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colesterolo esogeno  è il colesterolo assorbito dall’intestino

 derivante dalla dieta o bile.

Il colesterolo rappresenta 0,2% peso corporeo, ed è distribuito

prevalentemente nel cervello –tess.conn. – pelle – muscoli (75%) e x un

7-8% nel sangue (200mg/100ml) dove andrà ad essere distribuito ai

vari tessuti attraverso LIPOPROTEINE.

Dalle quantità di colesterolo presenti nel sangue e assorbito

dall’intestino, si evince che il colesterolo proveniente dalla dieta

influenza solo minimamente la colesterolemia. Inoltre esistono

meccanismi omeostatici che consentono di mantenere costanti i livelli

colesterolo, x cui un aumento colesterolo assorbito a livello

intestinale riduce la sintesi endogena e viceversa  quindi alterati

valori della colesterolemia sono in generale dovuti ad alterazioni

metabolismo lipoproteico e non a un’elevata introduzione

colesterolo con la dieta. Funzioni colesterolo pag.63.

Gli ac.grassi possono essere presenti in forma libera (non esterificati) –

esterificata. La prima tipologia può essere presente nel sangue e all’interno

delle cellule. Essendo lipofili sono sempre legati ad una proteina che nel

sangue è l’albumina, mentre nella cellula è la lipid binding protein. Oppure

possono legarsi al CoA, che li rende parzialmente idrofilici e di dimensioni tali

da non poter uscire dalla cellula.

CATENA IDROCARBURICA  rappresenta la parte idrofobica dell’ac.grasso.

Nel nostro organismo esistono più 500 tipi diversi ac.grassi. Tale

eterogeneità permette di costituire diverse tipologie di lipidi – interagire

con diversi recettori – essere precursori di molecole ad alta

att.biologica.

Ciò che caratterizza gli ac.grassi è il numero C – numero DOPPI LEGAMI.

La lunga catena può essere costituita da 4 a 36 atomi di C (quelli che hanno

14-20 C sono i più frequenti in natura) e in base alla loro lunghezza

distinguiamo:

ac.grassi a catena corta: tutti quegli ac.grassi che presentano una

 catena inferiore a quella dell’ACIDO PALMITICO (16C) ed hanno la

caratteristica di avere maggiore libertà di movimento, proprio perché

sono molecole più piccole. Hanno un livello di IDROFOBICITA’ minore

rispetto a ac.grassi a catena lunga, che gli consente di attraversare

membrane senza l’intervento di un apposito trasportatore, circolare nel

plasma sanguigno senza essere legati a specifiche proteine trasportatrici.

ac.grassi a catena lunga: tutti quegli ac.grassi che presentano una

 catena maggiore a quella dell’AC.PALMITICO (16C). Sono più IDROFOBICI

rispetto a quelli a catena corta, determinando maggiori difficoltà

nell’attraversamento delle membrane biologiche, difficoltà anche nel

trasporto nel flusso sanguigno. Hanno quindi bisogno di strutture

predispose x il loro metabolismo (determinato trasportatore che

interviene).

Acidi grassi SATURI o INSATURI  Gli acidi grassi, a secondo che

presentino un doppio legame tra gli atomi di C, possono essere classificati

in: SATURI (SFA): privi di doppi legami tra atomi di C e presentano

• una catena NON RAMIFICATA. Gli acidi grassi che presentano una

catena NON RAMIFICATA sono i più presenti in natura con un numero

di C da 12 a 24. La caratteristica sarà quella di avere una certa

linearità e di conseguenza le catene di ac.grassi saranno disposte

l’una affianco all’altra, stabilizzate dalla presenza di legami

intermolecolari (forze di Van der Walls). Questo tipo di

configurazione determina la proprietà degli ac.grassi SATURI (grassi

animali) di essere presenti a temperatura ambiente allo STATO

SOLIDO (vedi burro).

Gli ac.grassi saturi introdotti con la dieta non devono superare il 10%

dell’energia totale. È stata dimostrata correlazione tra SFA -

PATOLOGIE CARDIOVASCOLARI. Un eccesso di SFA e un basso

apporto PUFA con la dieta, possono determinare ↑LDL.

Tuttavia non tutti gli SFA manifestano lo stesso effetto sulle

lipoproteine: AC.GRASSI con 12-16C  ↑lipoproteine – AC.GRASSI

< 10C e AC.STEARICO  non influenzano.

INSATURI (PUFA): presenza di doppi legami tra atomi di C. Può

• essere presente un solo doppio legame: MONOINSATURO. Se poi

i doppi legami sono più di uno si definiscono POLIINSATURI, molto

importanti per il corretto funzionamento del metabolismo, per tale

motivo vengono definiti ACIDI GRASSI ESSENZIALI. La posizione

dei DOPPI LEGAMI mostra una certa regolarità nella maggior

parte degli ACIDI GRASSI MONOINSATURI il doppio legame si trova tra

9

gli atomi C9 – C10 (Δ ), mentre negli ACIDI GRASSI POLINSATURI si

12 15

trovano solitamente tra C12-C13 (Δ ) e C15-C16 (Δ ).

In tutti i principali acidi grassi insaturi presenti negli esseri viventi il

doppio legame si trova in posizione CIS, con gli atomi di H legati al C

disposti dalla stessa parte rispetto al doppio legame. La forma CIS

abbassa il punto di fusione dell'acido grasso e ne fa aumentare

la fluidità, di conseguenza sarà necessaria un energia termica

inferiore x disorganizzare una struttura così poco organizzata degli

ac.grassi insaturi.

Alcune tipologie di ac.grassi insaturi possono essere costituiti

dall’uomo, grazie alla sua capacità di poter inserire doppi legami in

posizione Δ9 – Δ6 – Δ5 ed esclusivamente in forma -cis. Ma non è

capace di poter inserire doppi legami in posizione Δ12 (ω-6) – Δ15

(ω-3), i quali risultano ESSENZIALI e devono perciò essere introdotti

attraverso l’alimentazione.

Ac.grassi monoinsaturi (MUFA)  il principale componente di

questa famiglia è l’AC.OLEICO, presente x 70-80% nell’olio oliva.

Esso non è un acido grasso essenziale in quanto può provenire sia

da fonti alimentari, sia dalla sintesi endogena a partire da

AC.STEARICO.

Diversi studi hanno mostrato come AC.OLEICO sia in grado di

↓colesterolo plasmatico (in modo marginale), senza interferire

in HDL. Maggiore è la funzione preventiva di una dieta contenente

AC.OLEICO rispetto ai TFA e SFA, nei confronti malattie cardiovasc.

Tale effetto sembrerebbe dovuto al fatto che AC.OLEICO è il

precursore di un ac.grasso a 20C presente nelle memb.cellulari,

MEAD ACID, il quale potrebbe andare ad antagonizzare la

conversione di ac.arachidonico in PGE – LEUCO, riducendo

effetto infiammatorio.

Ac.grassi polinsaturi ω6  il più rappresentativo di questa famiglia

è l’AC.LINOLEICO, un ac.grasso essenziale comunemente presente

negli oli vegetali (mais – soia – girasole). Nell’organismo è il

precursore dei PUFA ( a lunga catena,

PolyUnsaturated Fatty Acids)

come AC.ARACHIDONICO (ARA) – AC.DOCOSAPENTAENOICO

(DPA) – derivati, influenzando la loro concentrazione nell’organismo

(es.quota di ac.arachidonico sintetizzata a partire da ac.linoleico è di

circa 180-800mg/die).

La sostituzione nella dieta di AC.LINOLEICO agli AC.SATURI, determina

un effetto ipocolesterolemizzante, riducendo la concentrazione di

LDL – HDL (l’assunzione ac.arachidonico non sembra influenzare

concentrazione lipoprot.).

Alcuni studi hanno dimostrato l’influenza dell’ac.linoleico sullo

sviluppo di tumori. In particolar modo è stata osservata la diretta

correlazione tra AC.LINOLEICO e PGE2 – TUMORE MAMMELA. Le PGE2

sono coinvolte nei processi infiammatori – proliferazione cellulare

che caratterizzano l’aterogenesi (eventi iniziali sviluppo

aterosclerosi) – cancerogenesi. Un eccesso nella dieta di PUFA ω6

può determinare un eccesso nell’incorporazione di AC.ARACHIDONICO

nei fosfolipidi, aumentando la probabilità di formare prostaglandine

– leucotrieni coinvolti nella risp.infiammatoria e proliferazione

cellulare dell’aterogenesi-cancerogenesi.

Tra i PUFA ω6 si differenzia l’AC.EICOSATRIENOICO (ETA) il quale è

precursore delle PGE1 con att.antiproliferativa – antinfiammatoria.

Una dieta ricca di AC.GAMMA-LINOLEICO, precursore dell’ETA,

determina un aumento di quest’ultimo a livello cute, svolgendo

un’azione protettiva contro diverse patologie della pelle (es.

dermatiti).

Ac.grassi polinsaturi ω3  presentano proprietà antiaterogene –

antitrombotiche – antinfiammatorie. È stato dimostrato che una

dieta caratterizzata di PUFA ω3 aiuta a ↓aterogenicità LDL - ↓

livelli triacilglieceroli circolanti  abbassando rischio patologie

cardiovascolari.

I PUFA ω3 più studiati sono:

Ac. alfa-linolenico (ALA)  ac.grasso di origine vegetale, si

 trova in semi lino (50%) - olio soia (8%) – altri oli meno

conosciuti – pesce grasso.

Ac. eicosapentaenoico (EPA)  prodotti ittici

 Ac. docosaesaenoico (DHA)  prodotti ittici

Nel mondo occidentale c’è una minore assunzione ac.grassi ω3

rispetto agli ω6.

Il possibile motivo x cui i PUFA ω3 hanno proprietà opposte rispetto

ω6, potrebbe essere dovuto al fatto che l’EPA sembra competere con

l’AC.ARACHIDONICO nell’incoporazione nei fosfolipidi delle

memb.piastriniche, fungendo da substrato x la CICLOSSIGENASI e

LIPOSSIGENASI al posto dell’AC.ARACHIDONICO. L’EPA viene

convertito in prostaglandine 3 (e non 2) – leucotrieni-5 –

trombassani-3, i quali possiedono effetti opposti agli altri

eicosainodici pro-infiammatori del gruppo 2 provenienti

dall’ac.arachidonico. Tale interferenza si realizza solo a livelli di

assunzione giornaliera di diversi grammi di EPA – DHA.

EPA – DHA possono essere derivate a partire

dall’AC.ALFA-LINOLEICO.

Inoltre sembrano avere anche effetti anticancerogeni, spiegabile in

parte dall’interazione ω3 – ω6 somministrati con un corretto

bilancio, affinchè gli ω3 possano espletare la funzione

anticancerogena.

Si consiglia infatti un rapporto ω6/ω3 intorno a 5:1 x permettere agli

ω di poter svolgere un’azione di riduzione incidenza malattie

cardiovasc. Attualmente nel mondo occidentale, il rapporto è di

12:1, quindi molto lontano da quello consigliato. Per riequilibrare il

rapporto non è solo importante ↑assunzione ω-3 ma anche ↓ω-6.

Altra importante funzione attribuita riguarda l’influenza dello

sviluppo CAPAC.COGNITIVE

(apprendimento-memoria-riflessi-ecc) – ATT.VISIVA. La loro

carenza provoca modifiche ai livelli tissutali di alcuni neurotrasm.

(serotonina-adrenalina-noradrenalina-dopamina-ach) in specifiche

regioni cerebrali.

Ac.grassi saturi TRANS (TFA)  In base alla posizione degli atomi di

idrogeno associati ai carboni impegnati nel doppio legame, un acido grasso

può esistere in natura sotto due forme, una cis e una trans.

In natura prevalgono nettamente gli acidi grassi cis rispetto ai trans, che si

formano soprattutto in seguito a determinati trattamenti artificiali di

RETTIFICAZIONE INDUSTRIALE, a partire da AC.GRASSI INSATURI di

origine soprattutto vegetale.

Oltre che essere prodotti artificialmente, i TFA sono presenti anche in natura.

Infatti li possiamo trovare nei prodotti latteo-caseari poiché si formano

nello stomaco dei ruminanti a causa dell'azione di determinati batteri. Circa

il 5% del grasso LATTE e CARNE presenta TFA.

