Domande Biochimica Generale - I parziale

Domande sulla termodinamica dei sistemi viventi

Domande sugli amminoacidi e i legami

dell’n-butanolo non supera l’8% in volume?

3AMMINOACIDI E LEGAMI 21. Quale frazione delle molecole di soluto avrà una carica negativa in una soluzionedi acido acetico portata a pH 5.5 (pKa = 4.5)?

2. Qual è il numero di ioni H in un mitocondrio a pH 8, assumendo che ilmitocondrio abbia struttura sferica con un diametro di 0.002 mm, e ricordando23che il numero di Avogadro vale circa 6 * 10 ?

3. Ordinare i seguenti amminoacidi in ordine crescente di polarità: GLU; ALA; PHE;LEU

4. In quale direzione migreranno i seguenti amminoacidi in un campo elettrico a pH5: GLU; GLN; HIS 4PROTEINE

1. Cosa si intende per «sostituzione conservativa» all’interno di una sequenzaproteica?

2. Quali sono le caratteristiche geometriche del legame peptidico?

3. Quale sarà la carica (negativa/positiva) del tripeptide Lys-Ala-Lys a pH 7?

4. Commentare un esempio di come «modificazioni post-traduzionali» possanocontribuire a generare – in

proteine «mature» sequenza diverse da quelledeterminate geneticamente.

5. Quale sarà la carica (approssimata) del tripeptide Gly-Gly-Gly a pH 5.7?

5PROTEINE

21. Quali sono le caratteristiche geometriche dei legami idrogeno in una struttura adalfa elica?

2. Per quali ragioni la presenza di prolina in una sequenza proteica è incompatibilecon la stabilizzazione di una struttura secondaria?

3. Illustrare schematicamente la posizione delle catene laterali di amminoacidi instrutture ad alfa elica e a beta-sheet

4. Quali amminoacidi sono incompatibili – in ambiente acquoso – con la stabilità diuna struttura ad alfa-elica?

5. Che differenze intercorrono tra un «beta-turn» ed un «beta-loop»?

6PROTEINE

31. Quali amminoacidi potranno formare legami ionici con un residuo di glutammatonella struttura terziaria di una proteina?

2. Perché lo ione Ca++ stabilizza la struttura di alcune proteine?

3. Che cosa si intende per "core"?

PROTEINE

1. Per quali ragioni la gelatina usata in gastronomia è derivata dal collagene di organismi acquatici?
2. Quali sono i liganti del ferro in una molecola di ossimioglobina?
3. Quali legami tengono il gruppo eme ancorato alla struttura proteica in emoglobina e mioglobina?
4. Qual è il significato fisiologico del cosiddetto 'effetto Bohr' su emoglobina?
5. Descrivere concisamente i cambiamenti nella geometria del sistema successivamente al "folding assistito".

ENZIMI

1. Quale è l'enzima più efficiente: A, kcat/Km = 22; B: kcat/Km = 12?
2. Quale relazione correla la velocità di una reazione enzimatica alla concentrazione di substrato?
3. Quale enzima è più affine per il substrato: A, Km= 2 mM; B, ...

Km= 200 nM?

In che modo la velocità di una reazione enzimatica dipende dalla concentrazione di enzima?

9ENZIMI1. Nella misura di attività enzimatiche, quali differenze ci sono tra una misura continua ed una "dead point"?

2. Un enzima ha tempo di dimezzamento pari a 30 secondi a 75°C. In queste condizioni, quale frazione dell'attività iniziale rimane dopo 2 minuti?

3. Quale di questi tre enzimi è più stabile: A (k'in= 1 min-1); B (k'in= 10 min-1); C(k'in= 10 sec-1)?

4. Perché le misure di stabilità termica hanno un valore "predittivo"?

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