La materia vivente e le macromolecole

DERIVATI DEI MONOSACCARIDI

Dai monosaccaridi possono derivare, per sostituzione di un gruppo alcolico con un altro gruppo funzionale, diversi composti indicati nel loro insieme come derivati dei monosaccaridi.

Deossizuccheri: un ossidrile alcolico (OH) è sostituito da un atomo di H. Il desossiribosio o deossiribosio è detto così proprio perché ha sul carbonio 2 un ossigeno in meno rispetto al ribosio.

Amminozuccheri: in cui un gruppo alcolico è sostituito da un gruppo amminico.

I monosaccaridi possono anche reagire con molecole non glucidiche per formare glicosidi, i più noti dei quali sono i componenti degli acidi nucleici.

I POLISACCARIDI

• Sono costituiti da diverse decine o centinaia di unità monosaccaridiche unite tra loro da legami glicosidici.
• Possono presentarsi come catene lineari o rami.
• Si distinguono in omopolisaccaridi, composti da unità saccaridiche identiche, e eteropolisaccaridi, composti da due tipi di unità monosaccaridiche che si alternano.

regolarmente

• Polisaccaridi di riserva
• Polisaccaridi di sostegno

I più importanti polisaccaridi:

• Glicogeno
• Acido ialuronico: componente fondamentale della matrice extra cellulare del tessuto connettivo

LE PROTEINE

proteine

Le sono macromolecole costituite da amminoacidi (in particolare catene di L-peptidico.amminoacidi) legati tra di loro mediante legame

Sono tra le macromolecole più importanti. Infatti nella cellula svolgono diverse funzioni: tutto ciò che una cellula è o fa dipende dalle proteine che essa contiene.

Tra le funzioni che le proteine svolgono, abbiamo:

• Enzimi: catalizzatori biologici che aumentano la velocità delle reazioni chimiche che avvengono all'interno della cellula
• Fattori di trascrizione: sono proteine che intervengono nella regolazione dell'espressione genica e che riconoscono e legano specifiche sequenze di DNA
• Proteine strutturali: forniscono supporto fisico e quindi danno supporto

alla cellula (vedi citoscheletro) e agli organelli che essa contiene

Proteine contrattili:

• svolgono un ruolo chiave nella contrazione e nel movimento delle cellule e delle strutture cellulari

Proteine di regolazione:

• sono responsabili del controllo e del coordinamento delle funzioni cellulari e garantiscono la regolazione delle attività cellulari, per soddisfare le esigenze della cellula

Proteine di trasporto:

• implicate nel movimento di svariate sostanze tra l'interno e l'esterno della cellula

Ormoni e fattori di crescita:

• mediano la comunicazione tra cellule distanti all'interno dell'organismo

Proteine recettoriali:

• consentono alla cellula di rispondere agli stimoli chimici provenienti dall'ambiente esterno

Proteine di difesa:

• permettono il riconoscimento e l'inattivazione di sostanze estranee all'organismo

Proteine di deposito:

• sono quelle deputate al deposito di materia ed energia o di

particolarisostanzePompe e canali ionici:• si tratta di proteine implicate nel trasporto di ioni e di molecole attraversole membrane biologiche

Tossine:• molte proteine costituiscono anche sostanze tossiche che devono essere eliminate.

STRUTTURASono polimeri lineari di 20 tipi diversi di L-amminoacidi che formano lunghe catene polipeptidiche.

STRUTTURA DI BASE DI UN AMMINOACIDO (aa)carbossilico• gruppo amminico• gruppo• atomo di Hcatena laterale• (gruppo R), diverso per ciascuno aa, conferisce proprietà peculiariC centrale• atomo di (carbonio alfa) asimmetrico che da origine a due stereoisomeri D e L• gli amminoacidi che costituiscono le proteine sono sempre L- aaglicinaSolo la differisce dagli altri in quanto al posto di R vi è un atomo di HpolariGli amminoacidi si dispongono sulla superficie delle proteine solubilinon polariGli amminoacidi non si dispongono sulla superficie delle proteine solubiliidrofilicitá

idrofobicitá

Il carattere di e è importante soprattutto quando si considera il doppiostrato della membrana plasmatica

In totale gli amminoacidi sono 20 di cui 8 essenziali (AAE)

N - terminale C - terminale

L’estremità indica l’inizio della catena polipeptidica, mentre l’estremitàindica la fine della catena.

legami peptidiciI uniscono gli amminoacidi e formano l’ossatura di una proteina

STRUTTURA TRIDIMENSIONALE DELLE PROTEINE

LA STRUTTURA PRIMARIA

Ogni proteina é caratterizzata dal fatto di essere costituita da un preciso numero di aa (da qualchedecina fino a diverse migliaia, disposti secondo una sequenza caratteristica di quella proteina). Talestruttura primariasequenza è la di quella proteina.

