Le macromolecole

L'unico legame forte che si può creare è il disolfuro

L'unico legame forte che si può creare è il disolfuro, che si può instaurare tra gli atomi di zolfo di due residui aminoacidici diponte (che possiede un SH all'interno del gruppo R). Essi si legano covalentemente in seguito a una reazione di ossidazione che cisteina rimuove due idrogeni dai gruppi sulfidrilici. Una volta formato, questo legame conferisce notevole stabilità alla molecola, infatti si può rompere solo con una catalisi enzimatica.

Una proteina possiede diversi livelli strutturali, in virtù dell'organizzazione gerarchica che esse possiedono:

• PRIMARIA: sequenza precisa degli aminoacidi. La struttura primaria di una proteina è importante da un punto di vista sia genetico che strutturale: dal punto di vista genetico, è importante perché la sequenza di aminoacidi del polipeptide deriva direttamente dall'ordine dei nucleotidi nel corrispondente mRNA; dal punto di vista strutturale, è importante

Perché tutti e tre i livelli più elevati di organizzazioni di una proteina sono conseguenza diretta della struttura primaria.

SECONDARIA: alcune piccole regioni della proteina possono assumere una propria conformazione tridimensionale, in quanto gli aminoacidi, in queste porzioni, tendono a ripiegarsi secondo una forma ad o a -foglietto. La formazione di α-elica e β-foglietto in queste particolari regioni sono determinate dai legami idrogeno tra i gruppi NH e CO lungo lo scheletro polipeptidico.

α-elica: struttura mantenuta da legami idrogeno tra O e H orientati parallelamente rispetto all'elica, si tratta dunque di legami intracatena. La struttura tridimensionale è mantenuta anche grazie ad un numero preciso di aminoacidi per ogni giro dell'elica, che è 3,6;

β-foglietto: struttura che possiede nei punti di flesso i carboni chirali, mentre i gruppi aminico e carbossilico, impegnati nel legame peptidico, sono presenti nella β-catena.

parte planare. C’è dunque un’organizzazione interna alla catena, ma ciò chepermette ai -foglietti di rimanere appaiati sono legami idrogeno intercatena, direzionati perpendicolarmente rispettoβall’asse del foglietto. I foglietti possono poi essere disposti in modo parallelo o antiparallelo

La struttura secondaria non interessa tutta la catena, ma solo porzioni di essa, inoltre, la presenza di questa struttura è(vedipiù o meno abbondante in base al tipo di proteina e alla sua struttura primaria, ad esempio nelle proteine fibrosesotto), come cheratina, è molto frequente la struttura ad -elica.

α• TERZIARIA: data dai ripiegamenti che le varie proteine assumono per generare la loro forma finale. La struttura terziariaR, indipendentemente da dove questi si trovino lungo ladipende quasi esclusivamente dalle interazioni tra i vari gruppisequenza primaria. Essa riflette pertanto non l’aspetto ripetitivo di un polipeptide,

Perché essa non dipende dai gruppi carbossilici e amminici comuni a tutti gli aminoacidi della catena, come avviene per la struttura secondaria, ma dalla caratteristica stessa che rende diverso ogni amminoacido: il suo gruppo R. La struttura terziaria dunque non è né ripetitiva né prevedibile. Da un punto di vista generale, le proteine possono essere divise in due categorie:

• fibrose: hanno estese strutture secondarie lungo tutta la molecola; ciò conferisce loro una struttura molto ordinata e ripetitiva. In generale, la struttura secondaria è molto più importante delle interazioni terziarie nel determinare la forma delle proteine fibrose.
• globulari: vengono chiamati così perché le loro catene polipeptidiche sono raggomitolate, dando luogo a strutture compatte, piuttosto che a filamenti allungati. La catena polipeptidica di una proteina globulare può spesso essere ripiegata localmente in regioni con

strutture ad elica o a foglietto, ma queste regioni sono esse stesseα β’ globulare. Questo ripiegamento è possibileripiegate una sull altra per dare alla proteina la sua forma compatta,perché le strutture secondarie sono disperse tra regioni ad avvolgimenti casuali, che consentono alla catena di formaredelle anse e di ripiegarsi. Pertanto ogni proteina globulare ha una sua caratteristica, che è costituitastruttura terziariada elementi strutturali secondari ripiegati in modo specifico e adatto al particolare un ruolo funzionale della proteina.Molte proteine globulari sono costituite da un certo numero di segmenti chiamati domini. Un dominio è un’unitàdiscreta, ripiegata localmente, di struttura terziaria, che ha in genere una funzione specifica (es. dominio catalitico,che costituisce il sito di attacco del substrato interessato).• QUATERNARIA: non è sempre presente in tutte le proteine, perché determina il

Il modo in cui più polipeptidi sono uniti tra loro, quindi ragione necessaria per la presenza di una struttura quaternaria è che la proteina sia multimerica. Un esempio di struttura quaternaria si può osservare nell'emoglobina. I legami e le forze che stabilizzano la struttura quaternaria sono gli stessi che sono responsabili della struttura terziaria (legami idrogeno, interazioni elettrostatiche, ponti disolfuro).

STRUTTURA CHIMICA DELLE PROTEINE

Le proteine si dividono in:

• PROTEINE SEMPLICI: costituite esclusivamente da aminoacidi
• PROTEINE CONIUGATE: nella loro struttura contengono molecole non proteiche (gruppi prostetici). La componente proteica che viene distaccata dal proprio gruppo prostetico prende il nome di apoproteina.

