Proteine plasmatiche

La ferritina è una proteina multimerica formata da 24 subunità (ciascuna è un

four helix bundle) assemblate tra loro a formare un involucro sferico di

circa 480.000 Da, contenente al suo interno una

cavità. La ferritina dei diversi tessuti contiene, in proporzioni variabili, due tipi di

subunità: la subunità L di 19.000 Da e la subunità H di 21.000 Da. La proteina

utilizza la cavità interna, che presenta dei piccoli pori, per l’accumulo di ferro

all’interno delle cellule. La ferritina ha un’emivita di soli 10 minuti ed è captata

quasi completamente dagli epatociti. La densità nel plasma in soggetti adulti è

di 90-130 μg/L (negli uomini) e di 30-60 μg/L (nelle donne).

In ambiente riducente il Fe diventa FeII, mentre in presenza di ossigeno, FeII si

ossida diventando FeIII.

Quando il FeII cede un elettrone all’ossigeno, si forma un radicale libero

dell’ossigeno. La ferritina ha anche un’attività ferro-ossidasica (fa parte delle

ossido-reduttasi): cede un elettrone a una catena laterale di un amminoacido,

successivamente prende un altro elettrone da una catena laterale di un altro

amminoacido e cede all’ossigeno due elettroni perché questo possa formare

acqua.

Il metabolismo del ferro

Il nostro organismo necessita di 10-20 mg di ferro al giorno ma il nostro

intestino ne assorbe 1-2 mg, quindi il resto deve essere necessariamente

immagazzinato e riciclato. La transferrina trasporta il ferro nei luoghi in cui è

maggiormente utilizzato, come ad esempio midollo osseo, che sintetizza

emoglobina, fegato e cuore.

Nel nostro organismo non è presente una regolazione nell’escrezione del ferro e

quest’ultimo viene espulso attraverso l’esfoliazione degli epiteli.

Pentraxina

Tra le proteine plasmatiche l’albumina e la transferrina sono quelle più

abbondanti. La terza proteina, la pentraxina, è molto particolare in quanto nei

soggetti sani, normalmente, è presente in concentrazioni molto basse. Tuttavia,

in presenza di un processo infiammatorio, la sua concentrazione aumenta

esponenzialmente (questo parametro è molto importante per la biochimica

clinica), anche se non uguaglierà mai la concentrazione delle prime due,

riuscendo a raggiungere al massimo un valore di 60/70 mg/l. Questa proteina è

un marker prezioso per le infiammazioni ed è detta protein c-reattiva nella

vecchia nomenclatura e pentraxina nella nuova. È una proteina dell’immunità

innata ed è il residuo evoluzionistico di un sistema immunitario primitivo. Viene

attivata da residui batterici o cellule morte: vi sono recettori su cellule

competenti che riconoscono questi segnali di infiammazione e, in risposta,

determinano la sintesi e la secrezione nel plasma della pentraxina. Questa

proteina ha una struttura quaternaria, infatti è un pentamero tenuto insieme da

legami non covalenti e l’ unità strutturale (il monomero) è il sandwich beta

(formato da due pavimenti beta posizionati uno sopra l’altro) con una zona

random coil e un’alfa elica. È attiva solo in forma pentamerica. Una volta

riconosciuti i fattori che segnalano una infiammazione in atto, attiva una cascata

del tipo del complemento, svolgendo funzioni molto primitive ma tipiche del

sistema immunitario, motivo per cui è annoverata tra le proteine dell’immunità

innata. Nei mammiferi, questa proteina ha assunto un patway di interazione

molto importante (scoperto recentemente), infatti dopo aver riconosciuto

direttamente batteri o residui di cellule morte si lega essa stessa a cellule

dell’immunità, come macrofagi o cellule t o a cellule dendritiche, su recettori

specifici, e le attiva contro le cellule che presentano l’antigene non usuale (è una

risposta molto complicata e mista). Tale proteina non riconosce effettivamente