Risposte esame chimica degli alimenti

Le proteine del latte

La frazione proteica comprende due diverse classi di proteine:

Caseine

Costituiscono l'80% delle proteine totali del latte:

• Caseina αs1 e αs2 (50%)
• Caseina Β (30%)
• Caseina k (15%) è glicosilata
• γ caseina (5%)

Non coagulano con il calore; per questo motivo non subiscono perdite significative durante la pastorizzazione o la sterilizzazione del latte. Le caseine coagulano invece per acidificazione o per l'azione di enzimi proteolitici. Le caseine sono proteine che hanno una alta qualità biologica. Hanno numerosi residui di gruppi fosfato (residui fosforilati della serina), grazie ai quali è possibile trattenere molecole di calcio (chelazione ioni Ca). La prolina è anch'essa presente in abbondanza, e concede alta stabilità termica alle caseine.

La porzione amminoterminale contiene residui di fosfoserina e altri residui aa idrofili (parte idrofila della submicella, rivolta verso l’esterno) mentre la porzione carbossiterminale è costituita da aa idrofobici. Una porzione della proteina è apolare, mentre un'altra parte dove si concentrano i gruppi fosfato è polare, riuscendo così a comportarsi da tensioattivo formando micelle; la proteina si comporta come un tensioattivo.

Le caseine si aggregano tra loro al fine di formare strutture chiamate submicelle. Le submicelle contengono tutte le caseine e sono aggregate tra loro grazie al complesso che si forma tra il calcio e la catena delle fosfoproteine (caseine contengono gruppi fosfato della serina per esempio). Il fosfato di calcio colloidale funge da collante per le submicelle. L'insieme di più submicelle formate da ponti di fosfato di calcio è chiamato micella. La micella è una struttura sferica formata da 10-100 submicelle. Ha un nucleo idrofobico e una superficie idrofilica grazie alla k caseina che si dispone sulla superficie e rende la micella solvatabile dall’acqua. La k-caseina, essendo glicosilata e non adeguatamente fosforilata, non permette di fare ponti tra le varie submicelle (non permette formazione di legami) e lascia spazio tra esse (solvatabile).

Con l'acidificazione vengono protonati i gruppi fosfato, che porta alla precipitazione delle micelle caseiniche non sono più in grado di rimanere in soluzione. Le k-caseine si trovano sulla superficie delle caseine e hanno una porzione zuccherina verso l'esterno che aiuta la solubilizzazione della caseina in acqua grazie a legami a idrogeno. Ciascuna micella è costituita da 10 a 100 sub-micelle. Gli ioni calcio sono legati ai gruppi fosfato in modo uniforme nella micella.

• Caseificazione acida: vengono portati fuori fase i gruppi fosfato.
• Caseificazione con caglio: eliminazione delle porzioni zuccherine delle k-caseine.

Proteine del siero

Costituiscono il 20% delle proteine totali:

• Β-lattoglobulina (sintesi mammaria)
• α-lattoalbumina (sintesi mammaria)
• Albumina del siero (sieroalbumina) proviene dal sangue dell’animale, utilizzata per test analitici per risalire all’origine del latte
• Lattoferrina glicoproteina fosorilata deputata al trasporto di Fe
• Proteoso-peptone
• Immunoglobuline (nel colostro)
• Enzimi: fosfatasi alcalina (labile, se pastorizzo si denatura), perossidasi (se UHT: denatura mentre se pastorizzo: rimane) sono marker dei trattamenti termici. Lisozima, lipasi, proteasi, lattasi.

Sono proteine con basse funzioni nutritive ma funzioni fisiologiche specifiche. Hanno struttura globulare regolare, e gli enzimi digestivi sono poco efficaci. Non hanno serine fosforilate, ma cisteine che permettono di formare parecchi ponti disolfuro. Vengono degradate ad alte temperature. Sono solubili in acqua, prive di serine fosforilate e contengono molti ponti S-S termolabili.

Il presame, o caglio, ricco in chimosina (o rennina) [proteasi], viene aggiunto al latte a una temperatura di 30-37°C. Gli enzimi determinano il distacco della parte C-terminale della K-caseina, conferendo alle micelle la capacità di coagulare tra loro.

Trattamenti termici (pastorizzazione e UHT) portano a modificazioni chimiche del prodotto. Caratteristiche chimico-fisiche devono corrispondere a parametri legislativi. Si valutano la percentuale della sostanza grassa, enzimi e proteine. Un trattamento termico porta all'innesco della reazione di Maillard sul lattosio. Agisce sugli zuccheri ed amminoacidi innescando una reazione di condensazione che genera una cascata di molecole-prodotto. Maggiore è la temperatura maggiore è la formazione di prodotti. Vengono generati aromi.

La molecola di furosina si genera dal trattamento di Maillard ed è un marker termico stabile, aumenta all'aumentare del trattamento termico.