Alcuni agenti fisici (es. calore) e chimici (es. pH) possono cambiare drasticamente la struttura tridimensionale delle proteine e alterarne l'attività biologica. Questo processo prende il nome di IRREVERSIBILE.

Tuttavia, in certe condizioni, la proteina DENATURAZIONE può tornare a piegarsi correttamente. Questo processo prende il nome di RINATURAZIONE.

Le proteine possono avere diverse funzioni:

• enzimatica: accelerano selettivamente le reazioni chimiche;
• difesa: proteggono dalle malattie;
• deposito: sono una riserva di aminoacidi;
• trasporto: trasportano sostanze (es. emoglobina, che trasporta ossigeno);
• ormonale: coordinano le attività dell'organismo;
• recettoriale: consentono alla cellula di rispondere agli stimoli;
• contrattile: consentono il movimento (es. actina e miosina);
• strutturale: forniscono supporto strutturale.

2. ACIDI NUCLEICI

Polimeri che conservano, trasmettono e favoriscono l'espressione dell'ereditaria. Gli acidi nucleici sono due il DNA e l'RNA; si può dire che il secondo sia un prodotto del primo, ed è proprio grazie all'RNA che la cellula può funzionare.

Esistono molte tipologie di RNA, ma i più diffusi e comuni all'interno della cellula sono l'RNA messaggero (mRNA), l'RNA di trasporto (tRNA) e l'RNA ribosomale (rRNA). Proprio grazie all'mRNA vengono sintetizzate le proteine, che sono il prodotto genico finale (RICORDA: i geni sono quelle porzioni di DNA che codificano per una specifica proteina). Il loro monomero è il nucleotide. Le componenti del nucleotide sono tre: il fosfato, uno (ribosio per l'RNA e gruppo zucchero desossiribosio per il DNA, entrambi nella conformazione D) e una base azotata. BASI AZOTATE: - purine: nucleo formato da due anelli, uno esagonale e uno pentagonale, ADENINA e GUANINA - pirimidine: nucleo formato da un anello esagonale, TIMINA, URACILE e CITOSINA N.B.: una purina si lega sempre con una pirimidina, per dare stabilità al filamento. I nucleotidi, legati insieme, vanno a formare poi i due filamenti del DNA o il singolo filamento di RNA. I filamenti

sono formati da una parte fissa formata dall'alternarsi costante di gruppo fosfato e zucchero, legati da un fosfodiesterico, ovvero un legame gruppo fosfato che si lega a ponte tra il carbonio 3 e il carbonio 5, con una perdita di una molecola d'acqua (il gruppo OH proveniente dallo zucchero e l'H proveniente dal gruppo fosfato). Allo zucchero, nel carbonio 1, è poi legata una base azotata. Le basi azotate sono complementari:

• Guanina-citosina: 3 legami a idrogeno tra N (molto elettronegativo) e H
• Adenina-timina/uracile: 2 legami a idrogeno

I filamenti del DNA sono due e antiparalleli: uno va in direzione 3'-5', l'altro in direzione 5'-3'

In questo modo il DNA assume una geometria stabile e geometrica, una base azotata a doppio anello si trova infatti legata con una ad un anello. I due filamenti possono essere divisi per denaturazione e riassociati per rinaturazione.

L'RNA invece è formato da un singolo filamento.

ma esso può ripiegarsi su se stesso (come ad esempio il tRNA), quindi avviene ancora l'interazione complementare delle basi. Oltre a mRNA, tRNA e mRNA, esistono anche altri piccoli RNA, che sono coinvolti in alcuni meccanismi metabolici.

3. POLISACCARIDI

Polimeri di zuccheri che hanno prevalentemente funzione energetica e strutturale. Il monomero del polisaccaride è il monosaccaride. La sequenza dei monomeri, a differenza di acidi nucleici e proteine, costituisce un messaggio per l'organismo, molti polisaccaridi, non infatti, sono costituiti da un unico monomero, quindi non si può parlare di sequenza.

I monosaccaridi sono caratterizzati dal gruppo funzionale carbonilico, quindi gli zuccheri possono essere aldosi (gruppo carbonilico all'estremità) o chetosi (gruppo carbonilico interno). Essi possono essere rappresentati secondo due diverse proiezioni:

Proiezione di Fisher: struttura aperta

Proiezione di Haworth: struttura ad anello, in cui un atomo di

ossigeno e uno dei vertici dell'anello in cui gli zuccheri sono racchiusi. Il legame tra due monosaccaridi, a formare un disaccaride, avviene con un ponte ossigeno derivante da un tralegame glicosidicol'ossidrile del carbonio 1 del primo monomero e l'ossidrile del carbonio 4 del secondo monomero. L'ossigeno che rimane e che fa daponte è quello del carbonio 1, mentre il suo idrogeno e l'intero ossidrile del secondo monomero vengono eliminati, formando la molecola d'acqua di scarto come avviene in ogni reazione di condensazione. In base alla posizione del legame, al di sopra o al disotto del piano, il legame viene individuato con (sotto) e (sopra). I disaccaridi principali sono il (α-D-glucosio + α-D-maltosio), il (α-D-galattosio + α-D-glucosio) e il (α-D-glucosio + α-D-fruttosio).lattosio saccarosio(β) (β) (α) (β)Quando i polimeri sono formati da numerosi monomeri, nel caso degli zuccheri, prendonoIl nome di polisaccaridi. I polisaccaridi più famosi sono α-amido e β-cellulosa.