Riassunto esame Alimentazione e nutrizione umana, prof. Piccoli, libro consigliato Principi di Nutrizione
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colesterolo esogeno è il colesterolo assorbito dall’intestino
derivante dalla dieta o bile.
Il colesterolo rappresenta 0,2% peso corporeo, ed è distribuito
prevalentemente nel cervello –tess.conn. – pelle – muscoli (75%) e x un
7-8% nel sangue (200mg/100ml) dove andrà ad essere distribuito ai
vari tessuti attraverso LIPOPROTEINE.
Dalle quantità di colesterolo presenti nel sangue e assorbito
dall’intestino, si evince che il colesterolo proveniente dalla dieta
influenza solo minimamente la colesterolemia. Inoltre esistono
meccanismi omeostatici che consentono di mantenere costanti i livelli
colesterolo, x cui un aumento colesterolo assorbito a livello
intestinale riduce la sintesi endogena e viceversa quindi alterati
valori della colesterolemia sono in generale dovuti ad alterazioni
metabolismo lipoproteico e non a un’elevata introduzione
colesterolo con la dieta. Funzioni colesterolo pag.63.
Gli ac.grassi possono essere presenti in forma libera (non esterificati) –
esterificata. La prima tipologia può essere presente nel sangue e all’interno
delle cellule. Essendo lipofili sono sempre legati ad una proteina che nel
sangue è l’albumina, mentre nella cellula è la lipid binding protein. Oppure
possono legarsi al CoA, che li rende parzialmente idrofilici e di dimensioni tali
da non poter uscire dalla cellula.
CATENA IDROCARBURICA rappresenta la parte idrofobica dell’ac.grasso.
Nel nostro organismo esistono più 500 tipi diversi ac.grassi. Tale
eterogeneità permette di costituire diverse tipologie di lipidi – interagire
con diversi recettori – essere precursori di molecole ad alta
att.biologica.
Ciò che caratterizza gli ac.grassi è il numero C – numero DOPPI LEGAMI.
La lunga catena può essere costituita da 4 a 36 atomi di C (quelli che hanno
14-20 C sono i più frequenti in natura) e in base alla loro lunghezza
distinguiamo:
ac.grassi a catena corta: tutti quegli ac.grassi che presentano una
catena inferiore a quella dell’ACIDO PALMITICO (16C) ed hanno la
caratteristica di avere maggiore libertà di movimento, proprio perché
sono molecole più piccole. Hanno un livello di IDROFOBICITA’ minore
rispetto a ac.grassi a catena lunga, che gli consente di attraversare
membrane senza l’intervento di un apposito trasportatore, circolare nel
plasma sanguigno senza essere legati a specifiche proteine trasportatrici.
ac.grassi a catena lunga: tutti quegli ac.grassi che presentano una
catena maggiore a quella dell’AC.PALMITICO (16C). Sono più IDROFOBICI
rispetto a quelli a catena corta, determinando maggiori difficoltà
nell’attraversamento delle membrane biologiche, difficoltà anche nel
trasporto nel flusso sanguigno. Hanno quindi bisogno di strutture
predispose x il loro metabolismo (determinato trasportatore che
interviene).
Acidi grassi SATURI o INSATURI Gli acidi grassi, a secondo che
presentino un doppio legame tra gli atomi di C, possono essere classificati
in: SATURI (SFA): privi di doppi legami tra atomi di C e presentano
• una catena NON RAMIFICATA. Gli acidi grassi che presentano una
catena NON RAMIFICATA sono i più presenti in natura con un numero
di C da 12 a 24. La caratteristica sarà quella di avere una certa
linearità e di conseguenza le catene di ac.grassi saranno disposte
l’una affianco all’altra, stabilizzate dalla presenza di legami
intermolecolari (forze di Van der Walls). Questo tipo di
configurazione determina la proprietà degli ac.grassi SATURI (grassi
animali) di essere presenti a temperatura ambiente allo STATO
SOLIDO (vedi burro).
Gli ac.grassi saturi introdotti con la dieta non devono superare il 10%
dell’energia totale. È stata dimostrata correlazione tra SFA -
PATOLOGIE CARDIOVASCOLARI. Un eccesso di SFA e un basso
apporto PUFA con la dieta, possono determinare ↑LDL.
Tuttavia non tutti gli SFA manifestano lo stesso effetto sulle
lipoproteine: AC.GRASSI con 12-16C ↑lipoproteine – AC.GRASSI
< 10C e AC.STEARICO non influenzano.
INSATURI (PUFA): presenza di doppi legami tra atomi di C. Può
• essere presente un solo doppio legame: MONOINSATURO. Se poi
i doppi legami sono più di uno si definiscono POLIINSATURI, molto
importanti per il corretto funzionamento del metabolismo, per tale
motivo vengono definiti ACIDI GRASSI ESSENZIALI. La posizione
dei DOPPI LEGAMI mostra una certa regolarità nella maggior
parte degli ACIDI GRASSI MONOINSATURI il doppio legame si trova tra
9
gli atomi C9 – C10 (Δ ), mentre negli ACIDI GRASSI POLINSATURI si
12 15
trovano solitamente tra C12-C13 (Δ ) e C15-C16 (Δ ).
In tutti i principali acidi grassi insaturi presenti negli esseri viventi il
doppio legame si trova in posizione CIS, con gli atomi di H legati al C
disposti dalla stessa parte rispetto al doppio legame. La forma CIS
abbassa il punto di fusione dell'acido grasso e ne fa aumentare
la fluidità, di conseguenza sarà necessaria un energia termica
inferiore x disorganizzare una struttura così poco organizzata degli
ac.grassi insaturi.
Alcune tipologie di ac.grassi insaturi possono essere costituiti
dall’uomo, grazie alla sua capacità di poter inserire doppi legami in
posizione Δ9 – Δ6 – Δ5 ed esclusivamente in forma -cis. Ma non è
capace di poter inserire doppi legami in posizione Δ12 (ω-6) – Δ15
(ω-3), i quali risultano ESSENZIALI e devono perciò essere introdotti
attraverso l’alimentazione.
Ac.grassi monoinsaturi (MUFA) il principale componente di
questa famiglia è l’AC.OLEICO, presente x 70-80% nell’olio oliva.
Esso non è un acido grasso essenziale in quanto può provenire sia
da fonti alimentari, sia dalla sintesi endogena a partire da
AC.STEARICO.
Diversi studi hanno mostrato come AC.OLEICO sia in grado di
↓colesterolo plasmatico (in modo marginale), senza interferire
in HDL. Maggiore è la funzione preventiva di una dieta contenente
AC.OLEICO rispetto ai TFA e SFA, nei confronti malattie cardiovasc.
Tale effetto sembrerebbe dovuto al fatto che AC.OLEICO è il
precursore di un ac.grasso a 20C presente nelle memb.cellulari,
MEAD ACID, il quale potrebbe andare ad antagonizzare la
conversione di ac.arachidonico in PGE – LEUCO, riducendo
effetto infiammatorio.
Ac.grassi polinsaturi ω6 il più rappresentativo di questa famiglia
è l’AC.LINOLEICO, un ac.grasso essenziale comunemente presente
negli oli vegetali (mais – soia – girasole). Nell’organismo è il
precursore dei PUFA ( a lunga catena,
PolyUnsaturated Fatty Acids)
come AC.ARACHIDONICO (ARA) – AC.DOCOSAPENTAENOICO
(DPA) – derivati, influenzando la loro concentrazione nell’organismo
(es.quota di ac.arachidonico sintetizzata a partire da ac.linoleico è di
circa 180-800mg/die).
La sostituzione nella dieta di AC.LINOLEICO agli AC.SATURI, determina
un effetto ipocolesterolemizzante, riducendo la concentrazione di
LDL – HDL (l’assunzione ac.arachidonico non sembra influenzare
concentrazione lipoprot.).
Alcuni studi hanno dimostrato l’influenza dell’ac.linoleico sullo
sviluppo di tumori. In particolar modo è stata osservata la diretta
correlazione tra AC.LINOLEICO e PGE2 – TUMORE MAMMELA. Le PGE2
sono coinvolte nei processi infiammatori – proliferazione cellulare
che caratterizzano l’aterogenesi (eventi iniziali sviluppo
aterosclerosi) – cancerogenesi. Un eccesso nella dieta di PUFA ω6
può determinare un eccesso nell’incorporazione di AC.ARACHIDONICO
nei fosfolipidi, aumentando la probabilità di formare prostaglandine
– leucotrieni coinvolti nella risp.infiammatoria e proliferazione
cellulare dell’aterogenesi-cancerogenesi.
Tra i PUFA ω6 si differenzia l’AC.EICOSATRIENOICO (ETA) il quale è
precursore delle PGE1 con att.antiproliferativa – antinfiammatoria.
Una dieta ricca di AC.GAMMA-LINOLEICO, precursore dell’ETA,
determina un aumento di quest’ultimo a livello cute, svolgendo
un’azione protettiva contro diverse patologie della pelle (es.
dermatiti).
Ac.grassi polinsaturi ω3 presentano proprietà antiaterogene –
antitrombotiche – antinfiammatorie. È stato dimostrato che una
dieta caratterizzata di PUFA ω3 aiuta a ↓aterogenicità LDL - ↓
livelli triacilglieceroli circolanti abbassando rischio patologie
cardiovascolari.
I PUFA ω3 più studiati sono:
Ac. alfa-linolenico (ALA) ac.grasso di origine vegetale, si
trova in semi lino (50%) - olio soia (8%) – altri oli meno
conosciuti – pesce grasso.
Ac. eicosapentaenoico (EPA) prodotti ittici
Ac. docosaesaenoico (DHA) prodotti ittici
Nel mondo occidentale c’è una minore assunzione ac.grassi ω3
rispetto agli ω6.
Il possibile motivo x cui i PUFA ω3 hanno proprietà opposte rispetto
ω6, potrebbe essere dovuto al fatto che l’EPA sembra competere con
l’AC.ARACHIDONICO nell’incoporazione nei fosfolipidi delle
memb.piastriniche, fungendo da substrato x la CICLOSSIGENASI e
LIPOSSIGENASI al posto dell’AC.ARACHIDONICO. L’EPA viene
convertito in prostaglandine 3 (e non 2) – leucotrieni-5 –
trombassani-3, i quali possiedono effetti opposti agli altri
eicosainodici pro-infiammatori del gruppo 2 provenienti
dall’ac.arachidonico. Tale interferenza si realizza solo a livelli di
assunzione giornaliera di diversi grammi di EPA – DHA.
EPA – DHA possono essere derivate a partire
dall’AC.ALFA-LINOLEICO.
Inoltre sembrano avere anche effetti anticancerogeni, spiegabile in
parte dall’interazione ω3 – ω6 somministrati con un corretto
bilancio, affinchè gli ω3 possano espletare la funzione
anticancerogena.
Si consiglia infatti un rapporto ω6/ω3 intorno a 5:1 x permettere agli
ω di poter svolgere un’azione di riduzione incidenza malattie
cardiovasc. Attualmente nel mondo occidentale, il rapporto è di
12:1, quindi molto lontano da quello consigliato. Per riequilibrare il
rapporto non è solo importante ↑assunzione ω-3 ma anche ↓ω-6.
Altra importante funzione attribuita riguarda l’influenza dello
sviluppo CAPAC.COGNITIVE
(apprendimento-memoria-riflessi-ecc) – ATT.VISIVA. La loro
carenza provoca modifiche ai livelli tissutali di alcuni neurotrasm.
(serotonina-adrenalina-noradrenalina-dopamina-ach) in specifiche
regioni cerebrali.
Ac.grassi saturi TRANS (TFA) In base alla posizione degli atomi di
idrogeno associati ai carboni impegnati nel doppio legame, un acido grasso
può esistere in natura sotto due forme, una cis e una trans.
In natura prevalgono nettamente gli acidi grassi cis rispetto ai trans, che si
formano soprattutto in seguito a determinati trattamenti artificiali di
RETTIFICAZIONE INDUSTRIALE, a partire da AC.GRASSI INSATURI di
origine soprattutto vegetale.
Oltre che essere prodotti artificialmente, i TFA sono presenti anche in natura.
