido, come ad esempio l'aria o l'acqua. Quando riscaldiamo una stanza, l'aria calda si alza verso l'alto e viene sostituita da aria più fredda che si riscalda a sua volta. Questo movimento dell'aria permette il trasferimento del calore. Infine, l'irraggiamento è il trasferimento di calore attraverso onde elettromagnetiche, come ad esempio la luce o il calore del sole. Quando ci riscaldiamo al sole, il calore viene trasmesso attraverso le onde elettromagnetiche emesse dal sole e assorbite dalla nostra pelle. In conclusione, il calore è una forma di energia che si trasferisce tra due corpi a temperatura differente attraverso conduzione, convezione e irraggiamento. Questi meccanismi sono fondamentali per il mantenimento della temperatura degli oggetti e degli organismi viventi.