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Immunologia - struttura dell’MHC Pag. 1
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Struttura MHC

Molecole MHC-I e II sono simili differiscono per struttura. Dal punto di vista del polimorfismo genetico, le molecole MHC-I hanno una tasca di legame per il peptide composta da 20 residui di amminoacidi, mentre le molecole MHC-II hanno una variabilità della sequenza di amminoacidi ristretta alle regioni N-terminali dei domini α1 e β1. Questa determina la formazione del sito di legame per l'antigene, che è costituito da residui polimorfi. Quindi, la tasca di legame del peptide differisce per ogni molecola MHC, consentendo a molecole MHC diverse di legare peptidi diversi.

Le molecole MHC di classe I sono costituite da 2 catene polipeptidiche legate covalentemente: una catena pesante (P.M. 44-47 kD) e una catena leggera chiamata β2-microglobulina. Le catene polipeptidiche sono la catena polimorfa α e la catena non-polimorfa α. La catena pesante è codificata nel locus MHC dai geni HLA-A, B e C.

èestremità N-terminale extracellularecostituita da un’ costituita dairegione trasmembranaα1, α2 e α3,domini o segmenti una eestremità C-terminale intracellulare o citoplasmaticaun’ .catena β -microglobulina nonLa (leggera o minore; P.M: 12 kD)2è polimorfa codificata da un gene esterno al locusessendoMHC localizzato sul cromosoma 15, .MHC-I è formata da 4 domini 3 domini αPer cui la , cioè e dalla2-microglobulinaβ dominio α3 β2-microglobulina: il e la sonosimili al dominio C delle Ig. estremità N-dall’La tasca o piega extracellulare è costituitaterminali 1 e 2 della catena foglietto a 8 nastriα α α βe da unantiparalleli pavimento della tascache forma il .tasca rappresenta il sito di legame del peptideLa .molecole MHC-I la tasca è di piccole dimensioniNelle , essendocapace di legare piccoli peptidi di 8-10chiusa alle estremità , percui è necessario applicare la formattazione HTML. Ecco il testo formattato correttamente:

cui è a.a. frammentazione proteolitica degli Ag proteici, derivanti dall'acitosolici. molecole MHC-I sono molto polimorfiche. Bisogna ricordare che le, codificate da centinaia di alleli diversi del gene MHC-I, edifferiscono a livello dei domini e residui α1 α2 che sono costituiti dapolimorfi formano la tasca di legame della molecola MHC-Ie che. ogni molecola MHC-I presenta una tasca di legame diversa. Per cui, residui polimorfici capaci di legarsi a peptidi specifici costituita da. foglietto costituisce il pavimento della tasca βIl che presenta delleinseriscono le catene laterali dei residui a.a. del peptide antigenicoin cui si, dettinicchie localizzati al centro e all'estremità del peptide leganoresidui àncora o di ancoraggio, che siai residui a.a. complementari della tasca. residui di ancoraggio variano a seconda dellaIvariante allelica della molecola MHC-I quasi, matutti i peptidi possiedono un residuo idrofobico, aall'

Le estremità C-terminale volte basico, (Leucina/Leu/L; Isoleucina/Ile/I; Valina/Val/V) residui a.a. sono localizzati in posizioni Alcuni particolari del peptide favoriscono il legame dove con la tasca della MHC-I residui, ma ci sono anche che possono prevenire il legame, formando i ancoraggi secondari cosiddetti.

Dettagli
Publisher
kalamaj
A.A. 2012-2013
3 pagine
SSD Scienze mediche MED/04 Patologia generale
I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher kalamaj di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Immunologia e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Foggia o del prof Conese Massimo.