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INTERAZIONE TRA ANTICORPO E ANTIGENE
βLe regioni cornice sono formate dai foglietti che fornisconol’intelaiatura strutturale del dominio, mentre le sequenze ipervariabiliβ.corrispondono a tre anse sul bordo esterno del barile
Quando i domini V e V sono appaiati sulla molecola dell’anticorpo,H Lle anse ipervariabili dei due domini si trovano vicine, creando un singolosito ipervariabile sulla sommità di ciascun braccio dell’anticorpo.
INTERAZIONE TRA ANTICORPO E ANTIGENE
Le tre anse ipervariabili formano una superficie complementare alloantigene e sono dette regioni che determinano la complementarità(CDR1, CDR2, e CDR3).
Poiché le regioni CDR di entrambi i domini V e V contribuiscono aH Lformare il sito per l’antigene, è la combinazione di catene pesanti eleggere a determinare la specificità per l’antigene.
Uno dei modi del sistema immunitario di generare anticorpi con diversespecificità è attraverso
combinazioni differenti di regioni V di catene leggere e pesanti. Si parla in generale di diversità combinatoria. INTERAZIONE TRA ANTICORPO E ANTIGENE Il legame dell'anticorpo con l'antigene dipende dalla sequenza amino-acidica delle CDR, ma anche dalla forma e dalle dimensioni dell'antigene. Apteni (piccole molecole di varia natura, delle dimensioni della catena laterale di una tirosina) o corti peptidi legano una cavità o una tasca compresa tra i domini V della catena leggera e pesante. Nel caso di proteine, queste possono non trovare posto in una tasca o cavità; l'interfaccia tra anticorpo e antigene è allora una superficie estesa che coinvolge tutte le CDR e, a volte, parte delle regioni cornice. Aptene Peptide Lisozima albume Antigene gp120 ferrocene HIV uovo di pollo HIV INTERAZIONE TRA ANTICORPO E ANTIGENE Un anticorpo riconosce generalmente solo un tratto limitato sulla superficie di una grande molecola come un polisaccaride o una proteina.La struttura riconosciuta è detta determinante antigenico o epitopo. Nel caso delle proteine (ad es. del capside virale), le strutture riconosciute sono sulla superficie di queste molecole. Inoltre, tali strutture sono in genere formate da aminoacidi provenienti da zone diverse della catena polipeptidica, avvicinati dal ripiegamento della proteina: epitopi conformationali o discontinui. Gli epitopi composti da una singola sequenza sono detti epitopi lineari o continui. La maggior parte degli anticorpi riconosce epitopi conformationali.
INTERAZIONE TRA ANTICORPO E ANTIGENE
Il legame anticorpo-antigene è reversibile e non covalente.
INTERAZIONE TRA ANTICORPO E ANTIGENE
Le interazioni anticorpo-antigene avvengono principalmente attraverso interazioni idrofobiche e forze di van der Waals, a causa della presenza di molti aminoacidi aromatici nella molecola dell'anticorpo. Le interazioni elettrostatiche tra catene laterali cariche e i legami idrogeno combinano gruppi chimici specifici.
rinforzando il legame complessivo. Sono queste interazioni a determinare l'affinità di legame.
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