Infatti li possiamo trovare nei prodotti latteo-caseari poiché si formano
nello stomaco dei ruminanti a causa dell'azione di determinati batteri. Circa
il 5% del grasso LATTE e CARNE presenta TFA.
La quota di TFA che assumiamo da prodotti di carne è però minima rispetto
invece alla quota introdotta da TFA derivanti da prodotti vegetali.
I più abbondanti TFA presenti negli alimenti (in generale) sono AC.GRASSI a
18C con un singolo doppio legame, che derivano dall’idrogenazione
dell’AC.LINOLEICO.
Nei PRODOTTI VEGETALI il TFA più rappresentativo è l’AC.ELAIDICO, mentre
nei PRODOTTI ANIMALI è l’AC.VACCENICO.
Diversi studi mostrano la correlazione positiva tra alcuni TFA –
PATOLOGIE CARDIOVASCOLARI. I TFA infatti inducno cambiamenti
della concentrazione ematica di COLESTEROLO (↑LDL), come avviene
x i SFA ma con la differenza che si ↓HDL sembrerebbe quindi che i TFA
risultano più aterogenici dei SFA. In particolar modo, diverse ricerche
suggeriscono una correlazione positiva tra MALATTIE CARDIOVAS. – TFA
vegetali, piuttosto che con TFA animali. Ciò sembrerebbe dovuto ad un
diverso metabolismo degli ac.grassi di origine animale, i quali si
incorporano in minore concentrazione nel tess.adiposo rispetto ai
TFA dei prodottivegetali. Inoltre il TFA di origine animale,
AC.VACCENICO, sembrerebbe avere finalità benefiche e x questo andrebbe
differenziato dai TFA in generale. Egli infatti è precursore
dell’AC.LINOLEICO CONIUGATO (CLA) il quale sembrerebbe avere
benefici anticancerogeni – antiaterogeni – antidiabetici. In realtà x CLA si
intende un gruppo di ac.grassi polinsaturi costituiti da un insieme di
stereoisomeri dell’AC.LINOLEICO. (nota pag.73)
LIPIDI NEGLI ALIMENTI
I lipidi sono presenti in quasi tutti gli alimenti in quantità e qualità variabile.
I prodotti di origine VEGETALE hanno una scarsa varietà nella composizione
ac.grassi, in quanto determinata geneticamente e dipendente dal
microclima. Quelli di origine ANIMALE presentano invece una maggiore
varietà, in quanto gli ac.grassi introdotti dalla dieta nell’animale sono
ulteriormente metabolizzati. Di conseguenza la composizione lipidica dei
prodotto di origine animale dipende in maniera determinante
dall’alimentazione dell’animale.
Il fabbisogno quantitativo e qualitativo di lipidi x l’uomo è frutto di
un’interazione dinamica tra gli alimenti di diversa origine e le
necessità metaboliche dell’uomo. La facile reperibilità di ac.grassi ha
portato il nostro organismo a non avere la necessità di produrli
autonomamente. Di conseguenza alcuni ac.grassi devono necessariamente
essere introdotti con la dieta, come ad es. l’AC.LINOLEICO –
AC.ALFA-LINOLENICO. In quelle condizioni in cui il metabolismo degli
ac.grassi polinsaturi a lunga catena non è efficiente (gravidanza, stati
patologici, primi anni vita) risulta necessario introdurre con la dieta anche
quegli ac.grassi polinsaturi che solitamente vengono ad essere sintetizzati
dall’organismo (es.AC.ARACHIDONICO).
Nella dieta gli ac.grassi sono presenti x la maggior parte sottoforma di
TRIACILGLICEROLI (burro-oli-strutto-ecc) e in misura minore sottoforma di
FOSFOLIPIDI (prodotti carne – ittici).
Quanti e quali ac.grassi mangiare?? In generale, da un punto di vista
quantitativo l’introduzione di lipidi non deve superare il 30% delle Kcal tot.
Da un punto di vista qualitativo, diviene importante individuare le esigenze
fisiologiche contingenti e verificare se esistono fabbisogni particolari x cui è
necessario ad es. un maggior fabbisogno di ac.grassi ω-3.
Viste le qualità degli ac.grassi insaturi, sarà importante adottare una dieta in
cui essi siano prevalenti rispetto agli AC.GRASSI SATURI, il cui quantitativo
consigliato non deve superare il 10% kcal tot. Questa quantità permette da
una parte di avere un apporto sufficiente di questi ac.grassi e dall’altra di
non influire negativamente sul metabolismo lipoproteico. Gli AC.GRASSI
TRANS, a parte di quelli origine lattiero-casearia, dovrebbero essere evitati in
quanto non forniscono alcun vantaggio metabolico ma al contrario
possono contribuire all’insorgenza di dislipidemie.
ASSORBIMENTO – TRASPORTO AC.GRASSI a TESSUTI
Una volta avvenuta la completa degradazione dei LIPIDI, essi vengono assorbiti
dalle cellule epiteliali costituenti la mucosa intestinale (ricca di villi e
microvilli che aumentano la superficie assorbente).
Superata la barriera epiteliale, i prodotti della degradazione, avendo una scarsa
mobilità in un ambiente acquoso in quanto idrofobiche, vengono riconvertiti in
TRIACILGLICEROLI e incorporati insieme a colesterolo e apolipoproteine
(“apo” sta ad indicare che la proteina è nella forma priva di LIPIDI. Sono
proteine che si legano ai lipidi nel sangue e sono responsabili del trasporto di
TRIGLICERIDI, FOSFOLIPIDI, COLESTEROLO e ESTERI DEL COLESTEROLO),
formando CHILOMICRONI (aggregati LIPOPROTEICI) che permettono di
muoversi in un ambiente acquoso come quello linfatico (prima) e sanguigno
(poi) andando a raggiungere i vari tessuti.
LIPOPROTEINE (img.pag.846) sono aggregati sferici che presentano una
superficie POLARE, in quanto rivestiti da 1 SOLO strato di fosfolipidi disposti
con le teste polari rivolte verso l’esterno e la coda idrofobica verso l’interno,
costituito da un nucleo APOLARE, in quanto formato ESCLUSIVAMENTE da
lipidi idrofobici (trigliceridi e esteri del colesterolo).
Nella superficie fosfolipidica sono inserite molecole di COLESTEROLO LIBERO,
orientate con la porzione POLARE verso l’esterno e APOLARE verso l’interno.
Altra caratteristica riguarda la presenza sempre sulla superficie, di PROTEINE
che etichettano l’aggregato, svolgendo un ruolo di riconoscimento x le varie
cellule (dando informazioni sulla provenienze e su che cosa viene trasportato),
queste proteine prendono il nome di APOLIPOPROTEINE.
La funzione delle LIPOPROTEINE è quella di veicolare gli aggregati lipidici in un
ambiente polare fino ai tess.periferici dove verranno rilasciati e, quello che
rimane delle LIPOPROTEINE andrà ad essere riciclato nel FEGATO.
Si possono avere diverse tipologie di LIPOPROTEINE, tale eterogeneità è
data dal tipo di LIPIDI che trasportano, determinando aggregati con
differente densità [V/PESO] (PIU’ LIPIDI MINOR DENSITA’), e dal tipo di
APOLIPOPROTEINE presenti sulla superficie: Metab.
1.CHILOMICRONI (>95% TGL; 3% COL; 2%PRO) [INTESTINO TESSUTI]
ESOGENO
2.VLDL (70%T-20% C-10%P) [FEGATO TESSUTI]
3.LDL (20%T-55%C-25%P) [FEGATO TESSUTI]
Metab.
4.HDL (15%T-35%C-50%P) [TESSUTI FEGATO]
ENDOGENO
5.VHDL
1. CHILOMICRONI (>95% TGL; 3% COL; 2%PRO) : sono le lipoproteine più
grandi e le meno dense, in quanto contengono un’elevata porzione di
TRIACILGLICEROLI (>95%). Sono sintetizzati nel REL delle cellule epiteliali che
rivestono l’intestino tenue, e si spostano mediante il sistema linfatico x poi
entrare nel flusso sanguigno a livello della succlavia sx. Possono contenere le
apolipoproteine:
apoB-48 (specifica di questa classe di lipoproteine): avvia biogenesi del
• CHILOMICRONE all’interno delle cellule epiteliali intestino.
apoE: grazie a questa apolipoproteina il chilomicrone viene captato dai
• recettori delle cellule epatiche.
apoC-II: attiva la LIPOPROTEINA LIPASI presente nei capillari del
• TESS.ADIPOSO-CUORE-MUSCOLO SCHELETRICO- GHIANDOLA
MAMMARIA, consentendo il rilascio degli ac.grassi verso i tessuti.
I CHILOMICRONI trasportano i LIPIDI ESOGENI (introdotti con la dieta) digeriti
nell’intestino, verso i tessuti in cui verranno UTILIZZATI x produrre
energia o IMMAGAZZINATI. [INTESTINO TESSUTI].
Azione della LIPOPROTEINA LIPASI Nella porzione extracellulare dei
capillari di questi tessuti, ma attaccato alla superficie dell’ENDOTELIO
(attraverso catena polisaccaridica), è presente l’enzima lipoproteina lipasi,
che viene attivato grazie all’apoC-II di cui il CHILIMICRONE è dotato.
Tale enzima, idrolizza i triacilgliceroli ad AC.GRASSI e GLICEROLO, che
entreranno all’interno delle cellule del tessuto bersaglio (nel MUSCOLO gli
ac.grassi andranno ad essere ossidati x produrre energia; nel TESS.ADIPOSO
verranno riesterificati a TRIACILGLICEROLI x essere conservati) (vedi
img.pag.653 bioch.).
Come gli ac.grassi entrano all’interno delle cellule dei vari
tess.periferici sulla membrana delle cellule muscolari, è presente una
proteina trasportatrice (CD36), in grado di interagire con l’ac.grasso e
trasportarlo nell’ambiente intracellulare (ac.grassi a catena corta non hanno
bisogno di interagire con il CD36, in quanto le loro dimensioni gli consentono di
solubilizzarsi con la membrana biologica ed attraversala).
Una volta all’interno, visto che si ha sempre un ambiente idrofilico, l’ac.grasso
andrà ad essere stabilizzato grazie all’interazione con una proteina, FABP ( Fatty
), la quale veicolerà l’ac.grasso verso il mitocondrio,
acid-binding protein
dove subirà delle modificazione x entrare all’interno
BETAOSSIDAZIONE.
I CHILOMICRONI svuotati, cioè dai quali sono stati rimossi quasi completamente
i TRIACILGLICEROLI ma che contengono ancora COLESTEROLO e
APOLIPOPROTEINE, vengono diretti al fegato dove andranno ad essere
internalizzati x endocitosi, grazie a recettori specifici presenti sugli epatociti
che riconoscono e interagiscono con l’apoE (le altre proteine apo vengono
perse), mettendo fine al CICLO ESOGENO.
All’interno del fegato i CHILOMICRONI rilasceranno colesterolo e andranno ad
essere degradate dai lisosomi.
Il FEGATO utilizzerà i vari precursori derivanti dalla degradazione di altri
prodotti, x sintetizzare LIPIDI che andrà a rimettere in circolo.
2.VLDL (70%T-20% C-10%P): trasportano i LIPIDI PRODOTTI DAL FEGATO,
cioè quando la dieta contiene più ac.grassi di quanto non sia immediatamente
necessario, essi vengono convertiti in TRIACILGLICEROLI nel fegato e andranno
a legarsi con le apoliloproteine VLDL. Il fegato rappresenta una centrale
metabolica, capace di riciclare le strutture rimanenti, ad esempio dei
chilomicroni o di altri precursori, x risintetizzare AC.GRASSI che torneranno ad
essere disponibili x i tessuti periferici. La tipologia VLDL contiene:
triacilgliceroli, colesterolo/esteri del colesterolo e le apolipoproteine
apoB-100, apoC-I, apoC-II, apoC-III e apoE (tab.pag.846).
Le VLDL si formano nel RER del fegato per poi venire ad essere immesse nel
circolo sanguigno. Sono dotate dell’apo B100 che permette di legarsi al
recettore x LDL, ma nella forma VLDL non viene esposta.
