Risposte domande aperte Chimica degli alimenti

DIGERIBILITÀ (D):

E' il rapporto tra la quantità di azoto proteico assorbito e la quantità d'azoto proteico ingerito,

corretta per le perdite metaboliche dell'azoto con le feci. In generale le proteine animali sono

caratterizzate da una digeribilità superiore rispetto a quelle vegetali. I prodotti integrali per il loro

elevato contenuto di bra possono portare ad una ulteriore diminuzione dell'assorbimento di

proteine in esso contenute.

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VALORE BIOLOGICO (BV)

Indica la qualità d'azoto introdotto con una determinata proteina e che è stato trattenuto per il

mantenimento e per l’accrescimento. Il valore biologico esprime la completezza di una proteina

cioè la presenza di tutti gli aminoacidi essenziali nelle proporzioni ottimali ai ni delle sintesi

proteiche corporee. Le proteine animali (de nite complete in aminoacidi essenziali) hanno un

valore biologico superiore a quelle vegetali (de nite incomplete in aminoacidi essenziali). Proteine

complete ed incomplete vengono associate nello stesso pasto in modo da ottenere un apporto

aminoacidico completo.

UTILIZZAZIONE PROTEICA NETTA (NPU)

Si riferisce al rapporto tra l'azoto ingerito e quello trattenuto e viene calcolato tenendo conto sia

del valore biologico che della digeribilità di una proteina. BV•D=NPU

Viene utilizzato nel calcolo del fabbisogno proteico considerando l'assunzione di una dieta mista,

composta da proteine sia animali che vegetali.

Perché una proteina si dice completa dal punto di vista nutrizionale?

Una proteina si dice completa dal punto di vista nutrizionale quando contiene tutti e nove gli

amminoacidi essenziali necessari per il corpo umano e nelle adeguate proporzioni. Questi

amminoacidi essenziali non possono essere prodotti dal corpo e devono essere assunti attraverso

la dieta. Le proteine complete sono importanti per garantire la corretta sintesi proteica nel corpo e

sono presenti principalmente in alimenti di origine animale come carne, pesce, uova e latticini.

Cosa è il valore biologico di una proteina?

Il valore biologico di una proteina è una misura della capacità di quella proteina di fornire gli

amminoacidi essenziali necessari per la sintesi proteica nel corpo umano. Questo valore è

determinato dalla quantità di amminoacidi essenziali presenti nella proteina e dalla loro

biodisponibilità. In altre parole, indica quanto e cacemente il corpo può utilizzare una proteina

per la sintesi di nuove proteine nei tessuti corporei. Un alto valore biologico indica che la proteina

fornisce tutti gli amminoacidi essenziali in proporzioni adeguate, mentre un valore basso indica

che la proteina manca di uno o più amminoacidi essenziali o che è di cile da digerire e utilizzare.

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Il valore biologico è importante perché in uisce sulla capacità del corpo di utilizzare le proteine

alimentari per la crescita, la riparazione e il mantenimento dei tessuti, nonché per altre funzioni

siologiche cruciali.

LEZIONE 37

Descrivi le modi che delle proteine e degli amminoacidi dovute al calore

Le modi che dovute all’azione delle alte temperature riguardano:

1.La denaturazione delle proteine

2.La modi cazione delle catene laterali degli amminoacidi

3.L’interazione delle proteine con altri composti, in particolare con i glucidi (Reazione di Maillard)

4.Le trasformazioni in cottura

Il calore (> 100°C) è in grado di provocare alterazioni chimiche delle catene laterali degli

amminoacidi che, talvolta, equivalgono ad una vera e propria distruzione. Le principali modi che

consistono:

1.Desulfurazione dei residui di cisteina e cistina, con liberazione di solfuro di idrogeno (H2S), che

conferisce la classica puzza d’uovo;

2.Deammidazione di glutammina ed asparagina con risultante formazione di NH4+. L’ammonio

prodotto è un ottimo reagente per la reazione di Maillard. 3. Disidratazione, per β-eliminazione,

con formazione della deidro-alanina (DHA). Si ha a spese della fosfoserina e della cisteina (in

questo caso con liberazione di H2S). La presenza di alcali favorisce la degradazione. Deidro-

alanina

4. La molecola di DHA è labile e permette la formazione di ponti covalenti. La reazione spontanea

con un residuo di lisina determina la formazione della lisinoalanina (LAL) con formazione di

aggregati proteici.

Tra i fattori che in uenzano la formazione di LAL i più comuni sono:

-pH

- temperatura,

- durata del trattamento termico

- contenuto d’acqua delle proteine.

Questo legame costituisce un blocco della lisina che è un amminoacido essenziale. Oltre l’e etto

d’indisponibilità della lisina e della cisteina, che sono fattori limitanti sul piano nutrizionale, è stato

osservato, su cavie di laboratorio, che la LAL ha un e etto tossico sui reni.

5. Formazione di legami isopeptidici tra il gruppo ε−amminico della lisina e i gruppi ammidici della

glutammina/glutammico e dell’asparagina/aspartico. Ciò determina una resistenza agli enzimi

proteolitici e riduzione della lisina biodisponibile.

Formazione di derivati ciclici dotati, alcuni, di potere mutageno.

Sono noti, per esempio, quelli che si formano dal triptofano.

Questi composti si formano durante la cottura delle carni alla griglia, quando la temperatura

dell’alimento supera i 200°C. È noto che un numero di ammine eterocicliche mutagene si forma

dalla pirolisi degli amminoacidi.

