Domande Biochimica Generale e Alimentare (Mod. 1 e 2)

Biochimica generale e alimentare

Domande d'esame

Biochimica generale (Mod. 1) e biochimica alimentare (Mod. 2)

Bonomi
Prof. Francesco Iametti e Prof.ssa Stefania
2° Anno - 1° e 2° Semestre
Corso di Scienze e Tecnologie Alimentari (STAL)
G 29 - UniMi

Domande di biochimica generale – Prof. Bonomi F.

Termodinamica dei sistemi viventi

1.1 Quali peculiarità ha la termodinamica dei sistemi viventi?
Nei sistemi viventi il sistema è lontano dall'equilibrio, c'è un continuo flusso di materia ed energia attraverso i sistemi.

Parametri delle reazioni biochimiche

1.2 Quali parametri controllano la concentrazione di reagenti e prodotti nelle reazioni biochimiche?
La concentrazione di reagenti e prodotti è controllata anche a livello cinetico, e dipendono (in un sistema aperto) dalla velocità della reazione che la produce o consuma. (Altezze di recipienti e liquido al loro interno, diametro dei tubi di collegamento).

Energia informazionale

1.3 Cosa s'intende per energia informazionale?
Intentiamo tutto il necessario per trasformare una struttura abbastanza disordinata in una molto ordinata (Es: mattoni-->muro).

Solubilità del glucosio e dell'amido

1.4 Perché il glucosio si scioglie e l'amido no?
La natura polare dell'acqua ne determina le proprietà solventi. I composti ionici complementari carichi e i composti polari con carica parziale tendono a dissolversi in acqua. Principio fisico: attrazione elettrostatica tra cariche opposte. Estremità negativa di un dipolo dell'acqua attrae uno ione positivo o estremità positiva di un altro dipolo. La parte positiva di un dipolo dell'acqua ne attrae una negativa di un altro dipolo.

Legame idrofobico

2.1 Cosa s'intende per legame idrofobico?
Per legame idrofobico intendiamo un aumento dell'ordine del sistema (diminuzione della sua entropia) che risulta termodinamicamente svantaggioso. In questi casi il sistema minimizza la superficie di contatto tra soluti apolari e acqua.

Solubilità dell'isopropanolo e dell'n-butanolo

2.2 Perché l'isopropanolo si scioglie in acqua in tutte le sue porzioni e l'n-butanolo solo al 15% circa?
L'isopropanolo e l'n-butanolo, a parità di funzioni reagenti (ognuno ha un gruppo alcolico) mostrano solubilità diverse. Il primo si scioglie in acqua in tutti i rapporti ponderati poiché la parte idrofobica è piccola ed è disposta simmetricamente rispetto al gruppo ossidrilico. L'altro invece è meno solubile poiché la coda idrofobica (catena idrocarburica) è più lunga e prevalgono le interazioni idrofobiche tra le molecole.

Struttura di una micella di detergente

2.4 Qual è la struttura di una micella di detergente al termine di un ciclo di lavaggio?
Acidi grassi e i loro sali (saponi) sono molecole anfifiliche, (con una parte polare e una apolare). Micelle e vescicole sono esempi di strutture formate da questo tipo di molecole e stabilizzate da interazioni idrofobiche. Una micella di detergente avrà al suo “interno” (a contatto con le code apolari) gli acidi grassi; mentre la parte “esterna” (le teste polari) sarà a contatto con l'acqua.

Carica di un tripeptide a pH 7

3.1 Quale sarà la carica di un tripeptide Ala-Glu-Leu a pH 7?
Ala: (2.34+9.69)/2= 6.01 (P.I.)
Glu: (2.36+9.68)/2= 6.02 (P.I.)
Leu: (2.19+9.67)/2= 5.93 (P.I.)
pH > P.I. Quindi carica netta negativa.

Interazioni che stabilizzano la struttura secondaria delle proteine

3.2 Quali interazioni stabilizzano gli elementi di struttura secondaria in una proteina?
Gli elementi di struttura secondaria di una proteina sono stabilizzati da interazioni del legame H parallelo all'asse dell'elica all'interno dello scheletro della singola catena peptidica (nell'alfa-elica), ed è stabilizzata da legami H perpendicolari alla direzione della catena (nei foglietti β). Altra struttura è la tripla elica del collagene che è organizzata in fibre.

Amminoacidi incompatibili con alfa-elica

3.3 Quali amminoacidi sono incompatibili con la formazione di struttura secondaria ad alfa-elica?
La prolina, l'istidina, la tirosina possono impedire la formazione dell'alfa-elica.

Struttura dei foglietti β

3.4 Come si replica la struttura primaria per foglietti β paralleli o anti-paralleli?
Nel foglietto β lo scheletro peptidico è quasi completamente disteso, e si possono formare legami H tra parti diverse di una singola catena o di catene differenti. Questi legami H danno origine ad una struttura a zig-zag ripetitiva e sono perpendicolari alla direzione delle catene.