Appena messe in circolo, le VLDL non hanno raggiunto la piena maturità
ed hanno un alto contenuto di TRIGLICERIDI e una quantità ridotta di
COLESTEROLO. Entrando in contatto con HDL ricevono da essa apoC2 e apoE,
diventando così VLDL mature
Tramite il flusso ematico, vengono trasportate al TESS.MUSCOLARE (li utilizzano
x produrre energia) e ADIPOSO (risintetizzano trigliceridi e li conserva
sottoforma di gocce lipidiche), dove grazie alla apoC-II viene attivata la
lipoproteina lipasi determinando il rilascio di AC.GRASSI + GLICEROLO a
patire dai trigliceridi contenuti nelle VLDL.
Dopo aver svuotato il suo contenuto di TRIGLICERIDI, la VLDL perde anche
l’apoC2 divenendo IDL, il cui contenuto è suddiviso in proporzioni simili tra
trigliceridi e colesterolo esterificato.
La metà di queste IDL andranno ad essere assorbite dagli epatociti, grazie
all’interazione tra l’apoE presente sulla superficie delle IDL e i recettori
specifici presenti sulle membrane degli epatociti. La restante parte invece,
perdendo ulteriori TRIGLICERIDI e cedendo l’apoE ad una HDL nascente,
diviene LDL, lipoproteine aventi un contenuto maggiore di COLESTEROLO.
3. LDL (20%T-55%C-25%P): sono lipoproteine molto ricche di COLESTEROLO
ed ESTERI DEL COLESTEROLO, la loro apolipoproteina principale è l’apoB-100.
Il ruolo delle LDL è quello di trasportare principalmente COLESTEROLO ai
tessuti periferici che possiedono uno specifico recettore x l’apoB-100 (la più
alta presenza di recettori x LDL è nel FEGATO).
Come il COLESTEROLO ed ESTERI DEL COLESTEROLO entrano nella
cellula: endocitosi mediata dal recettore (Michael Brown – Joseph
Goldstein) la presenza sulle LDL dell’apoB-100 permette a queste
lipoproteine di legarsi a specifici recettori posti sulla superficie delle cellule
che costituiscono i tessuti periferici. Il legame apoB-100/recettore innesca un
processo di ENDOCITOSI che andrà ad inglobare, grazie ad un endosoma,
l’LDL + recettore trasferendoli all’interno della cellula (apoB-100 è presente
anche sulle VLDL ma in questo caso il dominio non risulta esposto, non
permettendo alla lipoproteina di legarsi allo specifico RECETTORE. La
conversione in LDL, espone il dominio al legame con il RECETTORE APO B-100).
Il fenomeno di ENDOCITOSI è mediato da una proteina posta sotto la
membrana che prende il nome di CLATRINA, questa proteina attira i
RECETTORI legati all’LDL in un punto specifico, creando un’invaginazione verso
l’interno della membrana (dovuta alle forze di torsione che si vanno a creare
sulla membrana) che porterà alla formazione della vescicola (ENDOSOMA).
La vescicola creata, andrà poi a fondersi con un LISOSOMA, contenente gli
enzimi in grado di idrolizzare l’LDL e rilasciare nel citosol
COLESTEROLO-AC.GRASSI-AMMINOACIDI (img.pag.849), chiamato
FAGOSOMA. Il RECETTORE delle LDL non andrà incontro alla degradazione e
ritornerà sulla superficie x captare nuove LDL.
Il COLESTEROLO liberato andrà ad essere riesterificato, per poter poi essere
immagazzinato sottoforma di piccole gocce.
Ipercolesterolemia familiare i livelli delle LDL ematico sono sempre
elevati, nonostante le accortezze nell’assunzione di colesterolo con la dieta, ciò
è dovuto ad un NON EFFICIENTE FUNZIONAMENTO del meccanismo di
ENDOCITOSI. Questo malfunzionamento è dovuto ad una mutazione di uno
(ETEROZIGOSI) o entrambi i geni (OMOZIGOSI) che codificano i
RECETTORI x LDL. Nel primo caso, avendo un solo gene in grado di codificare
correttamente, il numero di RECETTORI sarà ridotto e di conseguenza il
processo di internalizzazione sarà più rallentato. In una condizione del genere,
attraverso un adeguata dieta e l’attività fisica, si potrà andare a diminuire i
livelli di colesterolo ematico.
4.HDL (15%T-35%C-50%P): ha origine nel fegato e intestine tenue
(nell’ambiente extracellulare), inizialmente contengono molte PROTEINE e
quantità limitate di COLESTEROLO (non esterificato). Le apolipoproteine
contenute sono: apoA-I; apoA-II; apoA-IV; apoC-I; apoC-II (ricevute da
VLDL); apoC-III; apoD ( HDL scambia colesterolo esterificato, ricevendo in cambio
); apoE (ricevuta da IDL). La funzione di questa
trigliceridi, con le VLDL e dalle IDL
lipoproteina è quello di captare il COLESTEROLO in eccesso presente nei
tessuti extraepatici e trasformarlo in COLESTEROLO ESTERIFICATO,
mediante uno specifico enzima localizzato sulla superficie delle HDL che prende
il nome di lecitina-colesterolo aciltrasferasi. Questo enzima esterifica il
colesterolo utilizzando la lecitina (fosfatidilcolina). Il COLESTEROLO
ESTERIFICATO entra all’interno delle HDL x essere così convogliato nel:
fegato dove le HDL tramite l’apoE, possono interagire con specifici
• recettori degli epatociti, che mediano l’ENDOCITOSI. Oppure possono
interagire con un recettore (SR-BI) che NON MEDIA ENDOCITOSI, ma
permette il trasferimento del colesterolo da HDL a tessuto. L’HDL
vuoto si dissocia dal recettore x tornare in circolo x estrarre lipidi da
CHILOMICRONI e VLDL o colesterolo da tess.extraepatici.
In particolar modo, HDL vuota può prelevare il colesterolo presente in un
tessuto, grazie all’interazione con il recettore SR-BI che permette il
passaggio di colesterolo nella direzione CELLULA HDL. Esiste poi
un’altra via dove il recettore SR-BI interagisce con l’apoA1 che viene
internalizzata x poi essere secreta di nuovo carica di colesterolo.
tessuti steroidogenici (ghiandole surrenali o gonadi) l’HDL
• interagisce con un recettore (SR-BI) che NON MEDIA ENDOCITOSI, ma
permette il trasferimento del colesterolo da HDL a tessuto. L’HDL
vuoto si dissocia dal recettore x tornare in circolo x estrarre lipidi da
CHILOMICRONI e VLDL o colesterolo da tess.extraepatici.
In particolar modo, HDL vuota può prelevare il colesterolo presente in un
tessuto, grazie all’interazione con il recettore SR-BI che permette il
passaggio di colesterolo nella direzione CELLULA HDL.
PROTEINE
I costituenti base delle proteine sono gli amminoacidi. Gli amminoacidi
sono formati da un gruppo carbossilico (-COOH) e un gruppo amminico
(-NH ) legati allo stesso atomo di C. Gli amminoacidi sono del tipo α
2
Le caratteristiche dell’amminoacido sono:
Tutte possiedono un gruppo carbossilico (-COOH) e un gruppo
amminico (-NH ) che costituiscono la parte invariabile della molecola
2
e questo tipo di configurazione è uguale per tutti gli amminoacidi.
Differiscono invece per il gruppo R, che può essere: amminoacidi con
gruppo R polare carichi, polari non carichi, non polari,
Gli amminoacidi, possiedono 4 costituenti diversi legati all’atomo di C
(-COO, H, H N, R), assumono una configurazione asimmetrica, cioè per
3
ogni amminoacido esistono 2 isomeri diversi (L e D).
Gli amminoacidi presenti nelle proteine appartengono sempre alla serie
L e vengono definiti come α in quanto i vari composti sono legati tutti
allo stesso C definito appunto α.
Funzioni proteine le proteine introdotte con la dieta permettono di neo
sintetizzare proteine strutturali – ormoni peptidici (insulina,
glucagone, ecc) – proteine trasporto (albumina) – enzimi – ma anche
prodotti non proteici come ad es. TRIPTOFANO precursore VITAMINA PP –
SERATONINA – quando la quantità di aa esogeni è superiore ai fabbisogni, essi
vengono sfruttati x produrre energia – ecc.
Legame peptidico Il gruppo carbossilico e amminico, sono impegnati nella
formazione del legame che tiene uniti 2 amminoacidi LEGAME PEPTIDICO.
Questo tipo di legame è determinato dalla reazione di condensazione che
avviene tra un gruppo carbossilico e un gruppo amminico, con
eliminazione di una molecola di acqua e formazione di un legame ammidico
(acidi carbossilici + ammine ammide sostituite) chiamato in questo caso
legame peptidico.(vedere immagine pag.178 chimica).
Il legame che si forma quindi tra C e N, non è un legame semplice ma ha
parziale carattere di doppio legame, dovuta alla delocalizzazione degli elettroni
del doppio legame C=O e di quelli presenti come coppia solitaria nell’azoto N
(ha 5 elettroni nello strato di valenza (vedere immagine pag.179 chimica)).
Questo tipo di doppio legame, determina la forma planare e rigida del
legame peptidico. Tale forma rigida è la causa principale del ripiegamento
della catena peptidica.
AMINOACIDI Esistono centinaia di aa, ma solo 20 sono rilevanti x la nostra
alimentazione. Questi 20 vanno suddivisi in:
aa ESSENZIALI vengono definiti tali in quanto il nostro organismo non
è capace di sintetizzarli, perciò devono essere introdotti con la
dieta. Elenco pag.78.
aa NON ESSENZIALI vengono definiti tali perché possono essere
prodotti da una fonte anche molto semplice di N. Elenco pag.78. Per
alcuni di questi aa (glicina-prolina-arginina-glutammina-taurina) in
condizioni nelle quali non riescono ad essere sintetizzante con sufficiente
velocità, può divenire essenziale la loro introduzione con la dieta
(es. dopo un trauma o intervento chirurgico, il fabbisogno di
GLUTAMMINA aumentano in modo considerevole, con una richiesta di
quantità che il corpo non riesce a soddisfare. Per tale motivo diventa
essenziale introdurli con la dieta).
FONTI ALIMENTARI AA
Tutti le proteine che derivano dagli alimenti (a parte qualcuno) contengono
tutti gli aa essenziali ma in quantità variabile, perciò potremo assumere
proteine che contengono quantità molto basse di un certo/i aa. In questo
caso si parla di aa limitante. Questo aa limitante è capace anche di
influenzare il modo in cui l’organismo può metabolizzare una certa
proteina.
Ad es. i cereali sono molto poveri di LISINA ma ricchi di METIONINA, mentre i
legumi sono poveri METIONINA ma ricchi di LISINA. Questa complementarietà
fra PROTEINE VEGETALI ha determinato inconsapevolmente nell’uomo
l’abitudine ad abbinare CEREALI – LEGUMI (pasta-fagioli; pasta-ceci o
lenticchie) determinando un apporto aa completo.
In generale assumere aa limitanti non dovrebbe essere un problema, salvo
nel caso in cui si assumono proteine da una sola fonte proteica e x di più
proteine di “cattiva qualità” questo significa, dato che le varie proteine hanno
aa limitanti diversi, chi mangia svariate fonti proteiche dovrebbe
soddisfare i fabbisogni di aa piuttosto facilmente. Comunque, anche
assumendo grosse quantità di una PROTEINA BASSA QUALITA’, si dovrebbe
riuscire ad assumere abbastanza aa x la salute e il corretto
funzionamento del metabolismo. Si tratterebbe però, semplicemente di un
modo poco efficace, perché si assumerebbero quantità eccessive di AA
NON LIMITANTI, solo x assimilare una quantità esigua di AA LIMITANTI.
Come si possono assumere proteine? Le 3 fonti principali di aa alimentari
disponibili x gli individui sono: PROTEINE INTERE del cibo – PROTEINE
PARZIALMENTE DIGERITE (idrolizzate) derivanti da polveri proteiche –
AA LIBERI.