La quota di TFA che assumiamo da prodotti di carne è però minima rispetto

invece alla quota introdotta da TFA derivanti da prodotti vegetali.

I più abbondanti TFA presenti negli alimenti (in generale) sono AC.GRASSI a

18C con un singolo doppio legame, che derivano dall’idrogenazione

dell’AC.LINOLEICO.

Nei PRODOTTI VEGETALI il TFA più rappresentativo è l’AC.ELAIDICO, mentre

nei PRODOTTI ANIMALI è l’AC.VACCENICO.

Diversi studi mostrano la correlazione positiva tra alcuni TFA –

PATOLOGIE CARDIOVASCOLARI. I TFA infatti inducno cambiamenti

della concentrazione ematica di COLESTEROLO (↑LDL), come avviene

x i SFA ma con la differenza che si ↓HDL  sembrerebbe quindi che i TFA

risultano più aterogenici dei SFA. In particolar modo, diverse ricerche

suggeriscono una correlazione positiva tra MALATTIE CARDIOVAS. – TFA

vegetali, piuttosto che con TFA animali. Ciò sembrerebbe dovuto ad un

diverso metabolismo degli ac.grassi di origine animale, i quali si

incorporano in minore concentrazione nel tess.adiposo rispetto ai

TFA dei prodottivegetali. Inoltre il TFA di origine animale,

AC.VACCENICO, sembrerebbe avere finalità benefiche e x questo andrebbe

differenziato dai TFA in generale. Egli infatti è precursore

dell’AC.LINOLEICO CONIUGATO (CLA) il quale sembrerebbe avere

benefici anticancerogeni – antiaterogeni – antidiabetici. In realtà x CLA si

intende un gruppo di ac.grassi polinsaturi costituiti da un insieme di

stereoisomeri dell’AC.LINOLEICO. (nota pag.73)

LIPIDI NEGLI ALIMENTI

I lipidi sono presenti in quasi tutti gli alimenti in quantità e qualità variabile.

I prodotti di origine VEGETALE hanno una scarsa varietà nella composizione

ac.grassi, in quanto determinata geneticamente e dipendente dal

microclima. Quelli di origine ANIMALE presentano invece una maggiore

varietà, in quanto gli ac.grassi introdotti dalla dieta nell’animale sono

ulteriormente metabolizzati. Di conseguenza la composizione lipidica dei

prodotto di origine animale dipende in maniera determinante

dall’alimentazione dell’animale.

Il fabbisogno quantitativo e qualitativo di lipidi x l’uomo è frutto di

un’interazione dinamica tra gli alimenti di diversa origine e le

necessità metaboliche dell’uomo. La facile reperibilità di ac.grassi ha

portato il nostro organismo a non avere la necessità di produrli

autonomamente. Di conseguenza alcuni ac.grassi devono necessariamente

essere introdotti con la dieta, come ad es. l’AC.LINOLEICO –

AC.ALFA-LINOLENICO. In quelle condizioni in cui il metabolismo degli

ac.grassi polinsaturi a lunga catena non è efficiente (gravidanza, stati

patologici, primi anni vita) risulta necessario introdurre con la dieta anche

quegli ac.grassi polinsaturi che solitamente vengono ad essere sintetizzati

dall’organismo (es.AC.ARACHIDONICO).

Nella dieta gli ac.grassi sono presenti x la maggior parte sottoforma di

TRIACILGLICEROLI (burro-oli-strutto-ecc) e in misura minore sottoforma di

FOSFOLIPIDI (prodotti carne – ittici).

Quanti e quali ac.grassi mangiare?? In generale, da un punto di vista

quantitativo l’introduzione di lipidi non deve superare il 30% delle Kcal tot.

Da un punto di vista qualitativo, diviene importante individuare le esigenze

fisiologiche contingenti e verificare se esistono fabbisogni particolari x cui è

necessario ad es. un maggior fabbisogno di ac.grassi ω-3.

Viste le qualità degli ac.grassi insaturi, sarà importante adottare una dieta in

cui essi siano prevalenti rispetto agli AC.GRASSI SATURI, il cui quantitativo

consigliato non deve superare il 10% kcal tot. Questa quantità permette da

una parte di avere un apporto sufficiente di questi ac.grassi e dall’altra di

non influire negativamente sul metabolismo lipoproteico. Gli AC.GRASSI

TRANS, a parte di quelli origine lattiero-casearia, dovrebbero essere evitati in

quanto non forniscono alcun vantaggio metabolico ma al contrario

possono contribuire all’insorgenza di dislipidemie.

ASSORBIMENTO – TRASPORTO AC.GRASSI a TESSUTI

Una volta avvenuta la completa degradazione dei LIPIDI, essi vengono assorbiti

dalle cellule epiteliali costituenti la mucosa intestinale (ricca di villi e

microvilli che aumentano la superficie assorbente).

Superata la barriera epiteliale, i prodotti della degradazione, avendo una scarsa

mobilità in un ambiente acquoso in quanto idrofobiche, vengono riconvertiti in

TRIACILGLICEROLI e incorporati insieme a colesterolo e apolipoproteine

(“apo” sta ad indicare che la proteina è nella forma priva di LIPIDI. Sono

proteine che si legano ai lipidi nel sangue e sono responsabili del trasporto di

TRIGLICERIDI, FOSFOLIPIDI, COLESTEROLO e ESTERI DEL COLESTEROLO),

formando CHILOMICRONI (aggregati LIPOPROTEICI) che permettono di

muoversi in un ambiente acquoso come quello linfatico (prima) e sanguigno

(poi) andando a raggiungere i vari tessuti.

LIPOPROTEINE (img.pag.846)  sono aggregati sferici che presentano una

superficie POLARE, in quanto rivestiti da 1 SOLO strato di fosfolipidi disposti

con le teste polari rivolte verso l’esterno e la coda idrofobica verso l’interno,

costituito da un nucleo APOLARE, in quanto formato ESCLUSIVAMENTE da

lipidi idrofobici (trigliceridi e esteri del colesterolo).

Nella superficie fosfolipidica sono inserite molecole di COLESTEROLO LIBERO,

orientate con la porzione POLARE verso l’esterno e APOLARE verso l’interno.

Altra caratteristica riguarda la presenza sempre sulla superficie, di PROTEINE

che etichettano l’aggregato, svolgendo un ruolo di riconoscimento x le varie

cellule (dando informazioni sulla provenienze e su che cosa viene trasportato),

queste proteine prendono il nome di APOLIPOPROTEINE.

La funzione delle LIPOPROTEINE è quella di veicolare gli aggregati lipidici in un

ambiente polare fino ai tess.periferici dove verranno rilasciati e, quello che

rimane delle LIPOPROTEINE andrà ad essere riciclato nel FEGATO.

Si possono avere diverse tipologie di LIPOPROTEINE, tale eterogeneità è

data dal tipo di LIPIDI che trasportano, determinando aggregati con

differente densità [V/PESO] (PIU’ LIPIDI  MINOR DENSITA’), e dal tipo di

APOLIPOPROTEINE presenti sulla superficie: Metab.

1.CHILOMICRONI (>95% TGL; 3% COL; 2%PRO) [INTESTINO  TESSUTI]

ESOGENO

2.VLDL (70%T-20% C-10%P) [FEGATO  TESSUTI]

3.LDL (20%T-55%C-25%P) [FEGATO  TESSUTI]

Metab.

4.HDL (15%T-35%C-50%P) [TESSUTI  FEGATO]

ENDOGENO

5.VHDL

1. CHILOMICRONI (>95% TGL; 3% COL; 2%PRO) : sono le lipoproteine più

grandi e le meno dense, in quanto contengono un’elevata porzione di

TRIACILGLICEROLI (>95%). Sono sintetizzati nel REL delle cellule epiteliali che

rivestono l’intestino tenue, e si spostano mediante il sistema linfatico x poi

entrare nel flusso sanguigno a livello della succlavia sx. Possono contenere le

apolipoproteine:

apoB-48 (specifica di questa classe di lipoproteine): avvia biogenesi del

• CHILOMICRONE all’interno delle cellule epiteliali intestino.

apoE: grazie a questa apolipoproteina il chilomicrone viene captato dai

• recettori delle cellule epatiche.

apoC-II: attiva la LIPOPROTEINA LIPASI presente nei capillari del

• TESS.ADIPOSO-CUORE-MUSCOLO SCHELETRICO- GHIANDOLA

MAMMARIA, consentendo il rilascio degli ac.grassi verso i tessuti.

I CHILOMICRONI trasportano i LIPIDI ESOGENI (introdotti con la dieta) digeriti

nell’intestino, verso i tessuti in cui verranno UTILIZZATI x produrre

energia o IMMAGAZZINATI. [INTESTINO  TESSUTI].

Azione della LIPOPROTEINA LIPASI Nella porzione extracellulare dei

capillari di questi tessuti, ma attaccato alla superficie dell’ENDOTELIO

(attraverso catena polisaccaridica), è presente l’enzima lipoproteina lipasi,

che viene attivato grazie all’apoC-II di cui il CHILIMICRONE è dotato.

Tale enzima, idrolizza i triacilgliceroli ad AC.GRASSI e GLICEROLO, che

entreranno all’interno delle cellule del tessuto bersaglio (nel MUSCOLO gli

ac.grassi andranno ad essere ossidati x produrre energia; nel TESS.ADIPOSO

verranno riesterificati a TRIACILGLICEROLI x essere conservati) (vedi

img.pag.653 bioch.).

Come gli ac.grassi entrano all’interno delle cellule dei vari

tess.periferici sulla membrana delle cellule muscolari, è presente una

proteina trasportatrice (CD36), in grado di interagire con l’ac.grasso e

trasportarlo nell’ambiente intracellulare (ac.grassi a catena corta non hanno

bisogno di interagire con il CD36, in quanto le loro dimensioni gli consentono di

solubilizzarsi con la membrana biologica ed attraversala).

Una volta all’interno, visto che si ha sempre un ambiente idrofilico, l’ac.grasso

andrà ad essere stabilizzato grazie all’interazione con una proteina, FABP ( Fatty

), la quale veicolerà l’ac.grasso verso il mitocondrio,

acid-binding protein

dove subirà delle modificazione x entrare all’interno 

BETAOSSIDAZIONE.

I CHILOMICRONI svuotati, cioè dai quali sono stati rimossi quasi completamente

i TRIACILGLICEROLI ma che contengono ancora COLESTEROLO e

APOLIPOPROTEINE, vengono diretti al fegato dove andranno ad essere

internalizzati x endocitosi, grazie a recettori specifici presenti sugli epatociti

che riconoscono e interagiscono con l’apoE (le altre proteine apo vengono

perse), mettendo fine al CICLO ESOGENO.

All’interno del fegato i CHILOMICRONI rilasceranno colesterolo e andranno ad

essere degradate dai lisosomi.

Il FEGATO utilizzerà i vari precursori derivanti dalla degradazione di altri

prodotti, x sintetizzare LIPIDI che andrà a rimettere in circolo.

2.VLDL (70%T-20% C-10%P): trasportano i LIPIDI PRODOTTI DAL FEGATO,

cioè quando la dieta contiene più ac.grassi di quanto non sia immediatamente

necessario, essi vengono convertiti in TRIACILGLICEROLI nel fegato e andranno

a legarsi con le apoliloproteine VLDL. Il fegato rappresenta una centrale

metabolica, capace di riciclare le strutture rimanenti, ad esempio dei

chilomicroni o di altri precursori, x risintetizzare AC.GRASSI che torneranno ad

essere disponibili x i tessuti periferici. La tipologia VLDL contiene:

triacilgliceroli, colesterolo/esteri del colesterolo e le apolipoproteine

apoB-100, apoC-I, apoC-II, apoC-III e apoE (tab.pag.846).

Le VLDL si formano nel RER del fegato per poi venire ad essere immesse nel

circolo sanguigno. Sono dotate dell’apo B100 che permette di legarsi al

recettore x LDL, ma nella forma VLDL non viene esposta.

