Chimica della cellula - le macromolecole

LIPIDI

I lipidi sono solubili in solventi apolari e contengono una quantità di energia. Hanno diverse funzioni:

• Lipidi di deposito, che funzionano come riserva energetica sotto forma di triacilgliceroli o grassi. Questi si accumulano nel citoplasma sotto forma di goccioline di grasso e vengono demoliti e utilizzati per produrre energia quando necessario. I grassi rappresentano una forma di accumulo di energia più efficiente rispetto ai carboidrati, fornendo più del doppio di energia per unità di peso di materiale demolito.
• Lipidi strutturali, che fanno parte principalmente delle membrane. Questi lipidi svolgono attività di bioregolatori endocrini e/o attività locale all'interno di un determinato tessuto. Inoltre, convogliano segnali come molecole messaggere dai recettori della superficie cellulare ai bersagli endocellulari, regolando così una vasta gamma di processi di segnalazione cellulare.

• cellulari tra cui la proliferazione cellulare, il movimento, la sopravvivenza ed il differenziamento.
• acidi grassiGli sono i lipidi più semplici e concorrono alla formazione di gran parte dei lipidi e sono costituiti da uno scheletro carbonioso relativamente lungo che termina con un gruppo carbossilico (COOH). La lunghezza della catena insolubili in acqua. La presenza di legami semplici rende la catena carboniosa satura; quando un acido grasso contiene almeno un doppio legame viene definito insaturo. Un acido grasso caratterizzato da numerosi doppi legami viene detto poli-insaturo.
• classificazione dei lipidiLa prevedere la presenza di lipidi semplici e lipidi complessi, questi ultimi risultano essere anfipatici (quando una molecola contiene sia un gruppo idrofilico che idrofobico).
• glicerolo legato ad acidi grassi.I gliceridi sono e sono costituiti da Illipidi semplici glicerolo possiede 3 gruppi alcolici disponibili per formare un

legame estere con altrettanti acidi grassi. Se tutti e tre i gruppi alcolici del glicerolo sono esterificati, avremo un trigliceride, e se le catene idrocarburiche degli acidi grassi sono saturi, esso sarà solido a temperatura ambiente e viene classificato come grasso. Se invece le catene sono poli-insature, esso sarà fluido e viene indicato come olio. I fosfolipidi possono essere sia fosfogliceridi che sfingolipidi. Nei fosfogliceridi, due gruppi alcolici del glicerolo sono esterificati con acidi grassi, mentre il terzo è esterificato con l'acido fosforico. Generalmente dei due acidi grassi, uno è saturo e l'altro è insaturo. La natura anfipatica dei lipidi complessi può essere rappresentata da una "testa" polare e da una "coda" apolare, formata dalle catene idrocarburiche. I fosfolipidi sono i principali costituenti delle membrane cellulari e consistono di due acidi grassi legati ad una testa polare. QuestaProprietà dei fosfolipidi: sta alla base della formazione delle membrane biologiche. Hanno tutti una struttura comune. Il precursore degli steroidi è il colesterolo, uno dei costituenti delle membrane cellulari. Dal colesterolo derivano numerose sostanze che agiscono sia da bioregolatori endocrini che da bioregolatori locali. Il colesterolo è costituito da 4 anelli idrocarburici e da catene idrocarburiche. Gli anelli idrocarburici sono fortemente idrofobici, ma il gruppo ossidrilico (OH) legato ad una estremità del colesterolo è debolmente idrofilico, cosicché anche il colesterolo è anfipatico. PROTEINE: sono macromolecole che hanno come monomeri gli amminoacidi. Gli amminoacidi sono 20 e ciascun amminoacido consiste di un atomo di carbonio legato ad un gruppo carbossilico (COO-), ad un gruppo amminico (NH3+), ad un atomo di H e ad una variabile catena laterale (R). Le proteine sono le molecole più.

Le proteine sono molecole presenti nelle cellule animali ed hanno un'importanza biologica fondamentale, costituendo, nel loro insieme, la maggior parte del materiale strutturale della cellula ed agiscono anche come macchine operanti a livello molecolare (enzimi). Ci sono vari tipi di proteine quindi:

1. Catalizzatori: Enzimi che accelerano la velocità delle reazioni chimiche
2. Proteine strutturali: Proteine del citoscheletro, collagene, elastina, cheratina
3. Proteine canale: Inserite nella membrana citoplasmatica che consentono il passaggio di molecole e ioni
4. Proteine contrattili: Assicurano la motilità delle cellule e degli organismi
5. Ormoni proteici e fattori di crescita: Insulina, VEGF (vascular endothelial growth factor)
6. Proteine di trasporto: Emoglobina del sangue
7. Anticorpi: Principale sistema di difesa degli organismi
8. Proteine di deposito di materia o di energia: Albumina, caseina del latte o di particolari sostanze come la ferritina (deposito di ferro)
9. Tossine

Sostanza presente in organismi viventi, o prodotta dalla loro attività metabolica, che ha la proprietà di essere tossica per altri organismi. Gli amminoacidi sono fra loro da un legame peptidico, proprio per questo le proteine sono anche dette poli-peptidi. Gli amminoacidi si combinano in milioni di sequenze differenti. A seconda della sequenza con cui vengono combinati gli a.a., le diverse proteine che ne risultano adempiono a specifiche funzioni. Una proteina inoltre può essere formata da una sola o da diverse catene polipeptidiche ed in questo caso le diverse sub unità sono legate fra loro. Gli amminoacidi si dividono in essenziali e non essenziali. Essenziali: Istinia, Isoleucina, Leucina, Lisina, Alanina, Arginina *, Asparagina, Aspartato, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Cisteina, Glutammato, Glutammina, Triptofano, Valina. Non essenziali: Glicina, Prolina, Serina, Tirosina. Gli a.a. essenziali devono essere introdotti con la dieta, gli a.a. non essenzialipossonoessere sintetizzati dalle cellule umane.* Sebbene l'arginina sia classificata come a.a. non essenziale, i bambini in crescita devono assumere ulteriore arginina con la dieta.

