Latte alimentare

Appunti di Tecnologie dei processi alimentari per l'esame del professor Raffaele Romano. Questo capitolo parla del latte e le sue caratteristiche ed esempi di esercizi svolti. basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni del professore.

Esame Tecnologie dei processi alimentari

Facoltà Agraria

Dal corso del Prof. Romano Raffaele

Università Università degli studi di Napoli Federico II

Publisher Mikybbg04

A.A. 2021-2022

126 pagine

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Calcoli relativi alle proteine

LPL (LS) = LS - g = 93,34q - (0,015 * 93,34) = 93,34q - 1,4001q = 91,94q

LSPL (C) = C - g = 6,6 - (0,33 * 6,6) = 6,6q - 2,18q = 4,42qC

Per quanto riguarda le proteine:

x (L) = 3,2% p = 100q * 0,032q = 3,2q

Lx (PL) = (x (L) * L)/PL(L) = (3,2 * 100)/96,4 = 3,32%

p L p - questa concentrazione si ritrova nel PL di C

x (PL) = 3,32%p Cp (PL) = 0,0332 * 4,42 = 0,15qC

x (C) = (0,15 / 4,42) * 100 = 3,39%

x (PL) = 3,23% p(PL) = 0,0332 * 91,94 = 3,05qLS

x (LS) = (3,05 / 91,94) * 100 = 3,32%

Calcoli relativi al lattosio

x (L) = 5% l = 100q * 0,05q = 5ql

Lx (PL) = (x (L) * L)/PL(L) = (5 * 100)/96,4 = 5,2%l

x (PL) = 5,2% l(PL) = 0,052 * 4,42 = 0,23qlC

x (C) = (0,23/4,42) * 100 = 5,2%l

x (PL) = 5,2% l(PL) = 0,052 * 91,94 = 4,8qlLS

x (LS) = (4,8/91,94) * 100 = 5,2%l

Per quanto riguarda i Sali...

minerali: → x (L) = 1,2% sm = 100q · 0,012 = 1,2qsm Lx (PL ) = (x (L) · L)/PL(L) = (1,2 · 100)/96,4 = 1,24%sm L sm → x (PL ) = 1,24% sm(PL ) = 0,0124 · 4,42 = 0,054qsm C Cx (C) = (0,054/4,42) · 100 = 1,22%sm → x (PL ) = 1,22% l (PL ) = 0,0122 · 91,94 = 1,12qsm LS LSx (LS) = (1,12/91,94) · 100 = 1,22%sm

La sostanza azotata è l'altra componente molto importante del latte, in base alla quale si paga la qualità del latte che arriva in latteria o in caseificio. Influenza molto la resa di trasformazione casearia. È un'importante fonte di azotoproteico, e influenza le caratteristiche tecnologiche soprattutto dei formaggi. Le caseine nel latte si trovano sotto forma di sospensione colloidale; rappresentano delle molecole ad altissimo PM (fino a 26.000 Da) e sono delle proteine molto sensibili agli acidi. La γ-caseina deriva dalla proteolisi della β-caseina e la λ-caseina deriva

dallaproteolisi della caseina αS1.Le sieroproteine si trovano in soluzione nel latte. Sono sensibili ai trattamentitermici; si denaturano facilmente per raggiungimento di temperature anchesuperiori ai 75-80°C. Le proteine, inparticolare i gruppiamminici, possono daredelle reazioni sito-specifiche con l’aldeideformica formando unacido.Se si fa una titolazionecon aldeide formica siottiene un addotto, dalla cui formazione si ottiene un acido; titolando quest’acido èpossibile, indirettamente, calcolare la concentrazione proteica all’interno del latte.Questa reazione viene chiamata “numero di formolo”, che sono i ml di NaOH 0,25N+(Normal 4) necessari per titolare ioni H liberati.Titolazione: Si prelevano 100ml di latte che vengono titolati con NaOH 0,25N. Siaggiunge l’indicatore fenolftaleina (al punto di viraggio il latte diventa rosa).Come prima cosa si calcola l’acidità del latte e poi dopo si aggiunge allo stessocampione

una quantità nota di aldeide formica 1N (1ml). +Si aspetta un tempo brevissimo di reazione (circa 30"). Si forma lo ione H , il quale riporta il pH del campione da 8.4 (punto di viraggio della prima titolazione) a valori subacidi. Il colore passa dal fuxia all'incolore. Si titola nuovamente con NaOH, e il volume di NaOH consumato in questa seconda titolazione rappresenta il contenuto in proteine.

Le sostanze azotate sono rappresentate soprattutto dalla caseina: La micella caseinica è il principale substrato attraverso il quale si ottengono i formaggi. La caseina può essere destabilizzata mediante l'aggiunta dall'esterno di acidi, o facendo sviluppare all'interno del latte gli acidi, per provocare la coagulazione delle caseine per dare luogo alla formazione del fosfocaseinato di calcio.

