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Gli enzimi

Appunti di Chimica e biochimica generale sugli enzimi basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni del prof. Guarnieri dell’università degli Studi di Bologna, Interfacoltà, Corso di laurea in biotecnologie. Scarica il file in formato PDF!

Esame di Chimica e biochimica generale docente Prof. C. Guarnieri

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Gli enzimi

Catalizzatori per reazioni biologiche. La maggior parte sono proteine. Abbassano l'energia di attivazione. Aumentano

la velocità di reazione. Hanno una specificità di reazione. Attività persa se denaturati. Possono essere proteine

semplici. Possono contenere cofattori quali ioni metallici o organici ( vitamine ).

Siti attivi degli enzimi

Il substrato è generalmente una piccola molecola.

Pertanto il substrato si lega alla specifica area sull’enzima definito

Sito attivo regione specifica dell'enzima a cui la molecola del substrato è legato.

Gli enzimi catalizzano la reazione abbassando l’energia di attivazione (Ea).

Tasso di accelerazione

L’enzima abbassa la barriera di attivazione paragonato alle reazioni acquose non catalizzate.

Proprietà degli enzimi

La specificità degli enzimi è assoluta (un enzima agisce solo su un substrato),relativa (un enzima agisce su differenti

substrati che hanno lo stesso tipo di legame) e stereospecifica (alcuni enzimi possono catalizzare la trasformazione

dei soli substrati che hanno una certa configurazione geometrica cis o trans).

Alcuni enzimi sono stereospecifici.

L’azione degli enzimi

La struttura degli enzimi è flessibile,non rigida.

L’enzima e il sito attivo regolano la forma per legarsi al substrato.

I cambiamenti di forma migliorano la catalizzazione durante la reazione.

Perdita di entropia

Il complesso ES è un’entità altamente organizzata rispetto ad E + S in soluzione.

Il legame del substrato al sito attivo dell’enzima mette in contatto tutti i gruppi reattivi nella migliore posizione con un

netto calo di entropia.

Sia il substrato sia l’enzima sono dotati di entropia traslazionale e di entropia rotazionale entrambi i tipi di entropia

vengono perduti quando le due molecole E e S reagiscono per dare il complesso ES.

Poiché in questo processo ΔS è negativo il termine -T ΔS è una quantità positiva che va a compensare l’energia di

legame intrinseca.

Destabilizzazione del complesso ES:

-Desolvatazione

-Tensione strutturale: l’enzima è disegnato per legarsi allo stato di transizione più strettamente che al substrato

-Effetti elettrostatici

Quando gruppi carichi su un substrato passano dal solvente acquoso al sito attivo di un enzima, essi vengono

desolvatati: meno stabili e più reattivi.

Quando un substrato penetra nel sito attivo i gruppi carichi possono essere spinti ad interagire sfavorevolmente con

cariche dello stesso segno

Differenti tipi di catalizzazione enzimatica

-acido-base

-covalente

-ioni metallo

Esempio della catalizzazione dello ione metallo

La carbossipeptidasi A è un classico esempio usando Zn2.

Gli enzimi controllano il metabolismo regolando la velocità di reazione metabolica. Agiscono solo su uno specifico

substrato. Non cambiano l’energia della reazione ma potenziano la velocità con cui essa avviene. Sono dei

catalizzatori che promuovono la formazione di reazioni coerenti.

Velocità di reazione:

Velocità iniziale (v0) e S

La concentrazione del substrato (S) presente influenzerà notevolmente la velocità della formazione dei prodotti.

Come definire l’attività degli enzimi?

Le proprietà fisiche di un enzima sono misurate molto spesso in base alla velocità relativa che il substrato produce.

1 unità ATTIVITA’= Unità internazionale (IU)

1 unità SPECIFICA ATTIVITA’ = IU dell’attività enzimatica per i mg delle proteine totali presenti

La velocità v0 della reazione catalizzata da un enzima dipende da:

-concentrazione del substrato

-temepratura

-ph

-forza ionica della soluzione acquosa

Cinetica della saturazione enzimatica

Quando la velocità iniziale è tracciata contro S, ne risulta una curva iperbolica dove Vmax rappresenta la massima

velocità della reazione.

