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Immunologia - interazione specifica antigene-anticorpo Pag. 1
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Interazione Specifica Antigene-Anticorpo

La specificità di legame tra l'antigene (Ag) e l'anticorpo (Ab) è determinata dalle regioni o anse ipervariabili degli Ab, chiamate regioni che determinano la complementarietà (CDR). Le CDR sono costituite da sequenze complementari alla struttura dell'Ag. Gli Ab riconoscono e legano macromolecole di vario tipo come lipidi, glicoproteine e acidi nucleici, a differenza dei recettori TCR dei linfociti T che riconoscono solo Ag proteici, cioè molecole capaci di innescare la risposta immunitaria e sono dette immunogene.

Il legame tra Ab e Ag dipende dalla sequenza aminoacidica delle regioni che determinano la complementarietà (CDR) e dalla forma e dimensioni dell'Ag. Il legame Ab-Ag non è esteso a tutta la superficie della macromolecola, ma l'Ab riconosce solo una porzione limitata di un Ag di grandi dimensioni, come un polisaccaride o una proteina, detta aptene, determinante antigenico. Molecole di varia natura come corti peptidi legano ad

Una cavità o tasca compresa o epitopo cioè o chetra i domini variabili della catena leggera o pesante (V , V ). L Hproteine difficile il legame con la cavità o tasca legame Ag-Ab avviene lungo. Nel caso di è ma illa superficie delle CDR regioni cornicee a volte a livello delle. presenta vari apteni identicimicrorganismo. Un viene detto polivalente o multivalete quando, ripetuti ad intervalli regolari Ag di natura proteica o glucidica espressi sulla, come ad es. capaci di favorire l’aggregazione dei recettori BCR attivare i linfociti Bsuperficie batterica, e di. Epitopi proteici. Gli sono distinti in:

  • epitopi lineari o continui: formati da una sequenza di residui a.a. contigui accessibili che sono solo in seguito a denaturazione della proteina nativa.
  • epitopi conformazionali o discontinui: formati da residui a.a. non contigui ma localizzati in zone diverse della catena polipeptidica avvicinano in seguito al che si ripiegamento della catena proteica.
come nel caso delle proteine del capside virale (gp120 dell'HIV). La maggior parte degli Ab riconosce gli epitopi conformazionali o discontinui. I epitopi non sovrapposti possono legare 2 o più Ab senza interferenze, mentre gli epitopi sovrapposti possono causare interferenza sterica nel legame tra un Ab e un altro epitopo. Nuovi epitopi possono derivare da meccanismi di glicosilazione, fosforilazione o proteolisi delle proteine, e possono essere riconosciuti da Ab specifici. La capacità di un Ab di neutralizzare le tossine e i microrganismi patogeni è stata dimostrata. La neutralizzazione è più efficace quando il legame Ag-Ab avviene ad alta affinità o ad alta avidità. Il legame Ag-Ab è un legame non covalente di tipo reversibile, dovuto a forze di Van der Waals, forze deboli che si realizzano tra molecole.

neutre(a corto raggio), cioè ,interazioni idrofobiche > la specificità di legame tra Ag e Abe che ; queste interazioni sono dovute alla presenza di molti aminoacidi aromatici nella molecola dell'Aballa.

interazioni elettrostatiche catene laterali dei residui aminoacidici dotate di cariche tra le legami idrogeno > l'affinità di legame Ag-Ab opposte atomi elettronegativi e tra che (espressa come costante di dissociazione Kd).

avidità forza di legame tra Ag e Ab affinità di legame complessiva tra tutti i siti L' dall'è la derivante combinatori dell'Ab e tutti i determinanti dell'Ag polivalente > rispetto all'affinità di un singolo sito combinatorio IgM a bassa affinità di legarsi con grande forza ad un, e che consente ad una Ag polivalente.

Dettagli
Publisher
A.A. 2012-2013
2 pagine
SSD Scienze mediche MED/04 Patologia generale

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher kalamaj di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Immunologia e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Foggia o del prof Conese Massimo.