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intestinale, entra in contatto con il circolo sanguigno e quello linfatico e viene trasportato al fegato sotto forma

di goccioline di grasso con piccole quantità di proteine. Essi sono presenti solo dopo il pasto.

Il fegato trasforma queste proteine in VLDL (proteine a bassissima densità) le quali sono costituite da un

contenuto inferiore di trigliceridi rispetto ai chilomicroni, ma sono costituite anche dal 20% circa di fosfolipidi e

una modesta quantità di proteine e colesterolo. Queste trasportano una miscela di lipidi rielaborata dal fegato

(trigliceridi, fosfolipidi e colesterolo sia libero che sotto forma di esteri). Queste vengono portate dal circolo

sanguigno ai tessuti e il tessuto sceglie i trigliceridi da usare come combustibile e fosfolipidi e colesterolo come

materiale da costruzione. Dopo aver scaricato una parte dei propri lipidi, le VLDL ritornano al fegato più ricche

in proteine e più povere di lipidi. Queste sono presenti nelle ore del digiuno quando i chilomicroni sono assenti

nel plasma. L’emivita delle VLDL è più lungo rispetto a quello dei chilomicroni.

34. Cosa si intende per antiporto?

L’antiporto è una modalità di trasporto mediato che può essere attivo o passivo.

Le proteine trasportatrici trasferiscono due sostanze in direzioni opposte, una verso l’interno e l’altra verso

l’esterno della cellula.

2°PARZIALE

1. Quali sono le ragioni dell’instabilità termodinamica di ATP?

La molecola dell'ATP è instabile a causa della repulsione elettrostatica tra le cariche negative dei tre gruppi fosfato;

l'idrolisi di un legame fosfato-fosfato riduce il numero di cariche negative presenti sul prodotto della reazione che

quindi è più stabile della sostanza di partenza e inoltre aumenta la risonanza della molecola.

2. Quali sono le reazioni redox nella glicolisi?

La reazione redox nella glicolisi è l’ossidazione della gliceraldeide-3-fosfato ad acido-1,3-bifosfoglicerico.

3. È più stabile il glucosio 6P o il glucosio 1P?

Il glucosio 6P è più stabile in quanto è l’estere di una funzione alcolica ovvero ha un ossidrile emiacetalico mentre il

glucosio 1P è l’estere di un emiacetale e quindi è più instabile.

4. Cosa si intende per fosforilazione a livello di substrato?

La fosforilazione a livello del substrato è una reazione chimica che genera una molecola di ATP attraverso un

trasferimento diretto su una molecola di ADP di un gruppo fosfato proveniente da una molecola ad alta energia.

5. Cosa distingue alfa-amilasi da beta-amilasi?

Alfa-amilasi e beta-amilasi sono due enzimi che vengono utilizzati per la degradazione dell’amido.

L’alfa-amilasi è un endoenzima in grado di rompere i legami alfa-1,4 nelle regioni lineari, il quale può degradare

completamente l’amilosio ma non l’amilopectina.

La beta-amilasi è un esoenzima in grado di rimuovere unità di maltosio a partire dalle estremità non riducenti. Quindi

le beta-amilasi sono enzimi più selettivi rispetto alle alfa-amilasi.

Le alfa-amilasi sono tipiche sia del mondo vegetale che animale mentre le beta-amilasi solo del mondo vegetale.

6. Perché iniziando la glicolisi da glicogeno risulta migliore la resa in ATP?

Se si effettua la glicolisi partendo dal glicogeno si ha un grande vantaggio energetico in quanto si ottiene glucosio già

fosforilato senza aver speso ATP e al termine per ogni molecola di glucosio si ottengono 3 molecole di ATP al posto

che 2.

7. Qual è il ruolo di UTP nella conversione galattosio/glucosio?

UTP (uridil trifosfato) è in grado di reagire con il Glu1P per formare UDPGlu che rappresenta la forma attiva del Glu

che viene utilizzata nei processi di sintesi. Questa reazione produce anche pirofosfato inorganico.

8. Perché l’amido è digeribile una volta solvatato e la cellulosa no?

In quanto l’amido è costituito da legami alfa-1,4 mentre la cellulosa è costituita da legami beta-1,4 e quindi la

cellulosa ha una struttura cristallina, più compatta e impenetrabile dall’acqua e di conseguenza anche dagli enzimi.

L’amido per essere digeribile deve essere solvatato in modo da permettere all’acqua e agli enzimi di entrare nella

struttura.

