Proteine globulari: mioglobina ed emoglobina

Proteine globulari

Sono chiamate così perché la loro struttura tridimensionale ha forma sferica grazie alle catene polipeptidiche che si avvolgono l'una sull'altra: così gli amminoacidi idrofobici si trovano rivolti verso l'interno e quelli idrofili verso l'esterno, dando alle proteine proprietà idrofile. Come strutture secondarie hanno sia α-eliche che β-foglietti. Le proteine globulari sono rappresentate dagli enzimi, le immunoglobuline, le proteine di trasporto e regolatrici. Fra le proteine globulari troviamo la mioglobina e l'emoglobina, appartenenti alla famiglia delle globine.

Mioglobina

È deputata a legare l'ossigeno nei tessuti muscolari per facilitarne la diffusione, per questo motivo è molto abbondante in quegli animali che devono immagazzinare ossigeno per immersioni in acqua prolungate (foche, balene). Ha una singola catena polipeptidica di 153 amminoacidi ripiegata ad α-elica; questi amminoacidi sono divisi in 8 gruppi diversi indicati con le lettere A [...] H e ogni ripiegamento che formano viene indicato con le lettere AB, CD ecc. che poi sono quelli che formano la struttura terziaria. All'interno della proteina si forma una tasca idrofobica in cui risiede il gruppo prostatico legato permanentemente alla proteina, detto eme che dà al muscolo il suo tipico colore rosso-bruno, in quanto è a questo che l'ossigeno si lega propriamente.

Gruppo eme

È una protoporfirina al cui centro è legato un atomo di ferro nello stato di ossidazione ferroso (ione Fe²⁺) che forma sei legami, uno col gruppo R di un residuo His (detta istidina), uno con l'ossigeno e altri 4 con gli atomi d'azoto dell'anello porfirinico. Gli atomi di azoto legati al ferro ne impediscono la conversione da Fe²⁺ nello stato Fe³⁺. Nello stato Fe²⁺ infatti, l'ossigeno può essere legato reversibilmente, quindi può sia essere legato al ferro che rilasciato da esso (ciò avviene principalmente nell'emoglobina).

Nella miosina, oltre ad avere amminoacidi idrofobici, vi sono 2 residui idrofili (polari) che sono l'istidina prossimale e l'istidina distale, fondamentali per il legame del ferro con l'ossigeno (O₂). L'istidina prossimale o His F8, è legata covalentemente all'atomo di ferro, mentre l'istidina distale o His E7 si trova al lato del gruppo eme dove può legarsi con l'ossigeno, ma non col ferro. Quando l'eme è inserito nella tasca idrofobica, l'istidina distale, formando un legame idrogeno con l’O₂, ostacola il legame O=C al ferro dell'eme: questo è un processo molto importante in quanto il