In generale le proteine sono costituite da catene peptidiche lineari composte da più di 50amminoacidi. Sono proprio queste ultime le responsabili della formazione della struttura primaria.

La struttura primaria corrisponde al

Le proteine possono assumere diverse conformazioni stabilizzate da legami ad idrogeno, che si instaurano fra i gruppi carbonilici C=O e i gruppi amminici NH di legami peptidici diversi (situati o sulla stessa catena o su catene diverse). Quindi la catena proteica si dispone nello spazio in modo da facilitare la formazione di questi legami a ponte idrogeno. I ripiegamenti che la proteina subisce portano la molecola proteica a organizzarsi soprattutto in due tipi di strutture secondarie:

• la struttura ad α-elica
• la disposizione β o a foglietto ripiegato

La struttura ad alfa elica consiste in un avvolgimento a spirale ed è tipica delle proteine fibrose, che svolgono prevalentemente funzione meccanica. Nello specifico, la catena assume una disposizione elicoidale, in modo che i gruppi carbonilici e amminici, sovrapposti e situati alla distanza di 4 amminoacidi, formino i legami ad idrogeno lungo linee parallele all'asse dell'elica. Questo tipo di struttura si trova generalmente

in proteine, o in tratti di proteine, con residui R voluminosi, che possono così disporsi verso l'esterno.

La struttura β è dovuta a interazioni che si instaurano fra due tratti di una stessa catena proteica o di due catene diverse. Le interazioni inoltre si collocano l'una a fianco all'altra, costringendo la catena peptidica ad assumere una disposizione caratteristica "a fisarmonica"; anche in questo caso si instaurano numerosi ponti a idrogeno fra i gruppi amminici e carbonilici. Questo tipo di struttura è adatta a proteine, oppure a tratti di proteine, con residui non molto voluminosi in modo che i gruppi R possano restare relativamente vicini.

LA STRUTTURA TERZIARIA

La struttura terziaria invece è costituita da un ulteriore ripiegamento nello spazio della catena polipeptidica. Quest'ultima presenterà dunque tratti con strutture secondarie differenti (ad alfa elica, lineari, senza apparente struttura), intercalati.

Fra di loro da tratti meno organizzati, detti a gomitolocasuale o random coil. Sono proprio questi ultimi a far si che tratti lontani della sequenza si vengano a trovare moltoravvicinati tra di loro e tendano a legarsi, facendo assumere alla proteina una struttura terziaria.

La struttura terziaria è mantenuta stabile attraverso una serie di legami che possono essere covalenti (fra atomi di zolfo di cisteine non adiacenti, detti ponti disolfuro), ionici (tra i gruppi concariche elettriche opposte), forze di legame idorofobiche e legami a idrogeno.

In base alla forma assunta le proteine si possono dividere in due classi: GLOBULARI e FIBROSE

• nelle proteine GLOBULARI la catena proteica presenta molti ripiegamenti, le porzioni ad α-elica e ß-foglietto possono essere entrambi presenti separati da tratti a random coil.
• nelle proteine FIBROSE prevalgono strutture direzionate cioè senza ripiegamenti random coil, prevalentemente costituite da lunghi tratti ad...

α-elica; come per esempio nella α-cheratina proteinapresente nella lana, pelle e capelli.

LA STRUTTURA QUATERNARIADue o più proteine globulari uguali o diverse si organizzano insieme, interagendo mediante legaminon covalenti per potenziare la loro funzionalità e formando la STRUTTURA QUATERNARIA. Leproteine costituenti vengono dette subunità. Ogni subunità mantiene la sua struttura terziaria e ilnumero può variare da un minimo di due sub unità ad alcune decina.Quindi la struttura quaternaria è costituita da due subunità dette dimero.

Le proteine possono essere:

• semplici:
• quando sono costituite solo da amminoacidiconiugate:
• se presentano altri gruppi di natura nongruppi prostetici.amminoacidica, detti

DENATURAZIONE E RINATURAZIONE DELLE PROTEINE

denaturazionePer proteica si intende qualsiasi modificazione della struttura secondaria e terziariadelle proteine che non implichi la rottura dei legami peptidici,

quindi in cui la struttura primaria rimanga integra. La denaturazione comporta quindi la perdita della struttura tridimensionale della proteina, ovvero della sua conformazione nativa, e la ripresa dello stato di catena polipeptidica lineare.

La denaturazione può essere causata da:

• agenti chimici, aggiungendo acidi o basi (quindi variazioni elevate di pH) o alte concentrazioni salini, elevate concentrazioni di urea e di guanidina.
• agenti fisici, tra cui un azione meccanica persistente, il calore, bruschi cambiamenti di temperatura, disidratazione, radiazioni ionizzanti.

La denaturazione è in genere una reazione irreversibile e per questo implica delle modificazioni chimico-fisiche e biologiche della proteina, tra cui:

• variazione delle proprietà organolettiche;