Se S>E, tutti gli enzimi disponibili vengono saturati con il substrato legato.

Michaelis-Menten Curve

Spiegarono la forma della curva di velocità.

L’equazione mostra che quando S> Km,allora v0=Vmax; quindi v0 non dipende da S.

Significato di Km

Quando v0= ½ Vmax, allora la relazione Vmax/2 > Km = S

Sperimentalmente , Km è un parametro utile per caratterizzare il numero e / o tipi di substrati che un particolare

enzima utilizza.

• E 'anche utile per confrontare gli enzimi simili da tessuti diversi o diversi organismi .

• Inoltre, è la Km dell’enzima limitante in molte delle vie metaboliche biochimiche che determina la quantità di prodotto

e la regolazione complessiva di un determinato percorso .

• Clinicamente ,i confronti di Km sono utili per valutare gli effetti che le mutazioni hanno sulla funzione della proteina

per alcune malattie genetiche ereditarie.

Piccoli valori di Km indicano grande affinità dell’enzima al substrato.

Lineweaver-Burk

Vantaggio: determinazione accurata dei valori di Km e Vmax

Eadie-Hofstee Plot

La pendenza è -km. L’ asse y intercetta è Vm. Può Essere oggetto di grande errore dal momento che entrambe le

coordinate contengono la variabile v dipendente.

Effetti della temperatura

Aumenti dei tassi di reazione con la temperatura fino ad un limite sopra una certa temperatura , attività diminuisce con

la temperatura a causa della denaturazione. La denaturazione è molto più veloce dell’ attivazione.

Rate varia secondo l'equazione di Arrhenius

Effetto della temperatura sull’attività enzimatica

Equazione di Arrhenius:

dove

k= costante di velocità

A è una costante che dipende dalla natura dei reagenti

e = 2,718 è la base dei logaritmi naturali o neperiani

E att è l'energia di attivazione della reazione

R è la costante universale dei gas

T è la temperatura assoluta

Effetti del ph

-Sugli enzimi:

Gli enzimi hanno gruppi ionici sui loro siti attivi.

La variazione del pH cambia la forma ionica dei siti attivi.

Il PH cambia la struttura tridimensionale degli enzimi .

-Sul substrato:

Alcuni substrati contengono gruppi ionici

Il PH influenza la forma ionica del substrato

Colpisce l'affinità del substrato all'enzima

Effetto del pH sull’attività enzimatica

Il riconoscimento enzima-substrato e le risposte catalitiche che ne derivano dipendono largamente dal pH.

Generalmente gli enzimi sono attivi solo nell’ambito di un limitato intervallo di pH e la maggior parte di essi esercita

un’attività ottimale in corrispondenza di un particolare valore di pH.

Effetto della concentrazione degli enzimi sulla velocità

Nel fisso , saturando [ S ] , maggiore è la concentrazione dell’ enzima , maggiore è la velocità di reazione iniziale.

Questa relazione si terrà fino a quando non vi è sufficiente substrato.

Effetto della concentrazione degli enzimi sul controllo del metabolismo

La concentrazione di un enzima può cambiare la velocità della reazione catalizzata.

Pertanto le condizioni che aumentano la concentrazione di un enzima (induzione genica) o la riducono (gene rimosso),

possono modificare la velocità di una via metabolica.

Inibizione degli enzimi


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miki.m96

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DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in biotecnologie (Facoltà di Agraria, di Chimica Industriale, di Farmacia, di Medicina e Chirurgia, di Medicina Veterinaria e di Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali)
SSD:
Università: Bologna - Unibo
A.A.: 2016-2017

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher miki.m96 di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Chimica e biochimica generale e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Bologna - Unibo o del prof Guarnieri Carlo.

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