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Domande di Biochimica Generale – Prof. Bonomi F.

4.1 Quali ammminoacidi potranno formare legami ionici con un residuo di glutammato nella struttura terziaria di

una proteina?

L’alanina nella alanina-transaminasi. Appartiene alla classe delle transferasi. (Con l’azione del piruvato --

> glutammato+piruvato).

4.2 Perché lo ione Ca++ stabilizza la struttura di alcune proteine?

Lo ione Ca++ rientra nelle interazioni con ioni metallici. Questo provoca direttamente modifiche negli

equilibri in gioco, in quanto questi vanno a coordinarsi con i gruppi attivi alla superficie dell’enzima

stabilizzandolo nella conformazione ideale, oppure direttamente nel sito attivo direttamente sul

meccanismo della catalisi.

4.3. Cosa si intende per “core idrofobico” di una struttura proteica?

È la parte più interna e apolare di una macromolecola (o grupo di molecole anfipatiche) che in acqua si

oranizza in strutture ordinate (proteine globulari, micelle). Organizzazione strutturale interna delle proteine

globulari formata essenzialmente da amminoacidi apolari (o idrofobici).

4.4 Perchè l’aggiunta di succo di limone modifica il colore della carne?

A causa della differenza di pH; nel succo di limone è contenuto acido citrico conun pH acido che

reagisce con le proteine della carne: reazione che denatura le proteine e quindi reazione con il gruppo

eme.

5.1 Quali modificazioni post-traduzionali rendono il collagene una glicoproteina?

Sono le modifiche post-traduzionali di lisina e prolina che intervengono. Entrambi questi amminoacidi

subiscono ossidazione per aggiunta di un gruppo ossidrile. La prolina è ossidata a idrossiprolina mentre

la lisina è modifica a idrossilisina. La prima inserisce -OH sul C secondario dell’anello, la seconda nel C σ

della catena laterale della lisina.

5.2 In che stato RedOx deve essere il Fe nell’eme di “mio-” ed “emo-” -globina?

L’atomo di ferro presente nell’eme presenta un numero di ossidazione 2+ ed è in grado di formare 5 o 6

legami di coordinazione. (Quando l’eme non è legato a proteine, la reazione dell’ossigeno con uno dei

due siti di coordinazione del ferro genera l’ossidazione irreversibile del Fe2+ a Fe3+.

5.3 Quali sono le conseguenze fisiologiche del così detto effetto bohr?

L’effetto bohr ha conseguenze sia sull’assunzione di O2 a livello polmonare che sulla sua cessione a

livello tissutale. Dove c’è più CO2 disciolta in forma di bicarbonato l’emoglobina rilascia più facilmente

O2 e si carica di CO2 (in forma bicarbonato); di conseguenza modifica l’affinità dell’emoglobina per

l’ossigeno.

5.4 Cosa si intende per effetto allosterico?

È la regolazione di un enzima o di una proteina mediata da una molecola detta affettore che svolge tale

funzione legandosi al sito allosterico. (Non segue la cinetica di Michaelis-Menten).

6.1 Cosa s’intende per scambio di disolfuri?

Il legame disolfuro è un legame covalente S-S. Lo scambio di disolfuri è lo scambio tra i gruppi S-H e i

gruppi S-S. Dunque la formazione o la rottura di ponti solfuro facilitano la formazione dei corretti legami

solfuro tra le coppie di cisteina e garantiscono una maggiore stabilità e funzionalità della proteina.

6.2 Quali legami stabilizzano la struttura quaternaria delle proteine?

È stabilizzata da interazioni tra le catene laterali di amminoacidi; i legami che entrano in gioco sono gli

stessi che stabilizzano la struttura terziaria: interazioni covalenti S-S; i legami elettrostatici; i legami

idrogeno; legami idrofobici; interazioni con ioni metallici; interazioni con cofattori organici e inorganici,

6.3 Con quali modalità può avvenire il processo di folding?

Il folding può essere: spontaneo, in piccole proteine, assumono spontaneamente la loro struttura finale;

assistito, se per caso in giro c’è del metallo questo funge da agente di folding che può essere a sua

volta esatto o inesatto; assistito da proteine, diviso a sua volta in assistito da proteine con dispendio di

energia; e senza dispendio di energia.

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Domande di Biochimica Generale – Prof. Bonomi F.

