Struttura proteine; mioglobina e emoglobina

Proteine

Le proteine sono polimeri di amminoacidi. Esse svolgono ruoli differenti e fondamentali negli organismi viventi. Gli amminoacidi hanno una struttura anfipatica. In acqua si trovano nella forma di zwitterioni, ossia hanno carica netta neutra ma presentano nella loro struttura delle cariche. Gli amminoacidi possono essere divisi in vari gruppi in base alle loro caratteristiche chimico-fisiche: idrofobi non polari, polari non carichi, polari carichi con catene basiche e polari carichi con catene acide. Gli amminoacidi presenti nelle catene polipeptidiche biologiche sono nella forma di L-amminoacidi. Le molecole con caratteristiche di amminoacidi sono moltissime ma solo 20 sono codificabili dagli organismi viventi.

Alcuni amminoacidi fungono da precursori di molecole biologiche importanti come alcuni neurotrasmettitori. Ad esempio, il GABA deriva dall’acido glutammico. La dopamina si ottiene dall’amminoacido tirosina.

• Il gruppo –OH degli amminoacidi può subire fosforilazioni (ad esempio avviene in serina e treonina).
• Gli amminoacidi possono essere carbossilati. La carbossilazione consiste nell’aggiunta di CO₂. Sulla molecola amminoacidica carbossilata ci saranno due gruppi COO- che possono attrarre il calcio. Si ha una chelazione del calcio con formazione di un reticolo che è ad esempio implicato nella coagulazione del sangue.

Per quanto riguarda le proteine, per catene costituite da massimo 10 amminoacidi si parla in realtà di peptidi. Con oltre 10 amminoacidi si parla di polipeptidi. Nelle catene peptidiche gli amminoacidi sono legati dal legame peptidico. Esso ha parziale carattere di doppio legame per cui non vi può essere rotazione intorno al legame C-N. Rotazioni sono invece possibili sui carboni α: i gruppi laterali possono disporsi quindi in cis e in trans. È favorita la conformazione trans in quanto garantisce una minore repulsione tra i gruppi R.

In qualsiasi polimero si hanno due estremità che devono essere caratterizzate. Nei polipeptidi le estremità si differenziano come ammino-terminale (N-terminale) e carbossi-terminale (C-terminale). Il residuo N-terminale è il residuo numero uno nella catena. Sulle due estremità possono avvenire reazioni come acetilazione e formilazione.

Struttura proteine

Per quanto riguarda la struttura delle proteine, si distinguono quattro livelli differenti.

Struttura primaria

Consiste semplicemente nella sequenza amminoacidica che contraddistingue la catena polipeptidica.

Struttura secondaria

La struttura secondaria è determinata dalla disposizione spaziale dello scheletro carbonioso della catena polipeptidica. In particolare, alcune regioni della catena possono disporsi seguendo particolari schemi. La struttura secondaria si riferisce alla disposizione spaziale di residui amminoacidici adiacenti in un segmento di un polipeptide. Tutte le biomolecole tendono ad assumere la struttura più stabile possibile che è quella ad energia potenziale minore. Due strutture secondarie sono particolarmente stabili: l’α-elica e il foglietto β.

• α-elica: È una struttura formata da una spirale regolare che ha sempre lo stesso angolo tra i carboni α. Tutti gli avvolgimenti sono destrorsi e gli angoli sono di 100°. La distanza tra i carboni α è di 100 Å. Sono presenti 3,6 residui per ogni giro dell’elica e la distanza tra un giro e l’altro è di 5,4 Å. L’α-elica è stabile poiché con questa conformazione l’ossigeno si trova in corrispondenza con il gruppo NH dell’amminoacido sottostante. In questo modo è favorita la formazione di legami idrogeno con la distanza di legame ottimale. I legami idrogeno saldano l’elica rendendola fissa e stabile. Questa struttura si ha in condizioni fisiologiche. Quando non si trova in queste condizioni la proteina denatura e non è più funzionale. Tuttavia, essendo una struttura molto stabile, è necessaria molta energia per la denaturazione. I gruppi R sono rivolti tutti verso l’esterno dell’elica. La prolina "altera" i parametri caratteristici dell’elica in quanto ha una struttura bloccata. Questi punti di "interruzione" sono necessari per il corretto ripiegamento della proteina.
• Foglietto β: Può essere parallelo o anti-parallelo. Si formano legami idrogeno tra catene affiancate. In quello parallelo le catene hanno lo stesso verso, in quello anti-parallelo verso opposto.