Proteine respiratorie: emoglobina e mioglobina

La K (costante di dissociazione)

La K rappresenta la costante di equilibrio per la dissociazione di una molecola disslegante da una proteina ed è espressa come il rapporto tra la concentrazione dei prodotti sulla concentrazione dei reagenti. La K riflette la "forza" del legame tra la mioglobina e l'ossigeno, e un valore più basso indica un legame più forte.

La frazione di saturazione

La frazione di saturazione della mioglobina rappresenta la proporzione di siti di legame dell'ossigeno (eme) nella mioglobina che sono effettivamente occupati da molecole di ossigeno. Questa frazione è spesso indicata come Y e varia in funzione della pressione parziale di ossigeno (PO2) nell'ambiente circostante.

L'equazione di correlazione tra la frazione di saturazione (Y) e la pressione parziale di ossigeno (PO2) è rappresentata dalla curva di dissociazione dell'ossigeno. In generale, la relazione è di tipo sigmoidale.

che significa che la mioglobina ha una maggiore affinità per l'ossigeno quando la pressione parziale di ossigeno è elevata e una minore affinità quando la pressione è bassa. L'equazione di Hill è spesso utilizzata per descrivere la curva di dissociazione dell'ossigeno della mioglobina:

In condizioni normali, la mioglobina è più efficace nel rilasciare l'ossigeno ai tessuti quando la pressione parziale di ossigeno è bassa, come durante l'attività muscolare, garantendo così un rifornimento efficiente di ossigeno quando è più necessario. La P rappresenta la pressione parziale di ossigeno (PO2) necessaria per saturare la metà dei siti di legame dell'ossigeno nella mioglobina. Quando Y raggiunge il 50%, la pressione parziale di ossigeno (PO2) è uguale alla P.50

Fase di deossigenazione: La fase di deossigenazione della mioglobina si riferisce al processo durante il quale...

la mioglobina rilascia le molecole di ossigeno che erano precedentemente legate ai siti di legame (eme). Questo avviene quando la pressione parziale di ossigeno nell'ambiente circostante è ridotta o quando la mioglobina si sposta da un ambiente ricco di ossigeno a uno meno ossigenato. La mioglobina mostra una maggiore affinità per l'ossigeno a pressioni parziali di ossigeno elevate, come quelle presenti nei polmoni o in un ambiente ricco di ossigeno. Quando la mioglobina entra in un tessuto o in una regione con una pressione parziale di ossigeno più bassa, la sua affinità per l'ossigeno diminuisce, e avviene la deossigenazione. La curva di dissociazione dell'ossigeno della mioglobina illustra questa relazione. La curva mostra che la mioglobina rilascia l'ossigeno più facilmente a pressioni parziali di ossigeno più basse. Durante la deossigenazione, la mioglobina si sgancia dall'ossigeno e può trasportare questa.molecola da una regione ad alta pressione parziale di ossigeno a una a bassa pressione parziale di ossigeno, fornendo così una riserva di ossigeno nei tessuti muscolari. La fase di deossigenazione è fondamentale per il ruolo della mioglobina nel rifornire localmente gli organismi di ossigeno in risposta alle esigenze metaboliche, come durante l'attività muscolare. Fase di ossigenazione La fase di ossigenazione della mioglobina si riferisce al processo durante il quale la mioglobina lega le molecole di ossigeno. Questo avviene quando la pressione parziale di ossigeno nell'ambiente circostante è elevata, come nei polmoni o in un ambiente ricco di ossigeno. La mioglobina ha una maggiore affinità per l'ossigeno a pressioni parziali di ossigeno elevate. Quando la pressione parziale di ossigeno è elevata, la mioglobina si satura di ossigeno, legando molecole di ossigeno ai siti di legame (eme) presenti nella sua struttura. La curva di

La dissociazione dell'ossigeno della mioglobina rappresenta questa relazione. A pressioni parziali diossigeno elevate, la mioglobina ha una frazione di saturazione (Y) elevata, indicando una forte affinità per l'ossigeno.

La fase di ossigenazione è cruciale per il ruolo della mioglobina nel raccogliere ossigeno nei polmoni (o in altre regioni ad alta pressione parziale di ossigeno) e trasportarlo verso i tessuti muscolari o altre regioni con una minore pressione parziale di ossigeno, fornendo così una riserva di ossigeno quando è necessario per il metabolismo e l'attività cellulare.

Meccanismo di legame dei ligandi: L'interazione tra un ligando e una proteina dipende dalla struttura della proteina e può comportare cambiamenti conformazionali. Nell'eme libero, la mioglobina mostra una maggiore affinità per il monossido di carbonio (CO) rispetto all'ossigeno (O2), riflettendo le differenze nelle interazioni orbitali tra.

CO e O con2 22+Fe .Quando l'eme è legato alla mioglobina, l'affinità per l'ossigeno aumenta grazie alla presenza di un residuo di istidina distale, che stabilizza il complesso Fe-O attraverso legami elettrostatici e a idrogeno. Questo2 porta a una diminuzione dell'affinità per il CO.Il legame dell'ossigeno dipende anche dai movimenti molecolari, con la molecola di eme immersa nella struttura proteica. I movimenti veloci delle catene laterali degli amminoacidi creano cavità transitorie, permettendo all'ossigeno di accedere al sito di legame. La His distale funge da cancello, regolando l'accesso alla tasca vicino al ferro emico attraverso rotazioni nanosecondarie.