Appena messe in circolo, le VLDL non hanno raggiunto la piena maturità

ed hanno un alto contenuto di TRIGLICERIDI e una quantità ridotta di

COLESTEROLO. Entrando in contatto con HDL ricevono da essa apoC2 e apoE,

diventando così VLDL mature

Tramite il flusso ematico, vengono trasportate al TESS.MUSCOLARE (li utilizzano

x produrre energia) e ADIPOSO (risintetizzano trigliceridi e li conserva

sottoforma di gocce lipidiche), dove grazie alla apoC-II viene attivata la

lipoproteina lipasi determinando il rilascio di AC.GRASSI + GLICEROLO a

patire dai trigliceridi contenuti nelle VLDL.

Dopo aver svuotato il suo contenuto di TRIGLICERIDI, la VLDL perde anche

l’apoC2 divenendo IDL, il cui contenuto è suddiviso in proporzioni simili tra

trigliceridi e colesterolo esterificato.

La metà di queste IDL andranno ad essere assorbite dagli epatociti, grazie

all’interazione tra l’apoE presente sulla superficie delle IDL e i recettori

specifici presenti sulle membrane degli epatociti. La restante parte invece,

perdendo ulteriori TRIGLICERIDI e cedendo l’apoE ad una HDL nascente,

diviene LDL, lipoproteine aventi un contenuto maggiore di COLESTEROLO.

3. LDL (20%T-55%C-25%P): sono lipoproteine molto ricche di COLESTEROLO

ed ESTERI DEL COLESTEROLO, la loro apolipoproteina principale è l’apoB-100.

Il ruolo delle LDL è quello di trasportare principalmente COLESTEROLO ai

tessuti periferici che possiedono uno specifico recettore x l’apoB-100 (la più

alta presenza di recettori x LDL è nel FEGATO).

Come il COLESTEROLO ed ESTERI DEL COLESTEROLO entrano nella

cellula: endocitosi mediata dal recettore (Michael Brown – Joseph

Goldstein)  la presenza sulle LDL dell’apoB-100 permette a queste

lipoproteine di legarsi a specifici recettori posti sulla superficie delle cellule

che costituiscono i tessuti periferici. Il legame apoB-100/recettore innesca un

processo di ENDOCITOSI che andrà ad inglobare, grazie ad un endosoma,

l’LDL + recettore trasferendoli all’interno della cellula (apoB-100 è presente

anche sulle VLDL ma in questo caso il dominio non risulta esposto, non

permettendo alla lipoproteina di legarsi allo specifico RECETTORE. La

conversione in LDL, espone il dominio al legame con il RECETTORE APO B-100).

Il fenomeno di ENDOCITOSI è mediato da una proteina posta sotto la

membrana che prende il nome di CLATRINA, questa proteina attira i

RECETTORI legati all’LDL in un punto specifico, creando un’invaginazione verso

l’interno della membrana (dovuta alle forze di torsione che si vanno a creare

sulla membrana) che porterà alla formazione della vescicola (ENDOSOMA).

La vescicola creata, andrà poi a fondersi con un LISOSOMA, contenente gli

enzimi in grado di idrolizzare l’LDL e rilasciare nel citosol

COLESTEROLO-AC.GRASSI-AMMINOACIDI (img.pag.849), chiamato

FAGOSOMA. Il RECETTORE delle LDL non andrà incontro alla degradazione e

ritornerà sulla superficie x captare nuove LDL.

Il COLESTEROLO liberato andrà ad essere riesterificato, per poter poi essere

immagazzinato sottoforma di piccole gocce.

Ipercolesterolemia familiare  i livelli delle LDL ematico sono sempre

elevati, nonostante le accortezze nell’assunzione di colesterolo con la dieta, ciò

è dovuto ad un NON EFFICIENTE FUNZIONAMENTO del meccanismo di

ENDOCITOSI. Questo malfunzionamento è dovuto ad una mutazione di uno

(ETEROZIGOSI) o entrambi i geni (OMOZIGOSI) che codificano i

RECETTORI x LDL. Nel primo caso, avendo un solo gene in grado di codificare

correttamente, il numero di RECETTORI sarà ridotto e di conseguenza il

processo di internalizzazione sarà più rallentato. In una condizione del genere,

attraverso un adeguata dieta e l’attività fisica, si potrà andare a diminuire i

livelli di colesterolo ematico.

4.HDL (15%T-35%C-50%P): ha origine nel fegato e intestine tenue

(nell’ambiente extracellulare), inizialmente contengono molte PROTEINE e

quantità limitate di COLESTEROLO (non esterificato). Le apolipoproteine

contenute sono: apoA-I; apoA-II; apoA-IV; apoC-I; apoC-II (ricevute da

VLDL); apoC-III; apoD ( HDL scambia colesterolo esterificato, ricevendo in cambio

); apoE (ricevuta da IDL). La funzione di questa

trigliceridi, con le VLDL e dalle IDL

lipoproteina è quello di captare il COLESTEROLO in eccesso presente nei

tessuti extraepatici e trasformarlo in COLESTEROLO ESTERIFICATO,

mediante uno specifico enzima localizzato sulla superficie delle HDL che prende

il nome di lecitina-colesterolo aciltrasferasi. Questo enzima esterifica il

colesterolo utilizzando la lecitina (fosfatidilcolina). Il COLESTEROLO

ESTERIFICATO entra all’interno delle HDL x essere così convogliato nel:

fegato  dove le HDL tramite l’apoE, possono interagire con specifici

• recettori degli epatociti, che mediano l’ENDOCITOSI. Oppure possono

interagire con un recettore (SR-BI) che NON MEDIA ENDOCITOSI, ma

permette il trasferimento del colesterolo da HDL a tessuto. L’HDL

vuoto si dissocia dal recettore x tornare in circolo x estrarre lipidi da

CHILOMICRONI e VLDL o colesterolo da tess.extraepatici.

In particolar modo, HDL vuota può prelevare il colesterolo presente in un

tessuto, grazie all’interazione con il recettore SR-BI che permette il

passaggio di colesterolo nella direzione CELLULA  HDL. Esiste poi

un’altra via dove il recettore SR-BI interagisce con l’apoA1 che viene

internalizzata x poi essere secreta di nuovo carica di colesterolo.

tessuti steroidogenici (ghiandole surrenali o gonadi)  l’HDL

• interagisce con un recettore (SR-BI) che NON MEDIA ENDOCITOSI, ma

permette il trasferimento del colesterolo da HDL a tessuto. L’HDL

vuoto si dissocia dal recettore x tornare in circolo x estrarre lipidi da

CHILOMICRONI e VLDL o colesterolo da tess.extraepatici.

In particolar modo, HDL vuota può prelevare il colesterolo presente in un

tessuto, grazie all’interazione con il recettore SR-BI che permette il

passaggio di colesterolo nella direzione CELLULA  HDL.

PROTEINE

I costituenti base delle proteine sono gli amminoacidi. Gli amminoacidi

sono formati da un gruppo carbossilico (-COOH) e un gruppo amminico

(-NH ) legati allo stesso atomo di C. Gli amminoacidi sono del tipo α

2

Le caratteristiche dell’amminoacido sono:

Tutte possiedono un gruppo carbossilico (-COOH) e un gruppo

 amminico (-NH ) che costituiscono la parte invariabile della molecola

2

e questo tipo di configurazione è uguale per tutti gli amminoacidi.

Differiscono invece per il gruppo R, che può essere: amminoacidi con

gruppo R polare carichi, polari non carichi, non polari,

Gli amminoacidi, possiedono 4 costituenti diversi legati all’atomo di C

 (-COO, H, H N, R), assumono una configurazione asimmetrica, cioè per

3

ogni amminoacido esistono 2 isomeri diversi (L e D).

Gli amminoacidi presenti nelle proteine appartengono sempre alla serie

 L e vengono definiti come α in quanto i vari composti sono legati tutti

allo stesso C definito appunto α.

Funzioni proteine  le proteine introdotte con la dieta permettono di neo

sintetizzare proteine strutturali – ormoni peptidici (insulina,

glucagone, ecc) – proteine trasporto (albumina) – enzimi – ma anche

prodotti non proteici come ad es. TRIPTOFANO precursore VITAMINA PP –

SERATONINA – quando la quantità di aa esogeni è superiore ai fabbisogni, essi

vengono sfruttati x produrre energia – ecc.

Legame peptidico  Il gruppo carbossilico e amminico, sono impegnati nella

formazione del legame che tiene uniti 2 amminoacidi  LEGAME PEPTIDICO.

Questo tipo di legame è determinato dalla reazione di condensazione che

avviene tra un gruppo carbossilico e un gruppo amminico, con

eliminazione di una molecola di acqua e formazione di un legame ammidico

(acidi carbossilici + ammine  ammide sostituite) chiamato in questo caso

legame peptidico.(vedere immagine pag.178 chimica).

Il legame che si forma quindi tra C e N, non è un legame semplice ma ha

parziale carattere di doppio legame, dovuta alla delocalizzazione degli elettroni

del doppio legame C=O e di quelli presenti come coppia solitaria nell’azoto N

(ha 5 elettroni nello strato di valenza (vedere immagine pag.179 chimica)).

Questo tipo di doppio legame, determina la forma planare e rigida del

legame peptidico. Tale forma rigida è la causa principale del ripiegamento

della catena peptidica.

AMINOACIDI  Esistono centinaia di aa, ma solo 20 sono rilevanti x la nostra

alimentazione. Questi 20 vanno suddivisi in:

aa ESSENZIALI  vengono definiti tali in quanto il nostro organismo non

 è capace di sintetizzarli, perciò devono essere introdotti con la

dieta. Elenco pag.78.

aa NON ESSENZIALI  vengono definiti tali perché possono essere

 prodotti da una fonte anche molto semplice di N. Elenco pag.78. Per

alcuni di questi aa (glicina-prolina-arginina-glutammina-taurina) in

condizioni nelle quali non riescono ad essere sintetizzante con sufficiente

velocità, può divenire essenziale la loro introduzione con la dieta

(es. dopo un trauma o intervento chirurgico, il fabbisogno di

GLUTAMMINA aumentano in modo considerevole, con una richiesta di

quantità che il corpo non riesce a soddisfare. Per tale motivo diventa

essenziale introdurli con la dieta).

FONTI ALIMENTARI AA

Tutti le proteine che derivano dagli alimenti (a parte qualcuno) contengono

tutti gli aa essenziali ma in quantità variabile, perciò potremo assumere

proteine che contengono quantità molto basse di un certo/i aa. In questo

caso si parla di aa limitante. Questo aa limitante è capace anche di

influenzare il modo in cui l’organismo può metabolizzare una certa

proteina.

Ad es. i cereali sono molto poveri di LISINA ma ricchi di METIONINA, mentre i

legumi sono poveri METIONINA ma ricchi di LISINA. Questa complementarietà

fra PROTEINE VEGETALI ha determinato inconsapevolmente nell’uomo

l’abitudine ad abbinare CEREALI – LEGUMI (pasta-fagioli; pasta-ceci o

lenticchie) determinando un apporto aa completo.

In generale assumere aa limitanti non dovrebbe essere un problema, salvo

nel caso in cui si assumono proteine da una sola fonte proteica e x di più

proteine di “cattiva qualità”  questo significa, dato che le varie proteine hanno

aa limitanti diversi, chi mangia svariate fonti proteiche dovrebbe

soddisfare i fabbisogni di aa piuttosto facilmente. Comunque, anche

assumendo grosse quantità di una PROTEINA BASSA QUALITA’, si dovrebbe

riuscire ad assumere abbastanza aa x la salute e il corretto

funzionamento del metabolismo. Si tratterebbe però, semplicemente di un

modo poco efficace, perché si assumerebbero quantità eccessive di AA

NON LIMITANTI, solo x assimilare una quantità esigua di AA LIMITANTI.

Come si possono assumere proteine? Le 3 fonti principali di aa alimentari

disponibili x gli individui sono: PROTEINE INTERE del cibo – PROTEINE

PARZIALMENTE DIGERITE (idrolizzate) derivanti da polveri proteiche –

AA LIBERI.

Le PROT.INTERE impiegano più tempo x essere assorbite rispetto alle

PROT.IDROLIZZATE (essendo quest’ultime già parzialmente disgregate).