6.4 Discutere le basi molecolari dell’azione anti-scorbutica della vitamina C.

L’acido ascorbico (vit. C) è una vitamina idrosolubile antiossidante. La vitamina C possiede una forte

azione riducente a seguito della presenza di un gruppo enodiolico in presenza di ossigeno e metalli.

L’acido ascorbico tende a ossidarsi e formare acido deidro ascorbico ed acqua ossigenata. A presenza

della vitamina C è molto importante affinché l’enzima che idrossida la proteina svolga la sua attività

correttamente.

7.1 Qual è l’enzima più efficiente: A: kcat/km=22; B: kcat/km=12 ?

L’enzima più efficiente è A: kcat/km=22 in quanto maggiore è il valore del rapporto, maggiore sarà

l’efficienza dell’enzima.

7.2 Quale relazione correla la velocità di una reazione enzimatica alla concentrazione di substrato?

V=Vmax([S]/[S]+km)

7.3 Quale enzima è più affine per il substrato? A: km=2nM; B: km=200nM?

A: km=2nM; perchè più è alto il suo valore minore è l’affinità enzima-substrato.

7.4 In che modo la velocità di una reazione enzimatica dipende dalla concentrazione di enzima?

La velocità iniziale di una reazione enzimatica, a parità di concentrazione del substrato, dipende

linearmente alla concentrazione di enzima.

8.1 Cosa caratterizza l’azione di un effettore allosterico?

Sono enzimi con siti di legame diversi dal sito attivo (sito allosterico). Infatti la molecola si lega in un altro

posto sulla proteina inducendo una modificazione della struttura della proteina. Possono essere positivi

(aumentano la capacità dell’enzima) oppure negativi (riducono la capacità dell’enzima).

8.3 Cosa s’intende per controllo a retroazione?

Nel controllo a retroazione (feedback) solitamente il bersaglio è il primo enzima in una via metabolica

formata da più reazioni a catena. Quando il livello del prodotto è alto la prima reazione è inibita dal

prodotto stesso. Quando il livello del prodotto è basso la prima reazione viene riattivata.

8.4 Come agisce un inibitore competitivo?

Si lega al sito attivo qualcosa di non trasformato, ed è come avere meno enzimi (non succede nulla

quindi, perché abbasso la capacità dell’enzima presente legandosi al sub-strato). (Abbiamo molecole

simili al substrato (prodotti) che competono per il sito attivo dell’enzima).

9.1 Per quali ragioni un trattamento con forti riducenti chimici consente di trasformare l’olio di palma in

margarina?

Il trattamento con forti riducenti è l’idrogenazione, cioè l’addizione di idrogeno molecolare catalizzata da

metalli come platino, palladio e nichel e permette di ridurre il doppio legame C=C in legame semplice C-

C e di conseguenza vengono eliminate le insaturazioni idrocarburiche degli acidi grassi di origine

vegetale in modo da ottenere un composto solido a temperatura ambiente come la margarina.

9.2 Perché i fosfolipidi sono molecole anfifiliche?

Perché hanno lunghe code idrofobiche non polari e teste polari altamente idrofile, e sono per questo

motivo fortemente anfipatici.

9.3 Quali sono le lipoproteine ematiche più ricche in trigliceridi?

Nel plasma troviamo come principali lipoproteine, i chilomicroni, le VLDL, el LDL, e le HDL. Tra queste le

più ricche in trigliceridi sono i chilomicroni, seguiti dalle LDL e VLDL. In confronto, le HDL non ne hanno.

9.4 Quali sono le tipologie di proteine di membrana?

Possiamo trovare proteine periferiche (che sono situate sulla superficie della membrana), le proteine

integrali che possono attraversare il doppio strato lipidico, essere interne alla membrana, o solo inserite

nella membrana. (In più abbiamo proteine legate ai lipidi).

10.1 Quali sono le tipologie di trasporto di membrana?

Abbiamo due tipologie di trasporto: diffusione (non mediati, dove non intervengono trasportatori,

solitamente riguarda gas e piccole molecole non polari); mediati (selettivi) dove abbiamo l’intervento di

proteine specifiche come trasportatori, ne distinguiamo tre tipi: uniporto, antiporto e simporto.

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11.2 Cosa sono le chinasi?

È un termine generico che indica una classe di enzimi di trasferimento di gruppi fosfato ATP-dipendenti.