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Domande di biochimica generale – Prof. Bonomi F.

Legami ionici con glutammato

4.1 Quali amminoacidi potranno formare legami ionici con un residuo di glutammato nella struttura terziaria di una proteina?
L'alanina nella alanina-transaminasi. Appartiene alla classe delle transferasi. (Con l'azione del piruvato --> glutammato+piruvato).

Stabilizzazione proteica con Ca++

4.2 Perché lo ione Ca⁺⁺ stabilizza la struttura di alcune proteine?
Lo ione Ca⁺⁺ rientra nelle interazioni con ioni metallici. Questo provoca direttamente modifiche negli equilibri in gioco, in quanto questi vanno a coordinarsi con i gruppi attivi alla superficie dell'enzima stabilizzandolo nella conformazione ideale, oppure direttamente nel sito attivo direttamente sul meccanismo della catalisi.

Core idrofobico delle proteine

4.3. Cosa si intende per "core idrofobico" di una struttura proteica?
È la parte più interna e apolare di una macromolecola (o gruppo di molecole anfipatiche) che in acqua si organizza in strutture ordinate (proteine globulari, micelle). Organizzazione strutturale interna delle proteine globulari formata essenzialmente da amminoacidi apolari (o idrofobici).

Modifica colore della carne con succo di limone

4.4 Perché l'aggiunta di succo di limone modifica il colore della carne?
A causa della differenza di pH; nel succo di limone è contenuto acido citrico con un pH acido che reagisce con le proteine della carne: reazione che denatura le proteine e quindi reazione con il gruppo eme.

Modificazioni post-traduzionali del collagene

5.1 Quali modificazioni post-traduzionali rendono il collagene una glicoproteina?
Sono le modifiche post-traduzionali di lisina e prolina che intervengono. Entrambi questi amminoacidi subiscono ossidazione per aggiunta di un gruppo ossidrile. La prolina è ossidata a idrossiprolina mentre la lisina è modificata a idrossilisina. La prima inserisce -OH sul C secondario dell'anello, la seconda nel C σ della catena laterale della lisina.

Stato RedOx del ferro nell'eme

5.2 In che stato RedOx deve essere il Fe nell’eme di "mio-" ed "emo-" -globina?
L'atomo di ferro presente nell'eme presenta un numero di ossidazione 2+ ed è in grado di formare 5 o 6 legami di coordinazione. (Quando l'eme non è legato a proteine, la reazione dell'ossigeno con uno dei due siti di coordinazione del ferro genera l'ossidazione irreversibile del Fe²⁺ a Fe³⁺).

Effetto Bohr

5.3 Quali sono le conseguenze fisiologiche del cosiddetto effetto Bohr?
L'effetto Bohr ha conseguenze sia sull'assunzione di O₂ a livello polmonare, sia sulla sua cessione a livello tissutale. Dove c'è più CO₂ disciolta in forma di bicarbonato, l'emoglobina rilascia più facilmente O₂ e si carica di CO₂ (in forma bicarbonato); di conseguenza modifica l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno.

Effetto allosterico

5.4 Cosa si intende per effetto allosterico?
È la regolazione di un enzima o di una proteina mediata da una molecola detta effettore che svolge tale funzione legandosi al sito allosterico. (Non segue la cinetica di Michaelis-Menten).

Scambio di disolfuri

6.1 Cosa s'intende per scambio di disolfuri?
Il legame disolfuro è un legame covalente S-S. Lo scambio di disolfuri è lo scambio tra i gruppi S-H e i gruppi S-S. Dunque la formazione o la rottura di ponti solfuro facilitano la formazione dei corretti legami solfuro tra le coppie di cisteina e garantiscono una maggiore stabilità e funzionalità della proteina.

Struttura quaternaria delle proteine

6.2 Quali legami stabilizzano la struttura quaternaria delle proteine?
È stabilizzata da interazioni tra le catene laterali di amminoacidi; i legami che entrano in gioco sono gli stessi che stabilizzano la struttura terziaria: interazioni covalenti S-S; i legami elettrostatici; i legami idrogeno; legami idrofobici; interazioni con ioni metallici; interazioni con cofattori organici e inorganici.

Processo di folding

6.3 Con quali modalità può avvenire il processo di folding?
Il folding può essere: spontaneo, in piccole proteine, assumono spontaneamente la loro struttura finale; assistito, se per caso in giro c'è del metallo questo funge da agente di folding che può essere a sua volta esatto o inesatto; assistito da proteine, diviso a sua volta in assistito da proteine con dispendio di energia; e senza dispendio di energia.

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Domande di biochimica generale – Prof. Bonomi F.