Per quanto riguarda l’assunzione di AA LIBERI, un possibile vantaggio potrebbe

derivare dal fatto di assumere una miscela di aa che contengano quantità

specifiche x ogni singolo aa. Per far questo è però necessario sapere le

quantità ottimale di ogni singolo aa. Inoltre una miscela molto concentrata di

aa determinerebbe l’assorbimento di molta più acqua a livello

intestinale, determinando crampi, diarrea e irritazione.

Per quanto riguarda l’assorbimento, gli AA LIBERI risultano assorbiti peggio

rispetto ai dipeptidi – tripeptidi, in quanto quest’ultimi presentano

trasportatori specifici.

Vista la difficoltà nel realizzare tali miscele (quindi costo maggiore) –

minore efficienza di assorbimento degli aa liberi, essi andrebbero

considerati come forma integrazione proteica inefficiente.

La differenza principale tra PROTEINE INTERE – PROTEINE IDROLIZZATE – AA

LIBERI non sta nel maggiore o minore digeribilità (vengono ad essere

digerite più o meno in maniera simile) ma nei diversi tempi di

assorbimento. Inoltre indipendentemente dalla fonte gli aa presenti nel

sangue vengono trattati tutti allo stesso modo.

Sapere la differenza nei tempi di assorbimento, può tornare utile

nell’assunzione di aa subito dopo l’allenamento x fornire più velocemente ai

muscoli aa durante il periodo di recupero.

Dopo che gli aa vengono assorbiti a livello intestinale, entrano nel circolo della

VENA PORTA dove subiscono la loro metabolizzazione a partire dal fegato,

dove sono presenti gli enzimi coinvolti nella degradazione  primo

passaggio epatico. Fanno eccezione gli aa ramificati, i quali vengono

metabolizzati principalmente nel muscolo. A questo punto gli aa presenti

in eccesso vanno ad essere ossidati, mentre quelli necessari saranno

rilasciati nel sangue pronto x l’uso da parte dei vari tessuti.

QUALITA’ DELLE PROTEINE e METODI DI MISURA

Per QUALITA’ PROTEINE si riferisce generalmente a quanto l’organismo sia

in grado di metabolizzare una determinata proteina. Più precisamente ci

si riferisce a quanto il profilo (tipologia – quantità) degli AA ESSENZIALI

soddisfi il fabbisogno dell’organismo (ciò non significa che gli AA NON

ESSENZIALI di una proteina siano irrilevanti x la qualità della proteina).

Considerando che la qualità della proteina dipende dal metabolismo

dell’organismo, dobbiamo tenere in considerazione che la dieta – attività

fisica influenzano il metabolismo e quindi anche il modo con cui il corpo

metabolizza gli aa: att.aerobica di lunga durata tende a ossidare grandi

quantità di aa catena ramificata, di conseguenza possono avere bisogno di un

fabbisogno maggiore di aa ramificati rispetto ad es., ad atleti che svolgono

altre discipline prettamente anaerobiche.

http://www.ivu.org/italian/trans/vsuk-protein.html

La qualità di una proteina viene ad essere misura con diversi metodi, ognuno

dei quali da un responso diverso (es.pag.84). Non esiste un metodo ideale x

classificare le proteine, tra i vari metodo abbiamo:

punteggio chimico  si basa sulla composizione chimica, più

 precisamente sui livelli di aa essenziali. Per determinare tale

punteggio, una proteina è scelta come riferimento e le altre

proteine sono classificate in confronto a quella proteina di

riferimento (es.pag.85).

Benchè il punteggio chimico sia utile x classificare le proteine in base

alla loro composizione, esso presenta uno svantaggio, non tiene in

considerazione quanto il corpo utilizzerà una proteina alimentare,

perchè non considera la digeribilità.

valore biologico (VB) permette di valutare gli alimenti che

 contengono aa essenziali nelle proporzioni fisiologiche (formula

pag.86). Gli alimenti ad alto valore biologico sono in grado di fornire

maggiore apporto aa. La metodologia del bilancio azotato ha i suoi

problemi per via del test che avviene con una dieta senza proteine,ma il

VB e cmq un indice generico di quanto una certa proteina soddisfa i

fabbisogni del corpo.

Il principale svantaggio del bilancio azotato e che non da informazioni sul

metabolismo (e le

deficienze) degli aa specifici o sui tessuti specifici influenzati,ma solo un

idice di quanto

succede a livello dell'intero organismo.

Il VB di una proteina e influenzato da molti fattori:

assunzione calorica ,una persona che assume molte calorie avra

o un Vb apparentemente piu alto.

Attivita fisica ,l'allenamento con i pesi aumenta apparentemente

o il VB

quantita di proteina somministrata ,le proteine sono utilizzate

o meglio a livelli sub-ottimali che a assunzione di quasi

mantenimento,di conseguenza le misurazioni biologiche della

quantita di proteine condotte a livelli sub-ottimali nei sogg

sperimentali umani o animali possono sopravvalutare il valore delle

proteine ai livelli di mantenimento.

tasso efficienza proteina (PER) usato x valutare le proteine e x

 rappresentare la quantità di peso guadagnata (g) in confronto

alla quantità di proteine consumate (g). Ma nell'uomo e impossibile

misurare il guadagno in grammi,quindi alcuni autori hanno criticato l'uso

del PER per calcolare i fabbisogni proteici dell'uomo.

punteggio aa corretto x la digeribilità  sistema ideale x

 classificare proteine in base alla loro capacità di soddisfare i

fabbisogni dell’uomo. Simile al punteggio chimico, classifica gli

alimenti proteici relativamente a una proteina di riferimento.

Va oltre il punteggio chimico perche prendi in considerazione la

digeribilita di una certa proteina,dando al profilo degli aa maggiore

rilevanza per i bisogni dell'uomo.

Il profilo degli aa di riferimento e quello considerato ideale per i bambini

di 2 5 anni: ciò

ovviamente solleva la domanda di quanto sia rilevante questo profilo per

soggetti adulti

che si allenano intensamente.

FABBISOGNI PROTEICI

Poiché la sintesi di proteine è un processo molto dispendioso dal punto di

vista energetico, essa va ad influenzare l’efficienza di utilizzazione

dell’energia da parte dell’organismo.

Tradurre il FABBISOGNO PROTEICO in numeri è estremamente difficile, in

seguito ai vari fattori che modificano l’utilizzo di proteine: DIGERIBILITA’ –

COMPOSIZIONE IN AA – QUOTA AZOTO PROTEICO – VITAMINE – SALI MINERALI

della dieta.

I valori attualmente consigliati sono riferiti ai LARN 1996. I valori dei bisogni

proteici sono stati ricavati dalle stime della quantità di proteine di alta

qualità necessaria a mantenere l’equilibrio dell’azoto in presenza di

una adeguato apporto energia. Tali valori sono stati aumentati x quelle

condizioni in cui il dispendio energetico e proteico è maggiore (gravidanza,

allattamento, ecc) (es.pag.89). Attualmente i valori proposti x un adulto sano

(sia U che D) sono di 0,75 g/kg giorno.

Avvicendamento proteico e bilancio azotato

Tutti i giorni il corpo disgrega costantemente alcune proteine e ne

sintetizza altre  TURNOVER – AVVICENDAMENTO PROTEICO.

Nel corpo nessuna reazione funziona con efficienza del 100%, di conseguenza

anche nelle reazioni del turnover si avranno alcuni aa che andranno ad essere

ossidati con l’N che va perso sotto forma di UREA.

L’N perso viene eliminato attraverso urine-feci-sudore-unghie-ecc. La perdita di

N va ad influenzare il BILANCIO AZOTATO  il quale è dato dal rapporto

quantità N immessa /quantità N persa:

se una persona assume più N di quanto ne perde  BILANCIO

• POSITIVO

se una persona assume e perde N in eguale quantità  EQUILIBRIO

• (non viene né perso né depositato N  BILANCIO OTTIMALE)

se una persona perde più N di quanto assume  BILANCIO

• NEGATIVO (vengono perse proteine corporee).

Dato che la degradazione degli aa (ossidazione) è la causa principale della

perdita N, sapere quanto N è stato eliminato, fornisce un indice della

degradazione degli aa, dando un’indicazione di una perdita proteica da

parte dell’organismo.

La perdita di N è però influenzata da diverse condizioni: a DIGIUNO si perde

più N rispetto a quando si assumono solo carboidrati evitando

assunzione proteine. Inoltre le calorie assunte dai GRASSI ALIMENTARI non

migliorano il bilancio azotato come le calorie derivanti dai CARBOIDRATI

ALIMENTARI. Infine sogg. che assumono dosi molto alte di proteine espellono

anche più N.

ASSUNZIONE PROTEICA RACCOMANDATA

Per ASSUNZIONE PROTEICA RACCOMANDATA, si intende la quantità di

proteine necessaria x controbilanciare le perdite giornaliere, in modo

che l’individuo abbia un perfetto bilancio azotato.

Questo valore viene determinato misurando dapprima l’eliminazione di

azoto, quando una persona è sottoposta a una dieta priva di proteine. In

questo caso, dato che l’eliminazione di N è pari a zero, tutto l’N espulso

proviene dalla disgregazione delle proteine corporee  in questo modo stimo

la quantità di proteine perse giornalmente, che corrisponde alla

quantità che dovrò introdurre.

L’assunzione di N proteico è stimato in 50-60mg/kg giorno. Tenendo conto delle

diversità individuali e digeribilità, il valore viene esteso a 0,8g/kg giorno.

Questi valori sono calcolati presumendo che vengano ad essere assunte

proteine di alta qualità e sufficienti fonti energetiche.

Assunzione proteica raccomandata nell’att.fisica  i valori di RDA non

sono mai state intese a soddisfare i fabbisogni proteici delle persone

particolarmente attive (atleti) (dichiaraz. Manuale RDA pag.93). Una

inadeguata assunzione proteica da parte di questi soggetti, provoca una

perdita di massa corporea, specificamente a carico dei muscoli, con

conseguente calo della prestazione. Se gli atleti richiedono proteine addizionali,

allora questa richiesta può essere soddisfatta incrementando la quantità di

cibo x compensare l’aumentato dispendio energetico conseguente

l’att.fisica.

Sia att.aerobica-anaerobica richiedono un aumento dei fabbisogni proteici:

DURANTE ATT.AEROBICA  gli aa possono essere utilizzati x produrre

• energia (specialmente aa catena ramificata) e possono fornire fino al

10% dell’en.tot. prodotta durante l’att. di durata. Tutto ciò è amplificato

se il glicogeno è in via di esaurimento, motivo x cui l’att.aerobica

eccessiva può essere ancora più catabolica in condizioni di dieta

povera carboidrati. Gli atleti di durata possono avere bisogno di

1,2-1,4 g/kg peso corporeo proteine x mantenere bilancio azotato

positivo, accumulando proteine.

DURANTE ATT. INCREMENTO FORZA  anche se aa non contribuiscono

• in maniera significativa alla produzione energ., si verifica

comunque una degradazione netta di aa insieme all’aumento del

fabbisogno di nuova sintesi proteica. Gli atleti di forza possono aver

bisogno di 1,6-1,8g/kg peso corporeo proteine x mantenere bilancio

azotato positivo, accumulando proteine.

Anche se alcune ricerche indicano che assunzioni proteiche molto alte

possono aumentare la velocità di guadagno massa muscolare, non tutti

gli studi sono arrivati a tale conclusione. Infatti proteine in eccesso vanno ad

essere ossidate o immagazzinate sottoforma di grassi nel tess.adiposo.

Il consumo di quantità di proteine non eccessivamente superiore alle

raccomandazioni NON è da considerare a rischio. Secondo il Comitato x la

Nutrizione e Salute, è prudente che gli apporti di proteine non superino il

doppio del livello raccomandato.

L’att.fisica conduce al consumo di molte risorse metaboliche e in tal caso

la propensione a incrementare l’alimentazione andrebbe ad essere frenata in

quanto forse abbiamo già abbastanza risorse a disposizione da destinare alla

crescita muscolare senza aumentare l’alimentazione, a patto però che la dieta

sia adeguata (es.pag.95). L’alimentazione adeguata è fondamentale ed

esagerare con il cibo può ostacolare il recupero post-esercizio.