9. Come fa l’adrenalina a stimolare la degradazione di glicogeno e bloccarne simultaneamente la sintesi?

L’adrenalina rilasciata dal surrene, stimola la degradazione del glicogeno nel muscolo per fornire glucosio per la

contrazione muscolare. L’adrenalina provoca una risposta metabolica a catena all’interno della cellula, pur senza

entrarvi, che porta alla sintesi di cAMP, attivatore di una fosforilasi chinasi capace di fosforilare direttamente la

glicogeno sintetasi, inattivandola e indirettamente la glicogeno fosforilasi attivandola.

Quando l’ormone non è più presente tutta la via si interrompe. La glicogeno fosforilasi ritorna ad essere inattiva e la

degradazione del glicogeno viene bloccata. La cascata enzimatica innescata dall’adrenalina nel fegato e nel muscolo

determina contemporaneamente la degradazione del glicogeno e il blocco della sintesi del glicogeno.

10. Qual è il costo energetico in ATP e NADH della conversione di acido lattico a glucosio?

Il costo energetico della conversione di acido lattico a glucosio è 2 x (4 ATP + NADH) ovvero 8 ATP e 2 NADH.

11. Quali sono i componenti non proteici della piruvico deidrogenasi?

La piruvico deidrogenasi ha dei cofattori ovvero componenti non proteiche che sono la tiamina pirofosfato, l’acido

lipoico e il FAD. La tiamina pirofosfato è il cofattore che attiva l’acetaldeide, derivata dalla decarbossilazione del

piruvato; l’acetaldeide è passata poi al secondo con un legame altoenergetico tioestere grazie alla diidrolipoil

transacetilasi. Il terzo enzima del complesso ovvero la diidrolipoil deidrogenasi sfrutta il cofattore flavinico (FAD)

per riossidare l’acido lipoico.

12. Quali e quanti sono i cofattori ridotti prodotti dall’ossidazione del piruvato?

L’ossidazione del piruvato porta alla formazione di cofattori che sono 4 NADH e 2 FADH . Il NADH è prodotto dalle

2

ossidazioni del piruvato, dell’isocitrato e dell’alfa-chetoglutarato e dell’acido L-malico; mentre il FADH prodotto a

2

livello dell’ossidazione del succinato a dare fumarato.

13. In quale conformazione sono i doppi legami formati dalle deidrogenasi flaviniche?

Le deidrogenasi flaviniche quando introducono insaturazioni sulle catene alifatiche producono solo la forma trans.

14. Quali reazioni nel mitocondrio portano alla formazione di CO dagli atomi di carbonio nel piruvato?

2

La CO viene prodotta dall’ossidazione del piruvato ad Acetil-CoA e dall’ossidazione dell’acetil-CoA; inoltre viene

2

prodotta nell’ossidazione dell’isocitrato ad alfa-chetoglutarato e dall’alfa-chetoglutarato a succinil-CoA.

15. Indicare quali compartimenti cellulari sono interessati alla trasformazione di glucidi in lipidi e quali eventi

si compiano in ciascuno di essi

I compartimenti cellulari interessati alla trasformazione di glucidi in lipidi sono la matrice del mitocondrio per il solo

trasporto dell’acetil-CoA e il citoplasma, nel quale avvengono una serie di reazioni che rappresentano la biosintesi

degli acidi grassi ovvero reazioni inverse della beta-ossidazione.

16. Qual è lo scopo della somministrazione di zucchero e citrato nella terapia della chetosi?

Per evitare danni dovuti alla chetosi bisogna ripristinare l’ossalacetato, aggiungendo ad esempio zucchero quando

viene a mancare e citrato per rifornire gli intermedi del ciclo di Krebs, in modo tale che i quali possano condensare

l’eccesso di acetil-CoA.

17. Si valuti il costo (in molecole di ATP) della conversione di 8 molecole di piruvato in una di palmitato

Per produrre una molecola di palmitato sono necessari 7 malonil-CoA e 1 acetil-CoA; il passaggio da piruvato ad

acetil-CoA costa 2 ATP e il passaggio da piruvato a malonil-CoA costa 3 ATP. Quindi avrò 3 x 7 = 21+2 = 23 molecole

di ATP necessarie per la conversione di 8 molecole di piruvato in una di palmitato.

18. Perché i camelidi si accumulano grasso come riserva di acqua?

I camelidi accumulano nelle loro gobbe grasso in quanto è una fonte importante di energia e di acqua.