+ +

11.3 Come funziona il sistema redox NAD /NADH + H ?

Il sistema Redox NAD /NADH+H è una semireazione di ossidazione perdono 2 elettroni, ed è possibile

+ +

dire che provengano dal legame tra carbonio e idrogeno perso.

11.4 Cosa si intende per reazioni accoppiate?

Per accoppiamento intendiamo un fenomeno che può avvenire perché la variazione dell’energia libera è

una funzione di stato, dipende cioè solo dagli stadi iniziali e finali della trasformazione considerata e non

dal percorso tra i due stadi. È una reazione esoergonica, fornisce energia e fa avvenire la reazione

endoergonica.

12.1 Quali sono le conseguenze di una carenza di beta galattosidasi?

Può provocare galattosialidosi o la sindrome di Morquio B. Un enzima che fa parte delle beta

galattosidasi è la lattasi, che nell’uomo può provocare un’intolleranza al lattosio.

12.2 Qual è il bilancio energetico e di materiali della sequenza glicolitica?

Glucosio + 2ADP + 2P --> 2Piruvato + 2ATP

i

12.3 Perché il fosfoenolpiruvato è così instabile?

Il PEP è un composto che possiede un legame molto instabile (uno dei più instabili) per due ragioni: i

prodotti di idrolisi sono stabilizzati dalla risonanza. E se i prodotti sono molto più stabili l'equazione della

reazione, che porta alla rottura del legame, sarà molto favorevole questa reazione produce molta energia

a causa della distribuzione elettronica che si crea.

12.4 Qual è il ruolo di UTP nel metabolismo del galattosio?

L’UTP reagendo con il glucosio 1 fosfato, va a dare UDP e pirofosfato, al fine di ottenere glicogeno,

questo processo avviene nel primo stadio di sintesi del glicogeno.

13.1 Perché il glicogeno è più "energetico" dell'amido?

Sia per la struttura sia perché quando viene degradato si arriva a glu-6-P e non a glucosio e quindi non

c'è bisogno di utilizzare una molecola di ATP per la fosforilazione del glucosio. Ciò significa che al

termine della glicolisi, partendo da glicogeno, produco 3 ATP e non 2, come nella glicolisi "semplice".

13.2 In che modo viene superata la barriera energetica che impedisce la produzione di

fosfoenolpiruvato dal piruvato?

Il piruvato, essendo il prodotto finale della glicolisi, si trova nel citoplasma, dove la reazione pyr-->PEP

non è reversibile perché abbiamo poca ATP. Perciò il piruvato viene trasportato da un enzima in uniporto

all'interno del mitocondrio, ricco di ATP e CO2, e qui si ha la reazione.

13.3 Cosa distingue alfa e beta-amilasi?

Le ß-amilasi sono più selettive rispetto alle alfa amilasi che tagliano “a caso” la molecola. A differenza

delle alfa-amilasi, che sono presenti nei vegetali e in gran parte degli animali, le beta-amilasi sono

presente solo nei batteri e in alcuni animali.

13.4 Come si può evitare un "ciclo futile" nella conversione delle varie forme fosforilate del

fruttosio?

Attraverso i punti di controllo della glicolisi: esochinasi, fosfofruttochinasi-1 e privatochinasi.

14.1 Qual è il substrato della glicogeno sintetasi?

È l'UDP - glucosio (UDPG) catalizzata dall'enzima glicogeno sintasi, ogni reazione implica la formazione

di un legame alfa 1,4.Un residuo di glucosio è trasferito dall'UDPG alla catena di glicogeno in crescita.

[UDP-Glu + (-Glu-)n --> (-Glu-)n+1, dove (-Glu-)n è il glicogeno con n unità saccaridiche.]

14.2 Cos è e come funziona il cAMP?

L'adenosina monofosfato ciclico (cAMP) è un metabolita delle cellule prodotto grazie all'enzima adenilato

ciclasi a partire dall'ATP. La sua principale funzione consiste nell'attivazione di protein chinasi a (PKA) per

regolare il passaggio transmembrana di calcio attraverso i canali ionici oppure tramite cascata porta

all'aumento del glucosio disponibile come conseguenza di una degradazione del glicogeno.

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14.3 Qual è il ruolo del lipoato nella piruvico deidrogenasi?

Il lipoato è un cofattore dei numerosi enzimi che intervengono nella decarbossilazione ossidativa del

piruvato e di altri chetoacidi, in tali reazioni l'acido lipoico è continuamente rigenerato.