Che l’eccesso proteico abbia o no effetti deleteri sulla salute è una cosa da

determinare. Sono molti i fattori coinvolti.

Per un soggetto che pratica att.fisica intensa sarà necessario apportare un

fabbisogno proteico maggiore, ma senza esagerare, x non incombere nei

seguenti problemi che l’ECCESSO PROTEICO può provocare:

L’eccesso proteico non aiuta a costruire più massa muscolare e

• può addirittura ostacolare la costruzione muscolare, a seconda

dell’entità eccesso proteico – dieta complessiva – salute individuo

– ecc.

Crescente affaticamento funzionalità renale  più proteine

• consumiamo, più il nostro organismo deve sbarazzarsi dell’azoto sotto

forma di UREA.

Produzione eccessiva urea, quindi urine molto concentrate 

• possibile formazione CALCOLI RENALI.

2+

↑perdita Ca  ↑OSTEOPOROSI

• Paradossalmente si può avere carenze proteine, chi pratica una

• dieta iperglucidica ha un equilibrio aa migliore (es.pag.95).

Sintomo BIGORESSIA (soprattutto tra culturisti)

Fabbisogno dei singoli aa durante l’att.fisica  sia l’allenamento FORZA –

DURATA determina un incremento fabbisogno proteico e quindi anche un

incremento fabbisogno singoli aa.

ATT.AEROBICA LUNGA DURATA  ↑ossidazione aa, specialmente quando il

GLICOGENO MUSC. è esaurito. Il tess.musc.sch. riesce però ad ossidare solo 6

aa durante l’att.fisica  aa catena ramificata (isoleucina – leucina –

valina) – asparagina – aspartato – glutammato.

Durante l’att.aerobica (ma anche durante digiuno o periodi stress) si è

osservato un maggiore rilascio, da parte del m.sch., di alanina – glutammina

che vengono immessi in circolo in concentrazioni molto più alte di quanto siano

presenti nel muscolo. Ciò indica che questi 2 aa sono sintetizzati nel muscolo:

GLUTAMMINA  deriva molto probabilmente dal catabolismo dei 6aa indicati

prima – ALANINA  deriva dall’aumentata transaminazione PIRUVATO.

ALLENAMENTO FORZA  in questo caso il contributo delle proteine nella

produzione di energia è quasi inesistente, e il fabbisogno proteico osservato

dopo l’allenamento è frutto della degradazione del tessuto muscolare (non

è possibile ancora calcolare la quantità esatta di tess.degradato).

Nell’allenamento di forza, l’esaurimento del GLICOGENO MUSCOLARE

determina un ↑ossidazione aa ramificati. Il reintegro di questi aa può essere

però ottenuto in quantità più che abbondanti dalla somministrazione di alcune

PROTEINE ALIMENTARI (tab.pag.100), sembra quindi improbabile che il

consumo di aa ramificati in quantità extra abbia un grosso impatto

sulla crecita.

Garantire le riserve ottimali di GLICOGENO MUSC. e fornire glucosio durante

l’allenamento (es.attraverso assunzione bevanda a base carboidrati), dovrebbe

impedire, o comunque ridurre, l’ossidazione di aa ramificati durante

l’attività fisica.

L’integrazione di aa ramificati attraverso integratori o proteina del siero

possono dare benefici durante un dieta ipolgucidica.

Altra condizione in cui si ha un aumento fabbisogno proteico è quando c’è

un ↑ac.lattico, in quanto la GLUTAMMINA è coinvolta nell’equilibrio ac.-base, un

aumento ac.lattico porta ↓pH con conseguente ↑sintesi GLUTAMMINA e quindi

esaurimento nel m. degli aa dal quale viene sintetizzata GLUTAMMINA

con conseguente ↑fabbisogno proteico.

Quali aa somministrare? Una ipotesi riguarda quella di scegliere il profilo aa

da somministrare basandosi sul profilo degli aa costituenti i tessuti del corpo.

Probabilmente le proteine con il profilo aa più vicino a quello del muscolo

umano sono le proteine animali (carne) e questo tipo di ragionamento è

stato usato come prova del fatto che la carne costituisce più massa

muscolare. Di conseguenza le polveri proteiche sono state sviluppate in base

al profilo di aa del muscolo umano.

VALORE ENERGETICO DEI NUTRIENTI

L’energia fornita dai nutrienti viene ad essere espressa attraverso la kcal  è la

quantità di calore necessaria x innalzare di 1 °C la temp. di 1kg acqua. Più

frequentemente si usa il KJ che è l’unità standard x misurare l’energia ed è

riferita al lavoro svolto x indurre un determinato aumento di temp.

Lo strumento utilizzato x misurare tale energia è la bomba calorimetrica, la

quale consente di misurare l’energia sottoforma di CALORE, sprigionata

dalla TOT. COMBUSTIONE di un determinato composto. Zuccheri semplici

o complessi oppure lipidi di origine animale o vegetali, hanno un valore

energetico leggermente diverso tra loro, ma comunque da considerare

simile.

Per quanto riguarda le proteine, si avrà che il valore energetico dipenderà dal

contenuto di N.

Coefficiente digeribilità  i valori che si ottengono durante la combustione

dei macronutrienti nella bomba non sono esattamente quelli che si

otterrebbero se essi venissero determinati nell’organismo umano. Ciò

è dovuta al fatto che la BOMBA ossida tutto il campione, mentre

nell’organismo lo stesso campione, prima di essere ossidato, deve subire

processi digestivi e di assorbimento.

La digestione x quanto efficiente non permette mai di assorbire il 100%

dei nutrienti assunti con la dieta. Si definisce COEFFICIENTE

DIGERIBILITA’  la percentuale di nutriente presente nell’alimento

ingerito che viene effettivamente assorbito.

Valore energetico netto  x sapere quindi il VERO VALORE ENERGETICO dei

nutrienti nel nostro organismo, dovremo tenere in considerazione il

COEFF.DIGERABILITA’:

VALORE ENERG.NETTO = VALORE ENERG.BOMBA x COEFF.DIGERIB.

Per calcolare il valore ener. derivante dalle proteine, considerare solo il

COEFF.DIG. non basta, in quanto l’organismo non ossida tutto l’azoto (come

avviene invece nella bomba), ma viene eliminato sottoforma di urea. Ciò

comporta che l’energia pot. che può derivare dall’N, non possa essere

utilizzata (18% dell’en.pot. non utilizzata).

VALORI NETTI NUTRIENTI x 1g di ogni nutriente: CARBOIDIRATI  4 kcal/g

LIPIDI  9 kcal/g

PROTEINE  4kcal/g

VITAMINE

Sono composti organici indispensabili in piccole quantità al nostro

organismo, il quale non può sintetizzarle in quantità sufficienti e devono

perciò essere introdotte con la dieta.

Diverse sono le funzioni svolte dalle vitamine: COENZIMI x reaz.metaboliche

– PRECURSORI COENZIMI - ORMONI – MEDIATORI DI SEGNALAZIONE

CELLULARE – REGOLATORI CRESCITA e DIFFERENZIAMENTO

CELLULARE.

Quante assumerne con la dieta? La quantità varia x le diverse vitamine

e sono determinate in base alle esigenze x evitare stati carenziali in

diverse condizioni fisiologiche.

Inoltre alcune delle ultime ricerche, hanno mostrato come la quantità di

vitamina influenza le diverse attività che la vitamina potrebbe svolgere

(a concentrazioni differenti possono svolgere att.differenti).

Si possono avere problematiche sia in caso di carenza che di eccesso

vitaminico:

Carenza vitaminica  può essere determinato da: apporto

 insufficiente (carenza primaria) – malassorbimento (indotto da

patologie specifiche o abuso alcol o regimi alimentari squlibrati) –

aumentato catabolismo e/o eliminazione – diminuita capacità di

immagazzinamento (carenza secondaria).

Eccesso vitaminico  può essere determinato dagli stessi fattori x la

 carenza solo che in direzione opposta.

Con un’alimentazione varia in tutte le sue componenti

animali-vegetali, si è in grado di introdurre una quantità ottimale di

vitamine e solo in situazioni patologiche è necessario ricorrere

all’integrazione farmacologica.

VITAMINE LIPO-IDROSOLUBILI

Le loro caratteristiche chimico-fisiche ne determinano: ASSORBIMENTO –

IMMAGAZZINAMENTO – TRASPORTO – ATT.BIOLOGICA.

VITAMINE IDROSOLUBILI

Vitamine del complesso B  8 vit idrosolubili che svolgono un ruolo

fondamentale nel METABOLISMO ENERG. – PROLIFERAZIONE –

DIFFERENZI.CELLULARE. Esse sono:

Vitamina B1 (tiamina)  la cottura di quegli alimenti che la contengono

 ne fa diminuire il contenuto, la cui quantità varia a seconda

dell’alimento e dei tempi di cottura.

Viene ad essere assorbita a livello intestinale mediante

TRASP.ATTIVO (trasporto nel sangue) o TRASP.PASSIVO; essa può

essere presente in forma libera o come fosfoestere, in questo caso

una fosfatasi la renderà libera. Una volta arrivata ai tessuti è fosforilata a

TIAMINA PIROFOSFATO (TPP).

Funzione biologica: la TIAMINA PIROFOSFATO (TPP) è il coenzima che

partecipa alla decarbossilazione del PIRUVATO e dell’ALFA

CHETOGLUTARATO (4°tappa ciclo krebs).

Dose raccomandata: i livelli di assunzione sono calcolati in base alla

quantità di carboidrati assunti e allo stato fisiologico (o

patologico) individuo. Al momento se ne consiglia: 0,4mg/1000kcal.

Carenza tiamina: non essendo immagazzinata deve esse assunta

dall’esterno costantemente. La sua carenza anche dopo pochi giorni, può

dare problemi metabolici soprattutto a livello metabolismo energetico

carboidrati. La carenza cronica provoca alteraz. SN accompagnate da

prob.cardiovascolari – gastrointestinali (beri-beri). L’assunzione

eccessiva alcol provoca mal assorbito con carenza tiamina.

Eccesso tiamina: non si conoscono effetti tossici; grandi quantità

vengono eliminate rapidamente con le urine.

Dove si trova? Alimenti vegetali si trova in forma libera: LEGUMI –

GERME – PERICARPO dei CEREALI. Negli alimenti animali si trova oltre che

in forma libera anche sottoforma mono-difosfato: FEGATO – RENE –

CERVELLO – INTESTINO.

Nel pesce crudo è presente un enzima inibitore della B1 (tiaminasi);

il consumo di pesce crudo x lungo tempo può portare a una carenza

tiamina, ma essendo sensibile al calore, una cottura breve è sufficiente

a inattivare l’enzima.

Vitamina B2 (riboflavina)  composto scarsamente solubile in

 acqua. È il componente centrale dei cofattori FMN (Flavin Mono

Nucleotide) – FAD (Flavin Adenin Dinucleotide). Viene assorbito

nell’intestino in forma libera, quindi se si presenta come FOSFORILATA

deve subire defosforilazione ad opera opportune fosfatasi. Una volta

assorbita viene trasportata nel sangue legata a specifiche proteine

plasmatiche (soprattutto ALBUMINA e GLOBULINE). Tramite il circolo

raggiunge il fegato e altri tessuti dove viene trasformata in FMN – FAD

(reaz.pag.106).

Funz.biologica: i 2 coenzimi che vanno a costituire sono i componenti

protetici degli enzimi flavinici. Intervengono in diverse reaz. di

ossidoriduzione del metabolismo carboidrati – proteine – lipidi e

decarbossilazione piruvato.

Dose raccomandata: stesse considerazioni TIAMINA. Attualmente si

consiglia 0,6mg/1000kcal.

Carenza B2: provoca stato pluricarenziale di altre vitamina

(niacina – vitamina K – ac.folico – ecc) in quanto coinvolta in molte

reaz.metaboliche in sinergia con altre vitamine – anemia da carenza Fe

– alterazioni mitocondriali – ecc. A livello macroscopico si osserva:

arresto crescita – sindrome tipo pellagra caratterizzata da lesioni

delle mucose, epitelio occhio, app.gastrointest., ecc.

Eccesso B2: non sono noti effetti tossici.

