Appunti Biochimica - modulo 1

Amminoacidi alifatici

C H NOLEUCINA 6 13 2• Presenta una catena laterale alifatica e ramificata formata da un gruppo ISOBUTILE che rende l’amminoacido idrofobico e apolare.• È un amminoacido essenziale• Pk1=2,36, Pk2=9,60, PI=5,98.

ISOLEUCINA C H NO6 13 2(I, Ile) -> acido (2S, 3S)-2-3-metilpentanoico• Presenta una catena laterale alifatica formata da un gruppo SEC-BUTILE, ed è l’amminoacido più idrofobico.• È un amminoacido essenziale.• Pk1=2,36, Pk2=9,68, PI=6,02.

METIONINA C H NO S5 11 2(M, Met) -> acido 2S-ammino-4-metilsolfanilbutanoico• Presenta una catena laterale R formata da un gruppo S-METILTIOETERE che rende l’amminoacido alifatico non polare.• È un amminoacido essenziale• È coinvolta nella biosintesi della CISTEINA.• Pk1=2,13, Pk2=9,28, PI=5,74.• La METIONINA è il primo residuo incorporato nelle proteine e rappresenta la coda N-TERMINALE di una catena polipeptidica, ed

è codificata dal CODONE di INIZIO dell’RNA(AUG).

GRUPPI R POLARI NON CARICHI i gruppi laterali di questi amminoacidi sono molto più2. solubili in acqua degli amminoacidi non polari perché contengono gruppi funzionali che formano legamia idrogeno con l’acqua. Essi vengono solitamente esposti all’esterno di una proteina per garantire leinterazioni a IDROGENO tra porzioni polipeptidiche.

SERINA e TREONINA sono in grado di legare un GRUPPO FOSFATO

SERINA C H NO3 7 3(S, Ser) -> acido 2(S)-ammino-3-idrossipropanoico

• Presenta una catena laterale formata da un gruppo OSSIDRILE che rendel’amminoacido estremamente polare e solubile in acqua.
• Non è un amminoacido essenziale.
• Il gruppo laterale può subire GLICOLISAZIONE e legare unamolecola di glucosio.
• Pk1=2,19, Pk2=9,21, PI=5,68.

TREONINA C H NO .4 9 3(T, Thr) -> acido 2(S)-ammino-3(R)-idrossibutanoico

• Presenta una catena laterale formata da un gruppo

OSSIDRILE che rende lamolecola polare e solubile in acqua.

• È un amminoacido essenziale
• Il gruppo laterale può subire GLICOLISAZIONE
• Pk1=2,09, Pk2=9,10, PI=5,64.

5CISTEINA C H NO S3 7 2(C, Cys) -> acido (R)2-ammino-3-mercaptopropanoico.

• Presenta una catena laterale formata da un gruppo TIOLO (solfanile -SH) che rende l’amminoacidopolare e idrofilico.
• Non è un amminoacido essenziale.
• Pk1=1,92, Pk2=10,7, Pkr=8,37, PI=5,05
• Due residui di CISTEINA possono essere ossidati e formare residui di CISTINA che permettono ilcollegamento di porzioni proteiche grazie alla formazione di PONTI di SOLFURO che nestabilizzano la conformazione.

ASPARAGINA C H N O4 8 2 3(N, Asn) -> 4-ammide dell’acido 2(S)-ammino-1, 4-butandioico

• Quest’amminoacido è un AMMIDE dell’ACIDO ASPARTICO
• La sua catena laterale è formata da un gruppo CARBOSSAMMIDE(-CONH2) che rende l’amminoacido polare.

Non è un amminoacido essenziale.

Pk1=2,14, Pk2=8,72, Pkr=13,2, PI=5,41.

GLUTAMMINA C H N O5 10 2 3(Q, Gln) -> 5-ammide dell'acido 2(S)-ammino-1.5-pentandioico

La catena laterale è formata da un gruppo CARBOSSAMMIDE polare e idrofilico.

Esso è l'ammide dell'ACIDO GLUTAMMICO e si forma per reazione tra il GLUTAMMATO e un gruppo AMMINICO.

Non è un amminoacido essenziale.

Pk1=2,17, Pk2=9,13, PI=5,65.

6 GRUPPI R AROMATICI, questo tipo di amminoacidi presentano catene laterali R aromatiche relativamente non polari e idrofobiche (intervengono nelle interazioni non idrofobiche).

Le curve di assorbanza della luce di questi amminoacidi sono utili per quantificare le proteine e la presenza di questi amminoacidi all'interno di esse.

FENILALANINA C H NO9 11 2(F, Phe) -> acido 2(S)-ammino-3-fenilpropanoico

La catena laterale è formata da un gruppo BENZILE.

È un amminoacido essenziale.

Pk1=2,2.

Pk2=9,31, PI=5,49.

TIROSINA C_H N_O9 11 3(Y, Tyr) -> acido 2(S)-ammino-3-(4-idrossifenil) propanoico• La catena laterale è formata da un gruppo p-idrossibenzile (gruppo OSSIDRILE in posizionepara nell’anello benzenico).Non è un amminoacido essenziale ma viene sintetizzato dall’amminoacido• essenziale fenilalanina.Pk1=2,20, Pk2=9,21, Pkr=10,46, PI=5,64.• Il gruppo OH della TIROSINA può formare LEGAMI a IDROGENO ed• essere implicato nella CATALISI ENZIMATICA poiché è un grado di legare unGRUPPO FOSFATO->importante per la trasduzione del segnale a livellocellulare.

