Riassunti biochimica

Con la fermentazione (assenza O ) si ottengono 2 moli di ATP x mole di glucosio.

2

Con la respirazione (presenza O ) si ottengono 36 moli di ATP x mole di glucosio (glucosio ossidato a CO )

2 2

La differenza di rendimento di ATP è dovuta al n° di tappe cui è sottoposto il glucosio: in assenza di O le tappe del glucosio si

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fermano alla fermentazione mentre in presenza di O il glucosio degradato ad acido piruvico viene poi ossidato a CO attraverso il

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ciclo dell’acido citrico(o ciclo degli acidi tricarbossilici o ciclo di Krebs) che avviene nella matrice dei mitocondri (cellule senza

mitocondri non fanno respirazione cellulare e si fermano alla fermentazione: come gli eritrociti ad esempio)

Fasi del metabolismo cellulare sono:

1)Assorbimento nutrienti (macromolecole: carboidrati, lipidi, proteine, acidi nucleici) e riduzione nei loro monomeri

2)Glicolisi: degradazione di glucosio ad acido piruvico(dentro la cellula,propria di carboidrati)

3)Ciclo dell’acido citrico che riduce glucosio a CO avviene nelle cellule con mitocondri(nella matrice mitocondriale)

2, 1

Anche gli aminoacidi e gli acidi grassi si riducono a CO ma ci arrivano per vie parallele alla glicolisi producendo anziché acido

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piruvico, una molecola ad esso molto simile, l’acetilCoA.

Comunque anche l’acido piruvico derivante dalla glicolisi diventa poi acetilCoA durante il ciclo di Krebs.

Tutte le vie metaboliche del ciclo di Krebs sono pilotate da enzimi che abbassano l’energia di attivazione delle reazioni

Gli enzimi sono presenti nell’organismo in piccole quantità e si denominano in base al substrato su cui agiscono.

Sei classi racchiudono enzimi: ossidoreduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi.

1) Ossidoriduttasi: permettono reazioni di ossidoriduzione di certe sostanze(sono aiutate dai coenzimi NAD e FAD)

2) Transferasi: trasferiscono un gruppo chimico da una molecola ad un'altra(tipo le transaminasi)

3) Idrolasi: rompono i legami covalenti e vi introducono una molecola di H O(producono energia dalla loro lisi)

2

4) Liasi: rompono i legami covalenti ma non ci introducono una molecola di H O(producono energia dalla loro lisi)

2

5) Isomerasi: enzimi che catalizzano vari tipi di riorganizzazione intramolecolari(isomeri) (non consumano energia)

6) Ligasi: permettono formazioni di legami covalenti,sono reazioni endoergoniche(consumano molta energia)

Enzima è una proteina fatta da tanti aminoacidi, la catena polipeptidica degli aminoacidi costituisce la prima parte dell’enzima, la parte

più proteica ma non funzionale detta apoenzima.

Gli enzimi non funzionano da soli ma hanno bisogno di altre sostanze per essere funzionali, queste sono di tre tipi:

1) Cofattore: molecole inorganiche come Mn, K, Na, che aiutano gli enzimi a funzionare

2) Coenzima: molecole organiche come NAD o FAD, i cui precursori sono le vitamine

3) Gruppo Prostetico: molecole di natura non proteica legate all’enzima stesso

Oloenzima (enzima funzionante): è formato dall’apoenzima (enzima non funzionante) associato ad almeno una delle 3 sostanze di cui

ha bisogno per divenire funzionante.

Substrato: molecola su cui agisce l’enzima trasformandola in prodotto

Prodotto: ciò che si ricava dalla trasformazione del substrato

Sito attivo: zona dell’enzima che attua la trasformazione del substrato

Enzima: proteina che trasforma il substrato in prodotto

Gli enzimi si misurano in base alla loro attività:

Attività enzimatica: velocità con cui il substrato è trasformato in prodotto

UEI: unità enzimatiche internazionale

Proprietà degli enzimi:

- Si combinano col substrato

- Sono catalizzatori biologici che non subiscono modificazioni alla propria struttura

moli/minuto

- Attività enzimatica (velocità di una reazione) si misura in

- Sono specifici per ciascun reazione ed alcuni sono indice di presenza di malattie

- Sono influenzati dalla temperatura

- Sono influenzati dal pH

- Sono influenzati dalla concentrazione del substrato

Gli enzimi risentono dell’effetto di temperatura e pH il cui effetto è variabile a seconda del tipo di enzima: alcuni funzionano a pH

acido(enzimi stomaco),altri a pH basico(enzimi intestino),altri a pH neutro(enzimi saliva)

L’effetto della temperatura è uguale su tutti gli enzimi: è ottimale a 40°C circa, sotto tale temperatura l’effetto scende leggermente e al

di sopra tale precipita drasticamente

La formazione del complesso enzima-substrato serve a fare in modo che l’enzima si leghi alle sue molecole specifiche, faccia avvenire

le reazioni e poi si dissoci da esse, privo di modifiche alla propria struttura enzimatica.

L’aumento di velocità di reazione da parte degli enzimi venne spiegato da Michaelis e Menten che dimostrarono che un enzima ad un

pH e una temperatura precisi, andando ad aumentare il substrato faceva aumentare anche la sua velocità di reazione

Michaelis e Menten definirono una velocità massima Vmax (per cui aumenti di substrato non creano aumenti di velocità) ed una Km

(concentrazione di substrato a cui l’enzima ha velocità semimassimale Vmax/2)

Cinematica enzimatica

L’enzima catalizza la reazione perché riesce a legare con specificità solo alcune tipologie di molecole, questa specificità è dovuta al sito

attivo (parte di enzima che trasforma il substrato).