Dove si trova? Si trova in VERDURE – LIEVITO BIRRA – LATTE

(quantità dipende da alimentazione animale) – FEGATO – CUORE –

RENE – ALBUME UOVO. Una quantità modesta può essere fornita anche

da flora intestinale.

Vitamina PP o B3 (niacina)  con il termine NIACINA si intendono 2

 molecole tra loro simili: AC.NICOTINICO (niacina) – NICOTINAMIDE.

Entrambi vengono ad essere assorbiti nello STOMACO – INTESTINO

attraverso trasp.facilitato (basse concent.) – trasp.passivo (alte concet.).

Funz.biologica: la NICOTINAMIDE è un composto fondamentale di 2

+ +

coenzimi: NAD (Nicotinamide Adenina Dinucleotide) – NADP

(Nicotinamide Adenina Dinucleotide Fosfato). Questi 2 coenzimi

sono coinvolti in diverse reaz. di ossidoriduzione di vie cataboliche –

- -

anaboliche, fungendo da accettatore di 2e sottoforma ione H (ione

idruro).

Dose raccomandata: la flora intestinale è in grado di formare

AC.NICOTINICO a partire da TRIPTOFANO, ma in quantità basse tali

da compensare in parte bassi livelli di assunzione B3, ma non in grado di

risultare sufficienti e quindi sopperire la dose da introdurre con la dieta,

la quale è attualmente stimata in 13 mg x adulto che utilizza circa

2000kcal e 20mg x adulto che utilizza > 2000kcal.

Carenze B3: può essere dovuta a apporto insufficiente B3 o

TRIPTOFANO. Carenza provoca pellagra (dolo gastrointestinali –

dermatite fotosensibile – dis.mentali – stanchezza – depressione –

dis.memoria).

Eccesso B3: elevate dosi AC.NICOTINICO (ma non NICOTINAMIDE) è in

grado di ↓LDL - ↓trigliceridi plasmatici - ↑HDL. Ci possono essere

effetti collaterali come: vasodilatazione – eritema – prurito – nausea – mal

di testa – epatotossicità –ecc.

Dove si trova? NICOTINAMIDE  più presente in fonti alimentari

VEGETALI – AC.NICOTINICO  più presente in fonti alimentari

ANIMALI. Alimenti più ricchi sono lievito birra – carni. Mediamente

ricchi cereali. FRUTTA – VERDURA – UOVA basse quantità. Sono composti

resistente alla cottura, ma possono disperdersi facilmente nel

liquido cottura.

Vitamina B5 (ac.pantotenico)  deriva dalla fusione β-ALANINA +

 AC.PANTOICO  AC.PANTOTENICO che si presenta sottoforma di

isomeri L-D, ma solo la forma chirale destrogiro è attiva.

Viene ad essere assorbito a livello intestinale, mediante trasp.attivo, a

partire dall’idrolisi del CoA presente negli alimenti. Una volta nel

circolo ematico viene prelevato dalle cellule mediante

+

CO-TRASPORTATORE Na -dipendente. All’interno delle cellule entra nella

via di sintesi CoA che viene completata a livello mitocondri.

Funz.biologica: B5 è il costituente principale (insieme

β-mercaptoetilamina) del CoA (e FOSFOPANTENINA). Il CoA funzione

come trasportatore di gr.acili-acetili in diverse vie metaboliche (glucidi

– aa – ac.grassi –ecc). La chiave dell’azione del CoA è rappresentato dalla

presenza del gr.tiolico terminale che è in grado di legarsi ad un

gr.carbossilico, formando un TIOESTERE, un composto ad alto

contenuto energetico, la cui idrolisi libera notevole energia.

Dose raccomandata: non ben definito, orientativamente 5-10mg al

giorno.

Carenza B5: molto presente negli alimenti, quindi difficile sapere cosa

comporta carenza.

Eccesso B5: non noti.

Dove si trova? Presente in tutti gli alimenti, soprattutto in FEGATO –

MANZO – LIEVITO BIRRA – PAPPA REALE – ecc.

Vitamina B6  si intende una serie di molecole: PIRIDOSSINA –

 PIRIDOSSALE – PIRIDOSSAMINA. Le 3 forme sono assorbite a livello

del DIGIUNO (prima parte intestino tenue) x DIFF.PASSIVA. In circolo si

può trovare legata all’ALBUMINA o EMOGLOBINA (quindi all’interno

globuli rossi, dove la funz. svolta è però sconosciuta). Gran parte della

vitamina viene depositata nel fegato, dove viene ad essere

IMMAGAZZINATA previa fosforilazione, x poi essere rilasciata in forma

defosforilata.

Funz.biologica: la PIRIDOSSINA una volta trasformata in PIRIDOSSALE

(o PRIDOSSAMINA) costituisce la forma attivata B6. Coinvolta

in:metabolismo aa – lipidi – glucidi, in qualità di coenzimi –

partecipano a formazione sfingolipidi – neurotrasmettitori.

Dose raccomandata: la buona utilizzazione proteica dipende da questa

vitamina. Perciò si è deciso di regolare apporto B6 a seconda dell’apporto

proteico giornaliero. Si consiglia 1,5mg/1000kcal di proteine al gg.

Carenza B6: rara, se presente: nausea – vomito – dermatite – neuropatie

periferiche –ecc.

Eccesso B6: neuropatie periferiche, comunque reversibili.

Dove si trova? Presente sia nei PRODOTTO ANIMALI come

PIRIDOSSINA – PIRIDOSSALE; nei VEGETALI prevale PIRIDOSSINA.

Sempre nei vegetali è possibile che sia presente una PIRIDOSSINA

GLICOSILATA che non viene idrolizzata da enzimi intestinali 

inutilizzabile.

Vitamina B8 (vitamina H / biotina)  viene assunta in forma libera o

 legate a delle proteine. Viene però ad essere assorbita solo la forma

libera, perciò quella legate alle proteine deve essere scissa e ciò

avviene ad opera di una biotinasi secreta dal succo pancreatico. La forma

libera della vitamina viene assorbita in intestino tenue da meccanismi

di trasporto passivo – attivo. Una volta nel plasma la biotina si lega a

delle proteine plasmatiche (alfa-beta globuline – albumina) (non è

chiaro se esiste una proteina specifica). A livello biologico la biotina serve

come coenzima legato a CARBOSSILASI, le quali intervengono nel

metabolismo ac.grassi – gluconeogenesi – altre vie metaboliche.

Dose raccomandata: non chiaro quanta assumerne, poiché BIOTINA

può essere prodotta anche da batteri intestinali.

Carenza B8: estremamente rari. Si possono verificare in soggetti che

mangiano UOVA CRUDE, in quanto contengono un enzima (avidina) che

si lega alla BIOTINA non rendendola assorbibile. La carenza

determina: DESQUAMAZIONE – PERDITA CAPELLI.

Eccesso B8: niente

Dove si trova? Si trova in prodotti di ORIGINE ANIMALE: LATTE (e suoi

derivati) – TUORLO UOVO – FRUTTI MARE. Nei PRODOTTI VEGETALI,

ma la BIOTINA si trova legata a proteine determinando una ridotta

biodisponibilità. Può essere prodotta in elevate quantità da FLORA

BATTERICA.

Vitamina B9 (ac.folico) formato da 3 molecole 6-METILPTERINA -

 ACIDO PAMINOBENZOICO (PABA) - ACIDO GLUTAMMICO.

Il legame con il glutammato e essenziale per la sua attivita

biologica.

E' presente negli alimenti di origine ANIMALE: rene,fegato e uova.

Come folato nelle verdure a foglia verde e nei legumi,durante la

cottura si assiste a una perdita di almeno il 50% della vitamina.

Funzione: ha un ruolo fondamentale nell'espressione genica e

nella proliferazione cellulare (sintesi di Dna e Rna e cellule a ricambio

rapido come midollo osseo).

Danni da carenza o eccesso: la carenza e molto diffusa in paesi

sottosviluppati; la

sintomatologia prevede anemia macrocitica+leucopenia e

trombocitopenia(diminuzione di

leucociti e piastrine),alterazioni della cute,mucose e disturbi

gastrointestinali.

Estremamaente importante e la carenza di acido folico in gravidanza

che può comportare

problemi nella differenziazione del tubo neurale.

Dose raccomandata: 200μg di folati per adulti, 50μg bimbi,400 μg in

gravidanza e 300μg in

allattamento.

Vitamina B12 (cobalamina)  è una vitamina altamente solubile in

 acqua, possiede un aroma di cobalto e può andare a formare diversi

legami, ad es. con: -CN (gr.cianidrico)  cianocobalamina - -OH 

idrossicobalamina – ecc. L’IDROSSICOBALAMINA è la forma naturale

con cui viene di solito assunta.

Un soggetto sano assorbe circa la metà della vitamina B12 contenuta

negli alimenti. L’efficienza dell’assorbimento, richiede la presenza del

FATTORE INTRINSECO prodotto dalle cell. principali stomaco. L’inibizione

della secrezione acida nello stomaco, comporta un ridotto

assorbimento di vitamina B12. L’elevata solubilità rende difficoltoso

il passaggio attraverso memb.cell.. Esso si realizza grazie alla

presenza di uno specifico recettori presente sulle cellule dell’ileo, capace

di riconoscere il complesso B12-FATT.INTRINSECO e di introdurlo

mediante endocitosi. In circolo si lega a 2 prot.trasporto:

transocalamina I – II. Entrano nei tessuti grazie al riconoscimento di uno

specifico recettore presente sulle memb.cell. tessuti.

funzione biologica: esiste una interdipendenza tra B12 – ac.folico.

La metilcobalamina (B12 legata al gruppo –CH ) interviene nella

3

conversione di omocisteina in metionina, azione in comune con

ac.folico.

Dose raccomandata: consigliato 2μg/die cobalamina.

Carenza B12: stati carenziali si verificano x lo più a seguito di proc.

patologici che interessano cell.parietali stomaco o in seguito a diete

strettamente vegetariane. Le riserve dell’organismo di B12 sono ampie,

quindi i segni di stati carenziali compaiono solo dopo lungo periodo e

possono essere: anemia perniciosa – dis.SN. Oltre a valutare presenza

B12 considerare quella AC.FOLICO in seguito a loro interdipendenza. La

mancanza di AC.FOLICO può comportare insorgenza anemia perniciosa

ma non dis.SN.

Eccesso B12: rischio tossicità x dosi superiori alle raccomandate.

Dove si trova? I batteri flora intestinale sono capaci di produrla, ma

l’assorbimento risulta scarso in quanto necessitano del legame con

FATT.INTRINSECO GASTRICO. In natura la troviamo in prod. origine

ANIMALE in quanto sintetizzata da alcuni batteri ma non nei VEGETALI

(almeno che non contaminati da batteri in grado di produrli).

Vitamina C  si presenta in 2 forma che possono espletare att.biologica:

AC.ASCORBICO – AC.DEIDROASCORBICO (forma ossidata).

È ossidato a DEIDROASCORBATO ed entra nell’enterocita attraverso

GLUT1. Una volta dentro il DEIDROASCORBATO viene ridotto ad ASCORBATO

+

e immesso nel sangue, passando x un trasportatore specifico Na

dipendente.

Nel plasma la vitamina circola prevalentemente come AC.ASCORBICO (90-95%)

x il resto come AC.DEIDROASCORBICO. Viene immagazzinata nei tessuti

(particolare surrene – fegato).

Funzione biologica: molti dei ruoli svolto sono sottoforma di agente

riducente. In particolare svolge un ruolo importante x: reaz.formazione

collagene – idrossilazione dopamina x formare NA – sintesi carnitina –

idrossilazione ormoni steroidei – aumenta assorbimento ferro x

2+ 3+

riduzione Fe in Fe - ecc.

Dose raccomandata: quantità min giornaliera x evitare scorbuto sia

10mg/die, quelle consigliate 30-60mg/die.

Carenza C: porta allo scorbuto (deficit prod. collagene), ciò determina:

alterazione vasi sanguigni con comparsa emorragie, rallentamento

cicatrizzazione ferite, osteoporosi, ecc. Nei bambini si ha arresto crescita. Oltre

allo scorbuto si hanno effetti a livello neurologico in seguito a mancata

prod.NA. Inoltre, x la sua att.antiossidante e in particolare x la sua capacità di

ridurre Vit.E, carenza di vit C può accentuare danni da stress ossidativo.