14.4 In quali reazioni mitocondriali vengono trasformati in CO gli atomi di carbonio del piruvato?

2

La formazione di CO avviene nel quarto stadio delle reazioni del ciclo dell’acido citrico (ciclo di Krebs) a

2

seguito della Piruvato deidrogenasi, poi abbiamo formazione di CO2 dopo la isocitrato deidrogenasi e in

seguito alla alfa-chetoglutarato deidrogenasi.

15.1 Perché le piante possono produrre zuccheri a partire da ACCOA e noi no?

Perché le piante possiedono l’enzima isocitricoliasi che è in grado di dividere in due parti la molecola,

una che si ossiderà e una che verrà ridotta.

15.2 Come fa la catena respiratoria mitocondriale a creare un gradiente di protoni tra matrice e

spazio intermembrana? Si crea il gradiente protonico tra interno ed esterno della membrana grazie ai

trasportatori di e- che sono FADH e NADH, questi trasportatori di e- li cedono all’accettore finale,

2

l’ossigeno molecolare, per formare il prodotto finale, l'H O. Poi i trasportatori vanno in contro ad una

2

serie di reazioni dove cedono gli elettroni a vari composti multienzimatici tra i quali troviamo CoQ-NADH

ossidoreduttasi (il trasporto di e-).

15.3 Cosa distingue i citocromi dalle emoproteine coinvolte nel trasporto di O ?

2

Nei citocromi, a differenza delle emoproteine come l'emoglobina, l'atomo di ferro è coordinativamente

saturo e nella parte superiore è presente un AA. Infatti esistono Cyt-a e Cit-b a seconda d quale AA

coordina il Fe e proprio per questo motivo nei citocromi il Fe può cambiare stato di ossidazione mentre

l'emoglobina non lo poteva fare. I citocromi si differenziano anche perchè utilizzano ossigeno a livello

molecolare per reazioni di ossido-riduzione, a differenza di mio globina e emoglobina che lo legano in

modo reversibile.

15.4 Cos’è la forza protonmotrice e come viene utilizzata?

Forza protonmotrice è la differenza di pH e di potenziale che si genera tra lo spazio intermembrana

mitocondriale e la matrice mitocondriale stessa. È la forza necessaria a fornire energia per il processo di

sintesi di ATP a partire da P (che entra con un sinporto P/H

+

) e ADP (che entra con antiporto ATP/ADP

--> per ogni ATP che entra è introdotto un ADP).

16.1 Qual è la funzione della carnitina nel metabolismo degli acidi grassi?

Nel metabolismo degli AG, nello spazio intermembrana, il gruppo alcolico è trasferito alla carnitina per

transesterificazione (reazione catalizzata dall’enzima carnitina acetiltransferasi nella membrana interna)

che da origine all’acilcarnitina che attraverserà la membrana interna grazie ad un trasportatore

specifico.

16.2 Perché i camelidi accumulano grasso come riserva d acqua?

È noto che dalla completa ossidazione dei carboidrati otteniamo acqua. Per i camelidi, la produzione di

acqua è affidata all’ossidazione degli acidi grassi, dai quali ottengono sia energia, sia acqua. È un

metodo efficace soprattutto i caso di periodi di siccità e digiuno.

16.3 Qual è il ruolo dei sali biliari nella degradazione dei trigliceridi alimentari?

I sali biliari sono sintetizzati dal fegato e sono molecole anfipatiche. I sali biliari sono formati da una

componente liposolubile e da un'altra idrosolubile, con tanto di cariche negative rivolte verso la parte

esterna. Dopo essere stati immessi nell'intestino, i sali biliari vanno ad inserirsi nelle gocce lipidiche con

la loro porzione liposolubile, riducendo la coesione tra i vari trigliceridi, facilitando enormemente l'attività

digestiva delle lipasi pancreatiche. Contemporaneamente il continuo rimescolamento del contenuto

intestinale, favorito dalle contrazioni peristaltiche, contribuisce alla scissione delle gocciolone lipidiche in

molecole molto più piccole.

16.4 Quale enzima nella beta ossidazione è collocato nella membrana mitocondriale interna?

L'acilCoa deidrogenasi FAD dipendente

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17.1 Qual è il ruolo di ACP nel complesso dell'acidograsso sintasi?