Questo perché la beta-ossidazione degli acidi grassi produce un gran numero di cofattori ridotti che andando a

riossidarsi sulla catena di trasporto degli elettroni ridurranno molto ossigeno molecolare, formando molte molecole

di acqua.

19. Quali caratteristiche dell’acido urico interessano le patologie legate ad un suo accumulo?

Per eliminare i nucleotidi si utilizza un sistema che permette di trasformare i nucleotidi in acido urico che rappresenta

il secondo principale sistema di eliminazione dell’eccesso di azoto nel nostro organismo. È possibile una tautomeria

delle forme cheto ed enoliche dell’acido urico e questa tautomeria rende difficile la solubilità di questo acido.

L’acido urico è poco acido (acido poliprotico), molto grosso e poco solubile quindi il risultato è che se viene prodotto

troppo nell’organismo, questo acido urico può cristallizzare a livello renale e può causare i calcoli renali. La seconda

limitazione è legata ad una seconda patologia ovvero la gotta, in cui l’acido urico si deposita in forma insolubile non

a livello renale ma nelle articolazioni (cristalli di acido urico) quindi vi è un processo infiammatorio, che richiama

l’apporto di liquidi e si formano gli edemi.

20. Quali patologie sono associate a difetti nell’ossidazione di amminoacidi aromatici?

La patologia associata a difetti nell’ossidazione di aminoacidi aromatici, in questo caso della fenilalanina è la

fenilchetonuria ovvero una malattia catabolica legata all’incapacità dell’organismo di utilizzare questo aminoacido

essenziale.

21. In quali reazioni si originano le cosiddette ROS?

Le ROS vengono prodotte dalle reazioni di attivazione dell’ossigeno molecolare, alcune vengono prodotte dalle

reazioni non enzimatiche di Fenton e altre durante la riossidazione di FADH nel ciclo catalitico delle ossidasi

2

flaviniche come la xantina ossidasi.

22. Qual è il ruolo del glutatione nel mantenimento degli equilibri redox cellulari?

Il glutatione è un tripeptide costituito da glutammato, cisteina e glicina, il quale è centrale nei processi di

mantenimento del potenziale redox dentro le cellule in quanto esso può ossidarsi o ridursi facilmente. Esso è coinvolto

in una reazione che collabora a smaltire tutti i tipi di ROS grazie all’attività della glutatione perossidasi, che trasforma

l’acqua ossigenata in due molecole di acqua più il glutatione nella forma ossidata viene rigenerato in forma ridotta

dalla glutatione reduttasi (flavoproteina NADP-dipendente).

23. In che modo funziona la coppia di enzimi formata dalla catalasi e dalla superossido dismutasi?

Per impedire che le ROS si accumulino e provochino dei danni, è possibile usare un enzima enzima di difesa che è la

à

+

superossido dismutasi la quale catalizza la reazione 2O + 2H O + H O ovvero due molecole di anione superossido

2 2 2 2

agiscono con due protoni e una si trasforma in acqua ossigenata che è molto meno reattiva e l’altra si riduce.

La catalasi (un’emoproteina) consente poi di rendere innocua l’acqua ossigenata (prodotta dalla SOD e dalle ossidasi

à

flaviniche): 2H O 2H O + O

2 2 2 2

ALTRE DOMANDE 2°parziale

1. Cosa sono le chinasi?

Le chinasi sono degli enzimi ATP-dipendenti che sono in grado di usare l’ATP per trasferire gruppi fosfato ai substrati.

+ +

2. Come funziona il sistema redox NAD /NADH + H e NADP?

NAD è il nicotinammide adenindinucleotide, il quale è costituito da due nucleotidi ovvero l’AMP e un secondo

nucleotide legati tramite legame anidride. La parte reattiva della molecola è l’anello nicotinico, che interagisce con

il substrato e grazie alla propria carica positiva attira uno ione idruro, libera il protone, acidificando il mezzo in cui

+ +

avviene la reazione. Il NAD si trasforma quindi nella forma ridotta NADH + H . molti enzimi usano questo composto

come cofattore; esso non può essere sintetizzato nell’organismo, occorre quindi assumere il precursore ovvero la

vitamina.

La famiglia dei cofattori piridinici esiste secondo due forme: NAD e NADP, il quale differisce in quanto è costituito

da un gruppo fosfato. Gli enzimi che hanno come cofattore il NAD non funzionano con il NADP e viceversa. Gli enzimi

che funzionano con il NAD sono quelli delle vie cataboliche, mentre quelli che usano il NADP delle vie anaboliche.