Eccesso C: non sono noti studi che supportano tossicità dosi eccessive vit C. Si

è visto però maggiore formazione di ossalati e quindi maggiore rischio

CALCOLOSI RENALE.

Dove si trova? Presente soprattutto in VEGETALI a foglia verde: peperoni –

pomodori; e in FRUTTA: kiwi – agrumi. La carica vit C viene persa in gran

quantità con la cottura (cottura deve essere il più possibile rapida e in poca

acqua) o tenendo alimento all’aria aperta (es.pag.118) o tenendolo dentro

contenitore metallo che favorisce ossidazione.

VITAMINE LIPOSOLUBILI

Vitamina A (retinolo)  con vit A ci si riferisce a diverse molecole che

possiedono att.biologica simile al retinolo. Il retinolo può essere in forma

libera – esterificata (esteri retinilici) – retinale e ac.retinolico sono i

derivati ossidati del RETINOLO. Questa vit è caratterizzata dalla presenza di 4

doppi legami nella catena laterale e ciò è compatibile con isomerizzazioni

cis-trans. Esistono quindi diversi isomeri geometrici della vit A, ma le

forme trans sono le più frequenti.

Il RETINOLO  è presente nei TESS.ANIMALI (fegato – albume uovo – latte e

derivati) sottoforma di retinil esteri, mentre nei VEGETALI (tab.pag.123)

troviamo i carotenoidi, ma solo un 10% di questi può essere considerato come

provit A in quanto convertibile dall’organismo in VIT A. Le forme più

comuni di carotenoidi sono α – β – γ e fra questi il β-carotene è il più

diffuso.

L’efficienza assorbimento dei CAROTENOIDI diminuisce con l’aumentare della

loro concentrazione. Una parte dei carotenoidi, in particolare β-carotene, può

venire scisso in 2 molecole di RETINALE e successivamente ridotto a

RETINOLO nell’intestino.

Per quanto riguarda invece i RETINIL-ESTERI, x poter essere assorbiti

subiscono un idrolisi da parte di un enzima presente sull’orletto a spazzola

degli enterociti; il RETINOLO LIBERO ottenuto viene ad essere assorbito dalla

mucosa intestinale. Nelle cell.enteriche il retinolo viene incorporato all’interno

dei chilomicroni che raggiungono il sist.linfatico attraverso la

circolaz.sanguigna. Nel sangue i chilomicroni svuotati del loro contenuto

lipidico, diventano CHILOMICRONI REMNANTS che conservano i

RETINIL-ESTERI. Questi vengono captati all’interno del fegato e

immagazzinate nelle cellule stellate (cellule ito) del fegato che possiedono

numerosi enzimi capaci di sintetizzare e idrolizzare i RETINIL-ESTERI.

Contengono inoltre proteine trasportatrici del RETINOLO (Retinol Binding

Protein  RBP).

Il fegato secerne nel sangue il RETINOLO tutto in forma trans, legato alla

proteina RBP, il quale a sua volta si lega con la transtiretina (TTR) formando

un complesso capace di prevenire l’escrezione renale del complesso

RETINOLO-RBP. Il retinolo circolante viene captato grazie alla presenza di

specifici recettori x la RBP presenti nelle cellule dei diversi tessuti. La RBP

rimane legata al recettore fin quando non arriva altra RBP. All’interno del citosol

il RETINOLO viene legato con proteina CRBP (Cellular Retinol Binding

Protein) che lo protegge dall’ossidazione e lo veicola all’interno del

nucleo dove il RETINOLO si lega a specifici siti di leganti nella cromatina

che si riene siano alla base della regolazione espressione genoma. Il CRBP

fuoriesce dal nucleo e torno a disposizione nel citosol.

Funz.biologica: il RETINALE (che può essere prodotto da RETINOLO) fa parte

del meccanismo visione. Il retinale infatti si lega alla proteina OPSINA,

formando la RODOPSINA. Quando un fotone colpisce la RODOPSINA, il

RETINALE isomerizza nella forma tutto trans e ciò determina un

cambiamento conformazionale della RODOPSINA e conseguente

attivazione cascata molecolare mediata da PROT. G. che determina

generaz.impulsi elettrici.

L’AC.RETINOICO sembra partecipare alla maturazione embrionale e

differenziazione di alcune linee cellulari. Ciò viene espletato attraverso il

legame dell’ac.retinoico a livello del genoma, andando così a regolare

l’espressione di alcuni geni.

Dose raccomandata: UOMO  700μg retinolo – 4,2mg β-carotene – 9,4mg

altri carotenoidi.

DONNA  600μg retinolo – 3,6 mg β-carotene – 7,2 mg altri carotenoidi.

Carenza A: inibizione crescita – deformazioni ossee – modifiche

epiteliali e organi riproduttivi – alterazione funzione visiva

Eccesso A: intossicazione acuta: nausea-vomito-emicrania-ecc;

intossicazione cronica: provocata da introduzione dosi superiori vit A

rispetto alle capacità di immagazzinamento ed eliminazione fegato. Per quanto

riguarda CAROTENOIDI la tossicità risulta ridotta in quanto il loro assorbimento

è modesto e diminuisce ad alte dosi.

Vitamina D  può essere prodotta in quantità sufficienti dalla sola

esposizione al sole. I raggi devono però avere determinate caratteristiche

riscontrabili in certi momenti della giornata (ore centrali giornata), a latitudini

>35° nel periodo ottobre – marzo la quantità è insufficiente. In quei territori o

in quelle fasce di popolazione che solitamente non si espone al sole (es.anziani)

la fonte di vit D è rappresentata dai cibi. Pochi sono però i cibi che la

contengono, principalmente l’OLIO FEGATO DI MERLUZZO, poi PESCI

GRASSI (salmone – arringa), LATTE e SUOI DERIVATI – UOVA – FEGATO –

VERDURE VERDI.

L’assorbimento avviene come vit A, cioè viene incorporata nei CHILOMICRONI

all’interno degli enterociti e poi trasportata sottoforma CHILOMICRONI

REMNANTS al FEGATO dove subisce idrossilazione con formazione

25-IDROSSICOLECALCIFEROLO, il quale passa nella circolazione generale e

si lega a specifica prot.trasportatrice (DBP) che la porta al RENE dove può

subire 2 reazioni di idrossilazione che danno origine ad una COMPONENTE

ATTIVA o INATTIVA. 2+

Funzione biologica: REGOLAZIONE Ca a livello renale  favorisce

riassorbimento – favorisce assorbimento intestinale – favorisce

processi mineralizzazione osso. Questa azione viene favorita grazie alla sua

capacità di legarsi ad un rec.nucleare e favorire la produzione di

2+ 2+

prot.trasportatrici del Ca . Oltre che metabolismo Ca la vit D sembra

importante nella riduzione rischio malattie cardiovascolari – diabete I –

malattie infettive  ciò sembra essere dovuto al fatto che tutte le cell.

dell’organismo hanno un REC. x VIT D.

Dose raccomandata: non perfettamente nota in quanto difficile stabilire la

quantità derivante dalla normale esposizione al sole. Per sogg. con

impossibilità di esposizione assunzione giornaliera raccomandata: 0 – 10

μg/die. 2+

Carenza D: diminuzione livelli Ca ematico e conseguente IPERTIROIDISMO

2+

SECONDARIO, in quanto bassi livelli plasmatici Ca stimolano produzione

2+

PARATORMONE. Stabili bassi valori Ca inducono continua produzione

PARATORMONE. Gli effetti in seguito a carenza possono essere: alterazione

processi mineralizzazione (RACHITISMO nel bambino) – debolezza

musc. – deformazioni ossee e dolori.

Eccesso D: tossicità acuta – cronica.

Vitamina E  la forma più potente e attiva di questa vit è l’α-TOCOFEROLO.

Esistono poi altre 7 forme, che svolgono l’att. della vit E in misura minore:

tocoferoli (β-γ-δ) – tocotrienoli. La conformazione di questa vit è simile a

quelle FOSFOLIPIDI, hanno quindi una TESTA POLARE – CODA APOLOARE, che

gli permette di inserirsi nella memb.fosfolipidica.

Sono molto presenti negli alimenti origine VEGETALE: estratti oleosi del

germe di grano, dell’oliva, cereali , frutti, ortaggi. Presente nell’olio

extravergine oliva. Il contenuto vit cala quando questi prodotti subiscono

cotture (fritture, forno) e stanno a contatto con O2 o materiali come ferro –

rame –ecc.

L’assorbimento avviene come x tutte le altre VIT LIPOSOLUBILI, necessitano

quindi dell’att.digestiva riservata x LIPIDI (es.Sali biliari, ecc). Per il resto si

hanno gli stessi processi. La vit E viene incorporata all’interno di diverse

lipoproteine (LDL – VLDL – HDL) e può essere scambiata tra una

lipoproteina e l’altra o ceduta ai tessuti. Questo associazione con le

LIPOPROTEINE ricche di COLESTEROLO, determina una correlazione diretta

tra COLESTEROLEMIA – CONCENT.PLASM. VIT E.

Funzione biologica: svolge azione di antiossidante nella prevenzione

dell’ossidazione degli ac.grassi polinsaturi di memb.

Dose raccomandata:

Carenza E: difficile in quanto si accumula in diversi tessuti (tra cui fegato). Se

avviene carenza può essere dovuto a MALASSORBIMENTO e comporta:

sindrome neurodegenerativa con neuropatia periferica – miopatia –

atassia cerebellare.

Eccesso E: no tossicità

Vitamina K  comprende 3 diverse molecole:

K1 (filo chinone)  di origine vegetale, si trova nei vegetali foglie

 verdi (piselli,lattuga,spinaci,broccoli,cavoli,ecc)

K2  di origine batterica, prodotta quindi da batteri flora intestinale. Si

 può trovare nei prodotti animali: fegato (manzo-maiale) – uova.

K3  sintetica

La K1 è assorbita a livello ileo, mentre la K2 prodotta dai batteri, è assorbita da

colon. Stesse condizioni e processo di assorbimento delle altre vitamine

liposolubili. Una volta portate al fegato da chilomicroni, vengono inglobate

all’interno di LDL – VLDL x poi essere esportate ai tessuti.

Funzione biologica: è il coenzima di una CARBOSSILASI che partecipa al

metabolismo di proteine che partecipano a processi di coagulazione.

Carenza vit K induce effetto anticoagulante.

Dose raccomandata: difficile valutare l’apporto dietetico in considerazione

del contributo della flora. Cmq il quantitativo raccomandabile è 1μg/kg peso

corporeo.

Carenza K: estremamente difficile visto che si trova in molti alimenti e viene

prodotta da flora intestinale.

Eccesso K: no effetti tossici.

Cap.8 L’ACQUA E IL BILANCIO IDRICO

L’acqua è il costituente principali di tutti gli organismi viventi (uomo 

70% peso corporeo costituito H2O). Mancanze del 12% di acqua dal totale,

determinerebbe la morte del soggetto.

La presenza di acqua all’interno della cellula, permette di svolgere svariate

funzioni: è il mezzo nel quale si svolgono tutti i metabolismi - apporta

nutrienti – trasporta prodotti di rifiuto – idrata biomolecole presenti –

in questo mezzo i sali presenti permettono di svolgere la loro funzione

di mantenimento omeostasi cellulare.

Che cos’è l’acqua? È un composto polare. Questa polarità è data dalla

presenza di H e O che si legano mediate legame covalente, ma si assiste ad

una delocalizzazione delle cariche in virtù della notevole differenza di

elettronegatività (O più elettronegativo dell’H): le cariche (-) vengono ad

essere attratte dalla parte dell’O (poiché + elettronegativo), x cui avremo

l’estremità dalla parte dell’O  carica NEGATIVAMENTE. Ciò comporta che

l’estremità opposta presenterà una maggiore concentrazione di cariche (+).

