Domande e Risposte Biochimica generale ed alimentare

Domande e Risposte Biochimica generale ed alimentare elaborate dal publisher sulla base di appunti personali e frequenza delle lezioni del professore Bonomi, dell'università degli Studi di Milano - Unimi, facoltà di agraria. Scarica il file con le esercitazioni in formato PDF!

Esame Biochimica

Facoltà Agraria

Dal corso del Prof. Bonomi Francesco

Università Università degli Studi di Milano

Publisher Giuliaazh

A.A. 2019-2020

92 pagine

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ΔG' = 310 * 8.31 * 1.098 = 2830 J/mol.8. Sempre trascurando la capacità tampone di altri possibili ingredienti, quale concentrazione di acido fosforico (pKa1 = 2.2) sarà necessaria perchè il pH di una bevanda sia pari a 2.2? Siamo ad un valore di pH = pKa1, per cui il rapporto tra H2PO4 - e H3PO4 vale 1. Dato che solo producendo H2PO4 - si ha rilascio di protoni, ne segue che la concentrazione totale di acido fosforico deve essere pari a 2 volte la concentrazione di H+, cioè 2(10^-2.2), in pratica circa 12.6 mM.

BONOMI - LEZIONE 21. Definire il punto isoelettrico di una molecola di istidina. L'istidina è un amminoacido polare con carica positiva. Il punto isoelettrico corrisponde al valore di pH a cui la carica netta posseduta complessivamente dalle diverse specie presenti in soluzione è pari a zero. L'istidina ha 3 gruppi che scambiano protoni, l'NH2 e il COOH sul carbonio alfa e l'-NH-, che gli dà carica complessiva positiva.

I 3 valori dipK sono: pKa1=1.8, pKa2=9.2, pKa3=6.0. I valori di carica netta sono+1.5 a pH=pKa1, -0.5 a pH=pKa2, +0.5 a pH=pKa3 e 0 a pH=pI. pI vale(9.2+6.0) /2=7.62. Indicare alcune delle modificazioni covalenti che coinvolgono lecatene laterali di amminoacidi in proteineGli ossidrili alcoolici nelle catene laterali di serina e treonina sono moltoimportanti per la funzione catalitica di molte proteine (per esempio, leproteasi con cui digeriamo la componente proteica degli alimenti, per lapossibilità di formare esteri con acidi inorganici, come il fosfato e per lapossibilità di formare legami glucosidici con la funzione carbonilica dizuccheri.3. Per quale ragione le due funzioni carbossiliche dell’acidoaspartico hanno valori di pKa diversi?Nell’acido aspartico, il pKa1 si riferisce al gruppo carbossilico legato al C-α, il pKa2 si riferisce al gruppo amminico primario legato al C-α e il pKa3si riferisce alla funzione carbossilica della catena laterale.

In quest'ultimo caso ci si riferisce a tutto il gruppo della catena laterale legata al C-α che termina con il -COOH, ma che è prima legato al -CH2- e quindi presenta una affinità diversa ai protoni.

4. Quale sarà il pH di una soluzione di glutammato monosodico?

Il pI del glutammato è 3,25. Tuttavia il glutammato è presente negli alimenti come esaltatore di sapidità nella forma monosodica: al glutammato (che ha carica complessiva negativa) è legato un solo sodio (carica positiva). La specie qui descritta è la specie del glutammato a pH 7,05 a metà tra 4,3 e 9,8 (pKa2 e pKa3). Quando sciolgo il glutammato monosodico nell'acqua ottengo una soluzione a pH 7,05 indipendentemente dalla quantità che sciolgo.

5. Quale amminoacido è più basico tra arginina e lisina?

L'amminoacido più basico tra i due è l'arginina, che è anche l'amminoacido polare con carica positiva.

più basico.

6. Cosa rende unica la struttura della prolina?

La prolina (Pro, P) è un imminoacido, cioè un amminoacido ciclico che nella sua struttura non presenta il gruppo funzionale amminico primario, bensì quello secondario. Infatti nella prolina, la funzione amminica presente sul carbonio alfa è inserita in una struttura eterociclica, mentre la funzione carbossilica è libera.

7. Per quali ragioni molti vegetali accumulano proteine di deposito ricche in glutammina?

Nei cereali ci sono asparagina e glutammina e non aspartato e glutammato perché i primi due amminoacidi sono neutri e non donano cariche, mentre gli ultimi due amminoacidi sono carichi negativamente e sono molto idrofilici. Le forme neutre non si legano quindi all’acqua nel seme, luogo piccolo nel quale bisogna mettere il più possibile materiale di riserva, inoltre nelle specie neutre c’è più azoto rispetto alle specie cariche e questo servirà alla

futura plantula per ottenere nuove proteinee crescere.

8. Quale di questi amminoacidi lega più acqua a pH fisiologici: Val, Pro, Gln, Asp?

Lega più acqua l'amminoacido meno idrofobico, che tra quelli elencati è ASP, l'unico tra questi ad essere un amminoacido carico positivamente)

9. Disporre i seguenti amminoacidi in ordine di polarità crescente: Ala, Phe, Leu, Glu

Polarità crescente significa idrofobicità decrescente: PHE<LU<ALA<GLU (perché carico negativamente)

10. Quale sarà il punto isoelettrico della bradichinina?

Il punto isoelettrico di questo peptide composto dalla sequenza di 9 aminoacidi (Arg, Pro, Pro, Gly, Phe, Ser, Pro, Phe, Arg) è la media dei punti isoelettrici dei singoli 9 aminoacidi, quindi vale circa 7.02.

