Le macromolecole

Le macromolecole

Biologia animale

La maggior parte dei composti biologici sono costituiti da macromolecole, che sono sintetizzate mediante polimerizzazione. Le macromolecole biologiche sono infatti prevalentemente polimeri, che derivano dalla condensazione di più monomeri; durante questo processo si perde una molecola d’acqua. Al contrario, la demolizione del polimero presuppone la presenza di una molecola d’acqua che dà luogo ad un'idrolisi. Successivamente alla formazione del polimero vi è un autoassemblaggio che porta alla formazione di una struttura tridimensionale della molecola, che dipende dalla funzione che poi la molecola andrà ad assumere. Grazie a questa efficienza nell’autoassemblaggio, si può avere un capillare controllo nella gerarchia di assemblaggio.

Proteine

Le proteine sono polimeri che hanno come monomero l’aminoacido. Ogni aminoacido è formato da una parte fissa (carbonio chirale legato a un gruppo amminico, un gruppo carbossilico e un idrogeno) e una parte variabile (un gruppo R, che cambia da aminoacido a aminoacido). In base alla disposizione dei gruppi legati alla destra e alla sinistra del carbonio chirale, gli aminoacidi possono assumere una conformazione L o D, essi non sono sovrapponibili ma speculari; negli organismi viventi sono prevalentemente presenti aminoacidi L, mentre i batteri, ad esempio, possiedono aminoacidi D. A seconda della conformazione dell’aminoacido la tridimensionalità della molecola aminoacidica, e di conseguenza della proteina, cambia.

Gli aminoacidi interessati nella sintesi delle proteine sono 20 e nel momento in cui si legano per andare a formare il polipeptide, perdono le loro caratteristiche originali, quali, ad esempio, la carica. Gli aminoacidi, dunque, nel momento in cui si legano non possono essere considerati composti anfipatici. I gruppi aminico e carbossilico perdono la loro carica netta positiva e negativa nel momento in cui formano legami covalenti. La polarità o apolarità dell’aminoacido all’interno di una proteina dipenderà di conseguenza soltanto dal gruppo R.

Nella protonazione o deprotonazione delle varie componenti dell’aminoacido incide anche il pH, che di conseguenza incide anche sui legami che si formano, ad esempio se al posto di un COO^-, ho un COOH, il legame ionico con NH₃⁺ non si forma. Gli aminoacidi, infatti, si possono dividere in tre gruppi in base alle proprietà chimico-fisiche che possiedono, imputabili al gruppo R:

• Gruppo A: aminoacidi apolari, dunque idrofobici: aminoacidi che, pur possedendo un gruppo aminico e un gruppo acido che, in determinate circostanze, possono portare una carica netta, possiedono una porzione idrofobica rilevante.
• Gruppo B: amminoacidi polari, dunque idrofili, ma privi di carica. La polarità di questi amminoacidi dipende dalla polarità del gruppo R.
• Gruppo C: amminoacidi polari, dunque idrofili, provvisti di carica. La polarità di questi amminoacidi deriva dal fatto che il gruppo R è acido o basico e pertanto al pH cellulare porta una carica.

Il legame tra aminoacidi è detto legame peptidico (legame covalente, dunque forte e stabile) ed avviene tra il gruppo carbossilico e quello amminico di due aminoacidi diversi, con la perdita di una molecola d’acqua. In questo assemblaggio i gruppi R rimangono sporgenti rispetto al filamento, che invece è composto dall’alternarsi costante di carbonio chirale e legame peptidico. Si possono formare proteine monometriche (formate da un unico filamento polipeptidico) o multimeriche (si assemblano insieme più filamenti polipeptidici; le proteine multimeriche si dividono in omodimeri, subunità identiche, ed eterodimeri, subunità diverse).

Come è possibile che, sia nelle proteine monomeriche che in quelle multimeriche, questi filamenti non rimangano distesi ma si aggroviglino e attorciglino in una struttura precisa? Questo avviene grazie alla presenza dei gruppi R, con determinate caratteristiche chimico-fisiche, che sporgono rispetto al filamento principale. Essi permettono il ripiegamento del filamento, già nella sua struttura primaria, interagendo tra di loro, formando, nella maggior parte dei casi, dei legami deboli e quindi di facile rottura. Questo è legato alla denaturazione della proteina, che, ad esempio, può avvenire per un aumento di temperatura, per una variazione di pH.

I legami deboli che possono ripiegare il filamento sono:

• Legame ionico: la presenza di legami ionici è facilmente comprensibile, in quanto i gruppi R di alcuni aminoacidi sono carichi positivamente e quelli di altri aminoacidi sono carichi negativamente. Il ripiegamento dei polipeptidi, dunque, è in parte dettato dalla tendenza dei gruppi di carica uguale a respingere e ad attrarre quelli di carica opposta. Dal momento che i legami ionici dipendono dalla persistenza della carica di entrambi i gruppi, vengono distrutti da valori di pH così alti o così bassi da causare la perdita di carica di uno dei due gruppi. La perdita dei legami ionici contribuisce in parte alla denaturazione delle proteine.
• Legame a idrogeno: i gruppi R di molti amminoacidi possiedono gruppi funzionali che sono in grado di partecipare alla formazione di legami a idrogeno, che è fondamentale nella stabilizzazione delle strutture a elica e a foglietto che rappresentano le parti prominenti di molte proteine. I donatori dei legami idrogeno possiedono un atomo di idrogeno legato covalentemente a un atomo più elettronegativo, come l’ossigeno o l’azoto, in modo che l’atomo di idrogeno porti una parziale carica positiva. Gli accettori di legami idrogeno hanno un atomo elettronegativo che attrae tale atomo di idrogeno. Un singolo legame idrogeno è debole, ma poiché i legami idrogeno sono piuttosto abbondanti nelle macromolecole biologiche, nel complesso vanno a costituire una forza formidabile quando sono presenti in così grande numero.
• Forze di van der Waals: non soltanto gli ioni possono essere coinvolti in interazioni basate sulla carica, ma anche molecole con legami covalenti non polari possono presentare temporaneamente regioni con cariche parziali positive o negative. Queste asimmetrie momentanee nella distribuzione degli elettroni si definiscono dipoli. Quando due molecole che presentano tali dipoli si trovano molto vicine e sono...