Le PROT.INTERE impiegano più tempo x essere assorbite rispetto alle
PROT.IDROLIZZATE (essendo quest’ultime già parzialmente disgregate).
Per quanto riguarda l’assunzione di AA LIBERI, un possibile vantaggio potrebbe
derivare dal fatto di assumere una miscela di aa che contengano quantità
specifiche x ogni singolo aa. Per far questo è però necessario sapere le
quantità ottimale di ogni singolo aa. Inoltre una miscela molto concentrata di
aa determinerebbe l’assorbimento di molta più acqua a livello
intestinale, determinando crampi, diarrea e irritazione.
Per quanto riguarda l’assorbimento, gli AA LIBERI risultano assorbiti peggio
rispetto ai dipeptidi – tripeptidi, in quanto quest’ultimi presentano
trasportatori specifici.
Vista la difficoltà nel realizzare tali miscele (quindi costo maggiore) –
minore efficienza di assorbimento degli aa liberi, essi andrebbero
considerati come forma integrazione proteica inefficiente.
La differenza principale tra PROTEINE INTERE – PROTEINE IDROLIZZATE – AA
LIBERI non sta nel maggiore o minore digeribilità (vengono ad essere
digerite più o meno in maniera simile) ma nei diversi tempi di
assorbimento. Inoltre indipendentemente dalla fonte gli aa presenti nel
sangue vengono trattati tutti allo stesso modo.
Sapere la differenza nei tempi di assorbimento, può tornare utile
nell’assunzione di aa subito dopo l’allenamento x fornire più velocemente ai
muscoli aa durante il periodo di recupero.
Dopo che gli aa vengono assorbiti a livello intestinale, entrano nel circolo della
VENA PORTA dove subiscono la loro metabolizzazione a partire dal fegato,
dove sono presenti gli enzimi coinvolti nella degradazione primo
passaggio epatico. Fanno eccezione gli aa ramificati, i quali vengono
metabolizzati principalmente nel muscolo. A questo punto gli aa presenti
in eccesso vanno ad essere ossidati, mentre quelli necessari saranno
rilasciati nel sangue pronto x l’uso da parte dei vari tessuti.
QUALITA’ DELLE PROTEINE e METODI DI MISURA
Per QUALITA’ PROTEINE si riferisce generalmente a quanto l’organismo sia
in grado di metabolizzare una determinata proteina. Più precisamente ci
si riferisce a quanto il profilo (tipologia – quantità) degli AA ESSENZIALI
soddisfi il fabbisogno dell’organismo (ciò non significa che gli AA NON
ESSENZIALI di una proteina siano irrilevanti x la qualità della proteina).
Considerando che la qualità della proteina dipende dal metabolismo
dell’organismo, dobbiamo tenere in considerazione che la dieta – attività
fisica influenzano il metabolismo e quindi anche il modo con cui il corpo
metabolizza gli aa: att.aerobica di lunga durata tende a ossidare grandi
quantità di aa catena ramificata, di conseguenza possono avere bisogno di un
fabbisogno maggiore di aa ramificati rispetto ad es., ad atleti che svolgono
altre discipline prettamente anaerobiche.
http://www.ivu.org/italian/trans/vsuk-protein.html
La qualità di una proteina viene ad essere misura con diversi metodi, ognuno
dei quali da un responso diverso (es.pag.84). Non esiste un metodo ideale x
classificare le proteine, tra i vari metodo abbiamo:
punteggio chimico si basa sulla composizione chimica, più
precisamente sui livelli di aa essenziali. Per determinare tale
punteggio, una proteina è scelta come riferimento e le altre
proteine sono classificate in confronto a quella proteina di
riferimento (es.pag.85).
Benchè il punteggio chimico sia utile x classificare le proteine in base
alla loro composizione, esso presenta uno svantaggio, non tiene in
considerazione quanto il corpo utilizzerà una proteina alimentare,
perchè non considera la digeribilità.
valore biologico (VB) permette di valutare gli alimenti che
contengono aa essenziali nelle proporzioni fisiologiche (formula
pag.86). Gli alimenti ad alto valore biologico sono in grado di fornire
maggiore apporto aa. La metodologia del bilancio azotato ha i suoi
problemi per via del test che avviene con una dieta senza proteine,ma il
VB e cmq un indice generico di quanto una certa proteina soddisfa i
fabbisogni del corpo.
Il principale svantaggio del bilancio azotato e che non da informazioni sul
metabolismo (e le
deficienze) degli aa specifici o sui tessuti specifici influenzati,ma solo un
idice di quanto
succede a livello dell'intero organismo.
Il VB di una proteina e influenzato da molti fattori:
assunzione calorica ,una persona che assume molte calorie avra
o un Vb apparentemente piu alto.
Attivita fisica ,l'allenamento con i pesi aumenta apparentemente
o il VB
quantita di proteina somministrata ,le proteine sono utilizzate
o meglio a livelli sub-ottimali che a assunzione di quasi
mantenimento,di conseguenza le misurazioni biologiche della
quantita di proteine condotte a livelli sub-ottimali nei sogg
sperimentali umani o animali possono sopravvalutare il valore delle
proteine ai livelli di mantenimento.
tasso efficienza proteina (PER) usato x valutare le proteine e x
rappresentare la quantità di peso guadagnata (g) in confronto
alla quantità di proteine consumate (g). Ma nell'uomo e impossibile
misurare il guadagno in grammi,quindi alcuni autori hanno criticato l'uso
del PER per calcolare i fabbisogni proteici dell'uomo.
punteggio aa corretto x la digeribilità sistema ideale x
classificare proteine in base alla loro capacità di soddisfare i
fabbisogni dell’uomo. Simile al punteggio chimico, classifica gli
alimenti proteici relativamente a una proteina di riferimento.
Va oltre il punteggio chimico perche prendi in considerazione la
digeribilita di una certa proteina,dando al profilo degli aa maggiore
rilevanza per i bisogni dell'uomo.
Il profilo degli aa di riferimento e quello considerato ideale per i bambini
di 2 5 anni: ciò
ovviamente solleva la domanda di quanto sia rilevante questo profilo per
soggetti adulti
che si allenano intensamente.
FABBISOGNI PROTEICI
Poiché la sintesi di proteine è un processo molto dispendioso dal punto di
vista energetico, essa va ad influenzare l’efficienza di utilizzazione
dell’energia da parte dell’organismo.
Tradurre il FABBISOGNO PROTEICO in numeri è estremamente difficile, in
seguito ai vari fattori che modificano l’utilizzo di proteine: DIGERIBILITA’ –
COMPOSIZIONE IN AA – QUOTA AZOTO PROTEICO – VITAMINE – SALI MINERALI
della dieta.
I valori attualmente consigliati sono riferiti ai LARN 1996. I valori dei bisogni
proteici sono stati ricavati dalle stime della quantità di proteine di alta
qualità necessaria a mantenere l’equilibrio dell’azoto in presenza di
una adeguato apporto energia. Tali valori sono stati aumentati x quelle
condizioni in cui il dispendio energetico e proteico è maggiore (gravidanza,
allattamento, ecc) (es.pag.89). Attualmente i valori proposti x un adulto sano
(sia U che D) sono di 0,75 g/kg giorno.
Avvicendamento proteico e bilancio azotato
Tutti i giorni il corpo disgrega costantemente alcune proteine e ne
sintetizza altre TURNOVER – AVVICENDAMENTO PROTEICO.
Nel corpo nessuna reazione funziona con efficienza del 100%, di conseguenza
anche nelle reazioni del turnover si avranno alcuni aa che andranno ad essere
ossidati con l’N che va perso sotto forma di UREA.
L’N perso viene eliminato attraverso urine-feci-sudore-unghie-ecc. La perdita di
N va ad influenzare il BILANCIO AZOTATO il quale è dato dal rapporto
quantità N immessa /quantità N persa:
se una persona assume più N di quanto ne perde BILANCIO
• POSITIVO
se una persona assume e perde N in eguale quantità EQUILIBRIO
• (non viene né perso né depositato N BILANCIO OTTIMALE)
se una persona perde più N di quanto assume BILANCIO
• NEGATIVO (vengono perse proteine corporee).
Dato che la degradazione degli aa (ossidazione) è la causa principale della
perdita N, sapere quanto N è stato eliminato, fornisce un indice della
degradazione degli aa, dando un’indicazione di una perdita proteica da
parte dell’organismo.
La perdita di N è però influenzata da diverse condizioni: a DIGIUNO si perde
più N rispetto a quando si assumono solo carboidrati evitando
assunzione proteine. Inoltre le calorie assunte dai GRASSI ALIMENTARI non
migliorano il bilancio azotato come le calorie derivanti dai CARBOIDRATI
ALIMENTARI. Infine sogg. che assumono dosi molto alte di proteine espellono
anche più N.
ASSUNZIONE PROTEICA RACCOMANDATA
Per ASSUNZIONE PROTEICA RACCOMANDATA, si intende la quantità di
proteine necessaria x controbilanciare le perdite giornaliere, in modo
che l’individuo abbia un perfetto bilancio azotato.
Questo valore viene determinato misurando dapprima l’eliminazione di
azoto, quando una persona è sottoposta a una dieta priva di proteine. In
questo caso, dato che l’eliminazione di N è pari a zero, tutto l’N espulso
proviene dalla disgregazione delle proteine corporee in questo modo stimo
la quantità di proteine perse giornalmente, che corrisponde alla
quantità che dovrò introdurre.
L’assunzione di N proteico è stimato in 50-60mg/kg giorno. Tenendo conto delle
diversità individuali e digeribilità, il valore viene esteso a 0,8g/kg giorno.
Questi valori sono calcolati presumendo che vengano ad essere assunte
proteine di alta qualità e sufficienti fonti energetiche.
Assunzione proteica raccomandata nell’att.fisica i valori di RDA non
sono mai state intese a soddisfare i fabbisogni proteici delle persone
particolarmente attive (atleti) (dichiaraz. Manuale RDA pag.93). Una
inadeguata assunzione proteica da parte di questi soggetti, provoca una
perdita di massa corporea, specificamente a carico dei muscoli, con
conseguente calo della prestazione. Se gli atleti richiedono proteine addizionali,
allora questa richiesta può essere soddisfatta incrementando la quantità di
cibo x compensare l’aumentato dispendio energetico conseguente
l’att.fisica.
Sia att.aerobica-anaerobica richiedono un aumento dei fabbisogni proteici:
DURANTE ATT.AEROBICA gli aa possono essere utilizzati x produrre
• energia (specialmente aa catena ramificata) e possono fornire fino al
10% dell’en.tot. prodotta durante l’att. di durata. Tutto ciò è amplificato
se il glicogeno è in via di esaurimento, motivo x cui l’att.aerobica
eccessiva può essere ancora più catabolica in condizioni di dieta
povera carboidrati. Gli atleti di durata possono avere bisogno di
1,2-1,4 g/kg peso corporeo proteine x mantenere bilancio azotato
positivo, accumulando proteine.
DURANTE ATT. INCREMENTO FORZA anche se aa non contribuiscono
• in maniera significativa alla produzione energ., si verifica
comunque una degradazione netta di aa insieme all’aumento del
fabbisogno di nuova sintesi proteica. Gli atleti di forza possono aver
bisogno di 1,6-1,8g/kg peso corporeo proteine x mantenere bilancio
azotato positivo, accumulando proteine.
Anche se alcune ricerche indicano che assunzioni proteiche molto alte
possono aumentare la velocità di guadagno massa muscolare, non tutti
gli studi sono arrivati a tale conclusione. Infatti proteine in eccesso vanno ad
essere ossidate o immagazzinate sottoforma di grassi nel tess.adiposo.
Il consumo di quantità di proteine non eccessivamente superiore alle
raccomandazioni NON è da considerare a rischio. Secondo il Comitato x la
Nutrizione e Salute, è prudente che gli apporti di proteine non superino il
doppio del livello raccomandato.
L’att.fisica conduce al consumo di molte risorse metaboliche e in tal caso
la propensione a incrementare l’alimentazione andrebbe ad essere frenata in
quanto forse abbiamo già abbastanza risorse a disposizione da destinare alla
crescita muscolare senza aumentare l’alimentazione, a patto però che la dieta
sia adeguata (es.pag.95). L’alimentazione adeguata è fondamentale ed
esagerare con il cibo può ostacolare il recupero post-esercizio.