Nell’anabolismo degli acidi grassi il prodotto tipico è il palmitato, e in una fase iniziale per ogni molecola

di palmitato prodotta è richiesta una molecola di acetil-CoA. Il gruppo acetile dell’acetil-CoA è trasferito

a una proteina trasportatrice di acili (ACP) che fa parte del complesso dell’acido grasso sintasi. Il ruolo

dell’ACP si ritiene sia quello di marcare i gruppi acetilici per la sintesi degli acidi grassi.

17.2 In quali forme può essere esportato acetil-CoA dal mitocondrio?

L’acetil-CoA entra nella via della biosintesi degli acidi grassi entrando nel citosol dove viene carbossilato,

reazione catalizzata dal complesso dell’acetil-CoA carbossilasi.

17.3 Qual è la funzione del cosiddetto "enzima malico"?

La funzione dell'enzima malico nella biosintesi degli acidi grassi è quella di ossidare l'acido malico, che

viene utilizzato come sorgente citoplasmatica di NADPH, per formare il piruvato. L'intera reazione è

catalizzata dalla Malato Deidrogenasi.

17.4 Calcolare il costo energetico, espresso in moli di ATP, della conversione di 8 molecole di

acetil-CoA dal palmitato

La resa energetica può essere calcolata per qualsiasi acile che non presenta insaturazioni con la

formula: ATP=7(C-2)+8; quindi Palmitato ha 16 C --> 7(16-2)+8= 106. Nel totale si ha la produzione di

108 molecole di ATP, alle quali bisogna sottrarre le 2 molecole di ATP necessarie per la formazione

dell'Acil-CoA. La resa energetica totale è di 106 molecole di ATP.

18.1 Cosa succede nelle reazioni di transaminazione?

La reazione di transaminazione è la prima tappa del catabolismo degli amminoacidi e serve ad

incanalare gruppi amminici verso l’ α-chetoglutarato al fine di trasformarlo in glutammato, il quale poi

verrà sottoposto ad una reazione di deaminazione ossidativa (catalizzata dalla glutammato deidrogenasi)

per formare uno ione ammonio che sarà utilizzato per generare urea.

18.2 Cosa differenzia amminoacidi glucogenici e chetogenici?

Gli amminoacidi che vengono degradati ad acetil CoA ed acetoacetil CoA sono detti CHETOGENICI, in

quanto sono i precursori dei corpi chetonici. Invece, gli amminoacidi degradati a piruvato, ossalacetato,

fumarato, a chetogluatarato e succinil CoA sono detti GLUCOGENICI in quanto possono formare

glucosio attraverso la gluconeogenesi.

18.3 Come funzionano i “sistemi navetta” che consentono di importare nel mitocondrio

equivalenti riducenti prodotti nel citosol?

È un metodo per portare gli elettroni del NADH dal citoplasma al mitocondrio, senza spostare

fisicamente NADH siccome non potrebbe entrare nel mitocondrio essendo troppo grande e troppo

polare. Ci sono due metodi di sistema navetta: 1) sistema navetta a bassa efficienza: dove il materiale di

partenza è il DHAP che con una reazione di ossidazione dell'NADH ---> NAD+ si trasforma in GAP che

può entrare nel mitocondrio con un sistema di antiporto con il fosfato inorganico, una volta entrato c'è la

reazione al contrario ovvero da GAP ---> DHAP con l'ossidazione di un cofattore flavinico l’FMN ---->

FMNH2 che porta poca energia al mitocondrio. Il secondo sistema navetta, ad alta efficienza: materiale

di partenza è OAA che va incontro ad una reazione con la trasformazione in acido Malico(Malato) con

formazione di NADH + H

+ che può entrare nel mitocondrio grazie ad un trasportatore, nel mitocondrio

avviene la formazione di OAA con la malato deidrogenasi (si sprigiona NADH + H

+ ), OAA

+GLUTAMMATO ----> ASPARTATO + alfa-CHETOGLUTARATO (catalizzata da GOT) dopodiché esce

dal mitocondrio va incontro ad una reazione di transaminazione con formazione di glutammato e di OAA

per poi riprendere tutto il ciclo. Ad alta efficienza appunto perché si creano molte NADH+H+

(TRASPORTO DI e- molto buono).