L'emoglobina nell'emoglobina è una proteina contenuta negli eritrociti che trasporta l'ossigeno dai polmoni ai tessuti. Gli eritrociti, cellule a forma di disco biconcavo, perdono gli organelli citoplasmatici durante la maturazione e vivono circa 120 giorni.

L'emoglobina è una proteina tetramerica costituita da quattro catene polipeptidiche e quattro gruppi prostetici eme. Le catene alfa e beta formano una struttura quaternaria con un totale di 300 milioni di emoglobina per eritrocita. Ogni emoglobina lega reversibilmente quattro molecole di ossigeno e mostra una curva di dissociazione sigmoidale. La struttura contiene gruppi eme immersi in tasche idrofobiche per proteggere il ferro dall'ossidazione.

L'emoglobina sottopone a cambiamenti conformazionali chiamati transizioni allosteriche in risposta all'legame dell'ossigeno. Esiste uno stato T (teso) a bassa affinità per l'ossigeno e uno stato R (rilasciato) ad alta affinità. Queste transizioni sono cruciali per la funzione dinamica dell'emoglobina nel trasporto dell'ossigeno.

La mioglobina rilascia l'ossigeno quando la pressione parziale di ossigeno (pO) è inferiore a circa 10 mmHg. La sua curva di saturazione è sigmoidale.

spiegando la sua funzione di trasferire l'ossigeno dai polmoni ai tessuti. D'altra parte, la mioglobina mostra una curva iperbolica. La percentuale di emoglobina saturata varia in modo sigmoidale con la pO2. Nei polmoni, l'emoglobina è completamente saturata, ma durante la circolazione sanguigna, la riduzione della pO2 causa una diminuzione della saturazione, indicando il rilascio di ossigeno ai tessuti. Il principale fattore che determina l'affinità per l'ossigeno è l'ossigeno stesso (fattore omotropico). Mioglobina ed emoglobina hanno valori diversi di P50 (pO2 al 50% di saturazione), con la mioglobina che richiede una pO2 più bassa per raggiungere lo stesso risultato. L'emoglobina, formata da due dimeri (alfa-beta) e (alfa-beta), subisce cambiamenti conformazionali durante il passaggio tra gli stati ossigenato e deossigenato. Questi cambiamenti coinvolgono legami forti tra le catene alfa e beta e legami ioni e a idrogeno tra idimeri. Fattori eterotropici come la pressione parziale di CO2, il 2,3-difosfoglicerato, la temperatura e la concentrazione degli ioni H+ (pH) influenzano l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno. Il pH acido nei tessuti facilita il rilascio di ossigeno, mentre nei polmoni il pH più alto aumenta l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno (effetto Bohr). La CO2 influisce anche sull'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno. Il principale meccanismo di trasferimento di CO2 dai tessuti ai polmoni avviene sotto forma di ione bicarbonato. L'emoglobina funge anche da tampone, legando e rilasciando H+ in risposta alle variazioni del pH. Un ulteriore elemento da considerare è il 2,3-difosfoglicerato, il quale deriva dall'1,3-difosfoglicerato, un intermedio della glicolisi. La molecola del 2,3-difosfoglicerato presenta una funzione carbossilica con tre atomi di carbonio: uno associato alla funzione carbossilica e

Gli altri due legati a gruppi fosfato. Nella sua forma dissociata, è noto come acido 2,3-difosfoglicerico. All'interno dei globuli rossi, il 2,3-difosfoglicerato è presente in una concentrazione di 5 millimolari e influenza l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno. Si posiziona all'interno di una tasca tra le catene beta dell'emoglobina e non si lega in altre regioni. La molecola interagisce con le catene beta in conformazione R, che sono cariche positivamente.

Il 2,3-difosfoglicerato porta con sé 5 cariche negative: una sulla funzione carbossilica e due su ciascun gruppo fosfato. Questa caratteristica gli consente di interagire con la forma deossigenata dell'emoglobina, in particolare con le catene laterali cariche positivamente.

Non solo le catene laterali, ma anche un residuo amino terminale libero di una valina in posizione uno della catena beta interagisce con il 2,3-difosfoglicerato. Questa valina ha una catena laterale.

alifatica apolare, chenon interagisce con le catene laterali, ma solo con la funzione amminica libera. Inoltre, il 2,3-difosfoglicerato interagisce con l'istidina 2, che presenta un anello imidazolico carico positivamente, conl'istidina in posizione 143 e con la lisina 82.Durante la transizione nei tessuti, quando l'emoglobina si deossigena, si libera un sito di legame per il 2,3-difosfoglicerato, il quale, legandosi, stabilizza l'emoglobina nella sua forma deossigenata. Nei polmoni, icambiamenti conformazionali impediscono al 2,3-difosfoglicerato di legarsi, in quanto la tasca tra le catenebeta si restringe e non è più disponibile.In condizioni di alta altitudine, dove l'aria è meno densa e la pressione parziale di ossigeno (pO )2diminuisce, il corpo produce maggiormente 2,3-difosfoglicerato, raggiungendo concentrazioni fino a 8millimolari. Ciò facilita il rilascio di ossigeno, come indicato da una curva spostata a destra, con un

valorepiù alto di P .50L'influenza della temperatur