Riassunto esame lezioni alimentazione e nutrizione umana, prof. Bertoli

FOTO AMMINOACIDO

Le proteine hanno una struttura terziaria ben precisata che ne determina la funzione

mentre la struttura primaria è codificata dal DNA, non è casuale, le altre derivano dalla

struttura primaria attraverso la presenza di alcuni enzimi che formano ponti tra di loro oltre

che l'ambiente cellulare che determina struttura complessa della proteina.

Sono costituenti della membrana cellulare.

FOTO MEMBRANA

Gli istoni sono proteine attorno al quale si avvolge il DNA come cromatina che ne

diminuisce la superficie.

L’emoglobina e la mioglobina trasportano l’ossigeno nel sangue.

• Organizzazione strutturale

Le proteine possiedono 4 livelli di organizzazione:

Primaria: sequenza AA

- Secondaria: ripiegamento locale

- Terziaria: ripiegamento complessivo

- Quaternaria: ripiegamento di più catene

-

La struttura proteica comporta la funzionalità della proteina, il primo motivo di

denaturazione è la cottura che ne modifica la digeribilità.

• Digestione 37

La digestione delle proteine, avviene su più livelli, ma non nel cavo orale:

Stomaco: dalle pepsine che scinde i legami peptidici interni in aromatici, poi HCL da

- un lato attiva il pepsinogeno e denatura

Intestino tenue: ad opera delle proteasi secrete dal succo pancreatico (tripsina,

- chimotripsina, carbossipeptidasi A/B) e dalla mucosa intestinale (tramite

aminopeptidasi e polipeptidasi localizzate nel citoplasma degli enterociti in

corrispondenza dei microvilli)

Nella fase gastrica la digestione dei protidi è scarsa, solo il 10-15% dei protidi, mentre

nella fase intestinale abbiamo la massima digestione 50-60% grado di idrolisi nel duodeno

e 80-85 nel digiuno.

• Assorbimento

L'assorbimento avviene nella parte media dell'intestino tenue ma anche superiore e

inferiore, ma non nel colon.

Esistono dei trasportatori di AA, dipeptidi e tripeptidi. Esistono dei sistemi di trasporto e/o

facilitati specifici per AA neutri, anionionici e cationici. I sistemi di trasporto possono essere

sodio dipendente e sodio indipendente.

Per il 98% dei casi tutte le proteine vengono scisse e noi usufruiamo solo di AA, in realtà

nel latte vi sono Calcio peptidi, dipeptidi che possono essere sfruttati, alcuni tratti possono

essere conservati (2-3 AA) che possono svolgere attività specifiche. Nel bambino che non

riesce a frammentare bene le proteine dove rimangono dipeptidi e tripeptidi che vanno nel

sangue e vengono riconosciute come elementi estranei e si crea un iper risposta

diventando allergie.

I di/tri peptidici possono essere assorbiti tramite “PEPT1” trasportatore ma solo perché

non se ne conoscono altri, riesce a trasportare peptidi specifici.

• Catabolismo

Dopo l'assorbimento entrano ed escono nell'enterocita, attraverso la via ematica e

attraverso la vena porta arriva al fegato.

Il fegato è sito principale sia del metabolismo dello scheletro carbonioso e sia dell’azoto ed

è l’organo più attivo sia per la sintesi e sia per il catabolismo.

La maggior parte dell’azoto è rimosso dagli AA tramite l’azione degli enzimi epatici

(amminotransferasi) per ossidazione o trasformazione per formare ammoniaca.

Questa rimozione permette agli AA di trasformarsi in intermedi metabolici molto importanti:

Glucidi

- Lipidi

- Corpi chetonici

- Scopo energetico

-

Le reazioni di transaminazioni consistono nel trasferire di un gruppo amminico da un AA

donatore ad un chetoacido accettore (l’aspartato cede il suo gruppo amminico all’alfa-

chetoglutarato che diventa glutammato).

Mentre la deaminazione è catabolizzata da deaminasi, rimuovono azoto per formare

ammoniaca e da un AA portiamo a formare un alfa-chetoglutarato, NADPH ridotto e

ammoniaca che viene eliminata con le urine, o la usiamo come fonte di N oppure va al

ciclo tra fegato e intestino, catabolizzata dalla glutammato deidrogenasi.

L'ammoniaca è anche prodotta dalla flora batterica, la sua concentrazione del sangue è

bassa, perché è rapidamente rimossa dal fegato mediate tre meccanismi:

glutammato deidrogenasi

- sintesi di glutammato

- 38

sintesi di carbammilfosfato

-

La bistecca assorbita dal fegato acquisisce, 50-60g di peptidi e AA, che ne facciamo:

servono la via della sintesi delle proteine

- servono altri AA e quindi vengono convertiti in altri AA , non tutti cioè i semi

- essenziali non gli essenziali.

Sintesi proteica bloccata se mancano gli AA essenziali

- se vi è un eccesso dobbiamo demolirli, attraverso la rimozione del gruppo amminico

- e lo scheletro carboniosio che porta a formazione di glucidi, lipidi e corpi chetonici

che possono essere sfruttati per scopi energetici

• Metabolismo dei singoli AA

Il catabolismo degli AA forma molte sostanze diverse:

Gli AA glucogenetici danno origine a glucosio

- Gli AA chetogenetici formano Acetil-colina ma non glucosio

- Gli AA misti se possono dare sia l'uno che l'altro.

-

La maggior parte sono glucogenetici.

Ogni AA possono dare origine prodotti per il glucosio o intermedi di chetoacido.

