Riassunto Chimica (parte I)

ENZIMI, VITAMINE E COENZIMI

Cinetica chimica

La cinetica chimica studia la velocità di una reazione chimica e cioè della quantità di sostanza che si trasforma nell'unità di tempo.

La reazione A+B→C+D comporta la collisione tra le molecole A e B che sono però efficaci solo se l'energia scambiata è pari o superiore ad un valore specifico, ovvero l'energia di attivazione. La funzione del catalizzatore è di modificare l'energia di attivazione.

Enzimi

Gli enzimi sono proteine deputate alla catalisi delle reazioni chimiche che avvengono nei sistemi biologici; hanno quindi la funzione di aumentare la velocità delle reazioni, abbassandone l'energia di attivazione. L'equilibrio della reazione non varia ma viene raggiunto molto più velocemente.

Ipotizzando che la reazione enzimatica coinvolga un solo substrato (sostanze che vengono trasformate) e un solo prodotto (sostanze che si formano), essa procede

almeno in tre tappe:

1. L'enzima si combina col substrato per formare il complesso Enzima-Substrato.
2. L'Enzima-Substrato è trasformato, per catalisi interna, in Enzima-Prodotto.
3. Enzima-Prodotto si decompone per dare Enzima + Prodotto.

E + S → ES → EP → E+P

Li enzimi partecipano ai meccanismi di trasformazione dei substrati in prodotti ma, come tutti i catalizzatori, sono rigenerati nella loro forma originaria al termine della reazione.

Caratteristiche comuni degli enzimi:

• Possono essere costituiti dalla sola catena polipeptidica.
• Alcuni possono necessitare di composti chimici aggiuntivi per poter svolgere la propria attività:
  1. ioni metallici detti "cofattori" (Fe++, Mn++ o Zn++)
  2. molecole organiche complesse dette "coenzimi" (derivati delle vitamine idrosolubili)
• Alcuni enzimi necessitano sia di un coenzima che di uno o più ioni metallici

Proprietà:

1. Hanno un enorme potere catalitico: accelerano la

velocità di reazione di almeno 1 milione di volte. NON alterano gli equilibri delle reazioni che catalizzano, ma modificano solo la velocità con cui avviene la reazione. Ruolo dell'enzima è quello di far raggiungere più velocemente l'equilibrio senza modificarlo.

2) Sono catalizzatori specifici sia per la reazione da catalizzare, sia per i substrati sui quali l'enzima agisce.

3) Possiedono un'elevata capacità di regolazione: la loro attività viene modificata in risposta a cambiamenti che si verificano sia a livello cellulare che a livello dell'organismo.

Sito attivo

Il legame del substrato avviene a livello di una parte ben precisa della molecola dell'enzima detta SITO ATTIVO. Esso contiene:

• Gruppi di riconoscimento (amminoacidi responsabili del riconoscimento e del legame del substrato)
• Gruppi catalitici (amminoacidi che partecipano direttamente alla formazione e alla rottura dei legami chimici)

Caratteristiche:

1) Costituisce una parte relativamente piccola rispetto alla molecola enzimatica.

2) È un'entità strutturata tridimensionalmente.

3) Le forze che permettono il legame sito attivo-substrato non sono determinate da legami covalenti ma interazioni di diverso tipo (interazioni elettrostatiche, interazioni idrofobiche, forze di van der Waals, legami H).

4) Sono microambienti unici. Il sito attivo ha la forma di una tasca, cavità da cui è esclusa l'acqua a meno che questa sia un reagente.

5) La specificità del legame dipende dalla disposizione degli atomi nel sito attivo (il substrato deve avere una forma complementare a quella del sito per potervisi adattare adeguatamente).

CINETICA DELLE REAZIONI ENZIMATICHE (Studio della velocità delle reazioni enzimatiche)

La velocità con cui una reazione enzimatica procede può essere misurata valutando la scomparsa del substrato o la comparsa del prodotto.

Fattori che influenzano la velocità

1. La concentrazione dell'enzima
2. La concentrazione del substrato (fattore principale che permette anche una regolazione della velocità di una reazione enzimatica)
3. La temperatura (temperatura ottima: 37°C)
4. Il pH
5. La presenza di inibitori

Influenza della concentrazione del substrato sulla velocità di una reazione enzimatica

Equazione di Michaelis e Menten: V = V [S] / K + [S]0 max mK è quel valore di concentrazione di substrato a cui la velocità di reazione è pari a metà della velocità massima. È una misura dell'affinità di un enzima nei confronti del suo substrato.

K elevata: bassa affinità K bassa: elevata affinità

V = velocità massima raggiunta quando tutti i siti di legame con il substrato sono saturati

Inibizione enzimatica

Gli inibitori sono molecole in grado di ridurre la velocità di una reazione enzimatica; l'inibitore interagisce con

L'enzima riducendone la funzionalità.