TRIPTOFANO C_H N_O11 12 2 2(W, Trp) -> acido 2S-ammino-3-(indol-3-il)propanoico• La sua catena lateraale presenta un gruppo INDOLICO(anello benzenico+pirrolico) che rende la molecola poco polare• È un amminoacido essenziale• Pk1=2,46, Pk2=9,41, PI=5,89.

GRUPPI R CARICHI POSITIVAMENTE, questi amminoacidi presentano un carattere4.

basico e presentano i gruppi laterali R idrofilici contengono cariche positive e negative, a pH 7.00 la LISINA, ARGININA e ISTIDINA presentano carica netta pari a +1.

LISINA C_H N_O6 14 2 2(K, Lys) -> acido 2(S),6-diamminoesanoico

• La sua catena laterale presenta un secondo gruppo amminico che rende la molecola polare e idrofilica.
• È un amminoacido essenziale.
• Pk1=2,16, Pk2=9,06, Pkr=10,54, PI=9,80.

ARGININA C_H N_O6 14 4 2(R, Arg) -> acido 2(S)-amino-5-guanidilpentanoico

• Presenta una catena laterale formata da un gruppo GUANIDINICO (derivato della GUANIDINA C_H N₅ 3) che rende la molecola polare e solubile in acqua.
• Può subire processi di METILAZIONE.
• È un amminoacido essenziale.
• Pk1=1,82, Pk2=8,99, Pkr=12,48, PI=10,76.

ISTIDINA C_H N_O6 9 3 2(H, Hys) -> acido 2(S)-ammino-3-(4-imidazoil) propanoico

• La catena laterale presenta un gruppo IMIDAZOLICO (anello formato da 5 atomi con due azoti) che rende la molecola

polare.

• Non è un amminoacido essenziale
• Pk1=1,80, Pk2=9,33, Pkr=6,04, PI=7,60.
• Il gruppo IMIDAZOLICO dell'istidina a pH fisiologico può avere carica netta neutra o positiva, il suo residuo rende l'amminoacido funzionale nell'attività enzimatica come donatore o accettatore di protoni.
• Essa è fondamentale nelle proteine e in particolare nell'EMOGLOBINA poiché è in grado di legare IONI METALLICI e purificare e ordinare le proteine ponendo lo ione al centro di esse.
• Essa possiede un POTERE TAMPONANTE a PH FISIOLOGICO = 7.00.

GRUPPI R CARICHI NEGATIVAMENTE, questi amminoacidi hanno un carattere acido e presentano carica negativa netta a pH=7.00 pari a -1.

Le catene laterali possiedono un secondo gruppo COOH e i residui di questi amminoacidi sono in grado di legare IONI METALLICI in alcune proteine.

Essi vengono solitamente esposti dalla superficie esterna della proteina e interagiscono con il

CHIMICO alla catena LATERALE tra cui:

• OSSIDRILAZIONE (-OH) ad esempio, i residui di 4-IDROSSSIPROLINA e 6-IDROSSILISINA sono utilizzati nella formazione delle fibre di COLLAGENE e nella formazione delle pareti delle cellule vegetali. L'ossidrilazione della LISINA e PROLINA è compiuta dalla VITAMINA C (acido ascorbico funge da antiossidante) e la carenza di essa porta allo SCORBUTO.
• CARBOSSILAZIONE -COOH, un esempio è l'ACIDO CARBOSSIGLUTAMMICO (carbossilato dalla vitamina K) fondamentale per l'attivazione della PROTROMBINA (interviene nel processo di riparazione dei vasi sanguigni).
• FOSFORILAZIONE -PO4 utile per la regolazione di diversi processi cellulari.
• Altri processi sono la METILAZIONE -CH3 e l'ACETILAZIONE -COCH3.
• Esistono poi altri amminoacidi precursori di altre molecole proteiche ma biologicamente attivi che fungono da NEUROTRASMETTITORI (ISTAMINA, DOPAMINA e TIROSINA), MEDIATORI locali e da ORMONI.
• CITRULLINA e ORNITINA sono

Intermedi nella biosintesi dell'ARGININA e sono coinvolti nel metabolismo dell'azoto in particolare nel ciclo dell'UREA.

CITRULLINA -> acido 2-ammino-5-(carbamoilammino)pentanoico

Precursore dell'arginina e coinvolto nel ciclo dell'urea formato da un residuo CARBAMIDICO aggiunto all'ornitina.

ORNITINA -> acido 2,5-diamminopentanoico

Precursore dell'arginina e coinvolto nel ciclo dell'urea.

PEPTIDI

Due amminoacidi possono unirsi covalentemente mediante LEGAME PEPTIDICO formando un DIPEPTIDE (catena di più amminoacidi->POLIPEPTIDE) eliminando una molecola d'acqua (reazione di CONDENSAZIONE).

Il legame si forma tra il gruppo carbossilico e il gruppo amminico di due amminoacidi differenti.

Le unità amminoacidiche di un polipeptide sono chiamate RESIDUI AMMINOACIDICI (poiché si è perso un protone nel gruppo amminico e un OH nel gruppo carbossilico).

Il RESIDUO AMMINOTERMINALE ha un

L'idrolisi del legame peptidico è una reazione esoergonica ma molto lenta poiché possiede elevata energia di attivazione.

I gruppi R laterali conferiscono le proprietà ai polipeptidi.

Presenta le caratteristiche di un doppio legame, risultando in un ibrido di risonanza, con una parziale carica negativa sull'ossigeno e una