Struttura chimica delle proteine semplici, costituite esclusivamente da amminoacidi,

Le proteine possono essere coniugate, contengono nella loro struttura molecole non proteiche (gruppi oppure prostetici), indispensabili per lo svolgimento dell'attività biologica.

Le proteine coniugate sono classificate in base alla natura chimica del gruppo prostetico:

• Glicoproteine - Carboidrati
• Liboproteine - Lipidi
• Nucleoproteine - Acidi nucleici
• Emoproteine - Gruppo eme
• Metalloproteine - Ioni metallici
• Fosfoproteine - Acido fosforico
• Flavoproteine - Nucleotidi flavinici

Spesso è possibile separare il gruppo prostetico dalla porzione amminoacidica, le proteine così ottenute vengono dette apoproteine. Il legame fra apoproteina e gruppo prostetico si realizza dopo che la catena

polipeptidica è stata sintetizzata; la formazione della proteina coniugata avviene attraverso la formazione di specifici legami di tipo covalente e questo fenomeno fa parte delle modificazioni post-traduzionali delle proteine.

Amminoacidi e legame peptidico gruppo

Gli amminoacidi presentano una porzione invariante caratterizzata da un gruppo carbossilico (-COOH) e un gruppo amminico basico (-NH2); i 2 gruppi sono legati allo stesso atomo di carbonio in posizione alfa (detto carbonio alfa) adiacente al gruppo carbossilico. Un atomo di idrogeno legato al carbonio alfa completa la porzione invariante della molecola.

Gli amminoacidi differiscono per la natura chimica della porzione gruppo R, radicale o legata anch'essa al carbonio alfa, che viene detta variabile, catena laterale. La catena laterale può essere costituita da un atomo d'idrogeno o da un gruppo aromatico.

Organizzazione tridimensionale delle proteine

In genere le

tridimensionale delle proteine è stata semplificata e scomposta in vari livelli di organizzazione. La struttura primaria rappresenta l'ordine con cui gli amminoacidi sono legati in sequenza. Fredrick Sanger è stato il primo a determinare, nel 1953, la sequenza completa di una proteina, l'ormone insulina. La struttura secondaria si riferisce a tratti più o meno lunghi di una catena polipeptidica, che assumono un ripiegamento regolare e ripetitivo nello spazio. Un esempio di struttura secondaria è l'alfa-elica, in cui il polipeptide si avvolge a spirale attorno a un asse longitudinale virtuale, con le catene laterali proiettate verso l'esterno. La struttura terziaria rappresenta il ripiegamento tridimensionale completo della proteina, che determina la sua forma globulare. Questa struttura è influenzata dalle interazioni tra gli amminoacidi, come legami idrogeno, interazioni idrofobiche e legami disolfuro. In alcuni casi, le proteine possono anche avere una struttura quaternaria, che si riferisce all'assemblaggio di più subunità proteiche per formare una struttura funzionale complessa. Il ripiegamento delle proteine è un processo altamente specifico e determinato dalla sequenza di amminoacidi nella struttura primaria. Una corretta struttura tridimensionale è essenziale per il corretto funzionamento delle proteine e per svolgere le loro diverse funzioni biologiche.

Il beta ripiegamento che vede la catena polipeptidica consiste nell'assumere un aspetto a zig-zag che viene detto beta-foglietto. Rappresenta la complessiva organizzazione strutturale terziaria tridimensionale di una proteina e indica il modo in cui la catena polipeptidica si raggomitola per dare origine alla proteina. I tratti di catena con struttura secondaria vengono collegati da porzioni ad andamento irregolare che formano delle anse. Il ripiegamento della catena polipeptidica non è casuale ed è fortemente condizionato dall'ambiente nel quale la proteina si trova. Alcune proteine sono costituite da più di una catena polipeptidica associate a una macromolecola funzionale. Pertanto, questa organizzazione strutturale, detta struttura quaternaria, si osserva nelle proteine che nel loro complesso sono costituite dall'aggregazione di più subunità che hanno già assunto la propria struttura terziaria. Tali proteine vengono indicate con il termine.

termine di proteine oligomeriche.
Denaturazione e rinaturazione delle proteine
Alcuni agenti fisici e chimici producono dei cambiamenti drastici nella struttura
tridimensionale di una proteina e possono alterare la sua attività biologica.
I trattamenti con calore o con prodotti chimici modificano la struttura
secondaria, terziaria o quaternaria della proteina mediante la rottura dei legami
che la stabilizzano. Le catene polipeptidiche si srotolano per assumere una
conformazione disordinata che determina la perdita dell'attività biologica.
Questa trasformazione prende il nome di denaturazione e gli agenti che la
denaturano possono essere chiamati denaturanti.