Che l’eccesso proteico abbia o no effetti deleteri sulla salute è una cosa da
determinare. Sono molti i fattori coinvolti.
Per un soggetto che pratica att.fisica intensa sarà necessario apportare un
fabbisogno proteico maggiore, ma senza esagerare, x non incombere nei
seguenti problemi che l’ECCESSO PROTEICO può provocare:
L’eccesso proteico non aiuta a costruire più massa muscolare e
• può addirittura ostacolare la costruzione muscolare, a seconda
dell’entità eccesso proteico – dieta complessiva – salute individuo
– ecc.
Crescente affaticamento funzionalità renale più proteine
• consumiamo, più il nostro organismo deve sbarazzarsi dell’azoto sotto
forma di UREA.
Produzione eccessiva urea, quindi urine molto concentrate
• possibile formazione CALCOLI RENALI.
2+
↑perdita Ca ↑OSTEOPOROSI
• Paradossalmente si può avere carenze proteine, chi pratica una
• dieta iperglucidica ha un equilibrio aa migliore (es.pag.95).
Sintomo BIGORESSIA (soprattutto tra culturisti)
•
Fabbisogno dei singoli aa durante l’att.fisica sia l’allenamento FORZA –
DURATA determina un incremento fabbisogno proteico e quindi anche un
incremento fabbisogno singoli aa.
ATT.AEROBICA LUNGA DURATA ↑ossidazione aa, specialmente quando il
GLICOGENO MUSC. è esaurito. Il tess.musc.sch. riesce però ad ossidare solo 6
aa durante l’att.fisica aa catena ramificata (isoleucina – leucina –
valina) – asparagina – aspartato – glutammato.
Durante l’att.aerobica (ma anche durante digiuno o periodi stress) si è
osservato un maggiore rilascio, da parte del m.sch., di alanina – glutammina
che vengono immessi in circolo in concentrazioni molto più alte di quanto siano
presenti nel muscolo. Ciò indica che questi 2 aa sono sintetizzati nel muscolo:
GLUTAMMINA deriva molto probabilmente dal catabolismo dei 6aa indicati
prima – ALANINA deriva dall’aumentata transaminazione PIRUVATO.
ALLENAMENTO FORZA in questo caso il contributo delle proteine nella
produzione di energia è quasi inesistente, e il fabbisogno proteico osservato
dopo l’allenamento è frutto della degradazione del tessuto muscolare (non
è possibile ancora calcolare la quantità esatta di tess.degradato).
Nell’allenamento di forza, l’esaurimento del GLICOGENO MUSCOLARE
determina un ↑ossidazione aa ramificati. Il reintegro di questi aa può essere
però ottenuto in quantità più che abbondanti dalla somministrazione di alcune
PROTEINE ALIMENTARI (tab.pag.100), sembra quindi improbabile che il
consumo di aa ramificati in quantità extra abbia un grosso impatto
sulla crecita.
Garantire le riserve ottimali di GLICOGENO MUSC. e fornire glucosio durante
l’allenamento (es.attraverso assunzione bevanda a base carboidrati), dovrebbe
impedire, o comunque ridurre, l’ossidazione di aa ramificati durante
l’attività fisica.
L’integrazione di aa ramificati attraverso integratori o proteina del siero
possono dare benefici durante un dieta ipolgucidica.
Altra condizione in cui si ha un aumento fabbisogno proteico è quando c’è
un ↑ac.lattico, in quanto la GLUTAMMINA è coinvolta nell’equilibrio ac.-base, un
aumento ac.lattico porta ↓pH con conseguente ↑sintesi GLUTAMMINA e quindi
esaurimento nel m. degli aa dal quale viene sintetizzata GLUTAMMINA
con conseguente ↑fabbisogno proteico.
Quali aa somministrare? Una ipotesi riguarda quella di scegliere il profilo aa
da somministrare basandosi sul profilo degli aa costituenti i tessuti del corpo.
Probabilmente le proteine con il profilo aa più vicino a quello del muscolo
umano sono le proteine animali (carne) e questo tipo di ragionamento è
stato usato come prova del fatto che la carne costituisce più massa
muscolare. Di conseguenza le polveri proteiche sono state sviluppate in base
al profilo di aa del muscolo umano.
VALORE ENERGETICO DEI NUTRIENTI
L’energia fornita dai nutrienti viene ad essere espressa attraverso la kcal è la
quantità di calore necessaria x innalzare di 1 °C la temp. di 1kg acqua. Più
frequentemente si usa il KJ che è l’unità standard x misurare l’energia ed è
riferita al lavoro svolto x indurre un determinato aumento di temp.
Lo strumento utilizzato x misurare tale energia è la bomba calorimetrica, la
quale consente di misurare l’energia sottoforma di CALORE, sprigionata
dalla TOT. COMBUSTIONE di un determinato composto. Zuccheri semplici
o complessi oppure lipidi di origine animale o vegetali, hanno un valore
energetico leggermente diverso tra loro, ma comunque da considerare
simile.
Per quanto riguarda le proteine, si avrà che il valore energetico dipenderà dal
contenuto di N.
Coefficiente digeribilità i valori che si ottengono durante la combustione
dei macronutrienti nella bomba non sono esattamente quelli che si
otterrebbero se essi venissero determinati nell’organismo umano. Ciò
è dovuta al fatto che la BOMBA ossida tutto il campione, mentre
nell’organismo lo stesso campione, prima di essere ossidato, deve subire
processi digestivi e di assorbimento.
La digestione x quanto efficiente non permette mai di assorbire il 100%
dei nutrienti assunti con la dieta. Si definisce COEFFICIENTE
DIGERIBILITA’ la percentuale di nutriente presente nell’alimento
ingerito che viene effettivamente assorbito.
Valore energetico netto x sapere quindi il VERO VALORE ENERGETICO dei
nutrienti nel nostro organismo, dovremo tenere in considerazione il
COEFF.DIGERABILITA’:
VALORE ENERG.NETTO = VALORE ENERG.BOMBA x COEFF.DIGERIB.
Per calcolare il valore ener. derivante dalle proteine, considerare solo il
COEFF.DIG. non basta, in quanto l’organismo non ossida tutto l’azoto (come
avviene invece nella bomba), ma viene eliminato sottoforma di urea. Ciò
comporta che l’energia pot. che può derivare dall’N, non possa essere
utilizzata (18% dell’en.pot. non utilizzata).
VALORI NETTI NUTRIENTI x 1g di ogni nutriente: CARBOIDIRATI 4 kcal/g
LIPIDI 9 kcal/g
PROTEINE 4kcal/g
VITAMINE
Sono composti organici indispensabili in piccole quantità al nostro
organismo, il quale non può sintetizzarle in quantità sufficienti e devono
perciò essere introdotte con la dieta.
Diverse sono le funzioni svolte dalle vitamine: COENZIMI x reaz.metaboliche
– PRECURSORI COENZIMI - ORMONI – MEDIATORI DI SEGNALAZIONE
CELLULARE – REGOLATORI CRESCITA e DIFFERENZIAMENTO
CELLULARE.
Quante assumerne con la dieta? La quantità varia x le diverse vitamine
e sono determinate in base alle esigenze x evitare stati carenziali in
diverse condizioni fisiologiche.
Inoltre alcune delle ultime ricerche, hanno mostrato come la quantità di
vitamina influenza le diverse attività che la vitamina potrebbe svolgere
(a concentrazioni differenti possono svolgere att.differenti).
Si possono avere problematiche sia in caso di carenza che di eccesso
vitaminico:
Carenza vitaminica può essere determinato da: apporto
insufficiente (carenza primaria) – malassorbimento (indotto da
patologie specifiche o abuso alcol o regimi alimentari squlibrati) –
aumentato catabolismo e/o eliminazione – diminuita capacità di
immagazzinamento (carenza secondaria).
Eccesso vitaminico può essere determinato dagli stessi fattori x la
carenza solo che in direzione opposta.
Con un’alimentazione varia in tutte le sue componenti
animali-vegetali, si è in grado di introdurre una quantità ottimale di
vitamine e solo in situazioni patologiche è necessario ricorrere
all’integrazione farmacologica.
VITAMINE LIPO-IDROSOLUBILI
Le loro caratteristiche chimico-fisiche ne determinano: ASSORBIMENTO –
IMMAGAZZINAMENTO – TRASPORTO – ATT.BIOLOGICA.
VITAMINE IDROSOLUBILI
Vitamine del complesso B 8 vit idrosolubili che svolgono un ruolo
fondamentale nel METABOLISMO ENERG. – PROLIFERAZIONE –
DIFFERENZI.CELLULARE. Esse sono:
Vitamina B1 (tiamina) la cottura di quegli alimenti che la contengono
ne fa diminuire il contenuto, la cui quantità varia a seconda
dell’alimento e dei tempi di cottura.
Viene ad essere assorbita a livello intestinale mediante
TRASP.ATTIVO (trasporto nel sangue) o TRASP.PASSIVO; essa può
essere presente in forma libera o come fosfoestere, in questo caso
una fosfatasi la renderà libera. Una volta arrivata ai tessuti è fosforilata a
TIAMINA PIROFOSFATO (TPP).
Funzione biologica: la TIAMINA PIROFOSFATO (TPP) è il coenzima che
partecipa alla decarbossilazione del PIRUVATO e dell’ALFA
CHETOGLUTARATO (4°tappa ciclo krebs).
Dose raccomandata: i livelli di assunzione sono calcolati in base alla
quantità di carboidrati assunti e allo stato fisiologico (o
patologico) individuo. Al momento se ne consiglia: 0,4mg/1000kcal.
Carenza tiamina: non essendo immagazzinata deve esse assunta
dall’esterno costantemente. La sua carenza anche dopo pochi giorni, può
dare problemi metabolici soprattutto a livello metabolismo energetico
carboidrati. La carenza cronica provoca alteraz. SN accompagnate da
prob.cardiovascolari – gastrointestinali (beri-beri). L’assunzione
eccessiva alcol provoca mal assorbito con carenza tiamina.
Eccesso tiamina: non si conoscono effetti tossici; grandi quantità
vengono eliminate rapidamente con le urine.
Dove si trova? Alimenti vegetali si trova in forma libera: LEGUMI –
GERME – PERICARPO dei CEREALI. Negli alimenti animali si trova oltre che
in forma libera anche sottoforma mono-difosfato: FEGATO – RENE –
CERVELLO – INTESTINO.
Nel pesce crudo è presente un enzima inibitore della B1 (tiaminasi);
il consumo di pesce crudo x lungo tempo può portare a una carenza
tiamina, ma essendo sensibile al calore, una cottura breve è sufficiente
a inattivare l’enzima.
Vitamina B2 (riboflavina) composto scarsamente solubile in
acqua. È il componente centrale dei cofattori FMN (Flavin Mono
Nucleotide) – FAD (Flavin Adenin Dinucleotide). Viene assorbito
nell’intestino in forma libera, quindi se si presenta come FOSFORILATA
deve subire defosforilazione ad opera opportune fosfatasi. Una volta
assorbita viene trasportata nel sangue legata a specifiche proteine
plasmatiche (soprattutto ALBUMINA e GLOBULINE). Tramite il circolo
raggiunge il fegato e altri tessuti dove viene trasformata in FMN – FAD
(reaz.pag.106).
Funz.biologica: i 2 coenzimi che vanno a costituire sono i componenti
protetici degli enzimi flavinici. Intervengono in diverse reaz. di
ossidoriduzione del metabolismo carboidrati – proteine – lipidi e
decarbossilazione piruvato.
Dose raccomandata: stesse considerazioni TIAMINA. Attualmente si
consiglia 0,6mg/1000kcal.
Carenza B2: provoca stato pluricarenziale di altre vitamina
(niacina – vitamina K – ac.folico – ecc) in quanto coinvolta in molte
reaz.metaboliche in sinergia con altre vitamine – anemia da carenza Fe
– alterazioni mitocondriali – ecc. A livello macroscopico si osserva:
arresto crescita – sindrome tipo pellagra caratterizzata da lesioni
delle mucose, epitelio occhio, app.gastrointest., ecc.