Azione anti-scorbutica della vitamina C

6.4 Discutere le basi molecolari dell'azione anti-scorbutica della vitamina C.
L'acido ascorbico (vit. C) è una vitamina idrosolubile antiossidante. La vitamina C possiede una forte azione riducente a seguito della presenza di un gruppo enodiolico in presenza di ossigeno e metalli. L'acido ascorbico tende a ossidarsi e formare acido deidro ascorbico ed acqua ossigenata. La presenza della vitamina C è molto importante affinché l'enzima che idrossida la proteina svolga la sua attività correttamente.

Efficienza degli enzimi

7.1 Qual è l'enzima più efficiente: A: k_cat/k_m=22; B: k_cat/k_m=12?
L'enzima più efficiente è A: k_cat/k_m=22 in quanto maggiore è il valore del rapporto, maggiore sarà l'efficienza dell'enzima.

Relazione tra velocità e concentrazione del substrato

7.2 Quale relazione correla la velocità di una reazione enzimatica alla concentrazione di substrato?
V=V_max([S]/[S]+k_m)

Affinità enzima-substrato

7.3 Quale enzima è più affine per il substrato? A: k_m=2nM; B: k_m=200nM?
A: k_m=2nM; perché più è alto il suo valore minore è l'affinità enzima-substrato.

Dipendenza della velocità dalla concentrazione di enzima

7.4 In che modo la velocità di una reazione enzimatica dipende dalla concentrazione di enzima?
La velocità iniziale di una reazione enzimatica, a parità di concentrazione del substrato, dipende linearmente dalla concentrazione di enzima.

Effettori allosterici

8.1 Cosa caratterizza l'azione di un effettore allosterico?
Sono enzimi con siti di legame diversi dal sito attivo (sito allosterico). Infatti la molecola si lega in un altro posto sulla proteina inducendo una modificazione della struttura della proteina. Possono essere positivi (aumentano la capacità dell'enzima) oppure negativi (riducono la capacità dell'enzima).

Controllo a retroazione

8.3 Cosa s'intende per controllo a retroazione?
Nel controllo a retroazione (feedback) solitamente il bersaglio è il primo enzima in una via metabolica formata da più reazioni a catena. Quando il livello del prodotto è alto la prima reazione è inibita dal prodotto stesso. Quando il livello del prodotto è basso la prima reazione viene riattivata.

Inibizione competitiva

8.4 Come agisce un inibitore competitivo?
Si lega al sito attivo qualcosa di non trasformato, ed è come avere meno enzimi (non succede nulla quindi, perché abbasso la capacità dell'enzima presente legandosi al substrato). (Abbiamo molecole simili al substrato (prodotti) che competono per il sito attivo dell'enzima).

Idrogenazione degli oli

9.1 Per quali ragioni un trattamento con forti riducenti chimici consente di trasformare l'olio di palma in margarina?
Il trattamento con forti riducenti è l'idrogenazione, cioè l'addizione di idrogeno molecolare catalizzata da metalli come platino, palladio e nichel, e permette di ridurre il doppio legame C=C in legame semplice C-C e di conseguenza vengono eliminate le insaturazioni idrocarburiche degli acidi grassi di origine vegetale in modo da ottenere un composto solido a temperatura ambiente come la margarina.

Fosfolipidi

9.2 Perché i fosfolipidi sono molecole anfifiliche?
Perché hanno lunghe code idrofobiche non polari e teste polari altamente idrofile, e sono per questo motivo fortemente anfipatici.

Lipoproteine ematiche

9.3 Quali sono le lipoproteine ematiche più ricche in trigliceridi?
Nel plasma troviamo come principali lipoproteine, i chilomicroni, le VLDL, le LDL e le HDL. Tra queste le più ricche in trigliceridi sono i chilomicroni, seguiti dalle LDL e VLDL. In confronto, le HDL non ne hanno.

Proteine di membrana

9.4 Quali sono le tipologie di proteine di membrana?
Possiamo trovare proteine periferiche (che sono situate sulla superficie della membrana), le proteine integrali che possono attraversare il doppio strato lipidico, essere interne alla membrana, o solo inserite nella membrana. (In più abbiamo proteine legate ai lipidi).

Trasporto di membrana

10.1 Quali sono le tipologie di trasporto di membrana?
Abbiamo due tipologie di trasporto: diffusione (non mediati, dove non intervengono trasportatori, solitamente riguarda gas e piccole molecole non polari); mediati (selettivi) dove abbiamo l'intervento di proteine specifiche come trasportatori, ne distinguiamo tre tipi: uniporto, antiporto e simporto.

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Chinasi

11.2 Cosa sono le chinasi?
È un termine generico che indica una classe di enzimi di trasferimento di gruppi fosfato ATP-dipendenti.

Sistema redox NAD⁺/NADH + H⁺

11.3 Come funziona il sistema redox NAD⁺/NADH + H⁺?