In condizioni di dieta equilibrata, 10-15% degli AA servono per energia il restante servono

per tutte le altre vie (sintesi o altro) producendo:

Piruvato (va al ciclo di krebs o essere riportato in glucosio)

- Acetil coA (lipidi o ciclo di krebs)

- Aceto acetil CoA

- Alfa cheto-glutarato

- succinil coA

- fumarato

- ossalacetato

-

Siamo in grado di produrre solo i non essenziali, da essi possono essere sfruttati come

punto di partenza di altre molecole (creatina, purine e pirimidine, istamina,

neurotrasmettitori, coline ecc...)

Gli AA essenziali sono:

istidina

- isoleucina

- leuciuna

- lisina

- metionina

- fenilalanina

- treonoina

- triptofano

- valina

-

Alcuni sono condizionatamente essenziali, solo alcuni possono essere sintetizzati dal

nostro organismo, ma in quantità veramente scarse e quindi devono essere introdotte con

la dieta.

L’assimilazione degli AA va in funzione all’età.

• Turnover proteico 39

Le proteine dell'organismo sono continuamente degradate (circa 250-300g al giorno) e la

maggiore parte degli AA derivati dalla degradazione delle proteine vengono riciclati.

Contenuto proteico del corpo totale:

11Kg di un uomo 70 Kg

- 40% muscoli

- 15% altri tessuti

-

La capacità dell'organismo di conservare e riciclare AA varia in rapporto all'AA considerato

(più per quelli essenziali, una sorte di difesa e di riserva).

La capacità di riciclo aumenta a seguito del consumo di dieta ipoproteica fino ad arrivare al

90%, nella condizione in cui noi abbiamo un basso apporto proteico l'organismo è in grado

di aumentare il riciclo, al contrario si riduce il riciclo.

Le proteine sono continuamente distrutte e sintetizzate. Gli AA che si ottengono dalla

distruzione vengono immessi nel pool degli AA liberi, non abbiamo una riserva di proteine

o AA, abbiamo un pool di AA liberi che sono appena stati ottenuti dalla distruzione.

Il turnover varia in base alle proteine, come le regolatrici e catalitica hanno turnover

elevato.

La degradazione avviene nei lisosomi per proteolisi, sono molto sensibili ad ormoni quali

insulina e glucagone. Sistema proteosoma-ubiquitina ATP dipendente, permette le entrate

e uscite.

Il turnover ammonta a 1-2% al giorno e i tessuti coinvolti sono:

Fegato

- Muscoli: contengono il 40% delle proteine e contribuiscono al turnover per il 25%.

-

FOTO PAGINA 204 b

Assumiamo 100g di proteine, intestino arrivano 170g perché le 70 sono le proteine dei

succhi, le feci sono solo 10g(per lo più proteine del colon che non assorbe) la maggior

parte sono assorbite circa di 160g di proteine, entrano a costituire il pool di AA liberi, in

equilibrio col fegato muscoli leucociti emoglobina perdiamo circa 80g nelle urine come

N(proteine equivalenti), circa 2g di desquamazione e 8g come altro (sudorazione,

salivazione, lacrimazione). I 100g servono a coprire le perdite.

C’è una quota degli AA assunti che viene preferibilmente utilizzato a livello muscolare,

substrato energetico muscolare elevato per gli AA ramificati, l'intestino si frega molti AA,

turnover elevato, li utilizza lui stesso per le cellule.

• Bilancio azoto

esistono dei metodi, molto sofisticati come l'utilizzo degli AA marcati o il bilancio azotato,

cioè il metodo che indirettamente per capire se abbiamo un bilancio corretto.

L’azoto in entrata deve bilanciare l’azoto in uscita (sudore, feci, urina, lacrime ecc..), si

cerca di evitare di sudare, non fare sport negli ambienti caldi per azzerare la sudorazione,

per le feci la quota di proteine non sarà più di 10g, per le urine si deve eseguire la raccolta

per 24 ore, si misura il volume che sarà circa 1000-1500 ml si esegue il dosaggio del

azoto nelle 24 ore e si deve dire cosa consuma nelle 24 ore, dalla colazione fino all'ultima

cena.

Se N > N (bilancio N positivo) si è avuto un elevata sintesi proteica, in caso contrario

in out

abbiamo bilancio azotato negativo e abbiamo catabolizzato più proteine di quanto ne

abbiamo mangiato. 40

Attraverso gli studi si è calcolato il fabbisogno proteico di un individuo, non può essere per

tutti uguale perché incidono peso età e stile di vita (uomo adulto di 70g circa 54mg/kg di

azoto).

Bilancio proteico positivo può essere dovuto:

Gravidanza

- Crescita

- potenziamento muscolare

- convalescenza da malattia o traumi

-

Bilancio proteico negativo può essere dovuto da:

inadeguato introito(mal nutrizione proteica)

- scarsa qualità di proteine

- febbre, infezioni

- aumento perdite proteico attraverso cute(ustioni), tratto

- gastroenterico(maldigestione), urine(sindrome nefrosica).

La quantità delle proteine assunte con la dieta è differente dalla quantità. Per quantità si

riferisce alla quota di azoto presente nel cibo, considerando che esso rappresenta circa il

16% del peso dei singoli AA e quindi di una proteina.

Per qualità si intende invece al contenuto di AA essenziali rispetto alla necessità delle

cellule dell’organismo.

Le proteine si differiscono in:

alto valore biologico : contengono tutti gli AA essenziali in proporzioni adatte alla

- crescita e al mantenimento delle cellule del nostro organismo. Sono in genere

proteine di origine animale.

Scarso valore biologico : contengo tutti gli AA essenziali ma non in proporzioni

- adatte alle nostre necessità. Di solito sono di origine vegetale (es: il grano contiene

poca lisina).

• Qualità proteica

La digeribilità delle proteine è un dato importante, poichè