Eccesso B2: non sono noti effetti tossici.
Dove si trova? Si trova in VERDURE – LIEVITO BIRRA – LATTE
(quantità dipende da alimentazione animale) – FEGATO – CUORE –
RENE – ALBUME UOVO. Una quantità modesta può essere fornita anche
da flora intestinale.
Vitamina PP o B3 (niacina) con il termine NIACINA si intendono 2
molecole tra loro simili: AC.NICOTINICO (niacina) – NICOTINAMIDE.
Entrambi vengono ad essere assorbiti nello STOMACO – INTESTINO
attraverso trasp.facilitato (basse concent.) – trasp.passivo (alte concet.).
Funz.biologica: la NICOTINAMIDE è un composto fondamentale di 2
+ +
coenzimi: NAD (Nicotinamide Adenina Dinucleotide) – NADP
(Nicotinamide Adenina Dinucleotide Fosfato). Questi 2 coenzimi
sono coinvolti in diverse reaz. di ossidoriduzione di vie cataboliche –
- -
anaboliche, fungendo da accettatore di 2e sottoforma ione H (ione
idruro).
Dose raccomandata: la flora intestinale è in grado di formare
AC.NICOTINICO a partire da TRIPTOFANO, ma in quantità basse tali
da compensare in parte bassi livelli di assunzione B3, ma non in grado di
risultare sufficienti e quindi sopperire la dose da introdurre con la dieta,
la quale è attualmente stimata in 13 mg x adulto che utilizza circa
2000kcal e 20mg x adulto che utilizza > 2000kcal.
Carenze B3: può essere dovuta a apporto insufficiente B3 o
TRIPTOFANO. Carenza provoca pellagra (dolo gastrointestinali –
dermatite fotosensibile – dis.mentali – stanchezza – depressione –
dis.memoria).
Eccesso B3: elevate dosi AC.NICOTINICO (ma non NICOTINAMIDE) è in
grado di ↓LDL - ↓trigliceridi plasmatici - ↑HDL. Ci possono essere
effetti collaterali come: vasodilatazione – eritema – prurito – nausea – mal
di testa – epatotossicità –ecc.
Dove si trova? NICOTINAMIDE più presente in fonti alimentari
VEGETALI – AC.NICOTINICO più presente in fonti alimentari
ANIMALI. Alimenti più ricchi sono lievito birra – carni. Mediamente
ricchi cereali. FRUTTA – VERDURA – UOVA basse quantità. Sono composti
resistente alla cottura, ma possono disperdersi facilmente nel
liquido cottura.
Vitamina B5 (ac.pantotenico) deriva dalla fusione β-ALANINA +
AC.PANTOICO AC.PANTOTENICO che si presenta sottoforma di
isomeri L-D, ma solo la forma chirale destrogiro è attiva.
Viene ad essere assorbito a livello intestinale, mediante trasp.attivo, a
partire dall’idrolisi del CoA presente negli alimenti. Una volta nel
circolo ematico viene prelevato dalle cellule mediante
+
CO-TRASPORTATORE Na -dipendente. All’interno delle cellule entra nella
via di sintesi CoA che viene completata a livello mitocondri.
Funz.biologica: B5 è il costituente principale (insieme
β-mercaptoetilamina) del CoA (e FOSFOPANTENINA). Il CoA funzione
come trasportatore di gr.acili-acetili in diverse vie metaboliche (glucidi
– aa – ac.grassi –ecc). La chiave dell’azione del CoA è rappresentato dalla
presenza del gr.tiolico terminale che è in grado di legarsi ad un
gr.carbossilico, formando un TIOESTERE, un composto ad alto
contenuto energetico, la cui idrolisi libera notevole energia.
Dose raccomandata: non ben definito, orientativamente 5-10mg al
giorno.
Carenza B5: molto presente negli alimenti, quindi difficile sapere cosa
comporta carenza.
Eccesso B5: non noti.
Dove si trova? Presente in tutti gli alimenti, soprattutto in FEGATO –
MANZO – LIEVITO BIRRA – PAPPA REALE – ecc.
Vitamina B6 si intende una serie di molecole: PIRIDOSSINA –
PIRIDOSSALE – PIRIDOSSAMINA. Le 3 forme sono assorbite a livello
del DIGIUNO (prima parte intestino tenue) x DIFF.PASSIVA. In circolo si
può trovare legata all’ALBUMINA o EMOGLOBINA (quindi all’interno
globuli rossi, dove la funz. svolta è però sconosciuta). Gran parte della
vitamina viene depositata nel fegato, dove viene ad essere
IMMAGAZZINATA previa fosforilazione, x poi essere rilasciata in forma
defosforilata.
Funz.biologica: la PIRIDOSSINA una volta trasformata in PIRIDOSSALE
(o PRIDOSSAMINA) costituisce la forma attivata B6. Coinvolta
in:metabolismo aa – lipidi – glucidi, in qualità di coenzimi –
partecipano a formazione sfingolipidi – neurotrasmettitori.
Dose raccomandata: la buona utilizzazione proteica dipende da questa
vitamina. Perciò si è deciso di regolare apporto B6 a seconda dell’apporto
proteico giornaliero. Si consiglia 1,5mg/1000kcal di proteine al gg.
Carenza B6: rara, se presente: nausea – vomito – dermatite – neuropatie
periferiche –ecc.
Eccesso B6: neuropatie periferiche, comunque reversibili.
Dove si trova? Presente sia nei PRODOTTO ANIMALI come
PIRIDOSSINA – PIRIDOSSALE; nei VEGETALI prevale PIRIDOSSINA.
Sempre nei vegetali è possibile che sia presente una PIRIDOSSINA
GLICOSILATA che non viene idrolizzata da enzimi intestinali
inutilizzabile.
Vitamina B8 (vitamina H / biotina) viene assunta in forma libera o
legate a delle proteine. Viene però ad essere assorbita solo la forma
libera, perciò quella legate alle proteine deve essere scissa e ciò
avviene ad opera di una biotinasi secreta dal succo pancreatico. La forma
libera della vitamina viene assorbita in intestino tenue da meccanismi
di trasporto passivo – attivo. Una volta nel plasma la biotina si lega a
delle proteine plasmatiche (alfa-beta globuline – albumina) (non è
chiaro se esiste una proteina specifica). A livello biologico la biotina serve
come coenzima legato a CARBOSSILASI, le quali intervengono nel
metabolismo ac.grassi – gluconeogenesi – altre vie metaboliche.
Dose raccomandata: non chiaro quanta assumerne, poiché BIOTINA
può essere prodotta anche da batteri intestinali.
Carenza B8: estremamente rari. Si possono verificare in soggetti che
mangiano UOVA CRUDE, in quanto contengono un enzima (avidina) che
si lega alla BIOTINA non rendendola assorbibile. La carenza
determina: DESQUAMAZIONE – PERDITA CAPELLI.
Eccesso B8: niente
Dove si trova? Si trova in prodotti di ORIGINE ANIMALE: LATTE (e suoi
derivati) – TUORLO UOVO – FRUTTI MARE. Nei PRODOTTI VEGETALI,
ma la BIOTINA si trova legata a proteine determinando una ridotta
biodisponibilità. Può essere prodotta in elevate quantità da FLORA
BATTERICA.
Vitamina B9 (ac.folico) formato da 3 molecole 6-METILPTERINA -
ACIDO PAMINOBENZOICO (PABA) - ACIDO GLUTAMMICO.
Il legame con il glutammato e essenziale per la sua attivita
biologica.
E' presente negli alimenti di origine ANIMALE: rene,fegato e uova.
Come folato nelle verdure a foglia verde e nei legumi,durante la
cottura si assiste a una perdita di almeno il 50% della vitamina.
Funzione: ha un ruolo fondamentale nell'espressione genica e
nella proliferazione cellulare (sintesi di Dna e Rna e cellule a ricambio
rapido come midollo osseo).
Danni da carenza o eccesso: la carenza e molto diffusa in paesi
sottosviluppati; la
sintomatologia prevede anemia macrocitica+leucopenia e
trombocitopenia(diminuzione di
leucociti e piastrine),alterazioni della cute,mucose e disturbi
gastrointestinali.
Estremamaente importante e la carenza di acido folico in gravidanza
che può comportare
problemi nella differenziazione del tubo neurale.
Dose raccomandata: 200μg di folati per adulti, 50μg bimbi,400 μg in
gravidanza e 300μg in
allattamento.
Vitamina B12 (cobalamina) è una vitamina altamente solubile in
acqua, possiede un aroma di cobalto e può andare a formare diversi
legami, ad es. con: -CN (gr.cianidrico) cianocobalamina - -OH
idrossicobalamina – ecc. L’IDROSSICOBALAMINA è la forma naturale
con cui viene di solito assunta.
Un soggetto sano assorbe circa la metà della vitamina B12 contenuta
negli alimenti. L’efficienza dell’assorbimento, richiede la presenza del
FATTORE INTRINSECO prodotto dalle cell. principali stomaco. L’inibizione
della secrezione acida nello stomaco, comporta un ridotto
assorbimento di vitamina B12. L’elevata solubilità rende difficoltoso
il passaggio attraverso memb.cell.. Esso si realizza grazie alla
presenza di uno specifico recettori presente sulle cellule dell’ileo, capace
di riconoscere il complesso B12-FATT.INTRINSECO e di introdurlo
mediante endocitosi. In circolo si lega a 2 prot.trasporto:
transocalamina I – II. Entrano nei tessuti grazie al riconoscimento di uno
specifico recettore presente sulle memb.cell. tessuti.
funzione biologica: esiste una interdipendenza tra B12 – ac.folico.
La metilcobalamina (B12 legata al gruppo –CH ) interviene nella
3
conversione di omocisteina in metionina, azione in comune con
ac.folico.
Dose raccomandata: consigliato 2μg/die cobalamina.
Carenza B12: stati carenziali si verificano x lo più a seguito di proc.
patologici che interessano cell.parietali stomaco o in seguito a diete
strettamente vegetariane. Le riserve dell’organismo di B12 sono ampie,
quindi i segni di stati carenziali compaiono solo dopo lungo periodo e
possono essere: anemia perniciosa – dis.SN. Oltre a valutare presenza
B12 considerare quella AC.FOLICO in seguito a loro interdipendenza. La
mancanza di AC.FOLICO può comportare insorgenza anemia perniciosa
ma non dis.SN.
Eccesso B12: rischio tossicità x dosi superiori alle raccomandate.
Dove si trova? I batteri flora intestinale sono capaci di produrla, ma
l’assorbimento risulta scarso in quanto necessitano del legame con
FATT.INTRINSECO GASTRICO. In natura la troviamo in prod. origine
ANIMALE in quanto sintetizzata da alcuni batteri ma non nei VEGETALI
(almeno che non contaminati da batteri in grado di produrli).
Vitamina C si presenta in 2 forma che possono espletare att.biologica:
AC.ASCORBICO – AC.DEIDROASCORBICO (forma ossidata).
È ossidato a DEIDROASCORBATO ed entra nell’enterocita attraverso
GLUT1. Una volta dentro il DEIDROASCORBATO viene ridotto ad ASCORBATO
+
e immesso nel sangue, passando x un trasportatore specifico Na
dipendente.
Nel plasma la vitamina circola prevalentemente come AC.ASCORBICO (90-95%)
x il resto come AC.DEIDROASCORBICO. Viene immagazzinata nei tessuti
(particolare surrene – fegato).
Funzione biologica: molti dei ruoli svolto sono sottoforma di agente
riducente. In particolare svolge un ruolo importante x: reaz.formazione
collagene – idrossilazione dopamina x formare NA – sintesi carnitina –
idrossilazione ormoni steroidei – aumenta assorbimento ferro x
2+ 3+
riduzione Fe in Fe - ecc.
Dose raccomandata: quantità min giornaliera x evitare scorbuto sia
10mg/die, quelle consigliate 30-60mg/die.