Considerate le piccole dimensione dell’H, tale legame porta ad un

avvicinamento notevole dell’atomo di H all’O, costituendo un legame

intermolecolare  LEGAME IDROGENO. Questo legame è il più forte dei

leg.intermolecolari ma risulta comunque molto più debole del LEGAME

COVALENTE. Nonostante ciò, vista la notevole presenza, esso va a

determinare molte delle caratteristiche peculiari dell’acqua:

Punti di FUSIONE – EBOLLIZIONE più alti rispetto a quelli

 ipotizzabili in base al PM  ciò permette all’acqua di essere

disponibile in forma liquida alle temperatura che si hanno sulla terra.

Elevato CALORE SPECIFICO  la molecola d’acqua deve assorbire una

 grande quantità di calore x riscaldarsi e x evaporare. Tutto ciò è

dovuto al fatto che è necessario fornire una quota addizionale di energia

x rompere i legami H.

Densità max a 4°  permette al ghiaccio di avere una densità inferiore

 all’acqua liquida e quindi permettendogli di galleggiare e consentire la

vita al di sotto di esso.

Ottime proprietà di solvente  permette a diversi composti di

 disciogliersi: composti ionici (img.pag.135) – composti polari

(es.zuccheri) – alcuni gas.

L’acqua e gli alimenti

L’acqua contenuta nei cibi concorre in maniera significativa a soddisfare il

nostro fabbisogno idrico giornaliero. Inoltre la sua presenza negli alimenti

va a determinare sia le caratteristiche strutturali (turgidità, friabilità,

ecc) – caratteristiche organolettiche (aspetto, sapore, sensazione

tattile) – nutrizionali (digeribilità, potere calorico). È di notevole

importanza x la conservazione cibi.

Il contenuto idrico è fortemente influenzato dalle modalità conservazione –

cottura.

L’acqua negli alimenti non è mai pura, dato che essa svolge funzione di

solvete. A seconda del soluto disciolto presenta proprietà differenti:

Soluti non elettroliti (es.zuccheri)  determinano modificazioni dei

o valori TENSIONE VAPORE – PUNTO EBOLLIZIONE – PUNTO

CONGELAMENTO.

Soluti elettroliti (Sali, basi,acidi) determinano variazioni

o conducibilità elettrica – valori pH

Acqua corporea e bilancio idrico

In un UOMO ADULO l’acqua costituisce circa il 60% del suo peso corporeo. In un

DONNA ADULTA  circa il 50% del peso corporeo, questa diminuzione è dovuta

al fatto che le donne presentano maggiore riserve tess.adiposo e minore

muscolare rispetto all’uomo. Nei NEONATI  75% peso corporeo.

L’acqua è distribuita principalmente nel tessuto non adiposo e costituisce il

72% massa magra. Nel nostro organismo si suddivide in 2 compartimenti:

compartimento intracellulare - compartimento extracellulare. Per

l’organismo è fondamentale mantenere l’omeostasi volumetrica dei 2

compartimenti: il VOLUME LIQUIDO INTRACELL. dipende dalla concentrazione

soluti in quello INTERSTIZIALE. In condizioni normali LIQUIDO INTERST. –

INTRACELLULARE sono  isotonici (stessa osmolarità).

Anche la volemia deve rimanere costante (↑VOLEMIA  ↑PA - ↓VOLEMIA 

↓PA e aumenta viscosità ematica e il cuore si affatica).

Per garantire omeostasi volume LIQUIDI INTRACELL. – INTRAVASC. è

necessario mantenere costante il CONTENUTO IDRICO organismo  x far

questo BILANCIO H2O ENTRANTE = BILANCIO H2O USCITE (EUIDRATAZIONE),

altrimenti BILANCIO H2O ENTRANTE > BILANCIO H2O USCITE 

IPERIDRATAZIONE o se BILANCIO H2O ENTRANTE < BILANCIO H2O USCITE 

IPOIDRATAZIONE.

EUIDRATAZIONE  il contenuto idrico viene mantenuto costante, grazie a dei

meccanismi che:

regolano l’acqua in ENTRATA (seno sete)  il SENSO SETE

 (ipotalamo) si attiva quando ↓volemia (disidratazione) o quando i

fluidi corporei tendono a diventare ipertonici (es.dopo pasto

salato).

regolano acqua in USCITA (urine)  ↑ quando si introduce parecchia

 acqua, mentre ↓ quando l’acqua viene ad essere espulsa mediante altri

meccanismi (sudorazione – traspirazione), aumentando la secrezione

ormone antidiuretico (ADH) o vasopressina.

L’acqua può essere assunta DIRETTAMENTE o INDIRETTAMENTE tramite cibi.

Per questo motivo, salvo casi particolari, è del tutto fuori luogo dare

indicazioni su quanto si deve bere (pag.138 note).

IPOIDRATAZIONE (DISIDRATAZIONE)  una diminuzione del 7% di acqua

corporea totale è sufficiente a mettere in pericolo la sopravvivenza

dell’individuo in seguito a diversi motivi: viene bloccato meccanismo

sudorazione  IPERTERMIA – si riduce volemia  sangue circola meno

bene nei vasi, il cuore si affatica e può insorgere in casi estremi collasso

cardiocircolatorio.

Cause disidratazione: esposizione a clima secco e ventilato non

necessariamente caldo (anche a basse temp la disidratazione è notevole, il

freddo stimola l’eliminazione acqua con le urine) – att.fisica – vomito e diarrea –

forti emorragie – ustioni.

I soggetti a rischio sono sportivi o comunque chiunque compie att. in

climi caldi – bambini – anziani. In quest’ultimi il senso della sete risulta

attenuato, essi dovranno quindi dissetarsi non quando sentono lo stimolo ma

con una certa continuità.

In linea generale si consiglia di bere di più nei mesi estivi, quando si suda

molto. Per prevenire disidratazione durante att.fisica si consiglia di bere prima

– durante – dopo attività.

Quando l’eser. è prolungato l’introduzione di sola acqua può non bastare,

perciò si ricorre a bevande che presentino una modesta quantità Sali

minerali (non superiori 8% x evitare l’osmolarità della soluzione con

conseguente richiamo acqua all’interno intestino (effetto opposto)).

IPERIDRATAZIONE  si possono avere pericolose alterazioni delle

funzioni cellulari a causa dell’eccessiva diluizione dei soluti. Queste

alterazioni possono provocare: disfunzione gastrointestinale – debolezza

muscolare – irregolarità batt.cardiaco. La causa principale di tale

+

alterazione è l’eccessiva diluizione serica del Na  IPONATREMIA. Per far

+

si che si realizzi, si devono manifestare 2 condizioni: marcata perdita Na

+

(soprattutto con sudorazione) – diluizione Na extracellulare.

Un eser.fisico condotto x lungo tempo in condizioni che inducono notevole

+

sudorazione possono indurre altre perdite di Na . Quindi non bere

eccessivamente quando si fa att.fisica (non superare 1L acqua x ora) e

+

aggiungere piccola quantità Na - glucosio nella bevanda.

CAP.9 SALI MINERALI

Il 94% del peso corporeo e dato dalla somma di elementi chimici detti primari

che sono

carbonio,idrogeno,ossigeno e azoto; una 20ina di ulteriori elementi chimici

sono responsabili del

6,2 % del peso corporeo: questi elementi sono i SALI MINERALI, i quali

rientrano nel gruppo delle

sostanze essenziali.

La loro funzione e quella di partecipare: crescita e sviluppo di organi e

tessuti - coinvolti

nella regolazione dell'equilibrio idrosalino - nell'attivazione di

numerosi cicli metabolici - sono

fattori determinanti per la formazione di svariate molecole

(es.emoglobina).

Nessun essere vivente e in grado di sintetizzare autonomamente

alcun minerale i quali vengono

assimilati attraverso ACQUA,ALIMENTI oppure sottoforma di

CONDIMENTI aggiunti al cibo (sale da cucina). Devono dunque essere

assunti con una corretta ed equilibrata alimentazione. A tal fine però dobbiamo

considerare la BIODISPONIBILITA’ dell’elemento. Solitamente la quantità di

SALI MINERALI ingeriti con la dieta non coincide con quella biodisponibile.

Per disponibile si intende la frazione di minerali ingerita con la dieta che è

effettivamente assorbita, trasportata al sito di utilizzo e

metabolizzata. Ne deriva che un alimento è in grado di coprire il

fabbisogno di un elemento se questo è presente non solo in quantità

corretta ma anche in FORMA DISPONIBILE.

La biodisponibilità è influenzata da FATTORI SOGGETTIVI (età – sesso –

microflora intestinale – stati fisiologici particolari – ecc) – FATTORI OGGETTIVI

(forma chimica minerale – solubilità minerale – presenza nella dieta di fattori

che inibiscono l’assorbimento e/o forma chimica del minerale).

Si differiscono dai carboidrati,lipidi e proteine in quanto non forniscono

direttamente energia,ma

la loro presenza e essenziale per la realizzazione di quelle reazioni che

liberano energia (es.pag.143).

Rispetto a queste sostanze, il fabbisogno giornaliero di sali minerali è

minimo; ma, essendo

continuamente eliminati tramite sudore,urine e feci vanno costantemente

reintegrati.

Si differiscono dalle vitamine in quanto non si alterano ne disperdono durante

cottura,riscaldamento, ecc.

Si suddividono in:

Macroelementi: prensenti nell'organismo in quantità relativamente

• elevate; fabbisogno giornaliero ˃100 mg al gg.

Microelementi: sono presenti nell'organismo in piccole quantità;

• fabbisogno giornaliero

compreso fra 1 e 100 mg al gg.

Oligoelementi: sono presenti solo in tracce nell'organismo;

• fabbisogno giornaliero va da

qualche microgrammo al milligrammo.

Macroelementi

CALCIO  il minerale quantitativamente più rappresentato nel nostro

organismo. La maggior parte si trova nelle ossa e nei denti dove svolge

funzione strutturale e di riserva; la restante parte si trova nel sangue e nei

tess e agisce sottoforma di ione Ca2+ svolgendo svariate funzione fra

cui quella di attivitore della contrazione muscolare – fattore rilascio

ormoni-neurotrasmettitori – regolatore permeabilità cellulare –

cofattore x funzionamento enzimi.

Si trova nel latte e nei suoi derivati (non tutti,burro e panna non sono buone

fonti in quanto non presentano proteina CASEINA), in quantità minore

anche in ortaggi e legumi e in cereali, carne,pesce e acqua.

L’assorbimento avviene principalmente a livello prima parte intestino (trans

cellulare), e una quota più piccola nella seconda porzione intestino. La

2+

VITAMINA D favorisce assorbimento Ca a livello intesinale. Altri fattori

aumentano biodisponibilità: ZUCCHERI (lattosio) – AA (lisina,arginina) - ↑pH

intraluminale. Altri fattori la diminuiscono: costituendi vegetali (es.fibra

alimentare).

FOSFORO  L' 85% in ossa e denti e il 12% in tessuti molli nei quali riveste un

ruolo strutturale (fosfolipidi di membrana di tutte le cellule e in

particolare delle cell.nervose) – composti adibiti al trasporto di energia

(ATP e analoghi) – trasmissione intracell. di messaggi ormonali tramite

secondo messagero (AMP ciclico). Ha anche un ruolo come componente

di materiale genetico e contribuisce alla regolazione dell'equilibrio

acido-base dei fluidi corporei.

La carenza di fosforo e un evento molto raro poiché è contenuto in svariati

alimenti quali il

latte,formaggi carne,pesce,uova,cereali,legumi. Eventuali carenza

determinano: DEBOLEZZA – DEMINERALIZZAZIONE OSSA – ANORESSIA –

MALESSERE.

L’assorbimento del P avviene x la maggior parte a livello intestinale ed è

favorito dalla VIT D. L’omeostasi è mantenuta grazie alle variazioni

dell’escrezione renali di fosfati della quale il PARATORMONE è il principale

regolatore.

MAGNESIO  E un minerale necessario per la costituzione dello scheletro -

l'attivita nervosa e muscolare - per il metabolismo e la sintesi proteica.

La maggior parte del magnesio è localizzata nelle ossa e in misura minore nei


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DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze motorie, sportive e della salute
SSD:
Università: Carlo Bo - Uniurb
A.A.: 2013-2014

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher AndriMariot di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Alimentazione e Nutrizione Umana e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Carlo Bo - Uniurb o del prof Piccoli Giovanni.

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