Nel sito attivo si forma una situazione in cui l’enzima crea un complesso enzima–substrato, poi trasforma le molecole e

successivamente si dissocia andando a coinvolgere, se presenti, le nuove molecole a lui specifiche.

Ogni enzima ha una Vmax e una Km caratteristica che gli identifica.

L’identificazione di enzimi viene fatta anche attraverso la curva dei doppi reciproci che calcola Km e Vmax.

Esistono molecole che inibiscono l’attività di un enzima, esistono due tipi di inibizioni: competitiva e non competitiva.

Inibizioni competitiva è data da tutte le molecole che inibiscono l’enzima perché competono col substrato (perché simili all’enzima)

Inibitori competitivi aumentano Km ma lasciano inalterata Vmax

Inibizioni non competitiva è una molecola che si lega sia all’enzima che al complesso enzima-substrato bloccandoli per sempre

Inibitori non competitivi lasciano inalterata Km ma fanno diminuire Vmax

Aminoacidi, Mioglobina ed Emoglobina

Tra le proteine importanti per il corpo umano ci sono: 2

- proteine coniugate(proteine associate a altre sostanze)glicoproteine lipoproteine collagene(mod. da enzimi e vit.C)

- proteine di trasporto dell’O :negli eritrociti è l’emoglobina, nei muscoli la mioglobina.

2

Le proteine sono fatte da monomeri di aminoacidi, i quali sono costituiti da una struttura fondamentale uguale per tutti:

Gli aminoacidi che il nostro organismo non sa sintetizzare sono detti essenziali, ovvero possono essere sintetizzati ma non riuscendo a

crearne una quantità sufficiente per l’organismo allora devono essere integrati con la dieta.

Gli Aminoacidi Essenziali sono 8: metionina , treonina, valina, fenilalanina, isoleucina, triptofano, leucina, lisina.

aminoacidi )

Gli aminoacidi della cellula sono gli ( perché hanno un C centrale (detto legato a 3 costituenti sempre uguali:

un atomo di H, un gruppo carbossilico COOH ,un gruppo aminico NH )

2

G.Ossidrilico –OH G.Carbonilico C=O G.Carbossilico COOH G. Aminico NH 2



Il C a cui questi tre gruppi sono legati è detto perché sono scritti a partire dal gruppo più ossidato (C appunto)

Insieme a questi tre gruppi esiste sempre un gruppo R (catena laterale) degli aminoacidi.

Quindi avremo sempre una struttura uguale e 20 tipi diversi di catene laterali a seconda dell’aminoacido

Le catene laterali determinano le proprietà delle proteine: proteine idrofile avranno catene laterali idrofile

Gli amminoacidi sono divisi in gruppi: a seconda della carica e della polarità delle loro catene laterali

- neutre apolari (idrofobiche): alanina, fenilalanina, glicina, isoleucina, leucina, metionina, prolina, triptofano, valina

- neutre polari (idrofile): asparagina, cisteina, glutammina, serina, tirosina, treonina

- cariche acide (gruppo carbossilico): aspartato(acido aspartico), glutammato(acido glutammico)

- cariche basiche (gruppo aminico): arginina, istidina, lisina

Gli aminoacidi vanno a legarsi formando legami peptidici: tra due aminoacidi bipeptide, tra tre

aminoacidi tripeptide…

Legami peptidici: si formano quando il gruppo carbossilico di un aminoacido condensa con l’aminico

del successivo aminoacido formando un legame peptidico (elimina H O)

2

Il legame peptidico non è un legame consueto, è rigido, non c’è ruotazione e quindi tra i legami peptidici

-elica

essendo planari si possono avere solo 2 strutture secondarie che sono l' (legami peptidici avvolti

-foglietto )

ad elica) o la (legami peptidici pieghettati come foglietto

Altri legami che stabilizzano le strutture secondarie e terziarie sono quelli a ponte di idrogeno, ponti di

solfuro, legami ionici, legami idrofobici.

Gli aminoacidi sono ionizzabili,e,a pH7 hanno forma zwglitterionica che non è immobile nei campi

elettrici (non rilevabili tramite elettroforesi).

Proteine fondamentali sono l’emoglobina e la mioglobina, sono proteine globulare

Posseggono un gruppo eme (contiene Fe) e si lega con l’O .

2

Mioglobina è formata da una catena polipeptidica (formata da due tipi di ispidine)

 

Emoglobina è formata da quattro catene polipeptidiche legate due a due: catena e catena

Ciascuna catene contiene un gruppo eme e quindi l’emoglobina contiene 4eme, la mioglobina 1eme

L’emoglobina lega 4 molecole di O ,in quanto ha 4 eme che contengono Fe, la mioglobina avendone 1 si lega con 1 solo O .

2 2

Quando arriva una molecola di O una delle due ispidine si sposta e lascia il posto all’O , rendendo più facile il legame e la cessione con

2 2

l’O nelle eme successive (questo è anche noto come effetto cooperativo della catena emoglobinica).

2

La mioglobina è presente a livello muscolare ed è capace di assorbire O dall’emoglobina.

2

Effetto Bhor descrive quel che succede tra polmoni e tessuti: l’emoglobina(contenuta negli eritrociti)a livello polmonare si lega all’O 2

(diventa ossiemoglobina) e, attraverso flussi sanguigni questa emoglobina ossigenata va a livello tissutale e cede l’O alla mioglobina

2

(maggiormente affine all’O rispetto l’emoglobina)che a sua volta lo cede ai tessuti che lo consumano, producendo CO

2 2

La CO è in parte trasportata via dalla desossiemoglobina e in parte dal siero sanguigno sotto forma di acido carbonico.

2

L’emoglobina lega di meno e rilascia pure l’O più facilmente, questo succede ancor più facilmente se si trova a un determinato