• Vi sono due tipi di inibizione: irreversibile (comporta la distruzione o la modificazione di uno o più gruppi funzionali della molecola enzimatica da parte di una molecola che ad esso si lega provocando l'inattivazione); reversibile: può essere competitiva (L'inibitore competitivo si lega al sito attivo e quindi impedisce il legame del substrato) e non competitiva (L'inibitore non competitivo non impedisce il legame del substrato ma ne limita l'accesso al sito attivo).

Regolazione dell'attività enzimatica

Gli enzimi vengono regolati in base alle necessità della cellula. Molti enzimi sono regolatori per la via metabolica a cui partecipano e possono variare la propria attività catalitica in funzione di diversi segnali. Si parla di attivazione se la loro attività viene aumentata e di inibizione se viene diminuita. Sono in posizioni chiave delle vie metaboliche.

1. Attivazione o inibizione allosterica
2. Attivazione o inibizione mediante modificazione covalente della molecola enzimatica

Enzimi allosterici

Nel primo caso l'attività degli enzimi è regolata da effettori che si legano a siti diversi dal sito attivo e per questo l'enzima viene definito allosterico. Gli enzimi allosterici sono enzimi oligomerici con più subunità. Questi enzimi si possono trovare in due stati conformazionali diversi: lo stato R (rilassato) è stabilizzato da effettori allosterici positivi ed è caratterizzato da un'elevata affinità per il substrato; lo stato T (teso) è stabilizzato da effettori allosterici negativi ed è caratterizzato da una bassa affinità per il substrato. L'andamento sigmoide della curva (nel grafico) indica la presenza di interazioni cooperative tra le subunità della

proteina enzimatica: le modificazioni della struttura di una subunità vengono trasmesse alle subunità adiacenti attraverso interazioni non covalenti che si stabiliscono all'interfaccia tra le subunità.

Regolazione covalente: Gli enzimi che hanno regolazione covalente hanno due conformazioni, una inattiva ed una attiva, che differiscono per la presenza o meno di un gruppo legato covalentemente (ad esempio un gruppo fosfato).

Vitamine: Sostanze organiche essenziali per molte funzioni cellulari. La maggior parte di esse sono per noi composti essenziali e dobbiamo quindi introdurli con la dieta. Si distinguono in:

• Liposolubili: Le vitamine A, D, E e K; sono composti idrofobici, solubili nei solventi organici. Tossiche se assunte in eccesso.

Vitamina A (retinolo): antiossidante, antiinfiammatorio, stimola l'espressione genica. Il suo derivato, il retinale, interviene nei meccanismi deputati al controllo della visione notturna. Carenza: cecità.

notturna.Vitamina D: facilita l'assorbimento del calcio a livello intestinale. Carenza: rachitismo.

Vitamina E: antiossidante.

Vitamina K: Interviene nei processi di coagulazione del sangue. Carenza: emorragie diffuse.

• Idrosolubili: Le vitamine solubili in acqua sono precursori di coenzimi. Con l'eccezione della vitamina B12, l'organismo non è in grado di sintetizzare le vitamine idrosolubili, che devono quindi essere assunte con la dieta in modo continuo e regolare. Un loro eventuale eccesso viene escreto con le urine. Perciò, contrariamente a quanto avviene per le vitamine liposolubili, non vi è rischio di fenomeni tossici connessi al consumo eccessivo di vitamine idrosolubili.

Vitamina B5 (acido pantotenico): precursore del Coenzima A, trasportatore di gruppi carboniosinella cellula.

Vitamina B2 (Riboflavina): è precursore di coenzimi implicati in reazioni redox. Il FMN e il FAD [coenzimi flavinici] sono in grado di accettare due

atomi di H completi (2H) equivalenti a 2 protoni +2 elettroni, formando FMNH e FADH .2 2 + +Vitamina B3 o PP (Niacina): È precursore di coenzimi implicati in reazioni redox. Il NAD e il NADP-[coenzimi piridinici] sono in grado di assumere sulla propria molecola uno ione idruro (H: )equivalente ad 1 protone e 2 elettroni, formando NADH (finalismo energetico->serve per produrreATP) e NADPH (finalismo biosintetico->serve per sintetizzare biomolecole).

MEMBRANE BIOLOGICHE

Le membrane cellulari hanno il ruolo di mantenere l'integrità strutturale e funzionale della cellula e dei suoi organelli, regolando lo scambio di informazioni tra l'interno e l'ambiente circostante.

Le membrane sono composte da lipidi, proteine, colesterolo e carboidrati. Il modello a mosaico fluido è la struttura comune di tutte le membrane biologiche in cui il doppio strato lipidico è l'unità strutturale di base nella quale "galleggiano" le

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