3. Cosa si intende per reazioni accoppiate?

Per reazioni accoppiate si intende che ad una reazione termodinamicamente difficile e quindi sfavorita ne viene

accoppiata una termodinamicamente favorita, in modo da farle avvenire entrambe. Le due reazioni devono avvenire

sia nello stesso sito attivo dell’enzima, sia simultaneamente.

4. Quali sono le conseguenze di una carenza di beta galattosidasi?

La beta galattosidasi è l’enzima in grado di scindere il lattosio in galattosio e glucosio; la carenza di questo enzima,

il quale diminuisce con la crescita può provocare l’intolleranza al lattosio.

5. Qual è il bilancio energetico e di materiali della sequenza glicolitica?

Il bilancio complessivo della via glicolitica è la produzione di 2 molecole di piruvato, 2 ATP e 2 NADH.

6. Come avviene la conversione di piruvato a fosfoenolpiruvato?

7. In che modo viene superata la barriera energetica che impedisce la produzione di fosfoenolpiruvato dal

piruvato?

La conversione del piruvato a fosfoenolpiruvato comporta il trasferimento del piruvato nel mitocondrio, ovvero in un

ambiente ricco di ATP e CO , la sua conversione in ossalacetato ed il successivo accoppiamento su un enzima specifico

2

della decarbossilazione dell’ossalacetato con la fosforilazione del piruvato ad opera di GTP.

Il fosfoenolpiruvato si forma usando l’enzima fosfoenolpiruvato carbossichinasi, il quale prende uno ione fosfato e

ATP idrolizzadola ad ADP e produce così il PEP liberando una molecola di CO .

2

8. Perché il fosfoenolpiruvato è così instabile?

Il fosfoenolpiruvato è un composto instabile e altamente energetico con un alto potenziale nel trasferimento del

gruppo fosfato. Questo composto è instabile in quanto se si stacca un gruppo fosfato, il composto che rimane è la

forma enolica del piruvato la quale tautomerizza alla forma chetonica che è instabile e tende a spostare l’equilibrio

verso la rottura del legame. Inoltre è instabile in quanto l’ossidrile presente è molto acido, il legame sembra un

estere ma è un anidride.

9. Come si evita un ciclo futile nelle interconversioni degli esteri fosforici del fruttosio?

il ciclo futile che potrebbe crearsi nell’interconversione del fruttosio-6-fosfato in fruttosio 1-6-difosfato può essere

evitato grazie alla regolazione allosterica dell’enzima che promuove questa reazione, ovvero la fosfofruttochinasi.

Questo enzima ha l’ATP come effettore negativo, il quale indica che la cellula non ha più bisogno di energia quindi

alti livelli di ATP rallentano la reazione mentre bassi valori di ATP stimolano la reazione e ha l’AMP come effettore

positivo, che indica che la cellula ha ancora bisogno di produrre energia.

10. Perché il glicogeno è più energetico dell’amido?

In quanto se effettuo la glicolisi a partire dal glicogeno ho una resa energetica maggiore perché si ottiene glucosio

già fosforilato senza aver speso ATP e si ottengono 3 ATP al posto che 2.

11. Come viene degradato il glicogeno?

La degradazione del glicogeno richiede due tipi di attività enzimatica:

La glicogeno fosforilasi che effettua una fosforolisi dei legami alfa-1,4 a partire da una delle estremità non riducenti

del polimero, producendo G1P. Il G1P è un importante intermedio per la glicolisi o per altre reazioni biosintetiche.

L’enzima deramificante, il quale trasferisce i residui di glucosio sulla catena adiacente e rimuove i residui di glucosio

legati con legame alfa 1,6.

12. Come viene prodotto NADPH dal glucosio-6P?

Il NADPH viene prodotto attraverso il ciclo dei pentosi fosfati. Questo ciclo parte dal glucosio-6-fosfato e porta alla

sua ossidazione.

Il NADPH deriva da due reazioni:

1. La prima interessa una molecola di G6P. l’enzima G6P-deidrogenasi usa in modo selettivo il NADP il quale si

riduce a NADPH, per ossidare il carbonio anomerico in 1, trasformando la funzione aldeidica in funzione acida. Si

forma così un lattone. È possibile aprire questa molecola e trovare uno zucchero in cui il C1 è un carbossile,

questa reazione viene catalizzata dalla lattonasi e il prodotto è l’acido-6-fosfogluconico.