Enzimi come perossidasi e fosfatasi-alcalina sono termolabili ed hanno temperature di denaturazione differenti. Sono indici di trattamento tecnologico: in un latte pastorizzato hanno perso entrambi la struttura nativa, un latte fresco ha solamente l'enzima perossidasi in forma nativa. Sono marker termici. Siero-proteine sono termolabili, e maggiore è l'intensità del trattamento termico, maggiore è la loro degradazione. Sono un indice di trattamento termico e qualitativo. Infatti un lieve trattamento termico può essere effettuato solo su latte di alta qualità, che mantiene quindi un alto valore di siero-proteine.

Le proteine della carne

Le proteine della carne possono essere miofibrillari (52,5%), sarcoplasmatiche (32,5%) e dello stroma (16%).

Proteine miofibrillari

• Miosina, filamenti spessi, costituiti da sei subunità, tra cui due catene pesanti e quattro leggere. Le due catene principali si avvolgono a formare un'elica, e presso la regione amminoterminale si formano delle strutture globulari alle quali si legano le quattro catene leggere. Un filamento spesso di miosina è costituito da più miosine. La testa della miosina contiene ATPasi che permette l'interazione con actina.
• Actina, filamenti sottili, è un polimero, i cui monomeri sono chiamati G-actina, per formare polimeri F-actina. Alla F-actina si legano le proteine troponina e tropomiosina.
• Troponina, controlla il contatto tra miosina e actina durante la contrazione muscolare via cambiamenti conformazionali mediati da ioni Ca²⁺.
• Tropomiosina

La contrazione muscolare è determinata dall'interazione di una testa di miosina ed una actina adiacente. La testa di miosina si lega alla actina mediante consumo di energia (ATP). ATP si lega alla testa di miosina. Il legame di ATP induce la dissociazione della testa della miosina dalla actina. ATP viene poi degradata. I prodotti di degradazione sono ADP e fosfato. La testa di miosina si lega così alla actina successiva. In questo modo i filamenti di actina e di miosina scorrono gli uni rispetto agli altri, determinano la generale contrazione del muscolo. L’interazione tra actina e miosina è regolata in modo che la contrazione possa avvenire solo in risposta a specifici segnali provenienti dal sistema nervoso. La regolazione è mediata da tropomiosina e troponina. La tropomiosina interagisce con l’actina nascondendo i siti di interazione con le teste di miosina. Quando si ha la contrazione muscolare, l’impulso nervoso induce il rilascio dello ione Ca²⁺ dal reticolo sarcoplasmatico. Il Ca²⁺ si lega alla troponina inducendo una variazione conformazionale del complesso tropomiosina-troponina, esponendo i siti di legame dell’actina per le teste di miosina permettendo la contrazione.

Proteine sarcoplasmatiche

Queste sono proteine solubili fino al 25-30% delle proteine del tessuto muscolare. Circa 50 componenti, nella maggior parte enzimi e mioglobina. Le proteine sarcoplasmatiche (enzimi) sono in particolare correlate alla glicolisi e alla via del pentoso-fosfato. Sono presenti altri enzimi coinvolti nel metabolismo di ATP.

• Mioglobina, permette il trasporto di ossigeno nel tessuto muscolare, è monomerica, ha 8 strutture alpha eliche ed un gruppo eme (con quattro molecole di N), al quale può legarsi una molecola di Fe²⁺. È importante perché regola il trasporto dell'ossigeno e quindi lo stato ossidativo della carne, il ferro invece rende suscettibile il taglio di carne all'ossidazione. Determina inoltre il colore e l'aspetto organolettico.
• Emoglobina
• Enzimi citoplasmatici e mitocondriali
• Citocromi e flavoproteine (0,5%)

Proteine dello stroma

Le più importanti sono:

• Collagene, è il componente proteico principale del tessuto connettivo. In struttura quaternaria è costituito da un'elica sinistrorsa. Tre eliche sinistrorse si avvolgono insieme, per formare una struttura chiamata tropocollagene. Tale struttura da sia rigidità ma anche elasticità alla proteina. Più unità di collagene formano fibre di collagene. Il collagene contiene alcuni amminoacidi non convenzionali, modificati con l'aggiunta di un gruppo idrossilico OH. Durante la sintesi della proteina, questi amminoacidi non sono presenti, ma solo successivamente vengono modificati da enzimi specifici. Sono modifiche post-traduzionali. Idrossiprolina ed idrossilisina aumentano la tendenza della proteina a formare legami ad idrogeno e quindi a trattenere acqua. Sequenza specifica ricorrente: -Gly-Pro-Hyp-. L'ossidazione del collagene porta a fenomeni chiamati cross-links, legami covalenti che si formano tra filamenti di collagene, diminuendo l'attività elastica e la capacità di trattenere l'acqua. Le proprietà organolettiche si alterano. Il collagene, quando viene riscaldato in acqua (TS 45°C per pesce, TS 60-65°C per mammiferi), la tripla elica si disgrega e si formano legami ad idrogeno tra i filamenti singoli e l'acqua. Si creano aggregati di proteine con struttura reticolare, che raffreddandosi assumono le caratteristiche di un gel. Il contenuto di collagene nella carne ne determina la morbidezza e texture. Il ciclo di raffreddamento determina e controlla le caratteristiche del gel finale e delle strutture che si ottengono.
• Elastina