11. Quale sarà la carica (positiva/negativa/circa zero) del tripeptide ALA-GLU-PHE a pH 7?

Il punto isoelettrico dell'alanina è 6.11, quello dell'acido glutammico

è3.15 e quello della fenilalanina è 5.49. Facendo la media tra i tre valori ricaviamo il punto isoelettrico del tripeptide: 4.92. pH>pI, quindi la carica complessiva del tripeptide sarà negativa. Gli unici gruppi ionizzabili del tripeptide sono il gruppo amminico dell'alanina, il gruppo carbossilico della leucina e il carbossile della catena laterale del glutammato. Se il pH>pKa il protone è dissociato al gruppo funzionale, viceversa se pHgruppo amminico terminale e carbossilico terminale sono ionizzati e lo è anche il carbossile della catena laterale del glutammato.

12. Quali indicazioni fornisce il rapporto tra metil-istidina e idrossiprolina in un alimento a base carne? Tale rapporto fornisce indicazioni riguardo la qualità dell'alimento. La metil-istidina è infatti una proteina muscolare, della carne magra, molto più pregiata del collagene del tessuto connettivo, una delle cui proteine è proprio l'idrossiprolina.

13. Quale sarà la carica (positiva/negativa/circa zero) del tripeptide ALA-LYS-PHE a pH 7? Il punto isoelettrico dell'alanina è 6.11, quello della lisina è 9.60 e quello della fenilalanina è 5.49. Facendo la media tra i tre valori ricaviamo il punto isoelettrico del tripeptide: 7.07. pH è molto vicino al pI, quindi la carica complessiva del tripeptide sarà circa zero.

14. Quali sono i legami "inusuali" in un peptide?

di sintesi nonribosomiale, come il glutatione? Nel glutatione il legame che lo caratterizza è un legame isopeptidico, che è un legame ammidico che si forma tra la catena laterale di un residuo diglutammato e il gruppo amminico di un residuo di cisteina. Almeno uno di questi gruppi di unione fa parte della catena laterale di uno di questi amminoacidi. Questo è diverso da un legame peptidico che a volte è chiamato legame eupeptidico.

15. Cosa succede in una reazione di "disulfide exchange"? La formazione o la rottura di un legame covalente tra gli atomi di zolfo di due catene laterali di cisteina (legame disolfuro) sono reazioni redox facilmente reversibili S S SH S SH S La reazione nota come "scambio di disolfuri" (disulfide exchange) non comporta una variazione nel numero di -SH o -S-S-, ma può trasformare un legame covalente intramolecolare in uno intermolecolare.

16. Quale sarà la carica dei seguenti aminoacidi a pH 5: GLU, GLN,

HIS?Acido glutammico, pI 3,15 quindi pH>pI quindi avrà carica negativa;Glutammina, pI 5,65 quindi pH poco<pI quindi avrà carica debolmentepositiva; Istidina, pI 7,60 quindi pH<pI quindi avrà carica positiva.

17. Se gli ossidrili delle serine in una proteina vengonofosforilati, il pI della proteina aumenta o diminuisce?L’ossigeno dei gruppi ossidrili perde un H+ e acquista un gruppo fosfato,che è un gruppo con carica negativa. Quindi aumenta il pI e il pKa dellaserina. La fosforilazione è una modificazione post traduzionale

18. Come definireste la reazione che porta alla formazione diistammina a partire dall’istidina?L’istammina è una molecola bioattiva che si forma a partire dall’istidinalibera rimuovendo il gruppo funzionale carbossilico e aggiungendo un H+al gruppo amminico primario. Abbiamo quindi una modificazione dellastruttura.

19. In che direzione viene letta una sequenza proteica?La struttura primaria (o

sequenza amminoacidica) ha un "verso" dilettura: dall'estremità "N" all'estremità "C": questo è lo stesso verso incui le proteine vengono sintetizzate.20. Quali sono i legami covalenti che si rompono e quelli che siformano nella maturazione dell'insulina?La preproinsulina viene sintetizzata dal pancreas come catena adavvolgimento casuale su ribosomi associati a membrana. La sequenzaleader della preproinsulina (idrofobica) coopera al trasporto della catenapolipeptidica attraverso la membrana e conduce la preproinsulina nelGolgi delle cellule pancreatiche, dove la sequenza leader viene scissa e lapreproinsulina così formatasi si piega in una conformazione stabile e siformano poi i ponti disolfuro. Si passa così alla proinsulina, molecolacaratterizzata da un certo ripiegamento tenuto insieme dai legamidisolfuro. Per passare all'insulina, la sequenza di connessione vienerimossa e si hannoreazioni di ossidazione con ponti disolfuro e legami peptidici per legare diversi frammenti di proinsulina. Si ottiene così la molecola di insulina matura, che viene rilasciata all'esterno per esocitosi dalle vescicole del Golgi. 21. Cosa si intende per "mutazione conservativa" in una sequenza proteica? Le mutazioni sono eventuali alterazioni nel codice genetico che si possono tradurre in modifiche importanti sia dal punto di vista dell'evoluzione, delle patologie, della patogenicità e della utilizzazione pratica delle proteine in alimenti. Nelle mutazioni conservative gli errori consistono in sostituzioni di uno o più aminoacidi che però hanno caratteristiche simili a quelli corretti. 22. A cosa serve la "sequenza leader" nelle proteine destinate alla secrezione extracellulare? La sequenza leader è una porzione di amminoacidi presente all'inizio di una proteina che viene sintetizzata nel reticolo endoplasmatico rugoso e che serve come segnale per il trasporto della proteina verso il Golgi e successivamente verso la secrezione extracellulare.

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