Tra le 4 unità proteiche (αS1, αS2, β e k) la più polare è la k-caseina, che è anche la più piccola. È

anche la sola che presenta un gruppo glucidico. Per modificare la struttura micellare della caseina, oltre all'azione degli acidi, si possono utilizzare anche degli enzimi (sia eso-enzimi sia end-enzimi). Molto importante nella stabilizzazione della micella caseinica è la presenza degli ioni calcio. Le caseine αS1 e αS2 sono le proteine più sensibili alla ione calcio. Sono fortemente fosforilate, soprattutto per la presenza dell'amminoacido serina, il quale forma la fosfoserina; questi residui di fosfoserina nella struttura primaria determinano parte delle caratteristiche chimiche, fisiche e tecnologiche della caseina. Il grado di fosforilazione determina la solubilità della caseina in presenza dello ione calcio. La β-caseina è la caseina più idrofobica, ha meno gruppi polari, e questo consente di trovarla nella parte centrale della caseina. Destabilizzazioni Attraverso dei processi di acidificazione, con valori di pH<6.7, si ha una destabilizzazione.inizia a precipitare formando dei depositi. Questo fenomeno è noto come "fioritura del latte" ed è responsabile della formazione di una pellicola o di grumi sulla superficie del latte riscaldato. Inoltre, durante il riscaldamento del latte, si verifica anche una denaturazione delle proteine. Le proteine del latte, come la caseina e la lattoglobulina, subiscono un cambiamento nella loro struttura tridimensionale a causa dell'aumento della temperatura. Questo può influire sulla capacità del latte di coagulare e sulla sua stabilità. Infine, il riscaldamento del latte può anche causare una perdita di vitamine e nutrienti sensibili al calore. Alcune vitamine, come la vitamina C e le vitamine del gruppo B, possono degradarsi durante il processo di riscaldamento, riducendo così il valore nutrizionale del latte. In conclusione, il riscaldamento del latte può influire sulla sua composizione chimica e sulle sue proprietà fisiche, come la capacità di coagulare e la stabilità. È importante considerare questi effetti quando si utilizza il latte in diverse preparazioni culinarie.tende a destabilizzare la struttura e a causare la coagulazione della caseina.caseinica comporta una destabilizzazione. La chimasi è un enzima specifico che attacca in particolare la k-caseina (legame 105-106 fenil-alanina-metionia), generando una destabilizzazione della micella.
αS1: Contiene mediamente 8-9 residui di serina-fosfina per mole, e sono spesso concentrati in una sequenza molto particolare. È sensibile allo ione calcio, in virtù dell'elevato grado di fosforilazione; in presenza di questo minerale precipita al pH del latte a tutte le temperature.
Contiene un'importante quantità di prolina, distribuita soprattutto lungo la sequenza primaria, cosa che impedisce una significativa strutturazione in α-elica o foglietto della proteina. È molto sensibile allo ione calcio. Contiene da 10 a 13 residui di serina-fosfina per moli.
Ha una debole idrofobicità e la presenza di residui di cisteina formano dei ponti disolfuro, portando alla formazione di dimeri.
Presenta molte analogie con αS1, sia come peso.molecolare e sia per l'assenza dicisteina, ed è ricca in prolina, che impedisce la strutturazione della caseina. Ha un'idrofobicità molto elevata e una discreta sensibilità allo ione calcio. Da un punto di vista tecnologico è solubile a temperature inferiori ai 10°C. Se il latte viene refrigerato per lunghi tempi, dato che la β-caseina è idrofobica, migra dall'interno della micella caseinica verso il plasma latteo; è come se si perdesse una parte della proteina, cosa che potrebbe anche rappresentare una perdita di resa in fase di lavorazione dei formaggi. Per questo motivo è buona norma fare una sosta del latte, riportandolo a temperature intorno ai 20°C, per stabilizzare la struttura della micella caseinica. →(CMP: Caseino Macro Peptide: Glico Macro Peptide Rappresenta la porzione zuccherina molto polare che si presenta all'esterno della micella caseinica e che partecipa molto allo strato di

idratazione.)La k-caseina differisce molto dall' αS1, αS2 e β dato che ha anche un solo residuo difosfoserina per mole. Presenta una catena glucosidica legata a residui di treonina. È solubile in presenza di calcio a tutte le temperature ed esercita un ruolo stabilizzante verso il calcio per le altre caseine. Presenta una struttura molto stabile, con 2 residui di cisteina. L'azione principale della chimosina (enzima specifico, che ha come substrato la k-caseina, è responsabile della formazione del gel, e quindi della coagulazione dellatte, che si trova nello stomaco dei vitelli lattanti) è rappresentata dalla rottura del legame 105-106 fenil-alalina-metionina, e questo fa sì che dalla micella caseinica venga liberato il Caseino Macro Peptide. Il CMP alla fine della coagulazione si ritrova nel siero di spurgo, e sarà una quota inevitabile che si ritrova come prodotto residuo e di scarto e che si può recuperare in ulteriori

Fasi per la preparazione della ricotta. Per quanto riguarda l'acidificazione delle caseine, se già si porta il pH ad un valore inferiore a 6.5 fino ad arrivare a 4.6 si ha un fenomeno di precipitazione.

Il punto isoelettrico rappresenta il particolare valore di pH in corrispondenza del quale si ha una carica netta pari a 0. Se si ha una carica netta pari a 0 significa che lo strato di idratazione della micella caseinica è molto ridotto, quasi nullo, e questo significa che le micelle hanno la possibilità di accostarsi le une alle altre e di dare luogo alla precipitazione della caseina.

Il riscaldamento già a 85-90°C provoca una destabilizzazione delle sieroproteine, le quali infatti sono

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