2. Ho una seconda ossidazione: il 6-fosfogluconato viene ossidato ad opera del NADP che diventa NADPH, grazie

all’enzima 6-fosfogluconato deidrogenasi. L’ossidazione avviene sul C3 e produce una forte instabilità nella

molecola che porta alla perdita di una CO . È una reazione di decarbossilazione ossidativa. Si ottiene un pentoso

2

chetoso fosforilato in posizione 5 che è il ribulosio-5-fosfato.

13. Qual è il substrato della glicogeno sintetasi?

Il substrato della glicogeno sintetasi è l’UDP-Glucosio.

14. Cos’è e come funziona il cAMP?

Il cAMP è una forma speciale di AMP, costituita da due legami estere, uno in posizione 5’ e uno in posizione 3’.

Il cAMP funge da secondo messaggero e permette la trasduzione del segnale e la sua amplificazione. Esso è una

piccola molecola solubile nella cellula che si imbatte nella protein-chinasi-cAMP-dipendente, formata da due subunità

dipendenti che sono tappate da due subunità regolatrici. Quando arriva il cAMP, si lega alle subunità regolatrici e

libera la PK in forma attiva.

15. Qual è il ruolo del lipoato nella piruvico deidrogenasi?

Il lipoato è un cofattore legato covalentemente all’enzima diidrolipoil transacetilasi, il quale costituisce il complesso

della piruvico deidrogenasi. L’acido lipoico forma un legame ammide con un residuo di lisina e fa sporgere il braccio

del cofattore che porta il legame disolfuro.

Questo composto ha due funzioni:

- Ossidante ovvero prende il gruppo idrossietile e lo trasforma in un gruppo acetile, quindi ossida l’acetaldeide ad

acido acetico e questo composto si riduce a doppia funzione tiolica. Si forma quindi un tioestere tra l’acido

lipoico e la molecola iniziale.

- Successivamente prende il gruppo acetile e lo trasferisce ad un altro tiolo, il quale è il tiolo del coenzima A.

16. Come fa la catena respiratoria mitocondriale a creare un gradiente di protoni tra matrice e spazio

intermembrana?

17. Cos’è la forza protonmotrice e come viene utilizzata?

Il funzionamento della catena mitocondriale di trasporto degli elettroni comporta la scomparsa di protoni dentro la

matrice e la loro comparsa nello spazio intermembrana. A cavallo della membrana mitocondriale interna di un

mitocondrio che sta respirando (sta ossidando NAD ridotto o succinato utilizzando come accettore finale l’ossigeno

molecolare) si crea un gradiente elettrochimico formato da due componenti: la differenza di concentrazione (fuori

il pH è basso, dentro il pH è alto) e il protone essendo una specie carica, si crea anche un gradiente di potenziale

ovvero il numero di cariche positive fuori è più elevato rispetto a quelle dentro.

Questo genera una forza protonmotrice (PMF), ovvero una spinta al rientro dei protoni dentro lo spazio della matrice.

La forza protonmotrice è la differenza di pH e di potenziale che si genera tra lo spazio intermembrana del mitocondrio

e la matrice mitocondriale. Questo rientro dei protoni verrà utilizzato per produrre l’ATP.

18. Cosa distingue i citocromi dalle emoproteine coinvolte nel trasporto di O ?

2

I citocromi sono molecole proteiche che contengono un gruppo eme, il quale è legato covalentemente alla struttura

proteica mentre nell’emoglobina il gruppo eme è legato con legami di coordinazione.

19. Qual è la funzione della carnitina nel metabolismo degli acidi grassi?

L’acil-CoA è una molecola troppo grossa e troppo polare per attraversare la membrana mitocondriale interna: il

gruppo acile viene trasferito alla carnitina. L’acil-CoA scambia l’acile con la carnitina si forma l’acil-Carnitina. L’acile

viene trasferito dalla carnitina al CoA mitocondriale.

20. Quel è il ruolo dei sali biliari nella degradazione dei trigliceridi alimentari?

Nella via esogena, grassi liberi vengono generati nell’intestino per azione delle lipasi pancreatiche su microemulsioni

stabilizzate dai sali biliari (derivati dal colesterolo prodotti dal fegato ed accumulati nella cistifellea e secreti nel


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DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze e tecnologie alimentari
SSD:
Università: Milano - Unimi
A.A.: 2018-2019

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher piasentingiorgia di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica generale e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Milano - Unimi o del prof Bonomi Francesco.

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