18.4 Quale amminoacido va incontro a deaminazione ossidativa?

La deaminazione ossidativa di un amminoacido avviene quando abbiamo un eccesso di NH3 per poterla

espellere, il glutammato è l’AA che va incontro alla deaminazione ossidativa.

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19.1 Quali patologie si associano ad un accumulo di acido urico?

Un accumulo di acido urico può portare all’insorgenza di diverse patologie tra cui: sclerosi, indurimento

e formazione di calcoli renali, biliari ed epatici. Inoltre è possibile che si depositi tra le cartilagini

cristallizzandosi, nei muscoli; porta ad artriti, artrosi, reumatismi, gotta, sciatica e nevriti.

19.2 Dove e come avviene nell’uomo la produzione di acidi grassi cis-monoinsaturi? Nel nostro

organismo ci sono dei microsomi nel quale avvengono le reazioni di sintesi che hanno come agente

ossidante O . Fanno parte della famiglia dei microsomi i perossisomi nel quale avvengono tutte le

2

reazioni che producono H O . Una delle più importanti reazioni che coinvolge O come ossidante è

2 2 2

l’insaturazione cis degli acidi grassi. Nei perossisomi le unità carboniose vengono ossidate formando

così un doppio legame.

19.3 Da dove traggono origine i due atomi di azoto presenti nella molecola di urea?

Un atomo deriva dall'ammoniaca che a sua volta trae origine dalla deaminazione ossidativa del

glutammato o dall'eliminazione di un atomo di azoto in posizione alfa di una molecola di glutammina;

l'altro atomo di azoto invece deriva dall'aspartato.

19.4 Commentare le patologie associate a difetti nell’ossidazione di fenilalanina.

*** *** ***

20.1!Cos’è e cosa fa il glutatione?

Il glutatione è un forte antiossidante, sicuramente uno dei più importanti tra quelli che l'organismo è in

grado di produrre. Rilevante è la sua azione sia contro i radicali liberi o molecole come perossido di

idrogeno, nitriti, nitrati, benzoati e altre. Svolge un'importante azione nel globulo rosso, proteggendo tali

cellule da pericoli ossidativi che causerebbero l'emolisi. Elemento importante per il suo funzionamento è

il NADPH.

20.2 Come si formano e come si eliminano i ROS?

All'interno della cellula i radicali liberi possono essere generati in vari modi:

- Le radiazioni ionizzanti idrolizzano l'acqua (H O) a idrogeno (H) e radicale ossidrilico (•OH). (Raggi

2

ultravioletti, i raggi X e i raggi gamma.)

- Le infiammazioni sono processi che scatenano la produzione di ROS da parte della NADPH ossidasi

dei leucociti al fine di sbarazzarsi di organismi patogeni; talvolta però i radicali liberi prodotti danneggiano

anche cellule sane.

- La fosforilazione ossidativa che si verifica durante la respirazione cellulare e che genera piccole quantità

di ciascuno dei tre più importanti ROS.

- I metalli di transizione fungono da catalizzatori nelle reazioni che portano alla produzione di radicali

liberi.

- Altri radicali liberi possono concorrere alla formazione di ulteriori radicali liberi.

La cellula possiede diversi metodi per metabolizzare i ROS.

- Il sistema più comune è quello che utilizza enzimi deputati alla conversione delle specie reattive

dell'ossigeno in prodotti meno reattivi e tossici per la cellula.

- La cellula controlla il livello di metalli di transizione al suo interno, particolarmente quelli del ferro e del

rame.

- La cellula possiede antiossidanti deputati alla neutralizzazione di radicali liberi, gli scavenger.

(Glutatione, la vitamina A, la vitamina C e la vitamina E.)

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2. Cosa rende termodinamicamente possibile la condensazionedi acetil-CoA ar ossalacetato a

dare citrato?

È una reazione di condensazione, in quanto formiamo un nuovo legame C-C; a questa reazione segue

quella di idrolisi che dà citrato. Avvengono nel primo stadio del ciclo di Krebs. È una reazione catalizzata

dalla citrato sintasi che forma un nuovo legame covalente senza intervento diretto di ATP. È esoergonica

in quanto l’idrolisi di un tioestere rilascia energia (i tioesteri sono considerati composti ad alta energia.)

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DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze e tecnologie alimentari
SSD:
Università: Milano - Unimi
A.A.: 2016-2017

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher SimoToppi di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica generale e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Milano - Unimi o del prof Bonomi Francesco.

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