Domande Biochimica Generale e Alimentare (Mod. 1 e 2)

La prolina, l’istidina, la tirosina possono impedire la formazione dell’alfa-elica.

3.4 Come si replica la struttura primaria per originale foglietti ß paralleli o, rispettivamente, anti-paralleli?

Nel foglietto ß lo scheletro peptidico è quasi completamente disteso, e si possono formare legami H tra

parti diverse di una singola catena o di catene differenti. Questi legami H danno origine ad una struttura

a zig-zag ripetitiva e sono perpendicolari alla direzione delle catena.

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Domande di Biochimica Generale – Prof. Bonomi F.

4.1 Quali ammminoacidi potranno formare legami ionici con un residuo di glutammato nella struttura terziaria di

una proteina?

L’alanina nella alanina-transaminasi. Appartiene alla classe delle transferasi. (Con l’azione del piruvato --

> glutammato+piruvato).

4.2 Perché lo ione Ca++ stabilizza la struttura di alcune proteine?

Lo ione Ca++ rientra nelle interazioni con ioni metallici. Questo provoca direttamente modifiche negli

equilibri in gioco, in quanto questi vanno a coordinarsi con i gruppi attivi alla superficie dell’enzima

stabilizzandolo nella conformazione ideale, oppure direttamente nel sito attivo direttamente sul

meccanismo della catalisi.

4.3. Cosa si intende per “core idrofobico” di una struttura proteica?

È la parte più interna e apolare di una macromolecola (o grupo di molecole anfipatiche) che in acqua si

oranizza in strutture ordinate (proteine globulari, micelle). Organizzazione strutturale interna delle proteine

globulari formata essenzialmente da amminoacidi apolari (o idrofobici).

4.4 Perchè l’aggiunta di succo di limone modifica il colore della carne?

A causa della differenza di pH; nel succo di limone è contenuto acido citrico conun pH acido che

reagisce con le proteine della carne: reazione che denatura le proteine e quindi reazione con il gruppo

eme.

5.1 Quali modificazioni post-traduzionali rendono il collagene una glicoproteina?

Sono le modifiche post-traduzionali di lisina e prolina che intervengono. Entrambi questi amminoacidi

subiscono ossidazione per aggiunta di un gruppo ossidrile. La prolina è ossidata a idrossiprolina mentre

la lisina è modifica a idrossilisina. La prima inserisce -OH sul C secondario dell’anello, la seconda nel C σ

della catena laterale della lisina.

5.2 In che stato RedOx deve essere il Fe nell’eme di “mio-” ed “emo-” -globina?

L’atomo di ferro presente nell’eme presenta un numero di ossidazione 2+ ed è in grado di formare 5 o 6

legami di coordinazione. (Quando l’eme non è legato a proteine, la reazione dell’ossigeno con uno dei

due siti di coordinazione del ferro genera l’ossidazione irreversibile del Fe2+ a Fe3+.

5.3 Quali sono le conseguenze fisiologiche del così detto effetto bohr?

L’effetto bohr ha conseguenze sia sull’assunzione di O2 a livello polmonare che sulla sua cessione a

livello tissutale. Dove c’è più CO2 disciolta in forma di bicarbonato l’emoglobina rilascia più facilmente

O2 e si carica di CO2 (in forma bicarbonato); di conseguenza modifica l’affinità dell’emoglobina per

l’ossigeno.

5.4 Cosa si intende per effetto allosterico?

È la regolazione di un enzima o di una proteina mediata da una molecola detta affettore che svolge tale

funzione legandosi al sito allosterico. (Non segue la cinetica di Michaelis-Menten).

6.1 Cosa s’intende per scambio di disolfuri?

Il legame disolfuro è un legame covalente S-S. Lo scambio di disolfuri è lo scambio tra i gruppi S-H e i

gruppi S-S. Dunque la formazione o la rottura di ponti solfuro facilitano la formazione dei corretti legami

solfuro tra le coppie di cisteina e garantiscono una maggiore stabilità e funzionalità della proteina.

6.2 Quali legami stabilizzano la struttura quaternaria delle proteine?

È stabilizzata da interazioni tra le catene laterali di amminoacidi; i legami che entrano in gioco sono gli

stessi che stabilizzano la struttura terziaria: interazioni covalenti S-S; i legami elettrostatici; i legami

idrogeno; legami idrofobici; interazioni con ioni metallici; interazioni con cofattori organici e inorganici,

6.3 Con quali modalità può avvenire il processo di folding?

Il folding può essere: spontaneo, in piccole proteine, assumono spontaneamente la loro struttura finale;

assistito, se per caso in giro c’è del metallo questo funge da agente di folding che può essere a sua

volta esatto o inesatto; assistito da proteine, diviso a sua volta in assistito da proteine con dispendio di

energia; e senza dispendio di energia.

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6.4 Discutere le basi molecolari dell’azione anti-scorbutica della vitamina C.

L’acido ascorbico (vit. C) è una vitamina idrosolubile antiossidante. La vitamina C possiede una forte

azione riducente a seguito della presenza di un gruppo enodiolico in presenza di ossigeno e metalli.

L’acido ascorbico tende a ossidarsi e formare acido deidro ascorbico ed acqua ossigenata. A presenza

della vitamina C è molto importante affinché l’enzima che idrossida la proteina svolga la sua attività

correttamente.