Carenza C: porta allo scorbuto (deficit prod. collagene), ciò determina:
alterazione vasi sanguigni con comparsa emorragie, rallentamento
cicatrizzazione ferite, osteoporosi, ecc. Nei bambini si ha arresto crescita. Oltre
allo scorbuto si hanno effetti a livello neurologico in seguito a mancata
prod.NA. Inoltre, x la sua att.antiossidante e in particolare x la sua capacità di
ridurre Vit.E, carenza di vit C può accentuare danni da stress ossidativo.
Eccesso C: non sono noti studi che supportano tossicità dosi eccessive vit C. Si
è visto però maggiore formazione di ossalati e quindi maggiore rischio
CALCOLOSI RENALE.
Dove si trova? Presente soprattutto in VEGETALI a foglia verde: peperoni –
pomodori; e in FRUTTA: kiwi – agrumi. La carica vit C viene persa in gran
quantità con la cottura (cottura deve essere il più possibile rapida e in poca
acqua) o tenendo alimento all’aria aperta (es.pag.118) o tenendolo dentro
contenitore metallo che favorisce ossidazione.
VITAMINE LIPOSOLUBILI
Vitamina A (retinolo) con vit A ci si riferisce a diverse molecole che
possiedono att.biologica simile al retinolo. Il retinolo può essere in forma
libera – esterificata (esteri retinilici) – retinale e ac.retinolico sono i
derivati ossidati del RETINOLO. Questa vit è caratterizzata dalla presenza di 4
doppi legami nella catena laterale e ciò è compatibile con isomerizzazioni
cis-trans. Esistono quindi diversi isomeri geometrici della vit A, ma le
forme trans sono le più frequenti.
Il RETINOLO è presente nei TESS.ANIMALI (fegato – albume uovo – latte e
derivati) sottoforma di retinil esteri, mentre nei VEGETALI (tab.pag.123)
troviamo i carotenoidi, ma solo un 10% di questi può essere considerato come
provit A in quanto convertibile dall’organismo in VIT A. Le forme più
comuni di carotenoidi sono α – β – γ e fra questi il β-carotene è il più
diffuso.
L’efficienza assorbimento dei CAROTENOIDI diminuisce con l’aumentare della
loro concentrazione. Una parte dei carotenoidi, in particolare β-carotene, può
venire scisso in 2 molecole di RETINALE e successivamente ridotto a
RETINOLO nell’intestino.
Per quanto riguarda invece i RETINIL-ESTERI, x poter essere assorbiti
subiscono un idrolisi da parte di un enzima presente sull’orletto a spazzola
degli enterociti; il RETINOLO LIBERO ottenuto viene ad essere assorbito dalla
mucosa intestinale. Nelle cell.enteriche il retinolo viene incorporato all’interno
dei chilomicroni che raggiungono il sist.linfatico attraverso la
circolaz.sanguigna. Nel sangue i chilomicroni svuotati del loro contenuto
lipidico, diventano CHILOMICRONI REMNANTS che conservano i
RETINIL-ESTERI. Questi vengono captati all’interno del fegato e
immagazzinate nelle cellule stellate (cellule ito) del fegato che possiedono
numerosi enzimi capaci di sintetizzare e idrolizzare i RETINIL-ESTERI.
Contengono inoltre proteine trasportatrici del RETINOLO (Retinol Binding
Protein RBP).
Il fegato secerne nel sangue il RETINOLO tutto in forma trans, legato alla
proteina RBP, il quale a sua volta si lega con la transtiretina (TTR) formando
un complesso capace di prevenire l’escrezione renale del complesso
RETINOLO-RBP. Il retinolo circolante viene captato grazie alla presenza di
specifici recettori x la RBP presenti nelle cellule dei diversi tessuti. La RBP
rimane legata al recettore fin quando non arriva altra RBP. All’interno del citosol
il RETINOLO viene legato con proteina CRBP (Cellular Retinol Binding
Protein) che lo protegge dall’ossidazione e lo veicola all’interno del
nucleo dove il RETINOLO si lega a specifici siti di leganti nella cromatina
che si riene siano alla base della regolazione espressione genoma. Il CRBP
fuoriesce dal nucleo e torno a disposizione nel citosol.
Funz.biologica: il RETINALE (che può essere prodotto da RETINOLO) fa parte
del meccanismo visione. Il retinale infatti si lega alla proteina OPSINA,
formando la RODOPSINA. Quando un fotone colpisce la RODOPSINA, il
RETINALE isomerizza nella forma tutto trans e ciò determina un
cambiamento conformazionale della RODOPSINA e conseguente
attivazione cascata molecolare mediata da PROT. G. che determina
generaz.impulsi elettrici.
L’AC.RETINOICO sembra partecipare alla maturazione embrionale e
differenziazione di alcune linee cellulari. Ciò viene espletato attraverso il
legame dell’ac.retinoico a livello del genoma, andando così a regolare
l’espressione di alcuni geni.
Dose raccomandata: UOMO 700μg retinolo – 4,2mg β-carotene – 9,4mg
altri carotenoidi.
DONNA 600μg retinolo – 3,6 mg β-carotene – 7,2 mg altri carotenoidi.
Carenza A: inibizione crescita – deformazioni ossee – modifiche
epiteliali e organi riproduttivi – alterazione funzione visiva
Eccesso A: intossicazione acuta: nausea-vomito-emicrania-ecc;
intossicazione cronica: provocata da introduzione dosi superiori vit A
rispetto alle capacità di immagazzinamento ed eliminazione fegato. Per quanto
riguarda CAROTENOIDI la tossicità risulta ridotta in quanto il loro assorbimento
è modesto e diminuisce ad alte dosi.
Vitamina D può essere prodotta in quantità sufficienti dalla sola
esposizione al sole. I raggi devono però avere determinate caratteristiche
riscontrabili in certi momenti della giornata (ore centrali giornata), a latitudini
>35° nel periodo ottobre – marzo la quantità è insufficiente. In quei territori o
in quelle fasce di popolazione che solitamente non si espone al sole (es.anziani)
la fonte di vit D è rappresentata dai cibi. Pochi sono però i cibi che la
contengono, principalmente l’OLIO FEGATO DI MERLUZZO, poi PESCI
GRASSI (salmone – arringa), LATTE e SUOI DERIVATI – UOVA – FEGATO –
VERDURE VERDI.
L’assorbimento avviene come vit A, cioè viene incorporata nei CHILOMICRONI
all’interno degli enterociti e poi trasportata sottoforma CHILOMICRONI
REMNANTS al FEGATO dove subisce idrossilazione con formazione
25-IDROSSICOLECALCIFEROLO, il quale passa nella circolazione generale e
si lega a specifica prot.trasportatrice (DBP) che la porta al RENE dove può
subire 2 reazioni di idrossilazione che danno origine ad una COMPONENTE
ATTIVA o INATTIVA. 2+
Funzione biologica: REGOLAZIONE Ca a livello renale favorisce
riassorbimento – favorisce assorbimento intestinale – favorisce
processi mineralizzazione osso. Questa azione viene favorita grazie alla sua
capacità di legarsi ad un rec.nucleare e favorire la produzione di
2+ 2+
prot.trasportatrici del Ca . Oltre che metabolismo Ca la vit D sembra
importante nella riduzione rischio malattie cardiovascolari – diabete I –
malattie infettive ciò sembra essere dovuto al fatto che tutte le cell.
dell’organismo hanno un REC. x VIT D.
Dose raccomandata: non perfettamente nota in quanto difficile stabilire la
quantità derivante dalla normale esposizione al sole. Per sogg. con
impossibilità di esposizione assunzione giornaliera raccomandata: 0 – 10
μg/die. 2+
Carenza D: diminuzione livelli Ca ematico e conseguente IPERTIROIDISMO
2+
SECONDARIO, in quanto bassi livelli plasmatici Ca stimolano produzione
2+
PARATORMONE. Stabili bassi valori Ca inducono continua produzione
PARATORMONE. Gli effetti in seguito a carenza possono essere: alterazione
processi mineralizzazione (RACHITISMO nel bambino) – debolezza
musc. – deformazioni ossee e dolori.
Eccesso D: tossicità acuta – cronica.
Vitamina E la forma più potente e attiva di questa vit è l’α-TOCOFEROLO.
Esistono poi altre 7 forme, che svolgono l’att. della vit E in misura minore:
tocoferoli (β-γ-δ) – tocotrienoli. La conformazione di questa vit è simile a
quelle FOSFOLIPIDI, hanno quindi una TESTA POLARE – CODA APOLOARE, che
gli permette di inserirsi nella memb.fosfolipidica.
Sono molto presenti negli alimenti origine VEGETALE: estratti oleosi del
germe di grano, dell’oliva, cereali , frutti, ortaggi. Presente nell’olio
extravergine oliva. Il contenuto vit cala quando questi prodotti subiscono
cotture (fritture, forno) e stanno a contatto con O2 o materiali come ferro –
rame –ecc.
L’assorbimento avviene come x tutte le altre VIT LIPOSOLUBILI, necessitano
quindi dell’att.digestiva riservata x LIPIDI (es.Sali biliari, ecc). Per il resto si
hanno gli stessi processi. La vit E viene incorporata all’interno di diverse
lipoproteine (LDL – VLDL – HDL) e può essere scambiata tra una
lipoproteina e l’altra o ceduta ai tessuti. Questo associazione con le
LIPOPROTEINE ricche di COLESTEROLO, determina una correlazione diretta
tra COLESTEROLEMIA – CONCENT.PLASM. VIT E.
Funzione biologica: svolge azione di antiossidante nella prevenzione
dell’ossidazione degli ac.grassi polinsaturi di memb.
Dose raccomandata:
Carenza E: difficile in quanto si accumula in diversi tessuti (tra cui fegato). Se
avviene carenza può essere dovuto a MALASSORBIMENTO e comporta:
sindrome neurodegenerativa con neuropatia periferica – miopatia –
atassia cerebellare.
Eccesso E: no tossicità
Vitamina K comprende 3 diverse molecole:
K1 (filo chinone) di origine vegetale, si trova nei vegetali foglie
verdi (piselli,lattuga,spinaci,broccoli,cavoli,ecc)
K2 di origine batterica, prodotta quindi da batteri flora intestinale. Si
può trovare nei prodotti animali: fegato (manzo-maiale) – uova.
K3 sintetica
La K1 è assorbita a livello ileo, mentre la K2 prodotta dai batteri, è assorbita da
colon. Stesse condizioni e processo di assorbimento delle altre vitamine
liposolubili. Una volta portate al fegato da chilomicroni, vengono inglobate
all’interno di LDL – VLDL x poi essere esportate ai tessuti.
Funzione biologica: è il coenzima di una CARBOSSILASI che partecipa al
metabolismo di proteine che partecipano a processi di coagulazione.
Carenza vit K induce effetto anticoagulante.
Dose raccomandata: difficile valutare l’apporto dietetico in considerazione
del contributo della flora. Cmq il quantitativo raccomandabile è 1μg/kg peso
corporeo.
Carenza K: estremamente difficile visto che si trova in molti alimenti e viene
prodotta da flora intestinale.
Eccesso K: no effetti tossici.
Cap.8 L’ACQUA E IL BILANCIO IDRICO
L’acqua è il costituente principali di tutti gli organismi viventi (uomo
70% peso corporeo costituito H2O). Mancanze del 12% di acqua dal totale,
determinerebbe la morte del soggetto.
La presenza di acqua all’interno della cellula, permette di svolgere svariate
funzioni: è il mezzo nel quale si svolgono tutti i metabolismi - apporta
nutrienti – trasporta prodotti di rifiuto – idrata biomolecole presenti –
in questo mezzo i sali presenti permettono di svolgere la loro funzione
di mantenimento omeostasi cellulare.
Che cos’è l’acqua? È un composto polare. Questa polarità è data dalla
presenza di H e O che si legano mediate legame covalente, ma si assiste ad
una delocalizzazione delle cariche in virtù della notevole differenza di
elettronegatività (O più elettronegativo dell’H): le cariche (-) vengono ad
essere attratte dalla parte dell’O (poiché + elettronegativo), x cui avremo
l’estremità dalla parte dell’O carica NEGATIVAMENTE. Ciò comporta che
l’estremità opposta presenterà una maggiore concentrazione di cariche (+).