In generale, con i comuni trattamenti delle sostanze alimentari, queste modi che avvengono in

modo limitato per cui non hanno importanti ripercussioni sul piano nutrizionale.

Le proteine durante la cottura si denaturano, in alcuni casi coagulano, con cambiamento dello

stato sico, come succede, ad esempio, all’albume dell’uovo. L’idrolisi del legame peptidico si

veri ca frequentemente, soprattutto se l’ambiente è acido: questa trasformazione non modi ca

minimamente il valore nutritivo dell’alimento che, anzi, risulta più digeribile. In presenza di

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zuccheri, può avvenire la reazione di Maillard. Nel latte, di particolare interesse, è la furosina (o ε-

furoilmetil-lisina), che normalmente non è presente nel latte, anche se è normalmente riscontrabile

nel latte di massa, (2-6 mg/100 g proteine).

Si forma quale derivato dagli amminoacidi, in particolare da ε-fruttosio-lisina, mediante idrolisi

acida, quale composto di formazione della reazione di Maillard.

LEZIONE 38

Come si determina il contenuto proteico negli alimenti?

I metodi utilizzati per determinare il contenuto proteico negli alimenti sono:

1. Metodo Kjeldahl:

- Questo metodo coinvolge la digestione degli alimenti con acido solforico per convertire il

contenuto proteico in ammoniaca.

- Successivamente, l'ammoniaca viene distillata e neutralizzata, e in ne viene titolata con una

soluzione acida o basica per determinare la quantità di azoto, che viene poi convertita in

proteine moltiplicando per un fattore di conversione.

2. Dosaggio spettrofotometrico:

- Questo metodo sfrutta la capacità delle proteine di assorbire la luce a lunghezze d'onda

speci che.

- Dopo aver preparato una soluzione proteica, si misura l'assorbanza della luce a una

determinata lunghezza d'onda e si confronta con una curva di calibrazione per determinare la

concentrazione proteica.

3. Metodi colorimetrici:

a) Metodo del biureto:

Si basa sulla formazione di un complesso colorato tra il reagente di biureto e i legami peptidici

presenti nelle proteine.La quantità di colore prodotto è proporzionale alla quantità di proteine

presenti.

b) Metodo di Lowry:

Questo metodo coinvolge la reazione tra il reagente di Lowry e le proteine presenti

nell'alimento, seguita dalla formazione di un complesso colorato.La quantità di colore

prodotto è proporzionale alla concentrazione di proteine.

c) Metodo di Bradford:

Si basa sulla reazione tra il reagente di Bradford e le proteine, che porta alla formazione di un

complesso colorato.La quantità di colore prodotto è proporzionale alla concentrazione di

proteine presenti.

Ogni metodo ha i suoi vantaggi e le sue limitazioni, e la scelta dipende spesso dalle esigenze

speci che dell'analisi e dalle risorse disponibili.

LEZIONE 39

Che cosa sono le vitamine ?

Le vitamine sono composti organici essenziali per il normale funzionamento del metabolismo del

corpo umano. Non possono essere sintetizzate in quantità su cienti dall'organismo e devono

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quindi essere ottenute attraverso la dieta. Sono necessarie in piccole quantità per una serie di

processi biologici e il loro de cit può portare a gravi malattie.

Le vitamine sono classi cate in due principali categorie in base alla loro solubilità:

Vitamine idrosolubili: Si dissolvono in acqua e non vengono immagazzinate in grandi quantità nel

corpo, quindi è importante assumerle regolarmente attraverso la dieta. Le vitamine idrosolubili

includono:

Vitamina C (acido ascorbico)

Vitamine del complesso B (come la B1, B2, B3, B5, B6, B7, B9 e B12)

Vitamine liposolubili: Si dissolvono in solventi apolari come i grassi e possono essere

immagazzinate nel tessuto adiposo e nel fegato. Questo tipo di vitamine include:

Vitamina A

Vitamina D

Vitamina E

Vitamina K

LEZIONE 40

Le vitamine liposolubili provengono tutte da fonti alimentari?

La vitamina A ed E sono unicamente di origine alimentare mentre la D e la K sono apportate

anche da fonti non alimentari:

1. Vitamina A:

- Origine alimentare: La vitamina A si trova principalmente negli alimenti. Le fonti principali

includono fegato, latte intero, uova, e pesce per il retinolo (la forma attiva della vitamina A). I

carotenoidi, precursori della vitamina A, si trovano in frutta e verdura di colore arancione e verde

scuro come carote, patate dolci, spinaci e broccoli.

2. Vitamina E:

- Origine alimentare: La vitamina E è presente in vari alimenti come oli vegetali (ad esempio, olio

di germe di grano, olio di girasole, olio di oliva), noci, semi, verdure a foglia verde e cereali

integrali.

3. Vitamina D:

- Fonti non alimentari: La vitamina D può essere sintetizzata dall’organismo umano quando la

pelle è esposta alla luce ultravioletta B (UVB) del sole.

- Origine alimentare: È anche presente sopratutto in alimenti come pesce grasso (salmone,

sgombro), fegato di merluzzo, prodotti lattiero-caseari forti cati e oli vegetali.

4. Vitamina K:

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- Fonti non alimentari: La vitamina K2 (menachinone) può essere prodotta dalla ora batterica

intestinale.

- Origine alimentare: La vitamina K1 ( llochinone) si trova principalmente nelle verdure a foglia

verde come