Proteine

KENA

nucleici i maggiori

sono -

costituenti delle cellule.

Costituite da migliaia o

milioni di dalton derivano dal TaTa

concatenamento di unità più CCA C

semplici indicati come C

monomeri (aminoacidi per le

proteine e nucleotidi per gli C

04

acidi nucleici)

Dalton= unità di massa atomica. E

1/12 della

approssimativamente uguale a

massa delc2, vale a dire 1,660571 x 1027

kg

Le PROTEINE Svolgono svariate funzioni biologiche:

Proteine di difesa

Proteine enzimatiche Funzione: Proteggono dalle malattie

Funzione: Accelerano selettivamente le reazioni chimiche la

promuovendone

batteri

virus

inattlivano

Gi anticorpi

Esempio: e

Esempio: Gi enzimi digestivi catalizzano l'idrolisi dei legami presenti distruzione.

molecole

nelle degli alimenti Anticorpi

Batterio

Virus

Enzima Proteine di trasporto

Proteine di deposito Funzione: Trasportano sostanze

Funzione: Sono una riserva di amminoacidi flerro presente

proteina contenente

L'emoglobina, una

Esempi:

Esempi: La caseina, una proteina del latte, èla fonte principale altre

alle

dai polmoni

l'ossigeno

vertebrati,

dei trasporta

nel

di amminoacidi per i piccoli dei mammiferi. Le piante possiedono sangue molecole

le attraverso

Altre proteine trasportano

del

parti

è la

nei loro L'ovalbumina proteina dllalbume

proteiche semi.

iserve corpo. sotto.

nella tigura

membrane,

le

via come

dall'embrione in

fonte di amminoacidi qui

utilizzata

dell'uovo, come

di sviluppo. Proteina

di trasporto

Amminoacidi

Ovalbumina per l'embrione Membrana cellulare

funzioni biologiche:

Le PROTEINE svariate

svolgono Proteine a funzione recettoriale

Proteine ormonali Funzione: Consentono alla cellula di rispondere agli stimoli

Funzione: Coordinano le atività di organismo

un cellula

di

sulla membrana

localizzati

recettori nervosa

Esempio:I una

dal stimola

L

insulina,

Esempio: seceto

un ormone pancreas, ilevano le molecole segnale liberate da aftre cellule.

assorbimento del glucoSio da parte dei tessuti, concorrendo

della

alla di

regolazione zucchero nel

concentrazione sangue. Proteina

recettoriale

Secrezione Glicemia

Glicemia Molecole segnale

di insulina nella normna

elevata Proteine strutturali

Proteine contrattili a funzione motoria Funzione: Forniscono supporto meccanico

Funzione: Consentono il movimento Esempi: La cheratina è la proteina che costituisce i capell, le corna,

Esempi: Le proteine motorie sono responsabil dei movimenti le piume e gli altri annessi cutanei. Gli inseti e i ragni usano le fiore

ondulatori di ciglia e flagelli. Le proteine actina e miosina consentono della bozzolie

i

fabbricare, rispettivamente, ragnatele.

propri

seta

la contrazione dei muscoli. per

Le proteine collageno ed elastina fomiscono un'impalcatura strutturale

ai tessuti connettivi degli animali.

Miosina

Actina Collageno

goseand-tdoosn Tessuto connettivo

muscolare

Tessuto 60

30 m

m

Struttura delle

chimica proteine polimerizzazione

dalla

Le costituite

proteine semplici sono

di 20 diversi aminoacidi.

Le proteine coniugate presentano anche gruppi di natura

non aminoacidica detti gruppi prostetici che

vengono

delle

modificazioni

nelle post-traduzionali

aggiunte

proteine. Sulla base del gruppo prostetico si distinguono

glicoproteine, metalloproteine ecc. Se alla proteina

si

prostetico ottiene

il

si stacca

coniugata gruppo

un'apoproteina.

Molte proteine sono costituite da un'unica catena

da

costituite di

altre più che

polipeptidica, catena

sono una

della

si indicano subunità proteina

come

Tabella 2.5 proteine

delle

Classiflcazione

conlugate prostetic

del

chimica

Natura

Classe gruppo

Carboidrati

Glicoproteine Lipidi

Lipoproteine Acidi nucleici

Nucleoproteine Gruppo emé

Emoproteine loni metallici

Metalloproteine Acido fosforico

Fosfoproteine Nucleotidi flavinici

Flavoproteine

Gli aminoacidi sono 20 ma sono stati identificati altri due

selenocisteina e pirrolisina.

Sono tutti costituiti da un carbonio centrale alfa al quale si

lega un gruppo aminico, un gruppo carbossilico, un Heun

gruppo variabile detto radicale e generalmente indicato

con la lettera R

Si distinguono tre categorie di aminoacidi sulla base del

gruppo R: H

Aminoacidi apolari -C-C

HN

Aminoacidi polari OH

Aminoacidi ionizzabili acidi o basici R

AVMNOAC0I APOLARI H CH

CH

H,CCH,

CH CH 1, C

HNCOH HN CoOH H,NCoOH HNCoOH M,NcooH

H

ghcira alana valna leucin Sciecna

Gy Ala Leu

G A L

C HN

SH CH HCCH,

CH CH

CH CH

HN

HN H HNCOOH H,NcooH

COOH HNcoOH COOH

H H

metionna

Cstana eniaanira trisodano

Ph Tp Pro

C F

OH

AVMINOACIDI POLARI PRNMIDI CARICA NH

CH CH

CH HCCH CH

COOH HN coOH HNcoOH HNCOOH HN coOH

HN H H

Serina reonita titsi &sparagia gutammina

Ser Tyt Asn

AMMINOACIO BASICI

AMNOACIDE ACION carich positivanente

cerich

eatvanente) NH, NCH

CH NH

C CH HC

CH H

CH ch

CH

C

HNCo0H HNCoOH HNCoOH

HN

HNCoOH coOH

H

H do gtanno tesna

cdosparto stida

ayna

Glu

Asg Ag HS

Gli aminoacidi si concatenano fra loro formando un legame peptidico che

avviene fra il gruppo carbossilico di un aminoacido e il gruppo aminico

dell'aminoacido adiacente con perdita di una molecola d'acqua.

terminale

amino

N-terminale

un'estremità

Ogni proteina presenta e

o

un'estremità C-terminale o carbossi terminale. Ogni proteina ha un

numero e una disposizione di aminoacidi ben definiti ed è codificata dalla

sequenza dei nucleotidi del segmento di DNA che costituisce il gene perla

proteina.Questa sequenza costituisce la struttura primaria della proteina

R

R H

O NC

- C. OH N OH

OH C

C

N H

H H

H R

R legame peptidico

Gin- Pro

Phe- Asn Arg-Gly

-Çys -

T y r

Cys Vasopressina ormone antidiuretico

Gly

Pro - L e u

Cys Tyr le G I n - Asn ys

Ossitocina

mnllano

edi.ermes

2005

© Strutture secondarie della proteina

a- elica

B- cheratina

a-elica

fra

Legami idrogeno i carbonilici

gruppi

aminici di aminoacidi differenti

e O N

C-

più frequente residui

0,54 3,6

nm con

passo aa H

diametro 1 nm N

R sporgono lateralmente H

Legami H tra gr. COOH e NH2 H R

O N

HN H

H

2005 edi.ermes milano