Considerate le piccole dimensione dell’H, tale legame porta ad un
avvicinamento notevole dell’atomo di H all’O, costituendo un legame
intermolecolare LEGAME IDROGENO. Questo legame è il più forte dei
leg.intermolecolari ma risulta comunque molto più debole del LEGAME
COVALENTE. Nonostante ciò, vista la notevole presenza, esso va a
determinare molte delle caratteristiche peculiari dell’acqua:
Punti di FUSIONE – EBOLLIZIONE più alti rispetto a quelli
ipotizzabili in base al PM ciò permette all’acqua di essere
disponibile in forma liquida alle temperatura che si hanno sulla terra.
Elevato CALORE SPECIFICO la molecola d’acqua deve assorbire una
grande quantità di calore x riscaldarsi e x evaporare. Tutto ciò è
dovuto al fatto che è necessario fornire una quota addizionale di energia
x rompere i legami H.
Densità max a 4° permette al ghiaccio di avere una densità inferiore
all’acqua liquida e quindi permettendogli di galleggiare e consentire la
vita al di sotto di esso.
Ottime proprietà di solvente permette a diversi composti di
disciogliersi: composti ionici (img.pag.135) – composti polari
(es.zuccheri) – alcuni gas.
L’acqua e gli alimenti
L’acqua contenuta nei cibi concorre in maniera significativa a soddisfare il
nostro fabbisogno idrico giornaliero. Inoltre la sua presenza negli alimenti
va a determinare sia le caratteristiche strutturali (turgidità, friabilità,
ecc) – caratteristiche organolettiche (aspetto, sapore, sensazione
tattile) – nutrizionali (digeribilità, potere calorico). È di notevole
importanza x la conservazione cibi.
Il contenuto idrico è fortemente influenzato dalle modalità conservazione –
cottura.
L’acqua negli alimenti non è mai pura, dato che essa svolge funzione di
solvete. A seconda del soluto disciolto presenta proprietà differenti:
Soluti non elettroliti (es.zuccheri) determinano modificazioni dei
o valori TENSIONE VAPORE – PUNTO EBOLLIZIONE – PUNTO
CONGELAMENTO.
Soluti elettroliti (Sali, basi,acidi) determinano variazioni
o conducibilità elettrica – valori pH
Acqua corporea e bilancio idrico
In un UOMO ADULO l’acqua costituisce circa il 60% del suo peso corporeo. In un
DONNA ADULTA circa il 50% del peso corporeo, questa diminuzione è dovuta
al fatto che le donne presentano maggiore riserve tess.adiposo e minore
muscolare rispetto all’uomo. Nei NEONATI 75% peso corporeo.
L’acqua è distribuita principalmente nel tessuto non adiposo e costituisce il
72% massa magra. Nel nostro organismo si suddivide in 2 compartimenti:
compartimento intracellulare - compartimento extracellulare. Per
l’organismo è fondamentale mantenere l’omeostasi volumetrica dei 2
compartimenti: il VOLUME LIQUIDO INTRACELL. dipende dalla concentrazione
soluti in quello INTERSTIZIALE. In condizioni normali LIQUIDO INTERST. –
INTRACELLULARE sono isotonici (stessa osmolarità).
Anche la volemia deve rimanere costante (↑VOLEMIA ↑PA - ↓VOLEMIA
↓PA e aumenta viscosità ematica e il cuore si affatica).
Per garantire omeostasi volume LIQUIDI INTRACELL. – INTRAVASC. è
necessario mantenere costante il CONTENUTO IDRICO organismo x far
questo BILANCIO H2O ENTRANTE = BILANCIO H2O USCITE (EUIDRATAZIONE),
altrimenti BILANCIO H2O ENTRANTE > BILANCIO H2O USCITE
IPERIDRATAZIONE o se BILANCIO H2O ENTRANTE < BILANCIO H2O USCITE
IPOIDRATAZIONE.
EUIDRATAZIONE il contenuto idrico viene mantenuto costante, grazie a dei
meccanismi che:
regolano l’acqua in ENTRATA (seno sete) il SENSO SETE
(ipotalamo) si attiva quando ↓volemia (disidratazione) o quando i
fluidi corporei tendono a diventare ipertonici (es.dopo pasto
salato).
regolano acqua in USCITA (urine) ↑ quando si introduce parecchia
acqua, mentre ↓ quando l’acqua viene ad essere espulsa mediante altri
meccanismi (sudorazione – traspirazione), aumentando la secrezione
ormone antidiuretico (ADH) o vasopressina.
L’acqua può essere assunta DIRETTAMENTE o INDIRETTAMENTE tramite cibi.
Per questo motivo, salvo casi particolari, è del tutto fuori luogo dare
indicazioni su quanto si deve bere (pag.138 note).
IPOIDRATAZIONE (DISIDRATAZIONE) una diminuzione del 7% di acqua
corporea totale è sufficiente a mettere in pericolo la sopravvivenza
dell’individuo in seguito a diversi motivi: viene bloccato meccanismo
sudorazione IPERTERMIA – si riduce volemia sangue circola meno
bene nei vasi, il cuore si affatica e può insorgere in casi estremi collasso
cardiocircolatorio.
Cause disidratazione: esposizione a clima secco e ventilato non
necessariamente caldo (anche a basse temp la disidratazione è notevole, il
freddo stimola l’eliminazione acqua con le urine) – att.fisica – vomito e diarrea –
forti emorragie – ustioni.
I soggetti a rischio sono sportivi o comunque chiunque compie att. in
climi caldi – bambini – anziani. In quest’ultimi il senso della sete risulta
attenuato, essi dovranno quindi dissetarsi non quando sentono lo stimolo ma
con una certa continuità.
In linea generale si consiglia di bere di più nei mesi estivi, quando si suda
molto. Per prevenire disidratazione durante att.fisica si consiglia di bere prima
– durante – dopo attività.
Quando l’eser. è prolungato l’introduzione di sola acqua può non bastare,
perciò si ricorre a bevande che presentino una modesta quantità Sali
minerali (non superiori 8% x evitare l’osmolarità della soluzione con
conseguente richiamo acqua all’interno intestino (effetto opposto)).
IPERIDRATAZIONE si possono avere pericolose alterazioni delle
funzioni cellulari a causa dell’eccessiva diluizione dei soluti. Queste
alterazioni possono provocare: disfunzione gastrointestinale – debolezza
muscolare – irregolarità batt.cardiaco. La causa principale di tale
+
alterazione è l’eccessiva diluizione serica del Na IPONATREMIA. Per far
+
si che si realizzi, si devono manifestare 2 condizioni: marcata perdita Na
+
(soprattutto con sudorazione) – diluizione Na extracellulare.
Un eser.fisico condotto x lungo tempo in condizioni che inducono notevole
+
sudorazione possono indurre altre perdite di Na . Quindi non bere
eccessivamente quando si fa att.fisica (non superare 1L acqua x ora) e
+
aggiungere piccola quantità Na - glucosio nella bevanda.
CAP.9 SALI MINERALI
Il 94% del peso corporeo e dato dalla somma di elementi chimici detti primari
che sono
carbonio,idrogeno,ossigeno e azoto; una 20ina di ulteriori elementi chimici
sono responsabili del
6,2 % del peso corporeo: questi elementi sono i SALI MINERALI, i quali
rientrano nel gruppo delle
sostanze essenziali.
La loro funzione e quella di partecipare: crescita e sviluppo di organi e
tessuti - coinvolti
nella regolazione dell'equilibrio idrosalino - nell'attivazione di
numerosi cicli metabolici - sono
fattori determinanti per la formazione di svariate molecole
(es.emoglobina).
Nessun essere vivente e in grado di sintetizzare autonomamente
alcun minerale i quali vengono
assimilati attraverso ACQUA,ALIMENTI oppure sottoforma di
CONDIMENTI aggiunti al cibo (sale da cucina). Devono dunque essere
assunti con una corretta ed equilibrata alimentazione. A tal fine però dobbiamo
considerare la BIODISPONIBILITA’ dell’elemento. Solitamente la quantità di
SALI MINERALI ingeriti con la dieta non coincide con quella biodisponibile.
Per disponibile si intende la frazione di minerali ingerita con la dieta che è
effettivamente assorbita, trasportata al sito di utilizzo e
metabolizzata. Ne deriva che un alimento è in grado di coprire il
fabbisogno di un elemento se questo è presente non solo in quantità
corretta ma anche in FORMA DISPONIBILE.
La biodisponibilità è influenzata da FATTORI SOGGETTIVI (età – sesso –
microflora intestinale – stati fisiologici particolari – ecc) – FATTORI OGGETTIVI
(forma chimica minerale – solubilità minerale – presenza nella dieta di fattori
che inibiscono l’assorbimento e/o forma chimica del minerale).
Si differiscono dai carboidrati,lipidi e proteine in quanto non forniscono
direttamente energia,ma
la loro presenza e essenziale per la realizzazione di quelle reazioni che
liberano energia (es.pag.143).
Rispetto a queste sostanze, il fabbisogno giornaliero di sali minerali è
minimo; ma, essendo
continuamente eliminati tramite sudore,urine e feci vanno costantemente
reintegrati.
Si differiscono dalle vitamine in quanto non si alterano ne disperdono durante
cottura,riscaldamento, ecc.
Si suddividono in:
Macroelementi: prensenti nell'organismo in quantità relativamente
• elevate; fabbisogno giornaliero ˃100 mg al gg.
Microelementi: sono presenti nell'organismo in piccole quantità;
• fabbisogno giornaliero
compreso fra 1 e 100 mg al gg.
Oligoelementi: sono presenti solo in tracce nell'organismo;
• fabbisogno giornaliero va da
qualche microgrammo al milligrammo.
Macroelementi
CALCIO il minerale quantitativamente più rappresentato nel nostro
organismo. La maggior parte si trova nelle ossa e nei denti dove svolge
funzione strutturale e di riserva; la restante parte si trova nel sangue e nei
tess e agisce sottoforma di ione Ca2+ svolgendo svariate funzione fra
cui quella di attivitore della contrazione muscolare – fattore rilascio
ormoni-neurotrasmettitori – regolatore permeabilità cellulare –
cofattore x funzionamento enzimi.
Si trova nel latte e nei suoi derivati (non tutti,burro e panna non sono buone
fonti in quanto non presentano proteina CASEINA), in quantità minore
anche in ortaggi e legumi e in cereali, carne,pesce e acqua.
L’assorbimento avviene principalmente a livello prima parte intestino (trans
cellulare), e una quota più piccola nella seconda porzione intestino. La
2+
VITAMINA D favorisce assorbimento Ca a livello intesinale. Altri fattori
aumentano biodisponibilità: ZUCCHERI (lattosio) – AA (lisina,arginina) - ↑pH
intraluminale. Altri fattori la diminuiscono: costituendi vegetali (es.fibra
alimentare).
FOSFORO L' 85% in ossa e denti e il 12% in tessuti molli nei quali riveste un
ruolo strutturale (fosfolipidi di membrana di tutte le cellule e in
particolare delle cell.nervose) – composti adibiti al trasporto di energia
(ATP e analoghi) – trasmissione intracell. di messaggi ormonali tramite
secondo messagero (AMP ciclico). Ha anche un ruolo come componente
di materiale genetico e contribuisce alla regolazione dell'equilibrio
acido-base dei fluidi corporei.
La carenza di fosforo e un evento molto raro poiché è contenuto in svariati
alimenti quali il
latte,formaggi carne,pesce,uova,cereali,legumi. Eventuali carenza
determinano: DEBOLEZZA – DEMINERALIZZAZIONE OSSA – ANORESSIA –
MALESSERE.
L’assorbimento del P avviene x la maggior parte a livello intestinale ed è
favorito dalla VIT D. L’omeostasi è mantenuta grazie alle variazioni
dell’escrezione renali di fosfati della quale il PARATORMONE è il principale
regolatore.
MAGNESIO E un minerale necessario per la costituzione dello scheletro -
l'attivita nervosa e muscolare - per il metabolismo e la sintesi proteica.
La maggior parte del magnesio è localizzata nelle ossa e in misura minore nei
I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher AndriMariot di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Alimentazione e Nutrizione Umana e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Carlo Bo - Uniurb o del prof Piccoli Giovanni.
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