Gli enzimi

Molte reazioni non richiedono catalisi cioè sono capaci di avvenire

senza bisogno di un catalizzatore, sono però reazioni molto lente

che richiedono giorni o tempi più lunghi. I catalizzatori rendono

più veloci le reazioni.

Hanno una maggiore efficienza rispetto a ai catalizzatori

inorganici perché sono più specifici. Gli enzimi partecipano alla

reazione ma non vengono consumati a differenza dei reagenti e

non vengono modificati in modo permanente.

Se consideriamo una reazione reversibile in cui un

composto A si

trasforma in un composto B e a sua volta B può ritrasformarsi in A,

l’enzima agisce

Questo meccanismo d’azione è analogo a quello dei catalizzatori

inorganici come i metalli. Vi sono importanti differenze tra gli

enzimi e i catalizzatori organici. Gli enzimi agiscono in condizioni

blande: soluzione acquosa, temperature non elevate, pH non

estremi, sono altamente specifici, quindi sono in grado di

distinguere tra isomeri di uno stesso composto e di catalizzare la

reazione su un isomero ma sull’altro.

= solo da

aminoacidi

Differenza

natura chimica

Azione

Fine della

reazione

Reazione in cui lo ione ferrico reagisce con uno ione rameoso per

dare origine a uno ione ferroso più uno ione rameico. Se

3+ 2+

consideriamo lo ione ferrico Fe diventa uno ione ferroso Fe

quindi avrò acquistato un elettrone perché perdo una carica

positiva e cioè si è ridotto. Contemporaneamente per il rame lo

+

ione rameoso Cu perde un elettrone quindi viene ossidato a ione

2+

rameico Cu .

Le ossidazioni sono reazioni di deidrogenazione, cioè vado a

togliere atomi di idrogeno, quindi tolgo sempre elettroni però

questa perdita = sottrazioni atomi di idrogeno.

Una molecola organica, un acido succidico viene ossidato.

Vengono persi due atomi di idrogeno a livello dei gruppi CH in

2

posizione 2 e 3. Ottengo quindi la formazione di un doppio legame

per cui agli atomi di carbonio in posizione 2 e 3 rimarrà legato un

solo atomo di idrogeno. Il composto è stato ossidato e ho avuto

+

l’allontanamento, la perdita di 2 elettroni e 2 ioni H .

Contemporaneamente avverrà una reazione di cioè questi 2

+

elettroni e 2 ioni H verranno acquistati da un’altra molecola che

Coenzimi ossidoriduttasi = cioè enzimi che catalizzano enzimi di

ossidoriduzione chiamati anche deidrogenasi

+

NAD = forma ossidata. È formato da due nucleotidi legati

 con un legame anidridico a livello dei due fosfati. Questo

coenzima interviene quando una sostanza viene ossidata, il

coenzima riceverà gli elettroni che vengono sottratti alla

sostanza. In particolare, in ambito biologico io tolgo due

+

atomi di idrogeno cioè 2 H e 2 elettroni che vengono

trasferiti sul coenzima

+

NADH+H = forma ridotta. A livello dell’anello sulla

 +

nicotinammide vengono inseriti un atomo di idrogeno (un H

+

e un elettrone) e un secondo elettrone; l’altro ione H rimane

disperso nel mezzo acquoso. La forma ridotta dovrà essere

riconvertita nella forma ossidata se io voglio far andare

+

avanti la reazione. NADH+H cede elettroni ritornando così a

+

sua forma ossidata NAD

+ +

NADP /NADPH+H = un coenzima analogo che ha come

 differenza nella struttura chimica un fosfato legato al ribosio

del nucleotide che contiene adenina

FAD = ossidoriduzione. Formato da due nucleotidi uniti fra di loro

con un legame anidridico a livello dei due fosfati. La linea

tratteggiata rosa separa i due nucleotidi: in basso un nucleotide

contiene adenina e in alto la struttura a tre anelli uniti che è

porzione del coenzima che deriva dalla vitamina B2. Quando una

molecola viene ossidata verranno tolti alla molecola elettroni che

sono trasferiti su FAD che passa alla forma ridotta FADH . Nella

2

molecola ossidata verranno tolti due atomi di idrogeno in forma

+

2H +2 elettroni e questi verranno trasferiti sul FAD.

Questo trasferimento avviene in due step:

+

1) viene trasferito H e elettrone che vanno a legarsi sulla

struttura a tre anelli (azzurri)

+

2) si inserirà l’altro ione H e l’altro elettrone sempre sulla

stru