7.1 Qual è l’enzima più efficiente: A: kcat/km=22; B: kcat/km=12 ?

L’enzima più efficiente è A: kcat/km=22 in quanto maggiore è il valore del rapporto, maggiore sarà

l’efficienza dell’enzima.

7.2 Quale relazione correla la velocità di una reazione enzimatica alla concentrazione di substrato?

V=Vmax([S]/[S]+km)

7.3 Quale enzima è più affine per il substrato? A: km=2nM; B: km=200nM?

A: km=2nM; perchè più è alto il suo valore minore è l’affinità enzima-substrato.

7.4 In che modo la velocità di una reazione enzimatica dipende dalla concentrazione di enzima?

La velocità iniziale di una reazione enzimatica, a parità di concentrazione del substrato, dipende

linearmente alla concentrazione di enzima.

8.1 Cosa caratterizza l’azione di un effettore allosterico?

Sono enzimi con siti di legame diversi dal sito attivo (sito allosterico). Infatti la molecola si lega in un altro

posto sulla proteina inducendo una modificazione della struttura della proteina. Possono essere positivi

(aumentano la capacità dell’enzima) oppure negativi (riducono la capacità dell’enzima).

8.3 Cosa s’intende per controllo a retroazione?

Nel controllo a retroazione (feedback) solitamente il bersaglio è il primo enzima in una via metabolica

formata da più reazioni a catena. Quando il livello del prodotto è alto la prima reazione è inibita dal

prodotto stesso. Quando il livello del prodotto è basso la prima reazione viene riattivata.

8.4 Come agisce un inibitore competitivo?

Si lega al sito attivo qualcosa di non trasformato, ed è come avere meno enzimi (non succede nulla

quindi, perché abbasso la capacità dell’enzima presente legandosi al sub-strato). (Abbiamo molecole

simili al substrato (prodotti) che competono per il sito attivo dell’enzima).

9.1 Per quali ragioni un trattamento con forti riducenti chimici consente di trasformare l’olio di palma in

margarina?

Il trattamento con forti riducenti è l’idrogenazione, cioè l’addizione di idrogeno molecolare catalizzata da

metalli come platino, palladio e nichel e permette di ridurre il doppio legame C=C in legame semplice C-

C e di conseguenza vengono eliminate le insaturazioni idrocarburiche degli acidi grassi di origine

vegetale in modo da ottenere un composto solido a temperatura ambiente come la margarina.

9.2 Perché i fosfolipidi sono molecole anfifiliche?

Perché hanno lunghe code idrofobiche non polari e teste polari altamente idrofile, e sono per questo

motivo fortemente anfipatici.

9.3 Quali sono le lipoproteine ematiche più ricche in trigliceridi?

Nel plasma troviamo come principali lipoproteine, i chilomicroni, le VLDL, el LDL, e le HDL. Tra queste le

più ricche in trigliceridi sono i chilomicroni, seguiti dalle LDL e VLDL. In confronto, le HDL non ne hanno.

9.4 Quali sono le tipologie di proteine di membrana?

Possiamo trovare proteine periferiche (che sono situate sulla superficie della membrana), le proteine

integrali che possono attraversare il doppio strato lipidico, essere interne alla membrana, o solo inserite

nella membrana. (In più abbiamo proteine legate ai lipidi).

10.1 Quali sono le tipologie di trasporto di membrana?

Abbiamo due tipologie di trasporto: diffusione (non mediati, dove non intervengono trasportatori,

solitamente riguarda gas e piccole molecole non polari); mediati (selettivi) dove abbiamo l’intervento di

proteine specifiche come trasportatori, ne distinguiamo tre tipi: uniporto, antiporto e simporto.

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11.2 Cosa sono le chinasi?

È un termine generico che indica una classe di enzimi di trasferimento di gruppi fosfato ATP-dipendenti.

+ +

11.3 Come funziona il sistema redox NAD /NADH + H ?

Il sistema Redox NAD /NADH+H è una semireazione di ossidazione perdono 2 elettroni, ed è possibile

+ +

dire che provengano dal legame tra carbonio e idrogeno perso.

11.4 Cosa si intende per reazioni accoppiate?

Per accoppiamento intendiamo un fenomeno che può avvenire perché la variazione dell’energia libera è

una funzione di stato, dipende cioè solo dagli stadi iniziali e finali della trasformazione considerata e non

dal percorso tra i due stadi. È una reazione esoergonica, fornisce energia e fa avvenire la reazione

endoergonica.

12.1 Quali sono le conseguenze di una carenza di beta galattosidasi?

Può provocare galattosialidosi o la sindrome di Morquio B. Un enzima che fa parte delle beta

galattosidasi è la lattasi, che nell’uomo può provocare un’intolleranza al lattosio.

12.2 Qual è il bilancio energetico e di materiali della sequenza glicolitica?

Glucosio + 2ADP + 2P --> 2Piruvato + 2ATP

i

12.3 Perché il fosfoenolpiruvato è così instabile?

Il PEP è un composto che possiede un legame molto instabile (uno dei più instabili) per due ragioni: i

prodotti di idrolisi sono stabilizzati dalla risonanza. E se i prodotti sono molto più stabili l'equazione della

reazione, che porta alla rottura del legame, sarà molto favorevole questa reazione produce molta energia

a causa della distribuzione elettronica che si crea.

12.4 Qu