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Proteine: struttura, esempi, mioglobina e emoglobina

Appunti su proteine, struttura proteica con esempi di proteine fibrose e globulari. Approfondimento su struttura e funzione di mioglobina e emoglobina. Appunti basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni della prof Esposito. Scarica il file in formato PDF!

Esame di Biochimica docente Prof. C. Esposito

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Si associano in dimeri che formano a loro volta i protofilamenti. Essi associandosi formano

microfibrille le quali a loro volta vanno a costituire il filamento proteico.

Nelle singole catene vi sono 7 residui amminoacidici ripetuti. Si crea un lato tutto formato da

amminoacidi apolari e quindi completamente idrofobico. Si viene a formare il cosiddetto

avvolgimento coiled-coil a causa dell’adesività di queste sequenze.

FIBROINA DELLA SETA

Costituita da foglietti β anti-paralleli. Anch’essa ha una sequenza di 7 amminoacidi ripetuta.

È importante la glicina nella sua struttura.

COLLAGENO

È la proteina più abbondante nei vertebrati. Forma fibre insolubili e resistenti.

È una tripla elica. Vi sono vari tipi di collagene. Il più frequente è il tipo I.

Si alternano gli amminoacidi Gly-Pro oppure Leu oppure Ala- Hyp

(Hyp = idrossiprolina ossia prolina idrossilata)

Quando è presente la prolina come amminoacido centrale possono esserci solo 3 residui per

giro di elica quindi si forma un’elica che non rispetta i parametri dell’α-elica.

L’idrossilazione della prolina permette la formazione di legami idrogeno tra le tre eliche che

costituiscono la proteina che sono così saldate tra loro. Per l’idrossilazione della prolina serve

l’acido ascorbico (vitamina C) oltre che l’enzima prolil-idrossilasi.

Sono presenti degli interstizi nelle catene in cui precipita idrossiapatite nelle ossa.

ELASTINA

Simile al collageno ma con una struttura più elastica. Permette alle cellule di modificare la

propria morfologia. Sono molecole che si associano con legami covalenti intermolecolari

(crociati). Ad es. tra due residui amminoacidici questo tipo di legami permette movimenti dei

vari frammenti di elastina. Non è strettamente una proteina fibrosa.

ESEMPI DI PROTEINE GLOBULARI

Le proteine globulari hanno la possibilità di variare la dimensione a differenza ad es. del

collageno che ha una struttura fissa. Con le proteine globulari si possono avere varie “forme

finali”.

ACTINA

Varia la sua lunghezza in base alla fase di vita della cellula.

Altre proteine globulari formano il capside dei virus.

Due proteine globulari importantissime e molto ben caratterizzate sono la mioglobina e

l’emoglobina.

MIOGLOBINA

Il ruolo fisiologico della mioglobina è il trasporto di ossigeno all’interno dei muscoli. La

presenza di mioglobina, così come di emoglobina, è fondamentale in quanto l’ossigeno è poco

solubile nel sangue e quindi verrebbe trasportato in quantità molto ridotta e con scarsa

efficienza in assenza di tali traportatori.

La mioglobina è formata da 153 residui amminoacidici. Nei muscoli è comunque presente

anche emoglobina, ma la presenza di mioglobina è fondamentale data la richiesta più elevata

di O per una maggiore produzione di ATP. L’affinità della mioglobina per l’O è molto

2 2

maggiore rispetto a quella dell’emoglobina: in questo modo la mioglobina rappresenta una

sorta di “trappola” per l’ossigeno. Essa sottrae l’ossigeno in circolo all’emoglobina e ne

assicura l’elevata presenza nei muscoli.

Struttura

È formata solo da α-eliche. È presente una struttura chiamata EME, responsabile del legame

con l’ossigeno. Per la sintesi del gruppo EME la molecola di partenza è la porfirina che è un

anello a 5 cicli con azoto. È una struttura aromatica. Gli anelli sono tenuti insieme da gruppi

–CH. Dalla porfirina si forma la protoporfirina IX che presenta sostituenti: 2 gruppi vinilici,

2+

4 metilici, 2 propionici che sono gli unici carichi. Con l’inserimento di Fe (ferroso) si forma

3+

l’EME. Se il Fe si trova come Fe vi è una situazione patologica. Il ferro forma sei legami.

