Biochimica

Descrizione dell'emoglobina e differenze con la mioglobina

L'emoglobina è una proteina che si trova all'interno dei globuli rossi e conferisce loro il caratteristico colore rosso del sangue. È costituita da 4 subunità globulari unite insieme a formare la struttura quaternaria. Le due subunità sono di tipo beta e le altre due di tipo alfa.

Ogni subunità di emoglobina possiede all'interno della tasca idrofobica un atomo di ferro ferroso, responsabile del legame con le molecole di ossigeno. Essendo una proteina allosterica, favorisce il legame dell'ossigeno ad altre subunità.

La mioglobina, invece, è costituita da una singola catena polipeptidica e non possiede la struttura quaternaria. Tuttavia, anch'essa contiene un gruppo prostetico chiamato EME, che contiene un atomo di ferro ferroso in grado di legare le molecole di ossigeno.

L'ossigeno molecolare. L'emoglobina è una proteina tetramerica con struttura quaternaria presente in grande quantità nei globuli rossi, ha lo scopo di legare l'ossigeno per agevolare il trasporto. I tessuti muscolari invece necessitano dell'immagazzinamento di una quantità superiore di ossigeno in quanto quello fornito dalla circolazione potrebbe non essere sufficiente, tale immagazzinamento è possibile grazie alle mioglobine. La mioglobina è una proteina monomerica ed è formata da 153 amminoacidi rispetto all'emoglobina ed è espressa al livello del muscolo cardiaco e scheletrico, oltre a fornire una riserva di ossigeno al muscolo ne agevola il trasporto e l'ossigenazione nel muscolo. L'emoglobina ha una struttura quaternaria ed è tetramerica. La mioglobina è monomerica ed ha una sola catena polipeptidica mentre l'emoglobina è tetramerica. La mioglobina ha una sola subunità ed un solo gruppo.

1. La mioglobina lega una sola molecola di ossigeno, mentre l'emoglobina ne lega quattro di gruppi eme.
2. L'affinità della mioglobina per l'ossigeno è ben sei volte superiore rispetto all'emoglobina.
3. La mioglobina può conservare quattro molecole di ossigeno alla volta, mentre l'emoglobina può conservare una singola unità dell'emoglobina.
4. Inoltre, la mioglobina può conservare l'ossigeno a differenza dell'emoglobina che non ha questa caratteristica.

Lezione 014

1. Quale operazione svolge il complesso dello spliceosoma?
   • Formazione del 5'CAP
   • Rimozione degli introni dai pre-mRNA
   • Generazione della coda poli-A
   • Rimozione degli esoni dai pre-mRNA
2. Con quale delle seguenti basi azotate è sostituita la timina negli acidi nucleici ad RNA?
   • Uracile
   • Ornitina
   • Tiramina
   • Uridina
3. Quale funzione hanno i tRNA?
   • Permettono la maturazione degli RNA messaggeri
   • Trasportano amminoacidi e fungono da adattatori molecolari per la traduzione
   • Stabilizzano il ribosoma durante la sintesi proteica

La formazione di una struttura grezza detta "globulo fuso" è il risultato del ripiegamento della catena polipeptidica.

Alte temperature non possono alterare o danneggiare la struttura di una proteina correttamente ripiegata.

Gli amminoacidi sono costituiti da un carbonio alfa (Cα) legato a due gruppi amminici H₃N⁺, un gruppo carbossilico acido COO⁻ e un atomo di idrogeno, oltre a un gruppo R variabile definito catena laterale.

Le strutture secondarie delle proteine includono l'α-elica e il β-foglietto.

Nella stessa proteina possono coesistere diverse strutture secondarie.

Le strutture supersecondarie sono domini funzionali in cui semplici strutture secondarie sono combinate.

tra loro a formare motivi tridimensionali particolari.-Le strutture secondarie sono stabilizzate da legami covalenti e mai da interazioni e legami noncovalenti.

06. Quale gruppo di amminoacidi possiede catene laterali in grado di dissociare e liberare un protone H+ in ambiente acquoso?

-Amminoacidi ramificati BCAA.

-Amminoacidi acidi.

-Amminoacidi basici.

-Amminoacidi aromatici.

07. Quale gruppo di amminoacidi possiede residui non idonei ad entrare in contatto con l'ambiente acquoso cellulare?

-Amminoacidi acidi.

-Amminoacidi neutri con residui polari.

-Amminoacidi neutri con residui apolari.

-Amminoacidi basici.

08. Quanta energia viene consumata dall'enzima glicogeno fosforilasi per liberare una molecola di glucosio mediante glicogenolisi?

-1 molecola di GTP

-1 molecola di ATP

-Viene solo utilizzato un fosfato inorganico senza consumo di nucleotidi trifosfati

-1 molecola di ATP ogni due residui di glucosio liberati

09. Quali fattori sono importanti per la formazione della corretta struttura

terziaria di una proteina? Identifica quello NON pertinente.

1. Formazione dei corretti ponti ad idrogeno.
2. Formazione di ponti disolfuro.
3. Corretta sequenza di amminoacidi della catena polipeptidica.
4. Fosforilazione dei residui di tirosina.

10. Quali di queste strutture NON è una struttura secondaria delle proteine?

• alfa-elica
• beta-foglietto antiparallelo
• Doppia elica sinistrorsa
• beta-foglietto parallelo

11. Descrivi il processo di ripiegamento delle proteine e come una catena polipeptidica lineare infine arriva ad assumere la sua conformazione nativa.

Il ripiegamento (folding) è il processo attraverso il quale le proteine ottengono la loro struttura tridimensionale. Soltanto una volta terminato il folding le proteine possono assumere la loro funzione fisiologica. Il processo di ripiegamento delle proteine ha inizio con la formazione di strutture circolari e il collasso del polipeptide su se stesso. Il processo prosegue fino alla formazione di uno stadio intermedio definito globulo fuso.

Il superamento della barriera termodinamica permette l'assestamento finale e la formazione della struttura nativa. Il processo di ripiegamento delle proteine viene denominato folding. Ogni polipeptide che è sintetizzato nella cellula contiene intrinsecamente tutte le informazioni tali da consentire il processo di folding. Inizialmente il processo di folding parte con la generazione delle strutture intramolecolari secondarie e successivamente si distribuiscono formando la struttura 3D della proteina chiamata struttura terziaria. Il processo di folding della catena polipeptidica è guidato termodinamicamente da una variazione energetica da uno stato a maggiore energia verso uno a minore. Il processo di folding subisce, come detto, una riduzione energetica che prende il nome di energia libera di Gibbs e la sua rappresentazione è a forma di imbuto. Il processo segue dei passaggi che vanno dal collasso del polipeptide su se stesso ad uno step intermedio detto del globulo fuso.

1. Ad un valore di pH del mezzo uguale al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi?
   • Forma cationica (carica +)
   • Forma switterionica
   • Forma anionica (carica -)
   • Forma dicationica (carica ++)
2. Ad un valore di pH del mezzo superiore al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi?
   • Forma cationica (carica +)
   • Sono privi di carica elettrica
   • Forma switterionica
   • Forma anionica (carica -)
3. Ad un valore di pH del mezzo inferiore al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi?
   • Forma priva di cariche
   • Forma anionica (carica -)
   • Forma switterionica
   • Forma cationica (carica +)
4. Cosa si intende per punto isoelettrico di una proteina? Cosa influenza il punto isoelettrico di una proteina e per quale motivo diverse proteine hanno differente punto isoelettrico?