2+

Nell’EME il Fe forma 4 legami con l’azoto. Il VI legame è con l’ossigeno e porta alla

formazione dell’ossimioglobina. Il V è con un amminoacido della catena proteica (istidina).

Su un piano si trova l’EME con i 4 N. Da un lato vi è l’istidina prossimale 93 (HIS 93). L’HIS

93 deve essere per forza presente (aa conservato). La struttura è rigida e planare e si inserisce

in una “tasca” della catena proteica che si forma in un ripiegamento della struttura terziaria.

Quando non è legato all’ossigeno il VI legame si forma con l’acqua. Nella tasca dal “tratto

E” della catena vi è l’istidina 64 o distale che funge da “sentinella”. Con il suo ingombro

sterico impedisce che si leghi la CO o altri gas in circolo. L’EME si dispone nella tasca in

2

-

modo che i COO proprionilici siano verso l’esterno.

Funzionamento

Nei polmoni la pressione parziale di ossigeno è uguale a quella atmosferica. Nei tessuti è

molto più bassa (100 Torr contro 20-40 Torr). La pressione si pone in relazione con la

saturazione della mioglobina e si ha saturazione già a 20 Torr. La mioglobina quindi lega

molto efficacemente l’ossigeno e lo “sequestra” nei muscoli, rilasciandolo quando vi è uno

sforzo fisico durante il quale viene rapidamente consumato e si ha quindi una pressione

parziale dell’ossigeno molto bassa.

EMOGLOBINA

L’emoglobina è una proteina tetramerica deputata al trasporto dell’ossigeno ai tessuti

attraverso il sangue. Si trovano circa 300 milioni di molecole di emoglobina in ogni eritrocita.

Il legame dell’ossigeno all’emoglobina determina un cambiamento conformazionale

reversibile.

I legami nella proteina sono tra le catene α e β e tra le catene α e β ogni catena lega una

1 1 2 2,

molecola di O , quindi ogni molecola di Hb lega 4 molecole di ossigeno. L’emoglobina è

2

presente come deossi-emoglobina e come ossi-emoglobina.

È una proteina allosterica, vale a dire che il legame di un ligando (in questo caso l’ossigeno)

determina cambiamenti strutturali nella molecola che diventa maggiormente affine per il

ligando stesso. Per cui la seconda molecola di ossigeno si legherà con maggiore affinità

rispetto alla prima, la terza con maggiore affinità rispetto alla seconda e così via.

Sono note due differenti stati dell’emoglobina: la forma R e la forma T. La forma R è più

stabile in presenza di ossigeno. La forma T è invece stabile in assenza di ossigeno.

Funzionamento

L’ossigeno si lega alla prima subunità. Questo legame determina un primo cambio

conformazionale dell’emoglobina che fa sì che l’ossigeno si leghi più facilmente alla seconda

subunità e così via per la terza e la quarta molecola di ossigeno. L’ossigeno ha quindi un

effetto positivo sul suo stesso legame (effetto omotropico positivo).

L’andamento sigmoide della curva evidenzia i cambiamenti conformazionali

2+

dell’emoglobina. Il legame dell’ossigeno con il Fe trascina verso il basso il Fe stesso

2+

(“effetto grilletto”). Il Fe si tira dietro tutta la globina inducendo il cambio conformazionale.

In questo spostamento si rompono dei legami (idrogeno, interazioni idrofobiche ecc.) e se ne

formano altri.

Modulatori +

- pH: la concentrazione di ioni H favorisce il rilascio dell’ossigeno. Il pH è più basso

- +

nei tessuti rispetto ai polmoni poiché la CO determina la formazione di HCO + H

2 3

+


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10

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1.08 MB

PUBBLICATO

8 mesi fa


DETTAGLI
Esame: Biochimica
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze biologiche (FISCIANO)
SSD:
Università: Salerno - Unisa
A.A.: 2016-2017

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher antoniochi di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Salerno - Unisa o del prof Esposito Carla.

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